Zusammenfassung
Das Enzym LDH katalysiert die Reaktion Das Enzym, das erstmals 1940 von STRAUB gereinigt und kristallisiert wurde [15], liegt in allen Vertebraten als Tetramer vor [16] und hat ein Molekulargewicht von 144.000 [17]. Die ersten Hinweise darauf, daß das Enzym nicht einheitlich aufgebaut ist, gaben die verschiedenen Umsatzraten und die unterschiedliche Sulfithemmbarkeit von Lactatdehydrogenasen, die aus verschiedenen Gewebearten gewonnen wurden [18]. Durch die Verbesserung chromatographischer Trenn- und Nachweisverfahren für Enzyme gelang es WIELAND und PFLEIDERER in Rohextrakten von Säugetieren fünf multiple LDH-Formen auf Grund ihrer unterschiedlichen elektrophoretischen Beweglichkeit nachzuweisen [19].
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© 1981 Springer Fachmedien Wiesbaden
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Schlimme, E., Schott, E. (1981). Biologische Aktivität der Coenzymanaloga. In: Biologische Funktion chemisch modifizierter Nucleotide dargestellt am Beispiel ADP-modifizierter NAD-Analoga. Forschungsberichte des Landes Nordrhein-Westfalen, vol 3039. VS Verlag für Sozialwissenschaften, Wiesbaden. https://doi.org/10.1007/978-3-663-19718-8_3
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