Zusammenfassung
Der Ablauf chemischer Reaktionen setzt voraus, dass die reagierenden Stoffe (Edukte) miteinander in Wechselwirkungen treten und einen Übergangszustand erreichen, der dann zur Bildung der Produkte führt. Im Übergangszustand befinden sich die Reaktionspartner auf einem höheren Energieniveau; die Moleküle liegen in einer bestimmten räumlichen Anordnung vor und treffen zudem mit ausreichend hoher Energie aufeinander.
Die Betrachtung dieses Prozesses ist Gegenstand der Reaktionskinetik; im Zentrum steht dabei die Frage nach der Geschwindigkeit einer Reaktion. Sie hängt davon ab, wie viele Moleküle pro Zeiteinheit in den Übergangszustand eintreten und wird bestimmt von der Konzentration der Edukte sowie der Reaktionstemperatur. Für den Eintritt in den Übergangszustand ist die erforderliche Aktivierungsenergie ausschlaggebend. Je geringer diese ist, umso schneller die jeweilige Reaktion. Katalysatoren können die erforderliche Aktivierungsenergie senken und dadurch das Erreichen des Übergangszustandes erleichtern. Hierdurch kommt es zu einem beschleunigten Reaktionsablauf und einer schnelleren Einstellung des Reaktionsgleichgewichts. Die Thermodynamik der jeweiligen Reaktion und damit die Gleichgewichtslage werden durch Katalysatoren hingegen nicht verändert.
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Literatur
Verwendete Literatur
Weiterführende Literatur
Belitz HD, Grosch W, Schieberle P (2012) Lehrbuch der Lebensmittelchemie, 6. Aufl., Springer
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Karlson P (2005) Biochemie, 15. Aufl., Thieme Verlag
Löffler G (2008) Basiswissen Biochemie, 7. Aufl., Springer
Lösche K (2000) Enzyme in der Lebensmitteltechnologie, 1. Aufl., Behr’s Verlag
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Hahn, A. (2016). Enzyme. In: Lebensmittelchemie. Springer Spektrum, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-47112-8_5
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