Zusammenfassung
Die eigentlichen Proteasen, d. h. die eiweissspaltenden Enzyme sind in der Hinsicht von derselben Wirkung wie die Peptidasen, dass sie Peptidbindungen, — CO — NH —, lösen können. Von den Peptidasen unterscheiden sie sich indessen scharf durch die spezifisch angreifbaren Substrate. Wie nunmehr durch neuere Untersuchungen besonders von Willstätter und Waldschmidt-Leitz gezeigt worden ist, können die Peptidasen (die sog. ereptischen Enzyme) nur einfache Peptide spalten, und umgekehrt gilt, dass die eigentlichen Proteasen in keinem Falle diese einfachen Peptide hydro-lysieren können. Die Proteasen greifen dagegen die natürlichen hochmolekularen Eiweissstoffe an, lösen und spalten sie. Dass dabei Aminostickstoff durch Lösung von Peptidbindungen freigemacht wird, ist eine bekannte Tatsache. Möglicherweise werden daneben auch andere Bindungen durch die Proteasen gelöst.
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Referenzen
Siehe Troensegaard, H. 112, 86; 1920; 127, 137; 1923; 130, 84; 1923; 133, 116; 1924.
Die Deutung dieser Werte ist noch unsicher. Bemerkenswerte Beiträge zur Frage nach dem Molekulargewicht von Proteinen haben neuerdings E. J. Cohn und Mitarbeiter geliefert. Siehe A Cohn, A Hendry und A Prentiss, Jl Biol. Chem. 63, 721; 1925. — Cohn, Jl Gen. Physiol. 4 u. 5. — Cohn und Conant, H. 159, 93; 1926. — Über Molekulargewichtsbestimmungen durch Zentrifugierung siehe The Svedberg, Zsf. physikal. Chem. 121, 65; 1926.
Herzog und Kobel, H. 134, 296; 1924.
A Brill, Liebigs Annalen, 434, 204, 1923.
Siehe auch A Herzog, Naturw. 11, 180; 1923.
A Waldschmidt-Leitz und A Schaffner, Ber. d. D. ehem. Ges. 58, 1356; 1925.
Max Bergmann, Lieb. Ann. 445, 1, 1925. — Siehe auch Naturwiss 12, 1155; 1924. — Zur Literatur und zu den divergierenden Prioritätsansprüchen siehe ferner: Abderhalden, Naturwiss. 12, 716; 1924 u. H 142, 311; 1925. — M. Bergmann, H. 144, 276; 1925. — R. O. Herzog, H. 141, 158; 1924.
Troensegaard, H. 133, 117; 1924.
Siehe Waldschmidt-Leitz und Schäffner, H. 151, 31; 1926.
Willstätter, Grassmann und Ambros, H. 152, 157; 1926. — Siehe auch Waldschmidt-Leitz und Harteneck, H. 149, 203; 1925.
Waldschmidt-Leitz, Schäffner und Grassmann, H. 156, 68; 1926. — Siehe auch Waldschmidt-Leitz und Simons, Über die enzymatische Hydrolyse des Caseins H. 156, 99; 1926.
Siehe Willstätter, Deutsche Med. Woch. 1926, Nr. 1.
Waldschmidt-Leitz und A. Harteneck, H. 149, 203 u. zw. 211; 1925.
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v. Euler, H. (1927). Einleitung. In: v. Euler, H., Myrbäck, K. (eds) Chemie der Enzyme. J.F. Bergmann-Verlag, Munich. https://doi.org/10.1007/978-3-662-42918-1_8
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Publisher Name: J.F. Bergmann-Verlag, Munich
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