Glykoproteine, Proteoglykane und Glykosaminoglykane

Zusammenfassung

Die Beschreibung der Biochemie von Glykoproteinen, Proteoglykanen und Glykosaminoglykanen kann in einem einzigen Kapitel zusammengefaßt werden, da die 3 Typen von Molekülen viele gemeinsame Eigenschaften haben. Dies betrifft sowohl Aspekte ihrer Struktur, ihrer Biosynthese und ihres Abbaus sowie auch ihrer Funktion. Die 3 Molekülklassen können klar definiert werden, allerdings wird die Terminologie nicht immer sauber benutzt. Glykoproteine unterscheiden sich von anderen Proteinen dadurch, daß sie covalent an ihre Polypeptidrückgrate geknüpfte Oligosaccharidketten enthalten. Auch die Proteoglykane sind Proteine, bei denen die Polypeptidkette eine Oligosaccharidkette trägt. Diese Oligosaccharide unterscheiden sich jedoch chemisch von denjenigen der Glykoproteine (Abb. 33.1). Die Oligosaccharidketten von Proteoglykanen bestehen aus sich wiederholenden Disaccharideinheiten aus einem Aminozucker (Glucosamin oder Galaktosamin), einer Uronsäure (außer Keratansulfat) und covalent angehefteten Sulfatgruppen (außer Hyaluronsäure). Glykosaminoglykane sind Oligosaccharidstrukturen, denen der Proteinanteil fehlt. Struktur, Synthese, Abbau und biologische Bedeutung jeder dieser 3 Molekülklassen werden im einzelnen besprochen. Alle 3 Molekülklassen kommen bevorzugt im extracellulären Raum vor, werden jedoch intracellulär an den Membransystemen des endoplasmatischen Reticuturns und des Golgi-Komplexes synthetisiert (s. Kap.32). Die Oligosaccharidreste scheinen sowohl für die Ausschleusung derartiger Moleküle aus der Zelle wichtig zu sein, daneben aber üben sie wichtige extracelluläre Funktionen aus.