Zusammenfassung
Nachdem van’t Hoff die Gasgesetze auf Lösungen ausgedehnt hatte, gelang es Arrhenius der älteren Annahme von der Existenz freier Ionen einen so gefestigten und vertieften Inhalt zu geben, dass durch die Darstellung der elektrolytischen Dissoziationshypothese im Jahr 1887 zwei grosse Tatsachengebiete miteinander verbunden wurden, nämlich die Abweichungen der Elektrolyte von den osmotischen Lösungsgesetzen (den van’t Hoff schen Koeffizienten i) und die elektrische Leitfähigkeit dieser Stoffe in Lösung bzw. ihr Dissoziationsgrad γ. Arrhenius stellte die beiden Grössen i und γ in die einfache Beziehung:
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Literatur
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Der angegebene Mittelwert K=1,77 • 10-5 = 10-4,752 stimmt sehr gut mit dem Ergebnis der von Schreiner (Zs f. anorg. Chem. 115, 181 u. zw. 186; 1921) auf Veranlassung von Bjerrum vorgenommenen Neuberechnung.
Eine starke Beeinflussung durch die verhältnismässig kleine Ionenkonzentration ist nicht wahrscheinlich.
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Euler, Chem. Ber. 39, 344; 1906. Daselbst auch die Diasoziationskonatante der Fructose und Glucose für 0°.
Vgl. Schreiner, Zs anorg. Chem. 115/181; 1921.
Die wahre Dissoziationskonstante K1 (siehe oben) der Kohlensäure ist nach Thiel (Chem. Ber. 47, 945; 1914) viel grösser, nämlich wenigstens 5•10-4, also — wie auch zu erwarten, da Kohlensäure = Oxyameisensäure ist — weit grösser als die der Ameisensäure.
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Michaelis, Bioch. Zs 33, 182; 1911.
Man ersieht aus den Kurven der Figur 2 die Bedeutung der Dissoziationskonstante: Sie ist bei halber Dissoziation (γ = 0,5) gleich der Konzentration [H’].
Michaelis, Biochem. Zs 33, 182; 1911.
Bjerrum, Zs physik. Chem. 104, 147; 1923.
In Übereinstimmung mit der Hypothese, nach welcher Neutralsalze, wie NaCl, NH,NO3, vollständig ionisiert sind, berücksichtigen wir nicht die Form (MATH) und in Einklang mit den herrschenden Anschauungen nehmen wir an, dass die Hydratation von — NH2 zu — NH3 • OH gering ist.
Die Bezeichnung „isoelektrischer Punkt” stammt von Hardy, die exakte Definition und das nähere Studium des isoelektrischen Punktes verdankt man Michaelis.
Michaelis, Biochem. Zs 19, 181; 1909.
Michaelis und Mostynski, Biochem. Zs 24, 79; 1910.
Da der 2. Differentialquotient einen positiven Wert hat, so liegt hier wirklich ein Minimum und kein Maximum vor. Vgl. hierzu Michaelis, Monogr. 2. Aufl. S. 121 fff.
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Michaelis, Biochem. Zs 19, 181; 1909.
Es empfiehlt sich, den experimentell bestimmten Umkehrpunkt der Überführung von dem isoelektrischen Punkt, der durch die Gleichung (11) definiert ist, streng zu unterscheiden.
Der amphotere Charakter der Eiweisskörper war schon früher bekannt. Vgl. Sjöqvist, Skand. Arch. f. Physiol. 5, 317; 1895. — Bredig, Zs f. Elektroch. 6, 33; 1899.
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Michaelis, Biochem. Zs 16, 81; 1909 und 19, 181; 1909. Die in ersterer Arbeit vorgeschlagene Anordnung mit Zn Elektroden dürfte vor der Elektrodo Cu-CuCl2 vorzuziehen sein, um Verunreinigungen des Enzyms durch die giftigen Cu-Ionen sicher zu vermeiden.
Die Wirksamkeit der Flüssigkeit 3 ist nicht mitgeteilt, so dass die relative Menge des überführten Enzyms nicht entnommen werden kann. Offenbar ist die Wanderung der Saccharase unter diesen Umständen recht gering. Eine Modifikation, welche die Kataphorese grösserer Stoffmengen ermöglicht, und seine Prüfung an definierten Proteinen wäre, wie schon in der 2. Aufl. betont wurde, sehr erwünscht.
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Siehe auch eine Untersuchung von J. Loeb (Jl Gen. Phys. 5, 109; 1922) über das Verhalten von Kollodiumteilchen bei der Kataphorese.
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Da wir es bei der Behandlung enzymchemischer Probleme nur mit der inneren Reibung wässriger Lösungen oder Systeme zu tun haben, so können wir uns auf die Betrachtung der relativen oder spezifischen inneren Reibung beschränken, welche das Verhältnis zwischen der Viskosität einer Lösung und derjenigen des reinen Wassers ausdrückt. (Während die Viskosität die Dimension cm-1 g sec-1 hat, ist die spez. innere Reibung eine unbenannte Zahl.)
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Eine theoretische Begründung der logarithmischen Formel hat Lees, Phil. Mag. (6) 128; 1901 geliefert. Siehe auch Arrhenius, Biochem. Jl 11, 112; 1917. Einsteinhat 1906 (1911) eine Formel abgeleitet von der Form: (η= η0+2,5 φ) wo φ das Gesamtvolumen der in der Volumeinheit suspendierten Substanz ist. Siehe Ann. Phys. 19, 289; 1906 und Berichtigung 34, 591; 1911.
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Der von mir 1898 gezogene Schluss, dass die Ionen H+ und OH- nicht hydratisiert sind, hat seither mehrere Bestätigungen erfahren; siehe z. B. Born, Zs f. Physik 1, 247; 1920. — Remy, Zs f. physik. Chem. 89, 467; 1915.
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Berücksichtigt man bei einer genaueren Ausrechnung (nach Arrhenius) den Dissoziationsgrad des Acetats, welcher 0,83 beträgt, so ergibt obige Rechnung [H’] × 0,083 = 0,0000177 (0,10 — [H]) [H’] = 0,0000213 = 2,13 • 10-5 oder pH = 4,67.
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Über den Zahlenwert der zweiten Dissoziationskonstanten K2 der Phosphorsäure siehe Prideaux and Ward, Jl Chem. Soc. 125, 423; 1924.
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Michaelis und Gyemant, Biochem. Zs 109,165; 1920. — Michaelis und Krüger, Biochem. Zs 119, 307; 1921.
Gegenwart von CO2 macht gewisse Vorsichtsmassregeln nötig; Gegenwart von verdünntem NH3 in noch höherem Grade, weil es die Elektroden vergiftet; NH3 in grösseren Konzentrationen und SH2 schliessen die Verwendung von Gasketten mit Platinelektroden überhaupt aus. Über die Verwendnng der Chinhydron-Elektrode siehe u. a. S. P. L. und Marg. Sörensen, Ann. Chim. 1921. — Harris, Jl Chem. Soc. 123; 1923. — Bülmann, Trans. Faraday Soc. 19; 1924.
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Ansäätze in dieser Richtung hat bereits A. Kanitz gemacht (H. 37, 75; 1903). — Verf. hat 1907 (Euler, H. 51, 219) bei einer Untersuchung über Erepsin-Verdanung von Dipeptiden das vom Substrat und vom Enzympräparat gebundeue Alkali ermittelt und die Konzentration des freien Alkalis berechnet; sie wurde zu 0,000012 angegeben, entsprechend pH = 8,6 (wenn für 37° Kw = 3,1 10-14 gesetzt wird). Rona und Arnheim (H. 57, 84; 1913) kommen durch ihre viel eingehenderen Versuche für 38° zum Wert pH = 8,3. Berücksichtigt man meine unzureichende Versuchsmethodik, so ist die Übereinstimmung recht befriedigend. Dernby (Inaug.-Dissert. Stockholm 1917) gibt den etwas kleineren Wert pII = 7,9 an.
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v. Euler, H. (1925). Die Enzyme als Elektrolyte. In: Chemie der Enzyme. Chemie der Enzyme. J.F. Bergmann-Verlag, Munich. https://doi.org/10.1007/978-3-662-34433-0_3
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