Skip to main content

Enzymkinetik

  • Chapter
  • First Online:
Book cover Einführung in die Enzymtechnologie

Zusammenfassung

Enzymkatalysierte Reaktionen sind nichts anderes als chemische Reaktionen, die durch einen Katalysator der Natur beschleunigt werden. Die Enzymkinetik beschreibt die Geschwindigkeit, mit der ein oder mehrere Substrate von einem Enzym zu einem oder mehreren Produkten umgesetzt werden. Die Thermodynamik gibt hierbei nur die Möglichkeit einer Reaktion an, und es ist unerheblich, ob diese Reaktion unkatalysiert abläuft oder mit einem chemischen oder biologischen Katalysator beschleunigt wird. Die grundsätzlichen Prinzipien der Bestimmung der kinetischen Parameter zur Beschreibung der Reaktionsgeschwindigkeit sowie mögliche Inhibierungsphänomene werden in diesem Kapitel im Detail vorgestellt.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this chapter

Chapter
USD 29.95
Price excludes VAT (USA)
  • Available as PDF
  • Read on any device
  • Instant download
  • Own it forever
eBook
USD 34.99
Price excludes VAT (USA)
  • Available as EPUB and PDF
  • Read on any device
  • Instant download
  • Own it forever
Softcover Book
USD 44.99
Price excludes VAT (USA)
  • Compact, lightweight edition
  • Dispatched in 3 to 5 business days
  • Free shipping worldwide - see info

Tax calculation will be finalised at checkout

Purchases are for personal use only

Institutional subscriptions

Literatur

  • Al-Haque N, Santacoloma PA, Neto W, Tufvesson P, Gani R, Woodley JM (2012) A robust methodology for kinetic model parameter estimation for biocatalytic reactions. Biotechnology Progress 28(5):1186–1196.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Bisswanger H (2002) Enzyme Kinetics: Principles and Methods. WILEY-VCH Verlag GmbH, Weinheim.

    Book  Google Scholar 

  • BRENDA-Datenbank Technische Universität Braunschweig: www.brenda-enzymes.org (Zugriff 03.05.2018).

  • Briggs GE, Haldane JBS (1925) A note on the kinetics of enzyme action. Biochemistry Journal 19(2):338–339.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Cleland W (1963) The kinetics of enzyme-catalyzed reactions with two or more substrates or products. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects 67:188–196.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Drauz K, Waldmann H (2002) Enzyme Catalysis in Organic Synthesis, 2nd. Edn. Wiley-VCH, Weinheim.

    Google Scholar 

  • Eadie GS (1942). The Inhibition of Cholinesterase by Physostigmine and Prostigmine. Journal of Biological Chemistry 146: 85–93.

    Google Scholar 

  • Fischer F (1894) Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme. Ber. dtsch. chem. Ges. 27(3):2985–2993.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Hanes CS (1932) Studies on plant amylases. I. The effect of starch condenstation upon the velocity of hydrolysis by the amylase of germinated barley. Biochemistry Journal 26(5):1406–1421.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Hofstee BHJ (1959). Non-Inverted Versus Inverted Plots in Enzyme Kinetics. Nature 184 (4695): 1296–1298.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • King EL, Altman C (1956) A Schematic method of deriving the rate laws for enzyme catalyzed reactions. The Journal of Physical Chemistry 60(10):1375–1378.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Koshland DE, Jr, (1958) Application of a theory of enzyme specificity to protein synthesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 44(2), 98–104.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Kot M, Zaborska W (2003) Irreversible inhibition of jack bean urease by pyrocatechol. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry 18(5):413–417.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Lee LG, Whitesides GM (1986) Preparation of Optically Active l,2-Diols and a-Hydroxy Ketones Using Glycerol Dehydrogenase as Catalyst: Limits to Enzyme-Catalyzed, Synthesis due to to non-competitive and mixed inhibtion, Journal Organic Chemistry, 51(1), 1986, 25–36

    Google Scholar 

  • Leskovac V (2003) Comprehensive Enzyme Kinetics, Springer, USA

    Google Scholar 

  • Lineweaver H, Burk D (1934) The Determination of Enzyme Dissociation Constant. The Journal of the American Chemical Society 3:658–666.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Michaelis L, Menten ML (1913) Kinetic der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift 49:333–369.

    Google Scholar 

  • Yuryev R, Liese A (2010) Biocatalysis: The Outcast. ChemCatChem 2(1):103–1

    Article  CAS  Google Scholar 

Weiterführende Literatur

  • Cornish-Bowden A. (2004). Fundamentals of enzyme kinetics (3rd ed.). London: Portland Press.

    Google Scholar 

  • Segel I. (1993). Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems (New ed.). New York: Wiley.

    Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Corresponding author

Correspondence to Andreas Liese .

Editor information

Editors and Affiliations

Rights and permissions

Reprints and permissions

Copyright information

© 2018 Springer-Verlag GmbH Deutschland, ein Teil von Springer Nature

About this chapter

Check for updates. Verify currency and authenticity via CrossMark

Cite this chapter

Pesci, L., Kara, S., Liese, A. (2018). Enzymkinetik. In: Jaeger, KE., Liese, A., Syldatk, C. (eds) Einführung in die Enzymtechnologie. Springer Spektrum, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-57619-9_4

Download citation

Publish with us

Policies and ethics