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Zusammenfassung

Beim Studium des Hefepepsins und der Hefetryptase boten sich gewisse Schwierigkeiten dar. Teils waren die Versuchsmethoden nicht vollständig genau, teils war es nicht möglich, die verschiedenen Enzymreaktionen ganz voneinander zu isolieren. Bei dem dritten Enzym, der Hefenereptase, liegt die Sache ganz anders. Denn wenn man als Substrat ein einfaches Dipeptid verwendet, z. B. Glycylglycin, so wird dieses weder von dem Pepsin noch von der Tryptase angegriffen. Bei dieser Reaktion können wir ganz sicher sein, daß wir nur die Wirkung der Ereptase verfolgen, und wir können die anderen Enzyme des Hefepreßsaftes ganz beiseite lassen. Bei Spaltungen von einem einfachen Dipeptid können wir auch die Wasserstoffionenkonzentration leicht ermitteln, was nicht möglich wäre, wenn größere Mengen Eiweißstoffe in der Lösung wären.

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  1. Abderhalden und Koelker, Zeitschr. f. physiol. Chem. 51, 294, 1907. — Abderhalden und Michaelis, ebenda 52, 326, 1907. — Abderhalden und Brahm, ebenda 57, 342, 1908 u. a.

    Article  CAS  Google Scholar 

  2. Euler, Ark. f. Kemi, Min. o. Geol, Stockholm 1907, No. 31 och 39.

    Google Scholar 

  3. Winkelblech, Zeitschr. f. physikal. Chem. 36, 546, 1901.

    Google Scholar 

  4. Walker, ebenda 49, 82, 1904; 51, 706, 1905.

    Google Scholar 

  5. Lundén, Medd. f.K. Vet. Ak. Nobel Inst. 1, II, Stockholm 1908.

    Google Scholar 

  6. Sörensen, 1. c.

    Google Scholar 

  7. K. Melander hat eine andere Formel für die Berechnung von Dissoziationskonstanten gegeben, Biochem. Zeitschr. 74, 134, 1916. Nach meinen Berechnungen gibt diese Formel etwa dieselben Werte der Dissoziationskonstanten von Glycylglycin und Glykokoll, der Unterschied beträgt höchstens 10%.

    Google Scholar 

  8. Kohlrausch und Holborn, Das Leitvermögen der Elektrolyte, 1898.

    Google Scholar 

  9. Die Berechnungen sind nach für einen anderen Zweck bestimmten Messungen des Herrn Cand. polyt. S. Palitzsch ausgeführt (s. „Enzymstudien II“ S. 174, 1. c).

    Google Scholar 

  10. Reiher, Zeitsohr. f. physikal. Chem. 2, 750, 1888.

    Google Scholar 

  11. Winkelblech, 1. c.

    Google Scholar 

  12. Michaelis, Biochem. Zeitschr. 49, 248, 1913.

    Google Scholar 

  13. Euler, 1. c.

    Google Scholar 

  14. Sörensen, Enzymstudien II, I.e.

    Google Scholar 

  15. E. Fischer, Ber. d. Deutsch, ehem. Ges. 34, 2868, 1901.

    Google Scholar 

  16. Rice, Journ. Amer. Chem. Soc. 37, 1319, 1915.

    Article  CAS  Google Scholar 

  17. Euler, Zeitschr. f. physiol. Chem., 51, 213, 1907.

    Article  CAS  Google Scholar 

  18. Jessen-Hansen, Die Formol titration; Abderhaldens Handbuch d. biochem. Arbeitsmethoden 6, 270.

    Google Scholar 

  19. Sörensen, Enzymstudien II, 1. c.

    Google Scholar 

  20. Kobzarenko, diese Zeitschr. 66, 344, 1914.

    CAS  Google Scholar 

  21. Rona und Arnheim, Biochem. Zeitschr. 57, 84, 1913.

    Google Scholar 

  22. Arrhenius, Quantitative Laws of Biol. Chemistry, London 1915, S. 44.

    Google Scholar 

  23. Vernon, Journ. of Physiol. 30, 31, 1904.

    Google Scholar 

  24. Vgl Euler-Pope, General Chemistry of the Enzymes, 1912, S. 233. Die Spaltungsgeschwindigkeit sei und die der Enzymzerstörung. Durch Kombination dieser Formeln und nachherige Integration wird die folgende Reaktionsformel erhalten. Aber k 4. ist ja hier nicht konstant, sondern von der Substratkonzentration abhängig, und daher kann diese Formel nicht gebraucht werden.

    Google Scholar 

  25. Kobzarenko, Biochem. Zeitschr. 66, 1914.

    Google Scholar 

  26. Euler, 1. c.

    Google Scholar 

  27. Einige sehr interessante Versuche über die Einwirkung von Chlornatrium auf die Reaktionsgeschwindigkeit bei der Rohrzuckerinversion durch die Invertase sind neuerdings von zwei amerikanischen Forschern, H.A. Fales und J. M. Nelson, veröffentlicht (Journ. Amer. Chem. Soc. 87, 2769, 1915). Sie haben gefunden, daß Zusatz von diesem Salz die Invertasewirkung herabsetzt, jedoch am schwächsten, wenn die Wasserstoffionenkonzentration der dem Enzym optimalen entspricht. In diesem Falle hat eine 2 n Konzentration nur einen schwachen Effekt, eine Tatsache, die mit den Ergebnissen der hier untersuchten Hefenereptase in gutem Einklang steht.

    Google Scholar 

  28. Michaelis, Die Wasserstoffionenkonzentration. Berlin 1914.

    Google Scholar 

  29. Abderhalden und Fodor, Fermentforschung, 1, 533, 1916.

    Google Scholar 

  30. Sörensen, Enzymstudien II, 1. c.

    Google Scholar 

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Dernby, K.G. (1917). Die Hefenereptase. In: Studien über die proteolytischen Enzyme der Hefe und ihre Beziehung zu der Autolyse. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-42340-0_5

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