Die Enzyme als Elektrolyte

  • Hans v. Euler
Part of the Chemie der Enzyme book series (CDE)

Zusammenfassung

Nachdem van’t Hoff die Gasgesetze auf Lösungen ausgedehnt hatte, gelang es Arrhenius der älteren Annahme von der Existenz freier Ionen einen so gefestigten und vertieften Inhalt zu geben, dass durch die Darstellung der elektrolytischen Dissoziationshypothese im Jahr 1887 zwei grosse Tatsachengebiete miteinander verbunden wurden, nämlich die Abweichungen der Elektrolyte von den osmotischen Lösungsgesetzen (den van’t Hoff schen Koeffizienten i) und die elektrische Leitfähigkeit dieser Stoffe in Lösung bzw. ihr Dissoziationsgrad γ. Arrhenius stellte die beiden Grössen i und γ in die einfache Beziehung:
$$i = 1 + \gamma ............$$
(1a)

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Literatur

  1. 1).
    Sutherland, Phil. Mag. 14, 1; 1907. — Mlilner, Phil. Mag. 23, 551; 1912 und 25, 743; 1913. — Gosh, Jl Chem. Soc. 113, 449— 790 ; 1918. — Zs physik. Chem. 98, 211; 1921.Google Scholar
  2. 2).
    Bjerrunm , Proc. Int. Congr. appl. Chem. X. 1909.Google Scholar
  3. 3).
    Debye und Hückel, Physik. Zs 24, 185 und 800; 1923. — Debye, 25, 97; 1924.Google Scholar
  4. 1).
    S. a. Bjerrum, Zs f. Elektroch. 24, 231; 1918 u. Zs f. anorg. Chem. 109, 275; 1920.Google Scholar
  5. 2).
    Der angegebene Mittelwert K=1,77 • 10-5 = 10-4,752 stimmt sehr gut mit dem Ergebnis der von Schreiner (Zs f. anorg. Chem. 115, 181 u. zw. 186; 1921) auf Veranlassung von Bjerrum vorgenommenen Neuberechnung.Google Scholar
  6. 1).
    Eine starke Beeinflussung durch die verhältnismässig kleine Ionenkonzentration ist nicht wahrscheinlich.Google Scholar
  7. 2).
    van Dam, Biochem. Zs 87, 107; 1918.Google Scholar
  8. 3).
    Michaelis und Rona, Biochem. Zs 67, 182; 1914.Google Scholar
  9. 4).
    Michaelis und Rona, Biochem. Zs 49, 232; 1912.Google Scholar
  10. 5).
    Michaelis, Biochem. Zs 65, 360; 1914.Google Scholar
  11. 6).
    Michaelis und Rona, Biochem. Zs 49, 232; 1912.Google Scholar
  12. 7).
    Euler, Chem. Ber. 38, 2733; 1905 und 39, 36; 1906.Google Scholar
  13. 8).
    Euler, Chem. Ber. 39, 344; 1906. Daselbst auch die Diasoziationskonatante der Fructose und Glucose für 0°.Google Scholar
  14. 1).
    Vgl. Schreiner, Zs anorg. Chem. 115/181; 1921.Google Scholar
  15. 2).
    Die wahre Dissoziationskonstante K1 (siehe oben) der Kohlensäure ist nach Thiel (Chem. Ber. 47, 945; 1914) viel grösser, nämlich wenigstens 5•10-4, also — wie auch zu erwarten, da Kohlensäure = Oxyameisensäure ist — weit grösser als die der Ameisensäure.Google Scholar
  16. 1).
    Lundén, Affinitätsmessungen an schwachen Säuren und Basen. Dissertation, Stockholm 1908. — Samml. chem. und chem.- techn. Vorträge. Stuttgart 1908.Google Scholar
  17. 2).
    Sörensen, Biochem. Zs 21, 131; 1909.Google Scholar
  18. 3).
    Michaelis, Die Wasserstoffionen-Konzentration. 2. Aufl. Berlin, 1922.Google Scholar
  19. 1).
    Danner und Hildebrand, Jl Am. Chem. Soc. 44, 2832; 1922.CrossRefGoogle Scholar
  20. 1).
    Hasselbalch, Biochem. Zs 49, 451; 1913. — Siehe auch Michaelis, Monogr. S. 99 u. ff. Die ersten brauchbaren Resultate verdankt man Höber, Pflüg. Arch. 81, 522; 1900 und 99, 572; 1903.Google Scholar
  21. 2).
    van Dam, H. 58, 295; 1908.Google Scholar
  22. 3).
    Davidsohn, Zs f. Kinderheilk. 9, 11; 1913.Google Scholar
  23. 4).
    Svanberg, Dissertation, Stockholm 1918.Google Scholar
  24. 5).
    Szili, Biochem. Zs 84, 194 ; 1917.Google Scholar
  25. 6).
    Foà, Arch. di fisiol. 3, 369; 1906.Google Scholar
  26. 7).
    Michaelis und Davidsohn, Zs f. exp. Path. u. Ther. 8, 2; 1910.Google Scholar
  27. 8).
    Mic hae li s und Pech st ein, Bio chem. Zs 59, 77; 1914.Google Scholar
  28. 9).
    Literatur : Bredig, Zs f. Elektrotech. 6, 3 3 ; 1 899 u. Chem. Ber. 37, 4140; 1904. — Walker, Z s f. physik. Chem. 49, 82; 1904. — 51, 7 08 ; 1905. — 57, 600 ; 1906. — Lundén, Affinitätsmessungen, Dissertation, Stockholm 1908 u. Samml. Ahrens, 1908. Da selb st eine Zusammenstellung der Dissoziationskostanten. Wir folgen zunächst der Darst el lung dieses Verfasse rs bzw. Walker s.Google Scholar
  29. 1).
    Walker, Zs f. physik. Chem. 49, 82; 1904.Google Scholar
  30. 2).
    Winkelblech, Zs f. physik. Chem. 36, 546; 1901.Google Scholar
  31. 3).
    Kanitz, H . 47, 476; 1906.Google Scholar
  32. 1).
    Kanitz, Pflüg. Arch. 118, 539; 1907.CrossRefGoogle Scholar
  33. 2).
    Euler, H. 51, 219; 1907.Google Scholar
  34. 3).
    Dernby, Medd. Carlsb. Lab. 11, 239; 1916. Die Säuredissoziationskonstante für 18° gibt Dernby zu 3,3 • 10-9 an.Google Scholar
  35. 4).
    Michaelis, Bioch. Zs 33, 182; 1911.Google Scholar
  36. 5).
    Man ersieht aus den Kurven der Figur 2 die Bedeutung der Dissoziationskonstante: Sie ist bei halber Dissoziation (γ = 0,5) gleich der Konzentration [H’].Google Scholar
  37. 1).
    Michaelis, Biochem. Zs 33, 182; 1911.Google Scholar
  38. 1).
    Bjerrum, Zs physik. Chem. 104, 147; 1923.Google Scholar
  39. 1).
    In Übereinstimmung mit der Hypothese, nach welcher Neutralsalze, wie NaCl, NH,NO3, vollständig ionisiert sind, berücksichtigen wir nicht die Form (MATH) und in Einklang mit den herrschenden Anschauungen nehmen wir an, dass die Hydratation von — NH2 zu — NH3 • OH gering ist.Google Scholar
  40. 1).
    Die Bezeichnung „isoelektrischer Punkt” stammt von Hardy, die exakte Definition und das nähere Studium des isoelektrischen Punktes verdankt man Michaelis.Google Scholar
  41. 2).
    Michaelis, Biochem. Zs 19, 181; 1909.Google Scholar
  42. 3).
    Michaelis und Mostynski, Biochem. Zs 24, 79; 1910.Google Scholar
  43. 4).
    Da der 2. Differentialquotient einen positiven Wert hat, so liegt hier wirklich ein Minimum und kein Maximum vor. Vgl. hierzu Michaelis, Monogr. 2. Aufl. S. 121 fff.Google Scholar
  44. 1).
    Levene und Simms, Biol. Chem. 55, 801; 1923.Google Scholar
  45. 2).
    Nernst, Zs f. Elektroch. 3, 308; 1909.Google Scholar
  46. 3).
    Hardy, Jl of Phy sio l. 24, 288; 1899. — Pauli, Hofm. Beitr. 7, 531; 1906.Google Scholar
  47. 4).
    Michaelis, Biochem. Zs 19, 181; 1909.Google Scholar
  48. 1).
    Es empfiehlt sich, den experimentell bestimmten Umkehrpunkt der Überführung von dem isoelektrischen Punkt, der durch die Gleichung (11) definiert ist, streng zu unterscheiden.Google Scholar
  49. 2).
    Der amphotere Charakter der Eiweisskörper war schon früher bekannt. Vgl. Sjöqvist, Skand. Arch. f. Physiol. 5, 317; 1895. — Bredig, Zs f. Elektroch. 6, 33; 1899.Google Scholar
  50. 3).
    Landsteineru. W. Pauli, 25. Kongr. f. inn. Med. Wien 1908, S. 57.Google Scholar
  51. 4).
    Northrop, Jl Gen. Physiol. 4, 629; 1921. — Kunitz, 6, 413; 1924.CrossRefGoogle Scholar
  52. 5).
    Pauli, Kolloidchemie der Ei weisskörper. Steinkopff 1920.Google Scholar
  53. 1).
    Willstätter und Schneider, H. 133, 193, und zwar 208; 1924. — Dreizellenund Fünfzellen-Apparate, bezogen von den Deutschen Ton- und Steinzeugwerken, Berlin-Charlottenburg, haben neuerdings Fricke und Kaja (Chem. Ber. 57, 310; 1924) zur Reinigung von Amylase verwendet.Google Scholar
  54. 2).
    Michaelis, Biochem. Zs 16, 81; 1909 und 19, 181; 1909. Die in ersterer Arbeit vorgeschlagene Anordnung mit Zn Elektroden dürfte vor der Elektrodo Cu-CuCl2 vorzuziehen sein, um Verunreinigungen des Enzyms durch die giftigen Cu-Ionen sicher zu vermeiden.Google Scholar
  55. 3).
    Die Wirksamkeit der Flüssigkeit 3 ist nicht mitgeteilt, so dass die relative Menge des überführten Enzyms nicht entnommen werden kann. Offenbar ist die Wanderung der Saccharase unter diesen Umständen recht gering. Eine Modifikation, welche die Kataphorese grösserer Stoffmengen ermöglicht, und seine Prüfung an definierten Proteinen wäre, wie schon in der 2. Aufl. betont wurde, sehr erwünscht.Google Scholar
  56. 4).
    Michaelis und Davidsohn, Biochem. Zs 28, 1; 1910. — H. 76, 385; 1912.Google Scholar
  57. 5).
    Pekelharing und Ringer, H. 75, 282; 1911.Google Scholar
  58. 1).
    Vergl. auch Michaelis und Rothstein, Biochem. Zs 110, 217 und zwar 221; 1920.Google Scholar
  59. 2).
    Willstätter, Graser und Kuhn, H. 123, 1, und zwar 73: 1922.Google Scholar
  60. 3).
    Vergl. Euler und Josephson, H. 133, 279; 1924.Google Scholar
  61. 1).
    Perrin, C. r., 136, 1388 und 137, 513; 1903. — Jl chim. phys. 2, 601; 1904 und 3, 50; 1905.Google Scholar
  62. 1).
    Siehe auch eine Untersuchung von J. Loeb (Jl Gen. Phys. 5, 109; 1922) über das Verhalten von Kollodiumteilchen bei der Kataphorese.Google Scholar
  63. 2).
    Coehn, Ann. d. Phys. 64, 217; 1898 und 30, 777; 1909.Google Scholar
  64. 1).
    Kohlrausch, Sitzungsber. Preuss. Akad. d. Wiss. 1902, 572.Google Scholar
  65. 1).
    Debye, Physikal. Zs 13, 97; 1912.Google Scholar
  66. 2).
    Born, Zs f. Physik 1, 247; 1920.Google Scholar
  67. 3).
    Fajans, Verh. d. deutschen physik. Ges. 21, 539, 549 u. 709; 1919.Google Scholar
  68. 4).
    Pauli und Handovsky, Bioch. Zs 18, 340; 1909 und 24, 239; 1910.Google Scholar
  69. 5).
    Da wir es bei der Behandlung enzymchemischer Probleme nur mit der inneren Reibung wässriger Lösungen oder Systeme zu tun haben, so können wir uns auf die Betrachtung der relativen oder spezifischen inneren Reibung beschränken, welche das Verhältnis zwischen der Viskosität einer Lösung und derjenigen des reinen Wassers ausdrückt. (Während die Viskosität die Dimension cm-1 g sec-1 hat, ist die spez. innere Reibung eine unbenannte Zahl.)Google Scholar
  70. 6).
    Arrhenius, Zs f. physik. Chem. 1, 285; 1887.Google Scholar
  71. 7).
    Eine theoretische Begründung der logarithmischen Formel hat Lees, Phil. Mag. (6) 128; 1901 geliefert. Siehe auch Arrhenius, Biochem. Jl 11, 112; 1917. Einsteinhat 1906 (1911) eine Formel abgeleitet von der Form: (η= η0+2,5 φ) wo φ das Gesamtvolumen der in der Volumeinheit suspendierten Substanz ist. Siehe Ann. Phys. 19, 289; 1906 und Berichtigung 34, 591; 1911.Google Scholar
  72. 1).
    Euler, Zs f. physik. Chem. 25, 536; 1898.Google Scholar
  73. 2).
    Der von mir 1898 gezogene Schluss, dass die Ionen H+ und OH- nicht hydratisiert sind, hat seither mehrere Bestätigungen erfahren; siehe z. B. Born, Zs f. Physik 1, 247; 1920. — Remy, Zs f. physik. Chem. 89, 467; 1915.Google Scholar
  74. 1).
    Hedestrand, Zs anorg. Chem. 124, 153; 1922. — Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 8, 1; 1921.CrossRefGoogle Scholar
  75. 2).
    Laqueur und Sackur, Hofm. Beitr. 3, 193: 1903.Google Scholar
  76. 3).
    Pauli und Handovsky, Biochem. Zs 18, 340; 1909 u. 24, 239; 1916. — Pauli u. Falck, Biochem. Zs 47, 269 1912.Google Scholar
  77. 4).
    Michaelis und Mostynski, Biochem. Zs 25, 401 1910. — Siehe auch W. Pauli, Kolloid Zs 12, 222; 1913.Google Scholar
  78. 1).
    Hardy, Jl of Physiol. 33, 251; 1905.Google Scholar
  79. 2).
    Hariette Chick und Ch. J. Martin, Kolloid-Zs 11, 102; 1912.Google Scholar
  80. 3).
    Hariette Chick und E. Lubrzynska, Bioch. Jl 8, 59; 1914.Google Scholar
  81. 4).
    Hariette Chick, Bioch. Jl 8, 261; 1914.Google Scholar
  82. 5).
    Siehe auch Arrhenius, Medd. Nobel-Inst. 3, Nr. 13; 1916 und 3, Nr. 21; 1917. Bloch. Jl 11, 112; 1917.Google Scholar
  83. 1).
    Loeb, Proteins and the Theory of Colloidal Behavior. New York, 1922. — Siehe nucH die zahlreichen Mitteilungen Loebs in Jl of Gen. Physiology 1–5; 1918 — 22.Google Scholar
  84. 1).
    Berücksichtigt man bei einer genaueren Ausrechnung (nach Arrhenius) den Dissoziationsgrad des Acetats, welcher 0,83 beträgt, so ergibt obige Rechnung [H’] × 0,083 = 0,0000177 (0,10 — [H]) [H’] = 0,0000213 = 2,13 • 10-5 oder pH = 4,67.Google Scholar
  85. 2).
    Michaelis, Abderhaldens Handb. 3, 1337; 1910.Google Scholar
  86. 1).
    D. D. van Slyke, Jl Biol. Chem. 52, 525; 1922.Google Scholar
  87. 1).
    Euler und Rudberg, Zs f. anorg. Chem. 127, 244; 1923.CrossRefGoogle Scholar
  88. 1).
    L. J. Henderson, Ergebn. d. Physiol. 8, 254; 1909.CrossRefGoogle Scholar
  89. 2).
    Arrhenius, Theorie der isohydrischen Lösungen. Zs f. physik. Chem. 2, 284; 1888.Google Scholar
  90. 3).
    Über den Zahlenwert der zweiten Dissoziationskonstanten K2 der Phosphorsäure siehe Prideaux and Ward, Jl Chem. Soc. 125, 423; 1924.Google Scholar
  91. 1).
    Salessky, Zs f. Elektrotech. 10, 204; 1904. — Fels, ebenda, S. 208.Google Scholar
  92. 1).
    Michaelis und Gyemant, Biochem. Zs 109, 166; 1920. — Michaelis und Krüger, Biochem. Zs 119, 307; 1921. Nach einer prinzipiell ähnlichen Methode hat auch Gillespie gearbeitet (Soil Science, 9, 115; 1920 und Jl Amer. Chem. Soc. 42, 742; 1920).Google Scholar
  93. 1).
    Michaelis und Gyemant, Biochem. Zs 109,165; 1920. — Michaelis und Krüger, Biochem. Zs 119, 307; 1921.Google Scholar
  94. 2).
    Gegenwart von CO2 macht gewisse Vorsichtsmassregeln nötig; Gegenwart von verdünntem NH3 in noch höherem Grade, weil es die Elektroden vergiftet; NH3 in grösseren Konzentrationen und SH2 schliessen die Verwendung von Gasketten mit Platinelektroden überhaupt aus. Über die Verwendnng der Chinhydron-Elektrode siehe u. a. S. P. L. und Marg. Sörensen, Ann. Chim. 1921. — Harris, Jl Chem. Soc. 123; 1923. — Bülmann, Trans. Faraday Soc. 19; 1924.Google Scholar
  95. 1).
    M. Koppel und Spiro, Bioch. Zs 65, 409; 1914.Google Scholar
  96. 1).
    Hudson, Jl Amer. Chem. Soc. 30, 1160, 1564; 1908.CrossRefGoogle Scholar
  97. 2).
    Ansäätze in dieser Richtung hat bereits A. Kanitz gemacht (H. 37, 75; 1903). — Verf. hat 1907 (Euler, H. 51, 219) bei einer Untersuchung über Erepsin-Verdanung von Dipeptiden das vom Substrat und vom Enzympräparat gebundeue Alkali ermittelt und die Konzentration des freien Alkalis berechnet; sie wurde zu 0,000012 angegeben, entsprechend pH = 8,6 (wenn für 37° Kw = 3,1 10-14 gesetzt wird). Rona und Arnheim (H. 57, 84; 1913) kommen durch ihre viel eingehenderen Versuche für 38° zum Wert pH = 8,3. Berücksichtigt man meine unzureichende Versuchsmethodik, so ist die Übereinstimmung recht befriedigend. Dernby (Inaug.-Dissert. Stockholm 1917) gibt den etwas kleineren Wert pII = 7,9 an.Google Scholar
  98. 1).
    Euler und Myrbäck, H. 120, 61; 1922.Google Scholar
  99. 2).
    Willstätter, Graser und Kuhn, H. 123, l; 1922.Google Scholar
  100. 1).
    Michaelis und Davidsohn, Biochern. Zs 35, 386; 1911.Google Scholar
  101. 1).
    Kuhn, H. 125, 28 u. zw. 49; 1923.Google Scholar
  102. 2).
    Euler, Josephson u. Myrbäck, H. 134, 39; 1924.Google Scholar
  103. 1).
    Josephson, H. 134, 50; 1924.Google Scholar
  104. 2).
    Northrop, Jl Gen. Physiol. 6, 337; 1924.CrossRefGoogle Scholar
  105. 1).
    Nernst, Zs f. physik. Chem. 4, 372; 1890.Google Scholar
  106. 1).
    Michaelis und Davidsohn, Biochem. Zs 30, 143; 1910.Google Scholar
  107. 1).
    Lundén, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 2, Nr. 11; 1905. — Siehe auch Euler, H. 97, 291; 1916.Google Scholar
  108. 2).
    Pfeiffer und Würgler, H. 97, 128; 1916. — Pfeiffer und Wittka, Chem. Ber. 48, 1041 u. 1289; 1915. — Pfeiffer u. Angern, H. 133, 180; 1924.Google Scholar
  109. 3).
    Siehe hierzu Euler u. Karin Rudberg, H. 140, 113; 1924.Google Scholar
  110. 4).
    Robertson, Jl Biol. Chem. 4, 35; 1907 und Physik. Chem. d. Proteine. Deutsch. v. Wynken, Dresden 1912.Google Scholar
  111. 5).
    Ryd, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 7, Nr. 1; 1917.Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1925

Authors and Affiliations

  • Hans v. Euler

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