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Aktivatoren und Paralysatoren (Gifte). Co-Enzyme. Enzym-Destruktoren

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Chemie der Enzyme

Part of the book series: Chemie der Enzyme ((CDE))

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Zusammenfassung

Im Kapitel 2 ist der wesentliche Einfluss besprochen worden, welchen Säuren und Basen bzw. H- und HO-Ionen auf die Enzymwirkungen ausüben, und es ist im Anschluss an die experimentellen Daten über die optimale H-Konzentratiou die Auffassung ausführlich besprochen worden, nach welcher Enzyme als Elektrolyte mit Basen bzw. Säuren Salze bilden.

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  180. Rachford, Jl of Physiol. 25, 165; 1899.

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  181. Immerhin wäre ein Vergleich zwischen der Wirkung der Glykocholsäure und der Cholsäure, welcher die Glykokollgruppe abgeht, von Interesse, besonders in Rücksicht auf die Mitwirkung der Peptide, Peptone und Albumine.

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  182. Rosenheimund Shaw-Makenzie, Jl of Physiol. 25, 165; 1899.

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  183. Eulerund Svanberg, Fermentf. 3, 330; 1920.

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  184. Willstätter und Memmen, H. 125. 108 und 129, 3.

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  195. Urban Olsson, a) H. 126, 29, 1923. — b) H. 114, 51; 1921.

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  196. Urban Olsson, H. 117, 91; 1921.

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  197. Angaben über die Wirkung der Halogene auf Amylasen haben neuerdings (Biochem. Zs 84, 42 und 139, 476; 1923) auch Berczeller und J. Freund gemacht.

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  207. Ronaund E. Bach, Biochem. Zs 111, 166; 1920.

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  208. Siehe hierzu Willstätter und Memmen, H. 138, 216, und zwar 243; 1924.

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  209. Euler und Svanberg, Fermentf. 4, 29, und zwar 55; 1920.

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  213. Waldschmidt-Leitz, H. 132, 181; 1924.

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  214. Euler und Myrbäck, H. 139, 15; 1924.

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  215. Auch in anderem Material als Darmsaft sollen Stoffe vorkommen, welche Trypsinogen aktivieren: Nach Hongardy (Arch. int. Physiol. 3, 360; 1906) in dor Milch, nach Delezenne (Soc. Biol. 55, 27 u. 132; 1903) in Leukozyten, Bakterien und Pilzen.

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  218. Hamburgerund Hekma, Jl de Physiol. Pathol. gén. 4, 805; 1902.

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  219. Dieser letzte Satz ist wörtlich der vorhergehenden Auflage dieses Buches (1920) entnommen, was in Rüdksicht auf eine neuere Darstellung (in Naturw. 12, 134) erwähnt sei.

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  220. Waldschmidt- Leitz, H. 132, 181; 1924.

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  221. Bei Anwendung der Methode von Willstätter und Waldachmidt-Leitz, nach welcher auf Aminogruppen in alkoholischer Lösung titriert wird (Chem. Ber. 54, 2983; 1921).

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  227. Literatur bei Buckmaster, Science Progress 2, 51; 2907.

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  228. E. W. A. Walker, Jl of Physiol. 33, 21; 1905. — Auch Speichel-Amyla se, welche durch Erhitzen auf 50°-5 3° erhitzt worden war, soll nach Walker durch Blutreakti viert werden, und er nimmt deswegen an, dass es sich auch hier um das Zusa mme niwirken eines the rm os ta bilen Enzymogens und einer wärme empfin lic hen Kinase han delt. Ein st weilen erscheint dieser Effekt zweifelhaft.

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  229. Harden und Young, Jl Physiol. Proc. 12, XI 1904. —Proc. Roy. Soc. B. 77, 405; 1906.

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  231. Nach der von Myrbäck(H. 131) ausgeführten Untersuchung über das Auswaschen ist die Wahl der Hefe sehr wesentlich. Aus den hier untersuchten Oberhefen hat sich Co-Zymase nicht auswaschen lassen, dürfte also an einen Zellbestandteil gebunden sein.

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  232. Euler und Myrbäck, H. 131, 179; 1923.

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  235. Euler und Signe Karlsson, H. 123, 90; 1922.

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  236. Auf den Einfluss von anwesenden Paralysatoren ist H, 117 hingewiesen.

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  237. Euler und Myrbäck, H. 139, 15; 1924.

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  238. Myrbäckund Euler, Chem. Ber. 57, 1073; 1924.

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  245. Onodera, Biochem. Jl 9, 544; 1915.

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  246. Auch Kato (Biochem. Zs 136, 498; 1923) erwähnt einen , Aktivator

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  247. Lövgren, Biochem. Zs 119, 215; 1921.

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  248. H. Pringsheim und Walter Fuchs, Chem. Ber. 56, 1762; 1923. — Pringsheim und Schmalz, Biochem. Zs 142, 108; 1923. — Pringsheim und Beiser, Biochem. Zs 148, 336; 1924. — Zu Bie derm Ann s„Komplement” (Fermentf. 4, 258) besteht keine Beziehung.

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  253. Euler und Myrbä ck, H. 142. Im Druck.

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  254. Euler und Walles, H. 132, 167; 1924.

    Google Scholar 

  255. Wie S. 183 bereits erwähnt, kann die Selbstregeneration so gedeutet werden, dass das Metallion in einer primären Reaktion von der Saccbarase mit verhältnismässig grosser Geschwindigkeit gebunden wird, dass aber dann sofort eine mit geringerer Geschwindigkeit verlaufende Reaktion einsetzt, durch welche enzymatisch unwirksame Lösungsbestandteile mit den vergiftenden Metallionen reagieren und diese dem Enzym entziehen. Von mehreren Seiten sind die bei Vergiftungen primär eintretenden Reaktionen als Adsorptionen bezeichnet worden. Nachdem es nun immer deutlicher wird, dass „Sorptionen” in den meisten Fällen chemische Reaktionen darstellen, welche auf eine Oberfläche begrenzt sind, liegt keinerlei Grund vor, hier von Sorption zu sprechen.

    Google Scholar 

  256. Euler und Kullberg, H. 73, 85; 1911.

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  259. Giaja, Soc. Biol. 82, 719 und 804; 1919. — Jl de Physiol. et Path. gén. 1920, 1094. —Giaja teilt auch die Beobachtung mit, dass Hefe, welche durch Einwirkung von Eingeweide-Saft der Schnecke Helix pomatia ihrer Membran beraubt ist, sich bei Toluolzusatz wie lebende Hefe verhält.

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  260. F. Hayduck und H. Haehn, Biochem. Zs 128, 568; 1922.

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  263. Vgl. Euler und Westling, H. 140, 164; 1924.

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  264. Euler und Kullberg, H. 73, 85; 1911. — Die in dieser Arbeit mitgeteilten Tatsachen sind durch Buchner und Skraup (Biochem. Zs 82, 134; 1917) bestätigt worden. Die abweichende Deutung, welche. diese Autoren ihren Versuchen und denen von Euler geben, kann Verf. nich talsstichhaltig a nerk enne n.

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  265. Siehe z. B. Abderhalden, Fermentf. 6, 149; 1922.

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  277. Siehe hierzu das S. 228 Gesagte, sowie Euler und Walles (H. 132). Verf. hat mit N. Florell versucht, diesen Verhältnissen dadurch näher zu kommen, dass er die Einwirkung von Farhstoflen auf die alkoholische Gärung der Hefe untersuchte (Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 7, Nr. 18; 1919). Farbstoffe werden von Hefe in zweifacher Weise gebunden: Erstens können die Farbstoffe in die Zellen eindringen und werden darin durch chemische Bindung oder Ausfällung verfestigt oder durch Lösung nach dem Verteilungssatz festgehalten. Zweitens können Farbstoffe an der Zelloberfläche gebunden werden durch chemische Reaktion mit den Eiweissstoffen oder durch andere Art von Adsorption.

    Google Scholar 

  278. Dabei mögen auch Änderungen der Oberflächenspannungen an Grenzscbichten im Sinne Czapeks (Bot. Ber. 28, 480; 1910) eine Rolle spielen.

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  282. Euler, Josephson und Myrbäck, H. 130, 87; 1923.

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  297. Reichelund Spiro, Hofm. Beitr. 7, 485; 1905.

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  298. Vgl. Knaffl-Lenz, Arch. f. exp. Pathol. 97, 292; 1922/23.

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  299. Willstätter, Waldschmidt-Leitz, H. 134, 161 u. zw. 221; 1924.

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  300. Siehe hierzu auch Willstätter, Waldschmidt-Leitz und Memmen, H. 125, 93; 1922.

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  301. Euler und Myrbäck, H. 136, 107 und zwar 129; 1924.

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  302. Reichelund Spiro, Hofm. Beitr. 7, 485; 1905.

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  303. Willstätter und Waldschmidt-Leitz, H. 125, 132 und zwar 148; 1923.

    Google Scholar 

  304. Die Annahme einer Adsorption des inaktivierenden Stoffes an das Enzym dürfte selten einen Vorzug vor derjenigen einer gewöhnlichen chemischen Bindung zwischen den beiden Komponenten besitzen (vgl. Wo. Ostwald, Koll. Zs. 6, 297; 1910). Vgl. das S. 226 und 227 Gesagte, sowie Euler und Walles (H. 132).

    Google Scholar 

  305. Ich verweise auf die Diskussion über den Mechanismus der Inaktivierung in der Mitteilung IV von Euler und Svanberg (Fermentf. 4, 142; 1920).

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  1. Hans v. Euler
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v. Euler, H. (1925). Aktivatoren und Paralysatoren (Gifte). Co-Enzyme. Enzym-Destruktoren. In: Chemie der Enzyme. Chemie der Enzyme. J.F. Bergmann-Verlag, Munich. https://doi.org/10.1007/978-3-662-34433-0_6

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