Nachweis, Stoffwechsel und Funktion der Peroxisomen in Algen

Zusammenfassung

Das Vorkommen von Microbodies in eukaryotischen Algen ist durch zahlreiche feinstrukturelle Untersuchungen belegt (Tab. 4.3.), und Katalase wurde in diesen Organellen cytochemisch nachgewiesen. Doch existieren auch mehrere Angaben, daß ein Vorkommen von Katalase in den Microbodies (oder in anderen Zellkompartimenten) der untersuchten Algen cytochemisch nicht festzustellen war (Kap. 5.1.2.). Negative Befunde für den cytochemischen Katalasenachweis liegen insbesondere bei Chlamydomonadineen vor. In isolierten Microbodies der untersuchten Chlamydomonadineen konnte Katalase aber stets eindeutig nachgewiesen werden (Chlamydomonas reinhardii: Stabenau 1974 b; Chlorogonium elongatum: Abb. 9.1., 9.2.; Stabenau und Beevers 1974, Stabenau 1974 a; Polytomella caeca: Abb. 6.1.; Gerhardt 1971, Gerhardt und Berger 1971, Cooper und Lloyd 1972). Die Aktivität des Enzyms in photoautotroph gezogenem Chlorogonium elongatum lag bei 75 µMolen Umsatz/min/mg Peroxisomenprotein (Stabenau und Beevers 1974). Für den farblosen Acetatflagellaten Polytomella caeca wurde eine Katalaseaktivität der Peroxisomen von 300 nMolen Umsatz/min/mg Peroxisomenprotein (3–15 nMole/min/Gesamtprotein; Cooper und Lloyd 1972) bzw. von 750 µMolen Umsatz/min/mg Peroxisomenprotein (100 µMole/min/mg Gesamtprotein; Gerhardt 1971) bestimmt. Die Katalaseaktivität der Peroxisomen aus einer chlorophyllfreien Mutante von Chlorella vulgaris betrug 8–10 µMole Umsatz/min/mg Peroxisomenprotein. Für eine Reihe von Grünalgen sowie Nitella bestimmten Frederick et al. (1973) Katalaseaktivitäten zwischen 10–50 µMolen Umsatz/min/mg Gesamtprotein.