Zusammenfassung
Die Struktur der Immunglobuline wurde mit Hilfe von Enzymen, Reduktionsmitteln oder wasserstoffbrückenlösenden Agenzien von Porter (10, 16), Edelman (3 bis 5), Poulik (3), Franklin (11 bis 14) u. a. aufgeklärt. Danach besteht jedes Molekül aus einem Paar H-Ketten (MG 55000) und einem Paar L-Ketten (MG 20000), die durch Disulfidoder Wasserstoffbrücken untereinander verbunden sind. Die H-Ketten sind jeweils für eine Klasse der Immunglobuline charakteristisch, sie zeigen keine Kreuzreaktionen. Die L-Ketten sind für alle Immunglobuline identisch. Sie sind verantwortlich für die immunologische Verwandtschaft unter den drei Gamma-Globulinklassen. Man kennt zwei Typen von L-Ketten: I und II, die sich einmal in ihrer Aminosäurenzusammensetzung und zum anderen immunologisch unterscheiden. Sie sind für die bei Paraproteinen, besonders bei Bence-Jones-Proteinen beobachtete Gruppenspezifität I und II verantwortlich. Jedes Gamma-Globulinmolekül enthält entweder zwei L-Ketten des Typs I oder II. Rund 60% der Gamma-Globuline besitzen L-Ketten des Typs I, 40% die des Typs II.
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Literatur
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Prellwitz, W., Hammar, CH. (1967). Über H- und L-Ketten normaler menschlicher Gamma-G-Globuline. In: Schlegel, B. (eds) Zweiundsiebzigster Kongress. Verhandlungen der Deutschen Gesellschaft für Innere Medizin, vol 72. J.F. Bergmann-Verlag. https://doi.org/10.1007/978-3-642-96034-5_45
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Print ISBN: 978-3-8070-0270-5
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