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Versuche zur Regulation der Enzymaktivität und Enzymsynthese

  • Gerhart Drews

Zusammenfassung

Das Lactose-spaltende Enzym β-Galactosidase (3.2.1.23 β-D-Galactosid-Galactohydrolase) ist in Zellen von Escherichia coli, die auf Glycerin als Kohlenstoffquelle wachsen, nur in wenigen Molekülen pro Zelle vorhanden. Die Neusynthese der Enzyme, die für die Aufnahme und den Abbau von β-Galactosiden verantwortlich sind, wird durch die Substrate induziert. Lactose und andere β-Galactoside bewirken nach ihrem Eindringen in die Zelle die Synthese der Strukturproteine, die vom lac- Operon gesteuert wird (Z-Gen = β-Galactosidase, Y-Gen = Galactosidpermease und X-Gen = Thiogalactosid-Transacetylase). Nach den Vorstellungen von JACOB und MONOD verbindet sich ein Induktormolekül in der Zelle spezifisch mit einem Molekül-Repressor. Der Repressor ist ein Protein, das die Bildung einer bestimmten Boten-RNS an der DNS blockiert. Durch die Verbindung von Induktor (= Effektor) und Repressor wird die Blockade der m-RNS-Produktion aufgehoben und m-RNS kann gebildet werden. An den Ribosomen wird Enzymprotein synthetisiert. Ein Verschwinden des Induktors bewirkt eine erneute Hemmung der m-RNS-Synthese. Dieses System der Regulation von Enzymproduktion durch den Substratspiegel auf der Ebene der Transkription (Ablesung des Code) kann nur funktionieren, wenn die m-RNS und das Enzymprotein kurzlebig sind und außerdem kein 2. Regulationssystem auf der Ebene der Translation (Übersetzung der Basensequenz in die Aminosäuresequenz bei der Proteinsynthese an den Ribosomen) mit dem 1. System interferriert.

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Literatur

  1. Beckwith, J.R., Zipser, D.: The Lactose Operon. Cold Spring Harbor Laboratory, New York 1970.Google Scholar
  2. Boos, W., Schaedel, P., Wallenfels, K.: Europ. J. Biochem. 1, 382 (1967).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  3. Bresch, C., Hausmann, R.: Klassische und molekulare Genetik. Berlin-Heidelber-New York: Springer 1970.Google Scholar
  4. Calvo, J.M., Fink, G.R.: Ann. Rev. Biochem. 40, 943–968 (1971).CrossRefGoogle Scholar
  5. Canovas, J.L., Ornston, L.N., Stanier, R.Y.: Science 156, 1695 (1967).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  6. Cennamo, C., Boll, M., Holzer, H.: Biochem. Z. 340, 125 (1964).PubMedGoogle Scholar
  7. Hegemann, G.D.: J. Bact. 91, 1140 (1966).Google Scholar
  8. Holzer, H., Boll, M., Cennamo, C.: Angew. Chem. 75, 894 (1963).CrossRefGoogle Scholar
  9. Jacob, F., Monod, J.: J. molec. Biol. 3, 318 (1961).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  10. Kaempfer, R.O.R., Magasanik, B.: J. molec. Biol. 27, 475 (1967).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  11. Müller-Hill, B., Rickenberg, H.V., Wallenfels, K.: J. molec. Biol. 10, 303 (1964).CrossRefGoogle Scholar
  12. Ornston, L.N.: Bacteriol. Rev. 35, 87–116 (1971).PubMedGoogle Scholar
  13. Stebbing, N.: Bact. Rev. 38, 1–28 (1974).PubMedGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1976

Authors and Affiliations

  • Gerhart Drews
    • 1
  1. 1.Lehrstuhl für Mikrobiologie, Institut für Biologie IIUniversität FreiburgFreiburg i. Br.Deutschland

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