Zusammenfassung
Biogene Makromoleküle unterscheiden sich in charakteristischer Weise von den synthetischen. Synthetische Polymere sind im allgemeinen Gemische von Molekülen verschiedenen Molekulargewichtes (Molekulargewichtsverteilung) und haben in Lösung nicht nur eine von Molekül zu Molekül verschiedene, sondern auch eine zeitlich variante Konformation. Bei Copolymeren sind die einzelnen Moleküle außerdem auch chemisch voneinander verschiedene Individuen. Die Moleküle nativer Biopolymerer ein und derselben Spezies sind hingegen stets Individuen mit definiertem einheitlichem Molekulargewicht und einheitlicher Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur.
Diese einheitliche und zeitlich invariante Konformation wird durch eine eindeutiges Muster zwischenmolekularer Wechselwirkungen bei der jeweiligen Spezies Biogener Makromoleküle festgelegt.
Während synthetische Polymere im allgemeinen passive Funktionen z. B. als Werkstoffe erfüllen, haben biogene Makromoleküle u. a. aufgrund ihrer Fähigkeit ganz bestimmte definierte Strukturen auszubilden, aktive Funktionen, wie die der Informationsspeicherung und -übertragung, der Katalyse, der immunologischen Abwehr, der Ausbdilung von Gerüstsubstanzen und der Bewegung. Funktionen, die vom einzelnen Makromolekül aufgrund einer bestimmten Konformation wahrgenommen werden, kennen wir bei der Steuerung biologischer Prozesse durch Enzyme oder der Informationsspeicherung bzw. -übertragung bei den Nucleinsäuren. Darüber hinaus haben Biopolymere infolge ihrer spezifischen Wechselwirkungen die Möglichkeit, sich zu Verbänden mit definierter Überstruktur bzw. höherer Ordnung zusammenzulagern, wie sie z. B. bei den gerüstbildenden Strukturen der Glykoproteine oder den fibrillären Proteinen, die teils als Gerüstsubstanzen, teils z. B. in den Geißeln oder im Muskel vorkommen.
Doch die Anordnung der verschiedenen Arten biogener MarkomolekÜle zu Strukturen höherer Ordnung führt schließlich nicht nur zu den an der Grenze zwischen Unbelebtem und Belebtem stehenden Viren, sondern zum Aufbau belebter Organismen.
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Literatur
Blout, E. R., C. de Lozé, S. M. Bloom und G. D. Fasman, J. Amer. Chem. Soc. 82, 3878 (1960).
Blout, E. R. in: M. A. Stahmann (Hrsg.), Poly-α-amino-acids, Polypeptides and Proteins, S. 275 (Madison 1962).
Fasman, G. D. in: G. D. Fasman (Hrsg.), Poly-α-amino-acids. Biological Macromolecules Series (New York 1967).
Anfinsen, Ch. B. und E. Haber, J. Biol. Chem. 236, 1361 (1961).
Jollés, J., J. Jauregmi-Adell, J. Bernier und P. Jollés, Biochim. Biophys. Acta 78, 668 (1963).
Phillips, D. C., Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. 57, 484 (1967).
Dickerson, R. E. und J. Geis, Struktur und Funktion der Proteine, S. 75ff. (Weinheim 1971).
Schachmann, H. K., in: R. Jaenicke und E.Helmreich (Hrsg.), Protein-Protein Interactions. 23. Colloquium der Gesellschaft für Biologische Chemie, 1972, Mosbach, S. 17ff. (Berlin-Heidelberg-Berlin 1972).
Gerhardt, J. C. und H. K. Schachmann, Biochemistry 4, 1034 (1965); 7, 538 (1968).
Monod, J., J. P. Changeux und F. Jakob, J. Mol. Biol. 6, 306 (1963).
Wiley, D. C. und W. N. Lipscomb, Nature 218, 1119 (1968).
Weber, K., Nature 218, 1116 (1968).
Cohlberg, J. A., V. P. Pigiet jr. und H. K. Schachmann, Biochemistry 11, 3396 (1972).
Pigiet jr., V. P. und Ph. D. Berkeley, Thesis, University of California, 1971.
Schramm, G., Naturwiss. 31, 94 (1943).
Butler, P. J. G., in: R. Jaenicke und E. Helmreich (Hrsg.), TMV-Protein Association and its Role in the Self-Assembly of the Virus in Protein-Protein Interactions. 23. Colloquium der Gesellschaft für Biolog. Chemie, 1972, Mosbach, S. 429ff. (Berlin-Heidelberg-New York 1972).
Lynen, F., Naturwiss. Rundschau 23, 272 (1970).
Wood, W. B., R. S. Edgar, J. King, A. Lelausis und M. Henninger, Fed. Proc. 27, 1160 (1968).
Kellenberger, E., in: Polymerization in Biological Systems. Ciba Foundation Symposium 7 (new series), S. 189ff. (Amsterdam 1972).
Sunder-Plassmann, P., Hippokrates 41, 24 (1970).
Simon, L., C. Bresch und R. Hausmann, Klassische und molekulare Genetik (Tafel 19) (Berlin-Heidelberg-New York 1972).
Pelzer, H., Zellwandstruktur bei Bakterien. In: Th. Wieland und G. Pfleiderer (Hrsg.), Molekularbiologie, S. 215ff. (Frankfurt 1967).
Astbury, W. T., E. Beighton und C. Weibull, Symposia Soc. Exptl. Biol. 9, 306 (1955).
Watzka, M., Einige differenzierte Zelltypen im Tierreich. In: H. Metzner (Hrsg.), Die Zelle, Struktur und Funktion, S. 153 (Stuttgart 1971).
Kerridge, P. R., W. Horn und A. M. Glauert, J. Mol. Biol. 4, 227 (1962).
Abram, D. und H. Koffler, J. Mol. Biol. 9, 168 (1964).
Drews, G. und P. Giesbrecht, Die Bauelemente der Bakterien und Blaualgen. In: H. Metzner (Hrsg.), Die Zelle, Struktur und Funktion, S. 424ff. (Stuttgart 1971).
Bode, W., Angew. Chem. 85, 731 (1973).
Mayer, F., Naturwiss. Rundschau 24, 185 (1971).
Asakura, S., Biophys. 1, 99 (1970).
Partmann, W., Kontraktile Strukturen. In: Th. Wieland und G. Pfleiderer (Hrsg.), Molekularbiologie, S. 185ff. Umschau-Verlag (Frankfurt 1967).
Perry, S. V., Symposia Exptl. Biol. 9, 203 (1955).
Hamm, R., Kolloidchemie des Fleisches, S. 15 (Berlin 1972).
Huxley, H. E., Biochim. Biophys. Acta 12, 387 (1953).
Pepe, F. A., in: S. N. Timasheff und G. D. Fasman (Ed.), Submits in Biological Systems, S. 323. Verlag Dekker (New York 1971).
Lowey, S., Protein interactions in the myofibril. In: Polymerization in Biological Systems. Ciba Foundation Symposium 7 (new series), S. 217ff. (Amsterdam 1972). — Lowey, S. und S. Luck, Biochemistry 8, 3195 (1969).
Huxley, H. E., Sci. Amer. 213, 18 (1965).
Hanson, J. und J. Lowy, J. Mol. Biol. 6, 46 (1963).
Huxley, H. E. und W. Brown, J. Mol. Biol. 30, 383 (1967).
Ebashi, S., M. Endo und J. Ohtsuki, Q. Rev. Biophys. 2, 351 (1969).
Caspar, D. L. D., C. Cohen und W. Longley, J. Mol. Biol. 41, 87 (1969).
Cohen, C., D. L. D. Caspar, D. A. D. Parry und R. M. Lucas, Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 36, 205 (1971).
Higashi, S. und T. Ooi, J. Mol. Biol. 34, 699 (1968).
Ebashi, S. und M. Endo, Prog. Biophys. Mol. Biol. 18, 123 (1968).
Lowey, S., H. S. Slayter, A. G. Weeds und H. Baker, J. Mol. Biol. 42, 1 (1969).
Huxley, H. E., Science 164, 1356 (1969).
Beinbrech, G., Cytobiologie 5, 448 (1972); Naturwiss. Rundschau 26, 1973 (Titelbild).
Garber, B., Zelldissoziation und-aggregation in der Embronalentwicklung. In: H. Metzner (Hrsg.), Die Zelle, Struktur und Funktion, 2. Auflage, S. 170ff. (Stuttgart 1971).
Holtfreter, J., J. Exptl. Zool. 93, 251 (1943).
Moscona, A. A., Exptl. Cell Res. 3, 535 (1952).
Moscona, A. A., Sci. Amer. 200, 132 (1959).
Braun, V., Naturwiss. Rundschau 26, 330 (1973).
De Long, G. R. und R. L. Sidman, Develop. Biol. 22, 584 (1970).
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Ebert, G. (1975). Höhere Ordnung und Überstruktur biogener Makromoleküle. In: Strukturen von Polymer-Systemen. Progress in Colloid & Polymer Science, vol 57. Steinkopff. https://doi.org/10.1007/BFb0117179
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