Skip to main content

Part of the book series: Handbuch der Kinderheilkunde ((HDB KINDERHEIL,volume 6))

  • 25 Accesses

Zusammenfassung

Das am besten untersuchte menschliche Eiweiß ist wohl das Hämoglobin. Das ist verständlich, da man Hämoglobin ziemlich leicht in reinem Zustand gewinnen kann; außerdem hat der Farbwechsel, abhängig von der Sauerstoffmenge, welche am Eiweiß gebunden ist, schon früh die Aufmerksamkeit der Forscher auf sich gezogen. Während die Struktur der Hämgruppe des Hämoglobinmoleküls schon ziemlich früh aufgeklärt war, blieb die Kenntnis des Globinteils des Moleküls lange Zeit beschränkt. Erst in den letzten 10 Jahren hat unsere Kenntnis über die Struktur und die Synthese des Globin s beträchtlich zugenommen. Forschungsgruppen, die das Molekül mit verschiedenen Techniken untersuchten, haben dazu beigetragen. Das räumliche Gefüge des Moleküls ist mittels Röntgenanalysen, wie sie von Kendrew und Perutz durchgeführt worden sind, bekannt geworden.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this chapter

Chapter
USD 29.95
Price excludes VAT (USA)
  • Available as PDF
  • Read on any device
  • Instant download
  • Own it forever
eBook
USD 54.99
Price excludes VAT (USA)
  • Available as PDF
  • Read on any device
  • Instant download
  • Own it forever

Tax calculation will be finalised at checkout

Purchases are for personal use only

Institutional subscriptions

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  • Beavan, G. M., M. J. Ellis, and J. C. White: Studies on foetal haemoglobin. Brit. J. Haemat. 6, 201 (1960).

    Article  Google Scholar 

  • Betke, K.: Der menschliche rote Blutfarbstoff bei Fetus und reifen Organismus. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1954.

    Google Scholar 

  • Bishop, J.: Initiation of Polypeptide chains in the reticulocyte. Cell-free system. Nature (Lond.) 203, 40 (1964).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Braunitzer, G.: Das normale adulte Humanhämo-globin. Haemoglobin Colloquium, Wien: Georg Thieme 1962, S. 15.

    Google Scholar 

  • Braunitzer, G.: The hemoglobins. Advanc. Protein Chem. 19, 1 (1964).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Burk, E. R., and P.A. Marks: Control of haemoglobin A and F synthesis: Haemoglobin formation in foetal and adult erythroid cells. Nature (Lond.) 204, 659 (1964).

    Article  Google Scholar 

  • Ceppellini, R., and G. E. W. Wolstenholme: Ciba foundation symposium on biochemistry of human genetics, p. 134. London: Churchill 1959.

    Google Scholar 

  • Dintzis, H. M.: Assembly of the peptide chains of hemoglobin. Proc. nat. Acad. Sei. (Wash.) 47, 247 (1961).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Drescher, H, u. W. KÜnzer: Der Blutfarbstoff des menschlichen Feten. Klin. Wschr. 32, 92 (1954).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Drescher, H, u. W. KÜnzer: Der Blutfarbstoff des menschlichen Feten. Klin. Wschr. 32, 592 (1954).

    Article  Google Scholar 

  • Edington, G. M., and H. Lehmann: Expression of the sickle cell germ in Africa. Brit. med. J. 1955 II, 1328.

    Google Scholar 

  • Halbracht, I., and E. H. Klibanski: Identification of a new normal embryonic haemoglobin. Nature (Lond.) 178, 794 (1956).

    Article  Google Scholar 

  • Halbracht, I.: Co-existence of the embryonic (Third normal) haemoglobin fraction with erythroblastosis in the blood of two full-term newborn babies with multiple malformation. Nature (Lond.) 188, 327 (1959).

    Article  Google Scholar 

  • Hamapa, K.: Biochemical metamorphosis of hemoglobin in Rana Catesbeiana. J. Biochem. 55, 636 (1964).

    Google Scholar 

  • Horton, B.: Inhomogenity of hemoglobin VI. The minor hemoglobin components of cord blood. Blood 20, 302 (1962).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Huehns, E. R.: Human embryonic haemoglobins. Nature (Lond.) 201, 1095 (1964).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Huisman, T. H. J.: Hereditary persistence of foetal hemoglobin in adult life. Haemoglobin Colloquium Wien. George Thieme 1962, S. 95.

    Google Scholar 

  • Huisman, T. H. J.: Normal and abnormal human haemoglobins. Advanc. clin. Chem. 6, 231 (1963).

    CAS  Google Scholar 

  • Huisman, T. H. J., C. A. Meyering, A. L. M. Israels, and T. Sebens: Studies on the heterogeneity of hemoglobin. Clin. chim. Acta. 5, 208 (1960).

    Google Scholar 

  • Hunt, J. A.: Identity of the a-chains of adult and foetal human haemoglobin. Nature (Lond.) 183, 1373 (1959).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Ingram, V. M.: Hemoglobin and its abnormalities. Springfield (Ill.): Ch. C. Thomas 1961.

    Google Scholar 

  • Ingram, V. M.: II. Gene evolutions and the haemoglobins. Nature (Lond.) 189, 704 (1961).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Ingram, V. M.: The hemoglobins in genetics and evolution. New York: Columbia University Press 1963.

    Google Scholar 

  • Ingram, V. M., and A. O. W. Stretton: Human hemoglobin A2 chemistry, genetics and evolution. Nature (Lond.) 190, 1079 (1961).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Itano, H. A., and L. Pauling: Thalassaemia and the abnormal human hemoglobin. Nature (Lond.) 191, 398 (1961).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Jones, J. H.: Foetal hemoglobin in Fanconi type anemia. Nature (Lond.) 192, 982 (1961).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Jonxis, J. H. P.: Some remarks on hemoglobinopathies with particular reference to thalassemia. J. Pediat. 59, 765 (1961).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Jonxis, J. H. P., and H. K. A. Visser: Determination of low percentages of fetal haemoglobin in blood of normal children. Amer. J. Dis. Child. 95, 588 (1956).

    Google Scholar 

  • Kendrew, J. C.: The molecular structures of myoglobin and haemoglobin. New perspectives in biology, p. 18. Amsterdam: Elsevier Publ. Co. 1964.

    Google Scholar 

  • Kendrew, J. C., R. E. Dickerson, B. E. Stanberg, R. C. Hart, D. R. Davies, D. C. Phillips, and V. C. Shere: Structure of myoglobin. Nature (Lond.) 185, 422 (1960).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Kendrew: Structure of deoxymyoglobin: A chrystallographic study. Nature (Lond.) 209, 339 (1966).

    Article  Google Scholar 

  • Kleihauer, E., u. K. Betke: Praktische Anwendung des Nachweises von Hb F-haltigen Zellen in fixierten Blutausstrichen. Internist (Berl.) 1, 292 (1960).

    CAS  Google Scholar 

  • Kleihauer, E., u. K. Betke: Die Verteilung von Hb F auf die Zellpopulation bei verschiedenen Zuständen einer Vermehrung von Hb F. Haemoglobin Colloquium Wien: Georg Thieme 1962, S. 106.

    Google Scholar 

  • Kruh, J., and H. Borsook: Haemoglobin synthesis in rabbit reticulocytes in vitro. J. biol. Chem. 220, 905 (1956).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Kunkel, H. G., and G. Wallenius: New hemoglobin in normal adult blood. Science 122, 288 (1955).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • London, I. M., D. Shemid, and D. Rittenberg: On the origin of bile pigment in normal man. J. biol. Chem. 184, 351 (1950).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Marti, H. R.: Die Vermehrung der alkalischen Resistenz in Hämoglobin bei normalen Erwachsenen. In: Haemoglobin Colloquium. Stuttgart: Georg Thieme 1962.

    Google Scholar 

  • Matsuda, G.: Is there and „embryonic“or „primitive“ human hemoglobin? Blood 16, 984 (1960).

    Google Scholar 

  • Muller, C. J.: Separation of the a chains and ß chains of globins by means of starchgel electrophoresis. Nature (Lond.) 186, 643 (1960).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Muller, C. J., and J. H. P. Jonxis: Identity of Hb A2. Nature (Lond.) 188, 949 (1960).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Nair, K. G., and H. R. V. Arnstein: Further observations on the polynucleotide-indueed stimulation of protein synthesis by cell-free preparations from rabbit reticulocytes. Biochem. J. 97, 595 (1965).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Nathans, D., G. v. Ehrenstein, R. Monro, and F. Lipmann: Protein synthesis from amino acyl soluble ribonucleic acid. Fed. Proc. 21, 126 (1962).

    Google Scholar 

  • Pertuz, M. F., M. G. Rossmann, A. F. Cullis, H. Muirhead, G. Will, and A. C. T. North: Structure of haemoglobin. Nature (Lond.) 185, 416 (1960).

    Article  Google Scholar 

  • Perutz, M. F.: Structure and function of hemoglobin. J. molec. Biol. 13, 646 (1965).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Pik, C.: Studies over de synthese van a, ß en y ketens in reticulocytenrijk blood met behulp van gemerkte aminozuren. Dr. Thesis Groningen 1965.

    Google Scholar 

  • Powars, D.: Foetal haemoglobin and neutrophil anomaly in the D1 trisomy syndrome. Lancet 19641, 1363.

    Google Scholar 

  • Rabinovitz, M., and M. E. Olson: Kinetics of amino acid incorporation in vitro into protein fractions of intact cells. J. biol. Chem. 234, 2085 (1959).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Schroeder, W. A., and G. Matsuda: N-terminal residues of human foetal haemoglobin. J. Amer. chem. Soc. 80, 1521 (1958).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Schwarz, H. C., R. Goudsmit, R. L. Hill, G. E. Cartwright, and M. M. Wintrobe: The biosynthesis of hemoglobin from iron, protoporphyrin and globin. J. clin. Invest. 40, 188 (1961).

    Article  Google Scholar 

  • Schweet, R. S., H. Lamfrom, and E. Allen: The synthesis of haemoglobin in a cell free system. Proc. nat. Acad. Sci. (Wash.) 44, 1029 (1958).

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Walsh, R. J., E. D. Thomas, S. K. Chow, R. G. Fluharty, and C. A. Finch: Iron metabolism. Heme synthesis in vitro by immature erythrocytes. Science 110, 396 (1949).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  • White, J. C., and G. H. Beavan: Occurrence of foetal haemoglobin in hereditary and other blood disorders. Haemoglobin Colloquium Wien: Georg Thieme 1962, S. 101.

    Google Scholar 

  • Zipurski, A.: The distribution of fetal hemoglobin in the blood of normal children and adults. Pediatrics 32, 262 (1962).

    Google Scholar 

  • Zuckerkandl, W., and W.A. Schneider Schneider: Aminoacid composition of the polypeptide chains of Gorilla haemoglobin. Nature (Lond.) 192, 984 (1961).

    Article  CAS  Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Editor information

Editors and Affiliations

Rights and permissions

Reprints and permissions

Copyright information

© 1967 Springer-Verlag Berlin · Heidelberg

About this chapter

Cite this chapter

Jonxis, J.H.P. (1967). Hämoglobinstruktur und Hämoglobinsynthese. In: Weicker, H., et al. Erkrankungen der Stützgewebe Erkrankungen des Blutes und der Blutbildenden Organe. Handbuch der Kinderheilkunde, vol 6. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-94992-0_42

Download citation

  • DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-642-94992-0_42

  • Publisher Name: Springer, Berlin, Heidelberg

  • Print ISBN: 978-3-642-94993-7

  • Online ISBN: 978-3-642-94992-0

  • eBook Packages: Springer Book Archive

Publish with us

Policies and ethics