Zusammenfassung
Auhagen1 konnte im Jahre 1932 zeigen, daß die von Neuberg und Karczag2 entdeckte anaerobe Pyruvat-Decarboxylase ihre Aktivität in Trockenhefe während des Waschens mit alkalischer Phosphatlösung verliert und daß diese sich durch Zugabe der Waschflüssigkeit wiederherstellen läßt. In der Folge fand Simola3 Vitamin BiAktivität in den Cocarboxylase-Präparaten Auhagens. Die Aufklärung der chemischen Natur des Coenzyms gelang Lohmann und Schuster4, indem sie aus Hefe den Pyrophosphatester des Aneurins (Thiaminpyrophosphat = TPP, Aneurinpyrophosphat, Diphosphothiamin) isolierten und nachweisen konnten, daß er als Coenzym der Pyruvat-Decarboxylierung wirksam ist.
Professor Bruns hat Ergänzungen und Korrekturen zu diesem Beitrag in sichere Aussicht gestellt, aber keine Zusage eingehalten und es den Herausgebern überlassen, die dringendsten Korrekturen auszuführen und einige neue Literatur nachzutragen. Herausgeber und Verlag.
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Literatur
Auhagen, E.: H. 204, 149; 209, 20 (1932). B. Z. 258, 330 (1933).
Neuberg, C, u. L. Karczag: B. Z. 36, 68 (1911).
Simola, P. E.: B. Z. 254, 229 (1932).
Lohmann, K., u. P. Schuster: B. Z. 294, 188 (1937).
Weil-Malherbe, H.: Biochem. J. 33, 1997 (1939).
Nielsen, H., u. F. Leuthardt: Helv. 35, 1196 (1952).
Steyn-Parvé, E. P.: Biochim. biophys. Acta 8, 310 (1952).
Steyn-Parvé, E. P., u. H. G. K. Westenbrink: Z. Vit.-Forsch. 15, 1 (1944/45).
Metzler, D. E.; in: Boyer-Lardy-Myrbäck, Enzymes, Bd. II, S. 295ff.
Reed, L. J.; in: Boyer-Lardy-Myrbäck, Enzymes, Bd. III, S. 195ff.
Jencks, W. P.; in: Boyer-Lardy-Myrbäck, Enzymes, Bd. VI, S. 339ff.
Franke, W.: Handb. Enzymol. (Nord-Weidenhagen) Bd. II, S. 769.
Neuberg, C, u. L. Karczag: B. Z. 86, 68 (1911).
Holzer, H., G. Schultz, C. Villar-Palasi u. J. Jüntgen-Sell: B. Z. 327, 331 (1956).
Green, D. E., D. Herbert and V. Subrahmanyan: J. biol. Ch. 138, 327 (1941).
Singer, T. P., and J. Pensky: J. biol. Ch. 196, 375 (1952).
Cohen, P. P.: J. biol. Ch. 164, 685 (1946).
Mee, S.: Arch. Biochem. 22, 139 (1949).
Tanko, B., u. L. Münk: H. 262, 144 (1939).
Horowitz, N. H., and E. Heegaard: J. biol. Ch. 137, 475 (1941).
Vennesland, B., and K. Z. Felsher: Arch. Biochem. 11, 279 (1946).
Tytell, A. A., and B. S. Gould: J. Bact. 42, 513 (1941).
King, T. E., and V. H. Cheldelin: J. biol. Ch. 208, 821 (1954).
Lynen, F.: A. 539, 1 (1939).
Beisenherz, G., H. J. Boltze, T. Bücher, R. Czok, K. H. Garbade, E. Meyer-Ahrendt u. G. Pfleiderer: Z. Naturforsch. 8b, 555 (1953).
Kubowitz, F., u. W. Lüttgens: B. Z. 307, 170 (1941).
Singer, T. P., and J. Pensky: J. biol. Ch. 196, 375 (1952).
Holzer, H., G. Schultz, C. Villar-Palasi u. J. Jüntgen-Sell: B. Z. 327, 331 (1956).
Kubowitz, F., u. W. Lüttgens: B. Z. 307, 170 (1941).
Hölzer, H., u. H. W. Goedde: B. Z. 329, 192 (1957).
Green, D. E., D. Herbert and V. Subrahmanyan: J. biol. Ch. 138, 327 (1941).
Singer, T. P., and J. Penskt: J. biol. Ch. 196, 375 (1952).
Holzer, H., G. Schultz, C. Villar-Palasi u. J. Jüntgen-Sell: B. Z. 327, 331 (1956).
Kobayasi, S.: J. Biochem. 33, 301 (1941).
Green, D. E., D. Herbert and V. Subrahmanyan: J. biol. Ch. 138, 327 (1941).
Hölzer, H., H. W. Goedde u. S. Schneider: B. Z. 327, 245 (1955).
Singer, T. P., and J. Pensky: Biochim. biophys. Acta 9, 316 (1952).
Holzer, H., u. H. W. Goedde: B. Z. 329, 192 (1957).
Singer, T. P., and J. Pensky: J. biol. Ch. 196, 375 (1952).
De la Fuente, G., and R. Diaz-Cadavieco: Nature 174, 1014 (1954).
Rossi-Fanelli, A., N. Siliprandi, D. Siliprandi and P. Ciccarone: Arch. Biochem. 58, 237 (1955).
Herbain, M.: Bull. Soc. Chim. biol. 32, 784 (1950).
Velluz, L., and M. Herbain: J. biol. Ch. 190, 241 (1951).
Eich, S., and L. R. Cerecedo: J. biol. Ch. 207, 295 (1954).
Holzer, H., u. H.W. Goedde: B.Z. 329, 192 (1957).
Roux, H., et A. Callandre: Bull. Soc. China, biol. 32, 793 (1950).
Holt, C. v., E. O. Wiethoff, B. Kröner, W. Leppla u. L. v. Holt: B. Z. 329, 119 (1957).
Green, D. E., D. Herbert and V. Subrahmanyan: J. biol. Ch. 138, 327 (1941).
Klemperer, F. W.: J. biol. Ch. 187, 189 (1950).
Singer, T. P., and J. Pensky: J. biol. Ch. 196, 375 (1952).
Lohmann, K., u. P. Schuster: B. Z. 294, 188 (1937).
Holzer, H., G. Schultz, C. Villar-Palasi u. J. Jüntgen-Sell: B. Z. 327, 331 (1956).
King, T. E., and V. H. Cheldelin: J. biol. Ch. 208, 821 (1954).
Axmacher, F., u. H. Bergstermann: B. Z. 272, 259 (1934).
Wetzel, K.: Planta, Berlin 16, 697 (1931).
Barron, E. S. G., and T. P. Singer: Science, N.Y. 97, 356 (1943).
Barron, E. S. G., and T. P. Singer: J. biol. Ch. 157, 221 (1945).
Stoppani, A. O. M., A. S. Actis, J. O. Deferrari and E. L. Gonzalez: Biochem. J. 54, 378 (1953).
Cajori, F. A.: J. biol. Ch. 143, 357 (1942).
Kuhn, R., u. H. Beinert: B. 80, 101 (1947).
Holzer, H., G. Schultz, C. Villar-Palasi u. J. Jüntgen-Sell: B. Z. 327, 331 (1956).
Wiethoff, E. O., W. Leppla u. C. v. Holt: B. Z. 328, 576 (1957).
Lutwak-Mann, C: Biochem. J. 36, 706 (1942).
v. Euler, H., O. L. Ahlström: Ark. Kemi, Mineral. Geol. 16B, No 16 (1943).
Lohmann, K., u. P. Schuster: B. Z. 294, 188 (1937).
Sevag, M. G., M. Shelburne and S. Mudd: J. gen. Physiol. 25, 805 (1942).
Sevag, M. G., M. Shelburne and S. Mudd: J. Bact. 49, 65 (1945).
Buchman, E. R., E. Heegaard and J. Bonner: Proc. nat. Acad. Sei. USA 26, 561 (1940).
Martïn-Hernândez, D., G. de la Fuente-Sanchez y A. Santos-Ruiz: Rev. esp. Fisiol. 12, 93, 143, 225 (1956).
Dlrscherl, W., u. H. Höfermann: B. Z. 322, 280 (1952).
Hatano, M., R. I. Dorfman and E. Y. Yamada: J. biol. Ch. 186, 603 (1950).
Singer, T. P., and J. Pensky: J. biol. Ch. 196, 375 (1952).
Singer, T. P., and J. Pensky: J. biol. Ch. 196, 375 (1952).
Neuberg, C, u. J. Hirsch: B. Z. 115, 282 (1921).
Neuberg, C., u. H. Ohle: B. Z. 127, 327 (1922).
Dirscherl, W.: H. 188, 225 (1930); 201, 47, 78 (1931); 219, 177 (1933).
Dirscherl, W., u. A. Schöllig: H. 252, 53, 70 (1938).
Dirscherl, W., u. J. Pütter: H. 305, 257 (1956).
Tankö, B., u. L. Munk: H. 262, 144 (1939).
Singer, T. P., and J. Pensky: Biochim. biophys. Acta 9, 316 (1952).
Singer, T. P., and J. Pensky: Arch. Biochem. 31, 457 (1951).
Juni, E.: J. biol. Ch. 195, 727 (1952).
Langenbeck, W., u. G. Faust: H. 292, 73 (1953).
Hanc, O., u. B. Kakâc: Naturwiss. 43, 498 (1956).
Juni, E.: J. biol. Ch. 195, 715 (1952).
watt, D., and L. O. Krampitz: Fed. Proc. 6, 301 (1947).
Ochoa, S., and J. K. Stern: Ann. Rev. 21, 547 (1952).
Leloir, L. F., and C. E. Cardini: Ann. Rev. 22, 179 (1953).
Langenbeck, W., H. Wrede u. W. Schlockermann: H. 227, 263 (1934).
Neuberg, C, and E. Strauss: Arch. Biochem. 7, 211 (1945).
Happold, F. C, and C. P. Spencer: Biochim. biophys. Acta 8, 18 (1952).
Westerfeld, W. W.: J. biol. Ch. 161, 495 (1945).
Eggleton, P., S. R. Elsden and N. Gough: Biochem. J. 37, 526 (1943).
Green, D. E., W. W. Westerfeld, B. Vennesland and W. E. Knox: J. biol. Ch. 145, 69 (1942).
Green, D. E., W. W. Westerfeld, B. Vennesland and W. E. Knox: J. biol. Ch. 145, 69 (1942).
Ochoa, S.: J. biol. Ch. 155, 87 (1944).
Friedemann, T. E., and G. E. Haugen: J. biol. Ch. 147, 415 (1943).
Gunsalus, C. F., E. Y. Stanier and I. C. Gunsalus: J. Bact. 66, 548 (1953).
Gunsalus, C. F., R. Y. Stanier and I. C. Gunsalus: J. Bact. 66, 548 (1953).
Strecker, H. J., and S. Ochoa: J. biol. Ch. 209, 313 (1954).
Korkes, S., A. Del Campillo, I. C. Gunsalus and S. Ochoa: J. biol. Ch. 193, 721 (1951).
Schweet, R. S., M. Fuld, K. Cheslock and M. H. Paul; in: McElroy-Glass, Phosphorus Metabolism. Vol. I, S. 246.
Korkes, S.; in: McElroy-Glass, Phosphorus Metabolism, Vol. I, S. 259.
Racker, E.; in: McElroy, W. D., and B. Glass (Hrsgb.): The Mechanism of Enzyme Action. S.470. Baltimore 1954.
Singer, T. P., and J. Pensky: J. biol. Ch. 196, 375 (1952).
Hölzer, H., u. H. W. Goedde: B. Z. 329, 192 (1957).
Stumpf, P. K., K. Zarudnaya, and D. E. Green: J. biol. Ch. 167, 817 (1947).
Jagannathan, V., and R. S. Schweet: J. biol. Ch. 196, 551 (1952).
Holzer, H., u. H.W. Goedde: B. Z. 329, 192 (1957).
Goldberg, M., and D. R. Sanadi: Am. Soc. 74, 4972 (1952).
Metzler, D. E.; in: Boyer-Lardy-Myrbäck, Enzymes, Bd. II, S. 295ff.
Reed, L. J.; in: Boyer-Lardy-Myrbäck, Enzymes, Bd. III, S. 195ff.
Jencks, W. P.; in: Boyer-Lardy-Myrbäck, Enzymes, Bd. VI, S. 339ff.
Jagannathan, V., and R. S. Schweet: J. biol. Ch. 196, 551 (1952).
Barron, E. S. G., and C. P. Miller: J. biol. Ch. 97, 691 (1932).
Barron, E. S. G.: J. biol. Ch. 113, 695 (1936).
Krebs, H. A., and W. A. Johnson: Biochem. J. 31, 645 (1937).
Lipmann, F.: Enzymologia 4, 65 (1937). Nature 143, 281, 436; 144, 381 (1939).
Lipmann, F.: Cold Spring Harbor Symp. quant. Biol. 7, 248 (1939).
Lipmann, F.: J. biol. Ch. 155, 55 (1944).
Korkes, S., A. del Campillo, I. C. Gunsalus and S. Ochoa: J. biol. Ch. 193, 721 (1951).
Chen, H. K., and P. S. Tang: J. cellul. comp. Physiol. 16, 293 (1940).
Still, J. L.: Biochem. J. 35, 380 (1941).
Kalnitsky, G., and C. H. Werkman: Arch. Biochem. 2, 113 (1943).
Utter, M. F., and C. H. Werkman: Arch. Biochem. 2, 491 (1943); 5, 413 (1944).
Stumpf, P. K.: J. biol. Ch. 159, 529 (1945).
Moyed, H. S., and D. J. O’Kane: Arch. Biochem. 39, 457 (1952).
Moyed, H. S., and D. J. O’Kane: J. biol. Ch. 195, 375 (1952); 218, 831 (1956).
Koepsell, H. J., and M. J. Johnson: J. biol. Ch. 145, 379 (1942).
Koepsell, H. J., M. J. Johnson and J. S. Meek: J. biol. Ch. 154, 535 (1944).
Chen, H. K., and P. S. Tang: J. cellul. comp. Physiol. 16, 293 (1940).
Stedman, R. L., and E. Kravitz: Arch. Biochem. 59, 260 (1955).
Seaman, G. R.: J. gen. Microbiol. 11, 300 (1954).
Dolin, M. I., and I. C. Gunsalus: Fed. Proc. 11, 203 (1952).
Nisman, B., and J. Mager: Nature 169, 709 (1952).
Hölzer, H., u. H. W. Goedde: B. Z. 329, 175 (1957).
Long, C, and R. A. Peters: Biochem. J. 33, 759 (1939).
Martius, C: H. 279, 96 (1943).
Stumpf, P. K., K. Zarudnaya and D. E. Green: J. biol. Ch. 167, 817 (1947).
Jagannathan, V., and R. S. Schweet: J. biol. Ch. 196, 551 (1952).
Schweet, R. S., B. Katchman, R. M. Bock and V. Jagannathan: J. biol. Ch. 196, 563 (1952).
Schweet, R. S., and K. Cheslock: J. biol. Ch. 199, 749 (1952).
Korkes, S., A. del Campillo and S. Ochoa: J. biol. Ch. 195, 541 (1952).
Jagannathan, V., and E. S. Schweet: J. biol. Ch. 196, 551 (1952).
Lipmann, F.: Enzymologia 4, 65 (1937).
Lipmann, F.: Nature 143, 281, 436; 144, 381 (1939).
a Lipmann, F.: Cold Spring Harbor Symp. quant. Biol. 7, 248 (1939).
Hager, L. P., D. M. Geller and F. Lipmann: Fed. Proc. 13, 734 (1954).
Lipmann, F.: J. biol. Ch. 155, 55 (1944).
Kalnitsky, G., and C. H. Werkman: Arch. Biochem. 2, 113 (1943).
Utter, M. F., and C. H. Werkman: Arch. Biochem. 2, 491 (1943); 5, 413 (1944).
Utter, M. F., F. Lipmann and C. H. Werkman: J. biol. Ch. 158, 521 (1945).
Strecker, H. J., H. G. Wood and L. O. Krampitz: J. biol. Ch. 182, 525 (1950).
Chantrenne, H., and F. Lipmann: J. biol. Ch. 187, 757 (1950).
Still, J. L.: Biochem. J. 35, 380 (1941).
Koepsell, H. J., and M. J. Johnson: J. biol. Ch. 145, 379 (1942).
Koepsell, H. J., M. J. Johnson and J. S. Meek: J. biol. Ch. 154, 535 (1944).
Stumpf, P. K.: J. biol. Ch. 159, 529 (1945).
Stumpf, P. K., and D. E. Green: J. biol. Ch. 153, 387 (1944).
Booth, V. H., and D. E. Green: Biochem. J. 32, 855 (1938).
Moted, H. S., and D. J. O’Kane: Arch. Biochem. 39, 457 (1952).
Moted, H. S., and D. J. O’Kane: J. biol. Ch. 195, 375 (1952); 218, 831 (1956).
Peters, R. A.: Bull. Johns Hopkins Hosp. 97, 21 (1955).
Gal, E. M., A. S. Fairhurst and R. E. Smith: Biochim. biophys. Acta 20, 583 (1956).
Redemann, C. T., and R. W. Meikle: Arch. Biochem. 59, 106 (1955).
Paul, M. F., H.E. Paul, F. Kopko, M. J. Bryson and C. Harrington: J. biol. Ch. 206, 491 (1954).
Paul, M. F., M. J. Bryson and C. Harrington: J. biol. Ch. 219, 463 (1956).
Braganca, B. M., and J. H. Quastel: Biochem. J. 53, 88 (1953).
Kaufman, S.; in: McElroy-Glass, Phosphorus Metabolism. Bd. I, S. 370.
Sanadi, D. R., J. W. Littlefield and R. M. Bock: J. biol. Ch. 197, 851 (1952).
Kaufman, S., C. Gilvarg, O. Com and S. Ochoa: J. biol. Ch. 203, 869 (1953).
Sanadi, D. R., and J. W. Littlefield: J. biol. Ch. 193, 683 (1951); 201, 103 (1953).
Sanadi, D. R., and R. L. Searls: Biochim. biophys. Acta 24, 220 (1957).
Ochoa, S.: J. biol. Ch. 155, 87 (1944).
Stumpf, P. K., K. Zarudnaya and D. E. Green: J. biol. Ch. 167, 817 (1947).
Ackermann, W. W.: J. biol. Ch. 184, 557 (1950).
Lineweaver, H., and D. Burk: Am. Soc. 56, 658 (1934).
Stumpf, P. K., K. Zarudnaya and D. E. Green: J. biol. Ch. 167, 817 (1947).
Lindstrom, E.: Persönl. Mitt, an die Autoren von Zitat6.
Sanadi, D. K., and K. L. Searls: Biochim. biophys. Acta 24, 220 (1957).
Barron, E. S. G., and T. P. Singer: Science, N.Y. 97, 356 (1943).
a Barron, E. S. G., and T. P. Singer: J. biol. Ch. 157, 221 (1945).
Sanadi, D. E., J. W. Littlefield and R. M. Bock: J. biol. Ch. 197, 851 (1952).
Ackermann, W. W.: J. biol. Ch. 184, 557 (1950).
Grafflin, A. L., N. M. Gray and E. H. Bayley: Bull. Johns Hopkins Hosp. 91, 137 (1952).
Sanadi, D. E., J. W. Littlefield and R. M. Bock: J. biol. Ch. 197, 851 (1952).
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Bruns, F.H. (1967). Thiaminpyrophosphat enthaltende Enzyme. In: Alberty, R.A., et al. Enzyme. Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-41177-3_13
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