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Zusammenfassung

Verbreitung und Vorkommen des Glykogens machen es verständlich, daß die Kenntnisse über seine enzymatischen Umwandlungen vorwiegend an Präparaten tierischen Ursprungs und mit Tierenzymen gewonnen wurden. Es ist zur Zeit nicht sicher, in welchem Ausmaß diese Erfahrungen auch auf pflanzliche Bedingungen übertragen werden können. Da aber nahe Beziehungen zu vermuten sind, erhält eine Besprechung des Bekannten auch in diesem Handbuch ihren Sinn. Im folgenden werden daher Eigenschaften und Wirkungsweise „in vitro“ der Enzyme des Glykogenabbaues und -aufbaues beschrieben werden, unabhängig von ihrer Herkunft und den physiologischen Verhältnissen. Wegen der nahen Verwandtschaft von Glykogen mit Amylopektin sind hierbei Überschneidungen mit schon Gesagtem1 unvermeidlich; in diesen Fällen wird sich dieser Abschnitt auf kurze Hinweise beschränken. — Die Forschungen auf diesem Gebiet sind in vollem Fluß; es ist daher nicht erstaunlich, daß viele Ergebnisse noch unsicher oder unvollständig sind und der Bestätigung bedürfen. Das gilt insbesondere für Fragen der Identität und der enzymatischen Einheitlichkeit der Präparate.

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Literatur

  1. Bell, D. J., and D. J. Manners: The action of crystalline β-amylase on some glycogens. J. Chem. Soc. (Lond.) 1952, 3641–3645.Google Scholar
  2. Bernfeld, P.: Enzymes of starch degradation and synthesis. Adv. Enzymol. 12, 379–428 (1951).Google Scholar
  3. Cori, C. F., S. P. Colowick and G. T. Cori: The isolation and synthesis of glucose-1-phosphoric acid. J. of Biol. Chem. 121, 465–477 (1937).Google Scholar
  4. Cori, C. F., and G. T. Cori: The activity and crystallization of Phosphorylase b. J. of Biol. Chem. 158, 341–345 (1945).Google Scholar
  5. Cori, C. F., G. T. Cori and A. A. Green: Crystalline muscle Phosphorylase. III. Kinetics. J. of Biol. Chem. 151, 39–55 (1943).Google Scholar
  6. Cori, G. T., and C. F. Cori: Kinetics of the enzymic synthesis of glycogen from glucose-1-phosphate. J. of Biol. Chem. 135, 733–756 (1940).Google Scholar
  7. Crystalline muscle Phosphorylase. IV. Formation of glycogen. J. of Biol. Chem. 151, 57–63 (1943).Google Scholar
  8. Cori, G. T., and A. A. Green: Crystalline muscle Phosphorylase. II. Prosthetic group. J. of Biol. Chem. 151, 31–38 (1943).Google Scholar
  9. Cori, G. T., and J. Larner: Action of amylo-1,6-glucosidase and Phosphorylase on glycogen and amylopectin. J. of Biol. Chem. 188, 17–29 (1951).Google Scholar
  10. Cori, G. T., M. A. Swanson and C. F. Cori: Mechanism of formation of starch and glycogen. Federat. Proc. 4, 234–241 (1945).Google Scholar
  11. Genkin, A.M.: Besonderheiten der β-Amylolyse verschiedener Glykogene. Biochimija 17, 521–528 (1952).Google Scholar
  12. Green, A. A., G. T. Cori and C. F. Cori: Crystalline muscle Phosphorylase. J. of Biol. Chem. 142, 447–448 (1942).Google Scholar
  13. Hehre, E. J., D. M. Hamilton and A. S. Carlson: Synthesis of a polysaccharide of the starch-glycogen class from sucrose by a cellfree bacterial enzyme system (amylosucrase). J. of Biol. Chem. 177, 267–279 (1949).Google Scholar
  14. Enzymic synthesis of polysaccharides: a biological type of polymerization. Adv. Enzymol. 11, 297–337 (1951).Google Scholar
  15. Hestrin, S.: Enzymic synthesis of starch. Brewers Digest 23 No 1, 1–4 (1948).Google Scholar
  16. Action pattern of crystalline muscle Phosphorylase. J. of Biol. Chem. 179, 943–955 (1949).Google Scholar
  17. Hobson, P. N., W. J. Whelan and S. Peat: The enzymic synthesis and degradation of starch. XIV. R-Enzyme. J. Chem. Soc. (Lond.) 1951, 1451–1459.Google Scholar
  18. Illingworth, B. A., J. Larner and G. T. Cori: Structure of glycogens and amylopectins. I. Enzymic determination of chain length. J. of Biol. Chem. 199, 631–640 (1952).Google Scholar
  19. Kainowa, a. S., B. N. Stepanenko i A. N. Petrowa: Herstellung synthetischer Glykogene. Ber. Akad. Wiss. UdSSR., N. S. 95, 1029–1032 (1954).Google Scholar
  20. Larner, J.: The action of branching enzymes on the outer chains of glycogen. J. of Biol. Chem. 202, 491–503 (1953).Google Scholar
  21. Larner, J., B. A. Illingworth, G. T. Cori and C. F. Cori: Structure of glycogens and amylopectins. II. Analysis by stepwise enzymatic degradation. J. of Biol. Chem. 199, 641–651 (1952).Google Scholar
  22. Larner, J., and C. M. Mc Nickle: J. Amer. Chem. Soc. 76, 4747 (1954).CrossRefGoogle Scholar
  23. Maruo, B., and T. Kobayashi: Enzymic scission of the branch links in amylopectin. Nature (Lond.) 167, 606–607 (1951).CrossRefGoogle Scholar
  24. Meyer, K. H., et P. Bernfeld: Recherches sur l’amidon. XXI. Sur les enzymes amylolytiques de la levure. Helvet. chim. Acta 25, 399–403 (1942).Google Scholar
  25. Meyer, K. H., E. H. Fischer, A. Staub et P. Bernfeld: Sur les enzymes amylolytiques. X. Isolement et cristallisation de l’α-amylase de salive humain. Helvet. chim. Acta 31, 2158–2164 (1948).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  26. Meyer, K. H., et W. F. Gonon: Recherches sur l’amidon. 51. La dégradation de l’amylopectine par les α-amylases. Helvet. chim. Acta 34, 308–316 (1951).CrossRefGoogle Scholar
  27. Meyer, K. H., et R. Jeanloz: Recherches sur l’amidon. XXV. Le glycogène du muscle natif. Helvet. chim. Acta 26, 1784–1798 (1943).CrossRefGoogle Scholar
  28. Meyer, K. H., et J. Press: Recherches sur l’amidon. X. La dégradation du glycogène par la β-amylase. Helvet. chim. Acta 24, 58–62 (1941).CrossRefGoogle Scholar
  29. Meyer, K. H., R. M.Weil et E. H. Fischer: Sur les enzymes amylolytiques. XX. Dégradation β-amylotique et arsénolytique de l’amylopectine. Helvet. chim. Acta 35, 247–257 (1952).CrossRefGoogle Scholar
  30. Morris, D. L.: Action of β-amylase on corn glycogen. J. of Biol. Chem. 154, 503 (1944).Google Scholar
  31. Myrbäck, K., u. G. Neumüller: Stärke und Glykogen. Enzymatische Synthese und Hydrolyse. Erg. Enzymforsch. 12, 1–88 (1951).Google Scholar
  32. Nishimura, S.: Über das Stärke verflüssigende Enzym in Trockenhefe-Autolysaten. (Synthetische Wirkungen des Enzyms.) Biochem. Z. 223, 161–170 (1930).Google Scholar
  33. Weitere Studien über die Amylosynthease. Biochem. Z. 232, 156–164 (1931).Google Scholar
  34. Peat, S., P. J. P. Roberts and W. J. Whelan: The occurrence of fructose in rabbit-liver glycogen. Biochemic. J. 51, XVII (1952).Google Scholar
  35. Peat, S., W. J. Whelan, P. N. Hobson and G. J. Thomas: The enzymic synthesis and degradation of starch. XIX. The action of R-enzyme on glycogen. J. Chem. Soc. (Lond.) 1954, 4440–4445.Google Scholar
  36. Peat, S., W. J. Whelan and G. J. Thomas: Evidence of multiple branching in waxy maize starch. J. Chem. Soc. (Lond.) 1952, 4546–4548.Google Scholar
  37. Petrowa, A. N.: Über ein Enzym der Muskeln, das die 1,6-Bindung in Polysacchariden zu spalten vermag. Ber. Akad. Wiss. UdSSR., N. S. 58, 431–433 (1947).Google Scholar
  38. Enzymatische Hydrolyse und Synthese des Muskelglykogens. Biochimija 13, 244–252 (1948).Google Scholar
  39. Chemische Eigenschaften und Trennungsmethode der Amylose-Isomerase aus Muskel. Biochimija 14, 155–162 (1949).Google Scholar
  40. Über ein Muskelenzym, das die α-l,6-Bindung der Polysaccharide spaltet. Biochimija 16, 482–485 (1951).Google Scholar
  41. Über die Wirkungsweise des Co-Faktors, der den Glykogen-Abbau im Muskel beschleunigt. Ber. Akad. Wiss. UdSSR., N. S. 86, 133–136 (1952).Google Scholar
  42. Petrowa, A. N., i E. L. Rosenfeld: Untersuchung der Wirkung von hochgereinigter Phosphorylase der Muskeln. Biochimija 15, 309–315 (1950).Google Scholar
  43. Phillips, L. L., and M. L. Caldwell: A study of the action of glucamylase, a glucose-producing amylase, formed by the mold Rhizopus delemar. J. Amer. Chem. Soc. 73, 3563–3568 (1951).CrossRefGoogle Scholar
  44. Rosenfeld, E. L., i A. N. Petrowa: Über die Umwandlung von Muskelphosphorylase der Form B in die Form A. Ber. Akad. Wiss. UdSSR., N. S. 74, 545–547 (1950).Google Scholar
  45. Stepanenko, B. N., i E. M. Afanasewa: Struktur des Glykogens verschiedener Tiere. Ber. Akad. Wiss. UdSSR., N. S. 90, 1095–1098 (1953).Google Scholar
  46. Stepanenko, B. N., i A. S. Kainowa: Synthetische Glykogene. Ber. Akad. Wiss. UdSSR., N. S. 95, 1263–1266 (1954).Google Scholar
  47. Swanson, M. A.: Studies on the structure of polysaccharides. II. Degradation of polysaccharides by enzymes. J. of Biol. Chem. 172, 805–814 (1948).Google Scholar
  48. Swanson, M. A., and C. F. Cori: Studies on the structure of polysaccharides. III. Relation of structure to activation of phosphorylases. J. of Biol. Chem. 172, 815–824 (1948).Google Scholar
  49. Thomas, G. J.: The branch linkages of starch. Ph. D. Thesis. University of Wales 1952.Google Scholar
  50. Whelan, W. J., and P. J. P. Roberts: Action of salivary α-amylase on amylopectin and glycogen. Nature (Lond.) 170, 748–749 (1952).CrossRefGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag oHG. Berlin · Göttingen · Heidelberg 1958

Authors and Affiliations

  • Joachim Goerdeler

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