Zusammenfassung
Den früher1) behandelten Fällen ist die Zerlegung der racemischen α-Amino-Normal-Capronsäure anzureihen. Ihre Benzoylverbindung wird durch Kristallisation des Cinchoninsalzes aus Wasser leicht gespalten, und die beiden optisch-isomeren Formen konnten in reinem Zustande isoliert werden. Diejenige, welche das schwer lösliche Cinchoninsalz bildet, dreht das polarisierte Licht in alkalischer Lösung stark nach links und entspricht der einzigen, bisher bekannten, aktiven α-Amino-n-Capronsäure, die Schulze und Likiernik2) aus der Racemverbindung durch partielle Vergärung erhielten, und die in salzsaurer Lösung ebenfalls nach links dreht. Wir bezeichnen sie deshalb als l-Verbindung. Leider wird bei der Rückverwandlung der Benzoylverbindung in die Aminosäure ein kleiner Teil racemisiert, so daß es auf diesem Wege nicht möglich ist, ganz reine aktive Säure zu gewinnen. Die Verhältnisse liegen also hier ganz ähnlich wie bei dem Leucin.
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Literatur
E. Fischer, Berichte d. d. chem. Gesellsch. 34, 450 [1901].
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© 1906 Verlag von Julius Springer
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Fischer, E., Hagenbach, R. (1906). Spaltung racemischer Aminosäuren in die optisch-aktiven Komponenten. V. In: Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteïne (1899–1906). Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-99499-9_6
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