Enzymatische Oxydation und Reduktion des Glutathions

Zusammenfassung

Die Oxydation von GSH kann durch molekularen Sauerstoff erfolgen. HOPKINS und ELLIOT [1] aber wiesen nach, daB die Oxydation von GSH in Anwesenheit von Leberhomogenat mit 40 μ 1 O₂/h pro Gramm Leber nur einen geringen Teil der gesamten Leberatmung darstellt; es müßte also diesem Oxydoreduktionsprozeß des Glutathions eine andere, vielleicht spezielle Bedeutung zukommen. Sämtliche anderen, bis jetzt bekannten Oxydationsmechanismen des Glutathions sind unspezifisch. Von AMES und ELVEHJEM [2] wurde über ein im tierischen Gewebe vorkommendes Ferment berichtet, das mit Cytochrom c gekoppelt ist und GSH oxydiert. Die Verfasser diskutieren auf Grund dieses Befundes die Möglichkeit, ob Glutathion das „CO-Enzym“ der über die Cytochrome verlaufenden Oxydationsprozesse darstellt. Dieses Cytochrom c — Cytochromoxydase System oxydiert aber auch Hydrochinon, Cystein und Ascorbinsäure. Die Dehydroascorbinsäurereduktase (HOPKINS und MORGAN [3]) und eine Nitroglyzerin-Reduktase, die sowohl Nitroglyzerin wie auch Tetranitrate reduziert, sind gekoppelt mit einer Oxydation von Glutathion.