Die Strukturen normaler Hämoglobine

Zusammenfassung

Hämoglobin bildet den Hauptbestandteil der Proteide in den Erythrozyten und ist für die Färbung des Blutes verantwortlich. Es ist ein Tetramer von der Größe 50 × 55 × 64 Å mit einem Molekulargewicht von 64400 Dalton. Hämoglobin besteht aus zwei Paaren von ungleichen Polypeptidketten. Jede Globinpolypeptidkette ist kovalent mit einer Hämgruppe (Ferroprotoporphyrin IX) verbunden. Diese Bindung ist im Gegensatz zur Eisen Porphyrin-Bindung sehr labil und wird bei saurem pHWert gespalten. Dabei zerfällt Hämoglobin in seine Dimere. Die strukturell verschiedenen Polypeptidketten des Globins werden mit griechischen Buchstaben bezeichnet: α (Alpha), β (Beta), γ (Gamma), δ (Delta), ε (Epsilon) und ζ (Zeta). Für die Bildung des Tetrameren ergeben sich verschiedene Möglichkeiten (Tab. 1).