Zusammenfassung
Beim Studium des Hefepepsins und der Hefetryptase boten sich gewisse Schwierigkeiten dar. Teils waren die Versuchsmethoden nicht vollständig genau, teils war es nicht möglich, die verschiedenen Enzymreaktionen ganz voneinander zu isolieren. Bei dem dritten Enzym, der Hefenereptase, liegt die Sache ganz anders. Denn wenn man als Substrat ein einfaches Dipeptid verwendet, z. B. Glycylglycin, so wird dieses weder von dem Pepsin noch von der Tryptase angegriffen. Bei dieser Reaktion können wir ganz sicher sein, daß wir nur die Wirkung der Ereptase verfolgen, und wir können die anderen Enzyme des Hefepreßsaftes ganz beiseite lassen. Bei Spaltungen von einem einfachen Dipeptid können wir auch die Wasserstoffionenkonzentration leicht ermitteln, was nicht möglich wäre, wenn größere Mengen Eiweißstoffe in der Lösung wären.
Access this chapter
Tax calculation will be finalised at checkout
Purchases are for personal use only
Preview
Unable to display preview. Download preview PDF.
Annmerkunen
Abderhalden und Koelker, Zeitschr. f. physiol. Chem. 51, 294, 1907. — Abderhalden und Michaelis, ebenda 52, 326, 1907. — Abderhalden und Brahm, ebenda 57, 342, 1908 u. a.
Euler, Ark. f. Kemi, Min. o. Geol, Stockholm 1907, No. 31 och 39.
Winkelblech, Zeitschr. f. physikal. Chem. 36, 546, 1901.
Walker, ebenda 49, 82, 1904; 51, 706, 1905.
Lundén, Medd. f.K. Vet. Ak. Nobel Inst. 1, II, Stockholm 1908.
Sörensen, 1. c.
K. Melander hat eine andere Formel für die Berechnung von Dissoziationskonstanten gegeben, Biochem. Zeitschr. 74, 134, 1916. Nach meinen Berechnungen gibt diese Formel etwa dieselben Werte der Dissoziationskonstanten von Glycylglycin und Glykokoll, der Unterschied beträgt höchstens 10%.
Kohlrausch und Holborn, Das Leitvermögen der Elektrolyte, 1898.
Die Berechnungen sind nach für einen anderen Zweck bestimmten Messungen des Herrn Cand. polyt. S. Palitzsch ausgeführt (s. „Enzymstudien II“ S. 174, 1. c).
Reiher, Zeitsohr. f. physikal. Chem. 2, 750, 1888.
Winkelblech, 1. c.
Michaelis, Biochem. Zeitschr. 49, 248, 1913.
Euler, 1. c.
Sörensen, Enzymstudien II, I.e.
E. Fischer, Ber. d. Deutsch, ehem. Ges. 34, 2868, 1901.
Rice, Journ. Amer. Chem. Soc. 37, 1319, 1915.
Euler, Zeitschr. f. physiol. Chem., 51, 213, 1907.
Jessen-Hansen, Die Formol titration; Abderhaldens Handbuch d. biochem. Arbeitsmethoden 6, 270.
Sörensen, Enzymstudien II, 1. c.
Kobzarenko, diese Zeitschr. 66, 344, 1914.
Rona und Arnheim, Biochem. Zeitschr. 57, 84, 1913.
Arrhenius, Quantitative Laws of Biol. Chemistry, London 1915, S. 44.
Vernon, Journ. of Physiol. 30, 31, 1904.
Vgl Euler-Pope, General Chemistry of the Enzymes, 1912, S. 233. Die Spaltungsgeschwindigkeit sei und die der Enzymzerstörung. Durch Kombination dieser Formeln und nachherige Integration wird die folgende Reaktionsformel erhalten. Aber k 4. ist ja hier nicht konstant, sondern von der Substratkonzentration abhängig, und daher kann diese Formel nicht gebraucht werden.
Kobzarenko, Biochem. Zeitschr. 66, 1914.
Euler, 1. c.
Einige sehr interessante Versuche über die Einwirkung von Chlornatrium auf die Reaktionsgeschwindigkeit bei der Rohrzuckerinversion durch die Invertase sind neuerdings von zwei amerikanischen Forschern, H.A. Fales und J. M. Nelson, veröffentlicht (Journ. Amer. Chem. Soc. 87, 2769, 1915). Sie haben gefunden, daß Zusatz von diesem Salz die Invertasewirkung herabsetzt, jedoch am schwächsten, wenn die Wasserstoffionenkonzentration der dem Enzym optimalen entspricht. In diesem Falle hat eine 2 n Konzentration nur einen schwachen Effekt, eine Tatsache, die mit den Ergebnissen der hier untersuchten Hefenereptase in gutem Einklang steht.
Michaelis, Die Wasserstoffionenkonzentration. Berlin 1914.
Abderhalden und Fodor, Fermentforschung, 1, 533, 1916.
Sörensen, Enzymstudien II, 1. c.
Additional information
Besonderer Hinweis
Dieses Kapitel ist Teil des Digitalisierungsprojekts Springer Book Archives mit Publikationen, die seit den Anfängen des Verlags von 1842 erschienen sind. Der Verlag stellt mit diesem Archiv Quellen für die historische wie auch die disziplingeschichtliche Forschung zur Verfügung, die jeweils im historischen Kontext betrachtet werden müssen. Dieses Kapitel ist aus einem Buch, das in der Zeit vor 1945 erschienen ist und wird daher in seiner zeittypischen politisch-ideologischen Ausrichtung vom Verlag nicht beworben.
Rights and permissions
Copyright information
© 1917 Springer-Verlag Berlin Heidelberg
About this chapter
Cite this chapter
Dernby, K.G. (1917). Die Hefenereptase. In: Studien über die proteolytischen Enzyme der Hefe und ihre Beziehung zu der Autolyse. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-42340-0_5
Download citation
DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-662-42340-0_5
Publisher Name: Springer, Berlin, Heidelberg
Print ISBN: 978-3-662-42073-7
Online ISBN: 978-3-662-42340-0
eBook Packages: Springer Book Archive