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Allgemeine chemische Kinetik der Enzymreaktionen

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Chemie der Enzyme

Part of the book series: Chemie der Enzyme ((CDE))

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Zusammenfassung

Die Beziehungen, welche die chemische Dynamik für die einfachsten katalytischen Reaktionen fordert, findet man bei enzymatischen Vorgängen in sehr ungleichem Grade erfüllt. In einigen Fällen gilt das Zeitgesetz für monomolekulare Reaktionen und die Proportionalität zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Katalysator mit grosser Schärfe; in der Mehrzahl der Fälle aber stimmen die experimentellen Befunde nur in einem beschränkten Konzentrationsbereich mit den Schulfällen der Reaktionslehre überein, und wir werden zahlreiche Reaktionen kennen lernen, deren Verlauf sich noch nicht durch eine einfache, theoretisch begründete Formel hat darstellen lassen.

An erratum to this chapter is available at http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-34433-0_14

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Literatur

  1. Dies gilt für alle diejenigen Fälle, in welchen nicht ein Stoff seine eigene Umwandlung katalysiert, wie dies z. B. bei der Lactonbildung aus γ- und ∂-Oxysäuren der Fall ist, wo die Oxysäuren proportional mit ihrem dissoziierten Anteil die Lactonbildung beschleunigen (Autokatalyse).

    Google Scholar 

  2. Diese Proportionalität zeigt sich bei starken Säuren allerdings nur in grosser Verdünnung (etwa ab 0,01 norm.) der katalysierenden Säure, wo die sog. Salzwirkung der Ionen sich nicht mehr geltend macht.

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  9. Vorgänge dieser Art bat man gelegentlich als „Reaktionen nullter Ordnnng” bezeichnet. Man findet diese Unabhängigkeit des Umsatzes von der Substratkonzentration bei vielen photochemischen Vorgängen. Der Unterschied zwischen enzymatischen und nicht enzymatischen Katalysen, etwa zwischen der Rohrzuckerinversion durch Saccharase und durch Salzeäure liegt darin, dass die Affinität der Saecharass zum Rohrzucker (KM = 50) sehr viel grösser ist, als die Affinität der Salzsäure zum Rohrzucker (vgl. Euler, Chem. Ber. 55, und zwar 3589; 1922).

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  16. Anm. des Verf.: Wie S. 30 erwähnt, ist diea in den Figuren 3 und 4 nicht der Fall, vielmehr sind dort die Ordinate 5- bzw. 10mal vergrössert, weshalb die Neigungswinkel entsprechend grösser sind als 30 °.

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  17. Bezüiglich des Zahlenwertes siehe S. 150 u. ff.

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  39. Gegen S. Lövgrens Kritik dieser Formel (Biochem. Zs 137, 206; 1923) können sachliche und formelle lBedenken erhoben werden.

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  40. Vgl. hierzu die zusammenfassende Besprechung am Schluss dieses Kapitels (Abschn. E) sowie Euler und Josephson, H. 133, 279, und zwar 296; 1924.

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  42. Allerdings gilt nach Abderhalden und Fodor(Fermentforsch. 2, 248; 1918) auch bei der Spaltung von Dipeptidendurch Erepsin des Hefenma zerationssaftes , unter bestimmten Bedingungen, und zwar vor allem dann, wenn die Spaltprodukte eine Hemmungswirkung

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  43. auszuüben vermögen”, nahezu die Gleichung x= k t, also mit anderen Worten die Schützsche Regel. Im allgemeinen soll „die durch Hefenmazerationssaft bewirkte Spaltung der Polypeptide von der sog. Adsorptionsisotherme beherrscht werden und die Reaktionsgeschwindigkeit soll der Gleichung folgen : dx/dt = k (a — x) n Es würde zu weit führen, hier diesen Befund eingehender zu diskutieren, so dass ein Hinweis auf die genannten Arbeiten und auf das im Kap. 3, Seite 98 u. ff. Gesagte genügen muss. — Siehe hierzu auch Eichwald und Fodor, Physik.-chem. Grundlagen der Biologie. Berlin 1919. — Ferner Fodor, Ferm entforsch. 3, 193; 1920.

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  44. Vgl. hierzu Jastrowitz, Biochem. Zs 2, 157; 1907 und Michaelis u. Mendelsohn, Biochem. Zs 65, 1; 1914. —Auf die eingehenderen neueren Messungen und Berechnungen von Northrop (siehe z. B. Jl Gen. Physiol. 2, 113; 1919 und 2, 471; 1920) kommen wir im 2. Teil bei der Besprechung des Pepsins und Trypsins zurück.

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  45. Entsprechende Messungen an Trypsin unter gleichzeitiger Feststellung der HO2-Konzentration haben T. B. Robertson und C. L. A. Schmidt ausgeführt (Jl Biol. Chem. 5, 31; 1908).

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  58. Ein Beispiel hierfür liefert die vom Verf. (Öfvers. Sv. Vet. Akad. Förh. 1902, Nr. 4) untersuchte Reaktion zwischen aromatischen Aminen und salpetriger Säure zu Phenolen und Stickstoff. Die intermediäre Bildung von Diazoniumsalz geht so schnell vor sich, dass sich der Gesamtvorgang als eine Reaktion erster Ordnung darstellt.

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  69. Für einige spezielle enzymatische (nicht hydrolytische) Vorgänge, nämlich für die Spaltung des Wasserstoffsuperoxyds in Wasser und Sauerstoff und für die Oxydation von Cystin hat man bemerkenswerte Analogien zu entsprechenden nicht-enzymatischen Katalysen gefunden, und zwar sind die Katalysatoren in ersterem Falle kolloide Platinmetalle, (dieselben haben den wenig glücklichen Namen „anorganische Fermente’ erhalten; Bredig und Mitarb.), im zweiten Falle bewirkt Kohle die Katalyse, deren Eisengehalt von Otto Warburg als das wirksame Agens erkannt worden ist. Wir werden im speziellen Teil dieses Buches auf die Wirkung dieser Stoffe wie auch der Oxyhämoglobine (Willstätter und Pollinger, H. 130, 281; 1923) zurückkommen.

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  71. Es sei auf einen zusammenfassenden Vortrag von Wiostwald (Hamburg 1901) verwiesen.

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  78. Durch Salzbildung am Substrat dürfte sich auch dessen Affinität zum Enzym wesentlich ändern, wodurch ein starker Einfluss der Acidität auf die Reaktionsgeschwindigkeit bedingt wird. Ein interessantes Modell für den Einfluss der Acidität auf die Kinetik gewisser Enzymreaktionen hat E. Widmark gefunden und eingehend untersucht (Acta med. Scand. 53, 393; 1920).

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  1. Hans v. Euler
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v. Euler, H. (1925). Allgemeine chemische Kinetik der Enzymreaktionen. In: Chemie der Enzyme. Chemie der Enzyme. J.F. Bergmann-Verlag, Munich. https://doi.org/10.1007/978-3-662-34433-0_5

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