Decorin

Living reference work entry
Part of the Springer Reference Medizin book series (SRM)

Zusammenfassung

Decorin

Synonym(e)

DS-PG2; DCN

Englischer Begriff

decorin (DCN), member of the small leucin-rich proteoglycans (SLRPs)

Definition

Decorin ist ein weitverbreitetes kleines Chondroitin-/Dermatansulfat-Proteoglykan, das eine wichtige Rolle bei der Fibrillogenese fibrillärer Kollagene (Typ I, II, III, V, VI und XI) spielt.

Beschreibung

Decorin (DCN) gehört zur Familie der kleinen Leucin-reichen Proteoglykane (SLRPs), für die ein Core-Protein von 36–40 kDa mit zentralen Leucin-reichen Motiven und flankierenden Cysteinclustern charakteristisch ist. N-terminal trägt das Core-Protein eine stark negativ geladene Chondroitinsulfat-/Dermatansulfatkette (Chondroitinsulfat-Dermatansulfat-Proteoglykane), durch die die biochemischen Eigenschaften von Decorin wesentlich geprägt werden. Decorin bindet spezifisch vor allem Kollagen-Typ-I-Fibrillen, aber auch weitere fibrilläre Kollagene (Typ II, III, V und XI sowie das mikrofibrilläre Kollagen Typ VI) und hemmt das Fibrillenwachstum. Hierdurch wird u. a. die Dicke der Kollagenfibrillen in den verschiedenen Formen des Bindegewebes, entsprechend der strukturellen und mechanischen Notwendigkeiten, gesteuert. Dementsprechend finden sich bei Decorin-defizienten (Knock-out-) Mäusen eine gestörte Fibrillogenese und eine ausgeprägte Fragilität der Haut. Vergleichbare Untersuchungen für weitere Mitglieder der SLRP-Familie (z. B. Fibromodulin, Lumican, Biglykan) haben gezeigt, dass das Fehlen von Decorin in anderen Organen und Geweben (Sehnen, Knochen, Kornea etc.) z. T. durch diese anderen SLRP-Mitglieder kompensiert werden kann.

Über die Steuerung der Fibrillogenese der Kollagene ist Decorin an zahlreichen fibrotischen Krankheitsprozessen beteiligt. Darüber hinaus bindet das Core-Protein von Decorin auch spezifisch Transforming Growth Faktor β und kann dessen profibrotische Wirkung hemmen.

Decorin ist außerdem als Target bzw. Bindungsprotein für 2 Zelloberflächenadhäsine der Borrelia-burgdorferi-Spirochäten an der Pathogenese der Lyme-Borreliose beteiligt.

Literatur

  1. Brown EL, Wooten M, Johnson BJB et al (2001) Resistance to Lyme disease in decorin deficient mice. J Clin Invest 107:845–852CrossRefPubMedPubMedCentralGoogle Scholar
  2. Danielson KG, Baribault H, Holmes DF et al (1997) Targeted disruption of decorin leads to abnormal collagen fibril morphology and skin fragility. J Cell Biol 136:729–743CrossRefPubMedPubMedCentralGoogle Scholar

Copyright information

© © Springer-Verlag GmbH Deutschland 2018

Authors and Affiliations

  1. 1.WasserburgDeutschland

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