Über die Derivate einiger Dipeptide und ihr Verhalten gegen Pankreasfermente

Zusammenfassung

Bei der successiven Spaltung des Seidenfibroïns durch Salzsäure, Trypsin und Barythydrat erhielten wir ein Produkt, welches nach den Eigenschaften und der Zusammensetzung der β-Naphtalinsulfoverbindung in die Klasse der Dipeptide gehört und uns eine Kombination von Glycin mit Alanin zu sein schien, da es bei totaler Hydrolyse diese beiden Aminosäuren gab¹). Um die Konstitution dieses Stoffes aufzuklären, haben wir versucht, ihn synthetisch zu bereiten nach dem Verfahren, welches der eine von uns kürzlich zur Herstellung des β-Naphtalinsulfoglycylglycins und des racemischen β-Naphtalinsulfoglycylalanins benutzte²). Wir haben also das β-Naphtalinsulfoglycin durch Thionylchlorid in das entsprechende Chlorid verwandelt und mit dem Ester des aktiven d-Alanins kombiniert. Auf dieselbe Weise wurde das aktive β-Naphtalinsulfo-d-alanin mit Glykocoll verknüpft. Leider war keiner von diesen beiden synthetischen Körpern identisch mit dem Produkt aus Seide. Allerdings bleibt noch die Möglichkeit, daß letzteres ein Gemisch der beiden ersteren ist und wir werden diese Vermutung näher prüfen. Die Beschäftigung mit den Dipeptiden hat uns gelegentlich zu einigen Versuchen über ihr Verhalten gegen die Pankreasenzyme veranlaßt, deren Resultat einen weiteren Beweis für die nahe Verwandtschaft dieser Körper mit den natürlichen Proteïnstoffen gibt.