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Proteinaseinhibitoren als Stabilisatoren

  • W. G. Guder
Living reference work entry
Part of the Springer Reference Medizin book series (SRM)

Zusammenfassung

Proteinaseinhibitoren als Stabilisatoren

Englischer Begriff

proteinase inhibitors as stabilizers; protease inhibitors as stabilizers; biologic stabilizers

Definition

Proteinaseinhibitoren sind Zusätze, die in der Matrix der Probe enthaltene Proteinasen und damit den Abbau eines Proteins oder Peptids hemmen, um damit die Stabilität dieser Messgröße zu steigern und eine längere Transport- und Lagerungszeit der Matrix zu ermöglichen.

Beschreibung

Proteinasen sind in diagnostischen Probenmaterialien wie Blut, Plasma oder Urin enthalten und bauen bei Raumtemperatur ihre Substratproteine und Peptide ab. Am bekanntesten ist als Beispiel die Thrombinaktivität, die nach Blutabnahme durch Proteolyse Fibrin aus Fibrinogen erzeugt und damit die Gerinnung auslöst. Die Hemmung dieser Proteinase durch Blutabnahme mit calciumbindendem Citrat kann als Stabilisierung von Fibrinogen gesehen werden. In ähnlicher Weise hemmt EDTA als Antikoagulans nicht nur die Gerinnungsproteasen, sondern auch die Metalloproteinasen. So wird eine Stabilisierung mancher Peptidhormone erreicht. Die Tabelle stellt eine Reihe der zur Stabilisierung verwendeter Mechanismen der Proteinaseinhibition zusammen:

Zusatz

Gehemmte Proteinase(n)

Stabilisierte Messgrößen

Aprotinin 500–2000 KIU/mL

Kallikreine

ANP, Osteocalcin, VIP, Gastrin, Glukagon, Kortikotropin, Renin, Sekretin, Calcitonin

Navomostat-Mesylat

Serinproteinasen (Konvertase)

Komplementfaktoren

Leupeptin + Pepstatin (je 2,5 mg/mL) mit Aprotinin/EDTA

Trypsin, Kallikrein

Metalloproteinase

PTH

Parathyrin-bezogenes Protein (PTH-RP)

EDTA

Metalloproteinasen

Vasopressin

Somatotropin

Kortikotropin

Proinsulin

Hirudin

Thrombin

Alle, die durch Gerinnung verändert werden

Literatur

  1. Menssen HD, Melber K, Brandt N, Thiel E (2001) The use of hirudin as universal anticoagulant in haematology, clinical chemistry and blood grouping. Clin Chem Lab Med 39:1367–1377CrossRefGoogle Scholar
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Copyright information

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Authors and Affiliations

  • W. G. Guder
    • 1
  1. 1.MünchenDeutschland

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