Zusammenfassung
Dieses Kapitel, das den enzymatischen Aufbau und Abbau der niederen Peptide (Di-Peptide) behandelt, bildet die Einleitung zur Beschreibung der eigentlichen Proteolyse, welche durch die Enzyme vom Typus des Pepsins, Trypsins und Papains bewirkt wird.
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Referenzen
Karrer und Mitarb, Helv. 6, 411 u. 957; 1923.–8, 360; 1925.
A. Wohl und K. Freudenberg, Chem. Ber. 56, 309; 1923.
E. Fischer, Chem. Ber. 32–34; 1899–1901.
E. Fischer und O. Warburg, Chem. Ber. 38, 3997; 1905.
O. Warburg, Chem. Ber. 38, 187; 1905. — Bezüglich Anwendungen siehe z. B. Abderhalden, Sickel und H. Ueda, H. 131, 277; 1923.–Fermentf. 7, 91; 1923.
Casein enthält nach Hopkins und Cole 1,5% Tryptophan, nach Holm und Greenbank (Jl Am. Chem. Soc. 45, 1788; 1923) 2.2%.
Die linksstehenden Werte sind von Abderhalden angegeben, die 3 rechtsstehenden für Histidin, Arginin und Lysin von Kossel und Patten.
Lüers und Nowak, Biochem. Zs 154, 310; 1924.
Kossel und Pringle, H. 49, 302; 1906. — Kossel, H. 22 u. 25; 1897/98.
F. Weiss, H. 52, 108; 1907.
Vgl. Kossel, H. 88, 163; 1913.
Kossel und Dakin, H. 44, 342; 1905.
Siehe E. Fischers zusammenfassenden Vortrag Chem. Ber. 39, 530; 1906.
A Bjerrum, Zs f. physik. Chem. 104, 147; 1923.
E. Fischer, Chem. Ber. 37, 4594; 1904.
E. Fischer, Chem. Ber. 38, 4173; 1905.
A Leuchs und A Suzuki, Chem. Ber. 37, 3306; 1904.
Für die Temperatur 18° Jiegen Messungen von Dernby vor. Biochem. Zs 81, 107; 1917.
A Fischer und A Abderhalden, H. 46, 52; 1905.
Otto Cohnheim, H. 33, 451; 1901. — Feiner H. 35–51; 1901/06.
Analog den Bezeichnungen Invertin und Emulsin für natürliche Enzymgemische.
Siehe hierzu Abderhalden und Oppler, H. 53, 294; 1907. — Abderhalden und McLester, H., 55, 371; 1908.
Abderhalden und Deetjen, H. 51, 334; 1907 u. 53, 280; 1907.
Abderhalden und Manwaring, H. 55, 377; 1908.
J. W. Hall und G. S. Williamson, Jl of Path. Bact. 15, 351; 1911.
H. Pfeiffer, Zs Immun. 23, 473. — Fermentf. 8, 327; 1925.
Abderhalden und Mitarbeiter, H. 61, 200.–62, 120 u. 233; 1909.–64–71. 1909/11. — Abderhalden, Die Abderhaldensche Reaktion, 5. Aufl. Berlin, 1922.
Siehe z. B. Abderhalden und Rona, H. 53, 308; 1907.
Auch Brustdrüse der Frau (Tateyama, Biochem. Zs 163, 297; 1925).
H. Pfeiffer und A Standenaht, Fermentf. 8, 327; 1925.
Neuberg, Berl. klin. Woch. 1905.
A Abderhalden und A Rona, H. 60, 415; 1909.
Abderhalden, A. H. Koelker und Medigreceanu, H. 62, 145; 1909.
A Abderhalden und A Pincussohn, H. 66, 277; 1910.
W. W. Hamburger, Jl Am. Med. Ass. 59, 847; 1912.
K. Wiener, Biochem. Zs 41, 149; 1912.
Abderhalden und Schittenhelm, H. 49, 40; 1906.
Clementi, Acad, dei Lincei (5) 24, 972 u. 25, 183; 1916.
Euler, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 2, 31; 1906.
Abderhalden und Schittenhelm, H. 49, 26; 1906.
Siehe auch Abderhalden und Dammhahn, H. 57, 332; 1908.
Euler, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 2, 39; 1907.
Abderhalden und Teruuchi, H. 49, 21; 1906.
Willstätter und Grassmann, H. 138, 184; 1924.
Abderhalden und Rilliet, B. 55, 395; 1908.
Abderhalden und H. Pringsheim, H. 59, 249; 1909.–65, 180; 1910.
A Koelker, H. 67, 297; 1910.
Dernby, Biochem. Zs 81, 107; 1917. Diss. Stockholm; 1917.
T. Sasaki, Biochem. Zs 41, 174; 1912.–47, 462; 1912.
Mito, Acta scholae Med. Univ. Kyoto 5; 1921. — Ber. ges. Phys. 16, 17; 1923.
A. H. Koelker, Jl Biol. Chem. 8, 145; 1910.
A Dernby, Biochem. Zs 81, 107; 1917.
Euler, H. 51, 213; 1907.
Fr. E. Rice, Jl Am. Chem. Soc. 37, 1319; 1915.
Euler und Josephson, Chem. Ber. 59, 226; 1926. — Siehe auch Euler, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 9, Nr. 24; 1925.
Waldschmidt-Leitz und Schaffner, H. 151, 31; 1926.
Siehe Euler, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 2, 31; 1906.
Vgl. hierzu auch die Ergebnisse von Willstätter und Grassmann, H.138, 184; 1924.
Euler, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi, 2, Nr. 31; 1906 und Nr. 39; 1907.
Rona und Arnheim, Biochem. Zs 57, 84; 1913,
Dernby, Biochem, Zs 81, 107; 1917. Dissertation Stockh. 1917.
Euler und Josephson, Chem. Ber. 59, 226; 1926. — Vgl. Waldschmidt-Leitz und Schaffner, H. 151, 31; 1926.
A Dernby, Jl Biol. Chem. 35, 179; 1918.
Waldschmidt-Leitz und Anna Harteneck, H. 147, 286; 1925.
Abderhalden und F odor, Fermentforschung 1, 533; 1916. — Siehe hierzu auch Fodor, Das Fermentproblem (1922) und: Die Grundlagen der Dispersoidchemie, Dresden 1925.
A Levene, A Simms und A Pfaltz, Jl Biol. Chem. 61, 445; 1924.
A Koelker, Jl Biol. Chem. 8, 145; 1910.
Vermutlich tritt hier das bei alkalischer Reaktion gebildete Mg(OH)2 mit dem Enzym zusammen und fällt teilweise aus.
Abderhalden, Caemerer und Pincussohn, H. 59, 293; 1909.
Abderhalden und Fodor, Fermentf. 4, 191; 1920.
Siehe hierzu auch Fodor, Das Fermentproblem. Dresden und Leipzig, Steinkopff, 1922.
Abderhalden und Wertheimer, Fermentf. 6, 1; 1922.
Euler, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 2, 31; 1906.
Abderhalden und Fodor, Fermentforsch. 1, 533; 1916.
Willstätter und Grassmann, H. 153, 250; 1926.
Waldschmidt-Leitz und Schaffner, H. 151, 31 und zw. 44; 1926.
A Levene und A Simms, Jl Biol. Chem. 62, 711; 1925.
A Euler und A Josephson, Chem. Ber. 59, 226 (1926).
Euler, Sv. Vet. Arkiv f. Kemi 2, Nr. 39, S. 7; 1907,
Dernby, Biochem. Zs 81, 107 u. zw. 185; 1917.
Waldschmidt-Leitz und Schaffner, H. 151, 31; 1925/26.
Euler und Josephson, Chem. Ber. 59, 226; 1926. — H. 157, 122; 1926.
Dadurch werden frühere Angaben bestätigt, und zwar: bezgl. Hippursäure solche von Cleraenti, Atti Accad. dei Lincei (5) 32, 172; 1923. Bezgl. Benzoylglycylglycin diejenigen von Tom Imai, H. 136, 205; 1924.
A Fischer und A Abderhalden, H. 46, 52; 1905.
An diese Schlussfolgerung haben E. Waldschmidt-Leitz und A. Harteneck (H. 147, 286 u. zw. 307, 1925) eine weitergehende physiologische Fragestellung geknüpft und erörtert; es ist nämlich damit zu rechnen, dass die primäre Bildung auch des Darmerepsins sich in der Pankreasdrüse vollzieht und dass seine Absonderung durch die Darmschleimhaut auf eine sekundäre Anhäufung in deren Drüsenzellen zurückzuführen ist. Wir werden auf diese interessante Frage im 3. Teil dieses Buches zurückkommen.
Fischer und Abderhalden H. 46, 52. 1905.
Waldschmidt-Leitz und Harteneck, H. 149, 203 u. zw. 216; 1925.
Schaeffer und Terroine, Jl de Physiol et Pathol. gén. 12, 905; 1910. — Siehe auch Zunz, Arch int. de Physiol. 11, 191; 1912.
Willstätter und Waldschmidt-Leitz, H. 125, 132 u. zw. 174; 1922/23.
Waldschmidt-Leitz und Schäffner, H. 151, 31; 1926.
Waldschmidt-Leitz, Schäffner und Grassmann, H. 156, 68; 1926.
Willstätter, Kraut und Erbacher, Chem. Ber. 58, 2448; 1925.
Wie die genannten Forscher mit Recht hervorheben, ist es eine schöne Bestätigung für die chemische, nicht für die kolloidchemische Funktion von Adsorbentien, wenn es sich zeigt, dass mit dem Wechsel in der chemischen Zusammensetzung von Al(OH)3 zu AlIO.OH eine wesentliche Veränderung der selektiven Adsorptionswirkung verbunden ist.
Henriques und Gjaldbaek, H. 75, 363; 1911.–83, 83; 1912/13.
Waldschmidt-Leitz und Simons, H. 156, 99; 1926.
Siehe dazu Waldschmidt-Leitz, Schaffner und Grass mann, H. 156, 68; 1926.
A Vernon, Jl of Physiol. 30, 330; 1903. — K. Mays, H. 49, 124; 1906.
Waldschmidt-Leitz und Harteneck, H. 147, 286 u. zw. 298; 1925.
Abderhalden, Caemmerer und Pincussohn, H. 59, 293; 1909.
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v. Euler, H., Myrbäck, K. (1927). Di-Peptidasen. In: v. Euler, H., Myrbäck, K. (eds) Die hydrolysierenden Enzyme der Nucleinsäuren, Amide, Peptide und Proteine. Chemie der Enzyme. J.F. Bergmann-Verlag, Munich. https://doi.org/10.1007/978-3-662-42932-7_5
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