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Biochemie der hereditären Enzymerythropathien

  • H. D. Waller
  • G. W. Löhr
Conference paper
Part of the Freiburger Symposion an der Medizinischen Universitäts-Klinik book series (FREIBURGER, volume 7)

Zusammenfassung

Es ist seit langem bekannt, daß durch bestimmte Medikamente gelegentlich hämolytische Krisen ausgelöst werden können. Cordes beobachtete 1926 als erster akute hämolytische Anämien bei Negern, die mit dem Malariamittel Plasmochin(Derivat des 8-amino-Chinolin) behandelt worden waren. Später folgten zahlreiche Mitteilungen über das Auftreten von akuten „Plasmochinhämolysen“ bei Negern, Kaukasiern, Indern und Mongolen. Turchetti lenkte als erster die Aufmerksamkeit auf eine familiäre Disposition zu der Hämolyseneigung unter der Plasmochinbehandlung. Weitere Untersucher berichteten über Hämolysen, die unter der Behandlung mit Primaquine (Beutler u. Mitarb.), Furadantin (Kimbro), Naphthalinderivaten (Zinkham u. Childs), Acetanilid und Sulfanilamid (Dern, Beutler u. Alving), Paraaminosalicylsäure (Szeinberg u. Mitarb) und nach dem Genuß von Saubohnen (Vicia faba) (Szeinberg u.Mitarb., Sansone u. Segni, Larizza u Mitarb., Panizon u. Pujatti) auftraten. Es handelt sich bei der Mehrzahl der genannten Medikamente um aromatische Aminoverbindungen (s. Abb. 1).

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References

  1. Ashby, W.: Determination of length of life of transfused blood corpuscles in man. J. exp. Med. 29, 267 (1919).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  2. Ashby, W.: Studie of transfused blood. J. exp. Med. 34, 127 (1921).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  3. Altman, K. J.: The reduction of methemoglobin by a reductase isolated from brewers yeast. Biochim biophys. Acta 15, 155 (1954).Google Scholar
  4. Beutler, E.: In vitro studies of the stability of red cell glutathione: a new test for drug-sensitivity. J. clin. Invest. 35, 690 (1956).Google Scholar
  5. Beutler, E. R. J. Dern and A. S. Alving: Studies of the hemolytic anemia induced by primaquine and related compounds. Am. Chem. Soc. Div. of Medicinal Chemistry, N. Y. Sept. 15. 1954.Google Scholar
  6. Beutler, E. R. J. Dern and A. S. Alving: The hemolytic effect of primaquine. III. A study of primaquinesensitive erythrocytes. J. Lab. clin. Med. 44, 177 (1954).PubMedGoogle Scholar
  7. Beutler, E. R. J. Dern and A. S. Alving: The hemolytic effect of primaquine. IV. The relationship of cell age to hemolysis. J. Lab. clin. Med. 44, 439 (1954).PubMedGoogle Scholar
  8. Beutler, E. R. J. Dern and A. S. Alving: The hemolytic effect of primaquine. VI. An in vitro test for sensitivity of erythrocytes to primaquine. J. Lab. clin. Med. 45, 40 (1955).PubMedGoogle Scholar
  9. Brunetti, P., e F. Grignani: Sul comportamento del glutatione nelle emazie dei fabici nel corso della crisi emolitica ed a varia distanza dalla stessa. Rass. med. Sarda 60, 373 (1958).Google Scholar
  10. Brunetti, P., e F. Grignani: Il test di stabilità del glutatione nelle emazie dei fabici a distanza della crisi emolitica. Rass. med. Sarda 60, 387 (1958).Google Scholar
  11. Brunetti, P., e F. Grignani: Il comportamento dell’ATP, dell’ADP e dell’AMP degli eritrociti nel favismo. Rass. med. Sarda 60, 413 (1958).Google Scholar
  12. Carson, P. E., C. L. Flanagan, C. E. Ickes and A. S. Alving: Enzymatic defiency in primaquine-sensitive erythrocytes. Science 124, 484 (1956).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  13. Carson, P. E. S. L. Sorrier and A. S. Alving: Inactivation of glucose-6-phosphate dehydrogenase in human erythrocytes. J. Lab. clin. Med. 48, 794 (1956).Google Scholar
  14. Cordes, W.: Experiences with plasmochin in malaria (preliminary reports) 15. A. R. United Fruit Co. (Med. Dept.) pp. 66 (1926).Google Scholar
  15. Carson, P. E. Zwischenfälle bei der Plasmochinbehandlung. Arch. Schiffs-u. Tropenhyg. 32, 143 (1928).Google Scholar
  16. Dacie, J. V., and P. L. Mollison: Survival of normal erythrocytes after transfusion to patients with hemolytic anemia. Lancet 1943, 550.Google Scholar
  17. Dacie, J.V., and P. L. Mollison: Lancet 1949 390. Zitiert nach B. SCHLEGEL.Google Scholar
  18. Dern, R. J., E. Beutler and A. S. Alving: The hemolytic effect of primaquine. V. Prima-quine sensitivity as a manifestation of a multiple drug-sensitivity. J. Lab. clin. Med. 45, 30 (1955).Google Scholar
  19. Dern, R. J. I. M. Weinstein, G. V. Leroy, D. W. Talmage and A. S. Alving: The hemolytic effect of primaquine. I. The localization of the drug-induced hemolytic defect in primaquinesensitive individuals. J. Lab. clin. Med. 43, 303 (1954).Google Scholar
  20. Gibson, Q. H.: The reduction of methemoglobin in red blood cells and studies on the cause of idiopathic methemoglobinemia. Biochem. J.42 13 (1948).Google Scholar
  21. Hörlein, A., u. G. Weber: ÏTber chronische familiäre Methamoglobinämie und eine neue Modifikation des Methämoglobins. Dtsch. med. Wschr. 1948, 476.Google Scholar
  22. Huennekens, F. M., R. W. Caffrey, R. E. Basford and B. W. Gabrio: Erythrocyte metabolism. IV. Isolation and properties of methemoglobin reductase. J. biol. Chem. 227, 261 (1957).PubMedGoogle Scholar
  23. Huennekens, F. M., R. W. Caffrey and B. W. Gabrio: The electron transport sequence of methemoglobin reductase. Ann. N. Y. Acad. Sci. 75, 167 (1958).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  24. Huennekens, F. M. and B. W. Gabrio: Methemoglobin reductase. Fed. Proc. 13, 772 (1954).Google Scholar
  25. Huennekens, F. M. L. Liu, H. A. P. Myers and B. W. Gabrio: Erythrocyte metabolism. III. Oxidation of glucose. J. biol. Chem. 227, 253 (1957).PubMedGoogle Scholar
  26. Johnson, A. B., and P. A. Marks: Glucose metabolism and oxygen consumption in normal and glucose-6-phosphate dehydrogenase deficient human erythrocytes. Clin. Res. 6, 187 (1958).Google Scholar
  27. Kiese, M.: Reduktion des Hämiglobins. Biochem. Z. 316, 264 (1944).Google Scholar
  28. Kiese, M. H. Kurz u. Cl. Schneider: Chronische Hämiglobinämie durch pathologischen Blutfarbstoff. Klin. Wschr. 1956, 957.Google Scholar
  29. Kiese, M. H. K. Resag u. Cl. Schneider: Reduktion von Hämiglobin durch altes gelbes Ferment. Naunyn Schmiedeberg’s Arch. exp. Path. Pharmak. 231, 176 (1957).Google Scholar
  30. Kiese, M. H. Cl. Schneider u. H. D. Waller: Hämiglobinreduktase. Naunyn-Schmiedeberg’s Arch. exp. Path. Pharmak. 231, 158 (1957).Google Scholar
  31. Kiese, M. H.u. H. D. Waller: Die Stoffwechselvorgänge in roten Zellen bei der Hämiglobinbildung durch den KreisprozeB Phenylhydroxylamin-Nitrosobenzol. Naunyn-Schmiedeberg’s Arch. exp. Path. Pharmak. 211, 345 (1950).Google Scholar
  32. Kiese, M. H. Die Reduktion des Hämiglobins. VII. Die Reduktion von Hämiglobin und Sauerstoff durch reversibel reduzierbare Farbstoffe in roten Zellen. Naunyn-Schmiedeberg’s Arch. exp. Path. Pharmak. 213, 44 (1951).CrossRefGoogle Scholar
  33. Kimbro, E. L., jr., M. V. Sachs and J. V. Torbert jr.: Mechanism of hemolytic anemia induced by nitrofurantoin (Furadantin). Fed. Proc. 16, 312 (1957).Google Scholar
  34. Krüpe, M.: Blutgruppenspezifität pflanzlicher Eiweißkörper. Stuttgart: Enke 1956. Larizza, P., P. Brunetti, F. Grignani e. S. Ventura: L’individualita bio-enzimatica dell’ eritrocito „Fabico“. Haematologica 43, 205 (1958).Google Scholar
  35. Löhr, G. W., u. H. D. Waller: Konstitutionelle Fermentanomalien der Erythrocyten. Verh. dtsch. Ges. inn. Med. 64, 242 (1958).Google Scholar
  36. Löhr, G. W., u. H. D. Waller Hämolytische Erythrocytopathie durch Fehlen von Glukose-6-Phosphatdehydrogenase in roten Blutzellen als dominant vererbliche Krankheit. Klin. Wschr. 1958, 865.Google Scholar
  37. Löhr, G. W., u. H. D. Waller: Zellstoffwechsel und Zellalterung. Klin Wschr. 1959, 833.Google Scholar
  38. Löhr, G. W., u. H. D. Waller O. Karges, B. Schlegel u. A. A. Müller: Zur Biochemie der Alterung menschlicher Erythrocyten. Klin. Wschr. 1958, 1008.Google Scholar
  39. Marks, P. A., R. T. Gross and R. E. Hurwitz: Gene action in erythrocyte deficiency of glucose-6-phosphate dehydrogenase. Tissue enzyme-levels. Nature (Lond.) 183, 1266 (1959).Google Scholar
  40. Panizon, F., e G. Pujatti: La Glutationemia nella crisi emolitica da favismoe nei genitori dei fabici. Studi sassaresi 35, 346 (1957).Google Scholar
  41. Sansone, G.: Patogenesi tossica del favismo del alterata morfologia eritrocitaria. Minerva med. (Torino) 48, 3317 (1957).Google Scholar
  42. Sansone, G.: e G. Segni: Prime determinazione dell glutatione (GSH) ematico nel favismo. Boll. Soc. ital. Biol. 32, 456 (1956).Google Scholar
  43. Sansone, G.: Neuvi aspetti dell’alterato biochimismo degli eritrociti di favici. Boll. Soc. ital. Biol. 35, 327 (1958).Google Scholar
  44. Schlegel, B.: Agglutination der durch Isoantikörper inagglutinablen Erythrocyten mit Hilfe von Phythagglutininen. Klin. Wschr. 1957, 680.Google Scholar
  45. Straub, F. B.: Isolation and properties of a fiavoprotein from heart muscle tissue. Biochem. J. 33, 787 (1939).PubMedGoogle Scholar
  46. Szeinberg, A., Y. Asher and C. Sheba: Studies on gluthatione stability in erythrocytes of cases with past history of favism or sulfa-drug-induced hemolysis. Blood 13, 348 (1958).PubMedGoogle Scholar
  47. Szeinberg, A. and A. Chari-Bitrou: Blood GSH concentration after hemolytic anemia due to vicia faba or sulphonamides. Acta haematol. 18, 229 (1957).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  48. Szeinberg, A. C. Sheba and A. Adam: Enzymatic abnormality in erythrocytes of a population sensitive to vicia faba or drug induced hemolytic anemia. Nature (Lond.) 181, 1256 (1958).CrossRefGoogle Scholar
  49. Turchetti, A.: Forme poco frequenti di emoglobinuria da farmaci in corso di infezione malarica. Rif. med. 62, 325 (1948).Google Scholar
  50. Waller, H. D.: Pentose-Phosphatcyclus and hämolytische Erythrocytopathie (Favismus) Blut 5, 1 (1959).Google Scholar
  51. Waller, H. D. G. W. Löhr u. M. Tabatabai: Hämolyse and Fehlen von Glukose-6-Phosphatdehydrogenase in roten Blutzellen ( Eine Fermentanomalie der Erythrocyten ). Klin Wschr. 1957, 1022.Google Scholar
  52. Waller, H. D. B. Schlegel, A. A. Muller u. G. W. Löhr: Der Hämiglobingehalt in alternden Erythrocyten. Klin Wschr. 1959, 898.Google Scholar
  53. Zinkham, W. H., and B. Childs: Effect of naphthalene derivatives on glutathione metabolism of erythrocytes from patients with naphthalene hemolytic anemia. J. clin. Invest. 36, 938 (1957).Google Scholar
  54. Zinkham, W. H., and B. Childs: A defect of glutathione metabolism in erythrocytes from patients with a naphthalene induced hemolytic anemia. Pediatrics 22, 461 (1958).PubMedGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag OHG. Berlin · Göttingen · Heidelberg 1961

Authors and Affiliations

  • H. D. Waller
    • 1
  • G. W. Löhr
    • 1
  1. 1.MarburgDeutschland

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