Zusammenfassung
Für eine quantitative Abschätzung der Effektivität der enzymatischen Spaltung von ß-Glucosiden ist die Kenntnis ihrer Hydrolysegeschwindigkeit ohne Katalysator unter gleichen Bedingungen von Temperatur und pH erforderlich. Aus einem Vergleich der beiden Geschwindigkeitskonstanten I. Ordnung k(nicht-enzym.) und kcat(maximale Zerfallsgeschwindigkeit des Enzym-Substrat-Komplexes unter Produktbildung) ergibt sich ein Minimalwert für die Reaktionsbeschleunigung durch das Enzym. Minimalwert deshalb, weil kcat die Geschwindigkeitskonstante des langsamsten Teilschrittes der Enzymreaktion darstellt, der durch die gesuchte Spaltung der Glucosidbindung, die Abspaltung der Glucose vom Enzym, durch eine Konformationsänderung des Enzyms oder durch eine Kombination aller drei Teilschritte gegeben sein kann. Genaue Aussagen über die Art des geschwindigkeitsbestimmenden Teilschrittes erfordern detaillierte kinetische Untersuchungen, die noch nicht abgeschlossen sind.
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Legler, G. (1979). Ursachen der katalytischen Affektivität der ß-Glucosidasen. In: Struktur des aktiven Zentrums glykosidspaltender Enzyme. Forschungsberichte des Landes Nordrhein-Westfalen, vol 2846. VS Verlag für Sozialwissenschaften, Wiesbaden. https://doi.org/10.1007/978-3-663-19723-2_6
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