Serum-Leucin-Aminopeptidase-Bestimmungen bei Erkrankungen von Leber, Galle und Pankreas

  • D. Klaus
Conference paper
Part of the Verhandlungen der Deutschen Gesellschaft für Innere Medizin book series (VDGINNERE, volume 67)

Zusammenfassung

Die Leucin-Aminopeptidase ist ein Enzym, das ubiquitär im Tier-und Pflanzenreich vorkommt (1). Seine enzymatischen Eigenschaften — Abspaltung von aminoendständigem Leucin unabhängig von der Kettenlänge des Peptids — wurden 1930 von Linderstrøm-Lang (2) näher charakterisiert. Typisch ist für das in den Organen nachweisbare Ferment eine Aktivierung durch Metallionen (3) (Mn++, Mg++). Im Serum ist diese Aktivierbarkeit durch Metallionen (Co++) nur gering ausgeprägt [Maschmann (4)]. 1958 beobachteten Goldbargund Rutenburg (5) eine deutliche Erhöhung der Serum-LAP bei Patienten mit Pankreascarcinomen. Nachuntersuchungen schrankten allerdings die Spezifitat dieses Befundes ein (6, 7).

In der Arbeit werden folgende Abkürzungen verwandt

LAP

Leucin-Aminopeptidase

alk. Pase

alkalische Phosphatase

GOT

Glutamat-Oxalacetat-Transaminase

GPT

Glutamat-Pyruvat-Transaminase

IDH

Isocitrat-Dehydrogenase

LDH

Lactat-Dehydrogenase

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Copyright information

© Verlag von J. F. Bergmann 1962

Authors and Affiliations

  • D. Klaus
    • 1
  1. 1.Medizinischen Universitätsklinik und PoliklinikTübingenDeutschland

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