Zusammenfassung
Proteolytische Fermente sind ein ubiquitärer Bestandteil des Fermentsystems der menschlichen Zelle. Sie dienen zum Auf- und Abbau von Zelleiweiß, zum Aufschluß der Nahrungsproteine im Magen-Darmkanal, zur Beseitigung unerwünschter, teils körpereigener, teils körperfremder Eiweißkörper aus dem Organismus, und sie spielen eine wesentliche Rolle im Gerinnungsmechanismus des Blutes, bei der Auflösung eines Blutgerinnsels, sowie bei der Bildung hormonartiger Stoffe. Mit dem Nachweis proteolytischer Fermente können wir somit einen Einblick in diese Vorgänge gewinnen und oft wertvolle diagnostische Schlüsse, vor allem bei pathologischen Vorgängen, erhalten.
Herrn Dr. H. Ratzer und Frau U. Kleffner, sei für die Durchsicht des Manuskripts und des Literaturverzeichnisses besonders gedankt.
Aus der Medizinischen Universitätsklinik Köln und der Medizinischen Forschungs- und Untersuchungsanstalt Bad Ems mit Unterstützung der Notgemeinschaft der Deutschen Wissenschaft.
This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.
Access this chapter
Tax calculation will be finalised at checkout
Purchases are for personal use only
Preview
Unable to display preview. Download preview PDF.
Literatur
Abderhalden, E.: Abwehrfermente. 5. Aufl. Berlin 1922. 6. u. 7. Aufl. Dresden u. Leipzig 1941 u. 1944.
Methodik des Nachweises von Abwehrfermenten. — Vereinfachung der Methodik des Nachweises von AbwehrproteinaseWirkungen. In Handbuch der biologischen Arbeitsmethoden, Bd. IV/2, S. 415.
Die theoretischen Grundlagen der Verwendung spezifisch eingestellter Fermente als therapeutische Maßnahme. Fermentforschg 1, 99 (1916).
Weitere Studien über das Wesen der der Abderhaldenschen Reaktion zugrunde liegenden Vorgänge. Fermentforschg 11, 1 (1929).
Über den Einfluß ultravioletter Strahlen auf Eiweißstoffe. Atti 10 Congr. Internaz. Elettro-radio-biologia 1, 555 (1934).
Studien über die Alters Veränderungen von Blut- und Eiweißstoffen mittels der Abwehrfermentreaktion. Fermentforschg 14, 357 (1935).
Weiterer Beitrag zum Problem der Beeinflußbarkeit von Blutplasma- bzw. Blutserumeiweißkörpern durch die Art der aufgenommenen Nahrung. Fermentforschg 14, 443 (1935).
Abderhalden, E.: Weiterer Beitrag zur Vereinfachung des Nachweises von Abwehr- proteinasen im Harn. Fermentforschg 15, 93 (1936).
Untersuchungen über die Unterscheidbarkeit von Tumoren (Carcinom und Sarkom) verschiedener Herkunft und Prüfung der Beziehungen des primären Tumors zu von diesem ausgehenden Metastasen mittels der Ab wehrproteinasereaktion (Abderhaldensche Reaktion). Fermentforschg 15, 245 (1936).
Über die Haltbarkeit der Abwehrproteinasen in getrocknetem Serum. Fermentforschg 15, 321 (1937).
Studien über das Hungerstadium an Hand der Abderhaldenschen Reaktion. Fermentforschg 16, 95 (1938).
Rasse und Vererbung vom Standpunkt der Feinstruktur von blut- und zelleigenen Eiweißstoffen aus betrachtet. Nova Acta Leopold., N.F. 7, 59 (1939).
Die Karzinom-Diagnose mittels der Abwehrproteinase-Reaktion (A.-R.). Forschgn u. Fortschr. 15, 122 (1939).
Die Feinstruktur von Eiweißstoffen des Organismus als Ausdruck seiner ererbten Gesamtkörperstruktur. Med. Klin. 1939, 14.
Untersuchungen über die Beziehungen verschiedener Tumorarten von Tieren untereinander mittels der Abderhaldenschen Reaktion und Verfolgung der Entwicklung von Impftumoren mittels dieser Reaktion. Fermentforschg 16, 173 (1940).
Untersuchungen mittels der Abderhaldenschen Reaktion bei Störungen von Hormonorganen. Fermentforschg 16, 270 (1940).
Lassen sich verschiedene Typen des Tuberkelbazillus mittels der Abderhaldenschen Reaktion unterscheiden? Fermentforschg 16, 283 (1940).
Über den Ausfall der Abderbaldenschen Reaktion bei Injektion von mehr als einem Substrat. Fermentforschg 16, 289 (1940).
Versuche über die Auslösung streng spezifischer Abwehrproteinasereaktionen. Fermentforschg 16, 309 (1940).
Sind die als Bence-Jonessche Eiweißkörper bezeichneten Proteine einheitlich? Fermentforschg 16, 324 (1941).
Sind Plasma- und Serumeiweiß identisch? Fermentforschg 16, 431 (1942).
Die Anwendung der Abderhaldenschen Reaktion bei Infektionskrankheiten. Fermentforschg 17, 157 (1943).
Über die Schüttelinaktivierung von Abwehrproteinasen. Fermentforschg 17, 169 (1943).
Das Verhalten der Abderhaldenschen Reaktion bei Agonie. Fermentforschg 17, 297 (1944).
Weiterer Beitrag zur Frage der Spezifität der Abwehrproteinasereaktion (A.-R.) an Hand von jodhaltigen Eiweißstoffen. Fermentforschg 17, 311 (1944).
u. R. Abderhalden: Darstellung und Eigenschaften einer hochgereinigten Abwehrproteinase. Fermentforschg 17, 344 (1944).
u. S. Btjadze: Beweis der Fermentnatur bei den der Abderhaldenschen Reaktion zugrunde liegenden Erscheinungen. Fermentforschg 10, 111 (1929).
Untersuchung über die Stellung der im Harn auftretenden, die Abderhaldensche Reaktion bedingenden Fermente zu den Proteasen Pepsin und Trypsin. Fermentforschg 11, 361 (1930).
Weitere Studien über das Wesen der der Abderhaldenschen Reaktion zugrunde liegenden Vorgänge. Fermentforschg 12, 129 (1930).
Über das Auftreten der Abderhaldenschen Reaktion nach parenteraler Zufuhr des Hypophysenpräparates Prähormon und des Ovarialhormons Follikulin (Menformon). Fermentforschg 12, 262 (1930).
Vergleichende Studien über die Eigenschaften jener Fermentkomplexe, die der Abderhaldensehen Reaktion zugrunde liegen. Fermentforschg 12, 465 (1931).
Weitere Studien über die Auslösung der Abwehrfermentreaktion. Fermentforschg 13, 137 (1931).
Weitere Studien über die spezifische Einstellung von Abwehrfermenten unter Verwendung von Fibrinogen- und Fibrin bzw. aus diesen beiden dargestellten hochmolekularen Peptonen. Gleichzeitig ein Beitrag zum Problem der Art-, Alters- und Geschlechtsspezifität. Fermentforschg 13, 166 (1932).
Weiterer Beitrag zur Kenntnis der Eigenschaften der proteolytischen Abwehrfermente. Feststellung des pH-Optimums ihrer Wirkung. Nachweis von Polypeptidasen im Harn. Fermentforschg 13, 363 (1932).
Fortgesetzte Studien über die spezifische Einstellung von Abwehrfermenten unter Verwendung von Serumglobulinen, Fibringlobulin, Euglobulin, Pseudoglobulin und -albumiri verschiedener Tierarten, und ferner von jodierten und nitrierten Eiweißkörpern der genannten Art. Fermentforschg 13, 505 (1933).
Abderhalden, E., U. S. Buadze: Fortgesetzte Studien über die Grenze der spezifischen Einstellung von A bwehrfermenten. Unterscheidung von Eiweißkörpern aus Blutplasma bzw. -serum verschiedener Blutgruppen gesunder und erkrankter Individuen. Fermentforschg 14, 76 (1933).
Weitere Studien über die Grenze der spezifischen Einstellung von Abwehrfermenten nebst Prüfung ihrer Herkunft. Fermentforschg 14, 215 (1934).
Studien über die bei der Auslösung der Präzipitinreaktion sich ausbildenden Veränderungen an Proteinen des Antiserums nebst Studien über die am Präzipitat beteiligten Produkte. Fermentforschg 14, 283 (1934).
Vergleichende Untersuchungen über den Einfluß von ultraviolettem Licht auf Serumeiweißkörper mittels der Abwehrfermentreaktion. Fermentforschg 14, 295 (1934).
Verwendung der Abwehrfermentreaktion zur Entscheidung der Frage nach der Identität bzw. Verschiedenheit von Proteinen. Med. Klin. 1934, 18.
u. G. Effkemann: Weitere Studien über die spezifische Einstellung von Abwehrfermenten. Fermentforschg 14, 104 (1933).
u. L. Grigoresctj: Das Verhalten von Tieren, die plasmafremde Substrate nebst den zugehörigen Fermenten, respektive nur erstere allein, im Blut besitzen, gegenüber der parenteralen Zufuhr bestimmter Peptone, Proteine und Serumarten. Med. Klin. 1914, 1026.
u. W. Herre: Studien über Fragen der Vererbung mittels der Methode der Auslösung von spezifisch eingestellten Abwehrproteinasen. I. Studien über reine Stämme. Fermentforschg 15, 49 (1936).
Versuch einer Anwendung der Abwehrproteinasereaktion zur Entscheidung der Frage, inwieweit Bastarde Beziehungen zu den beiden Eltern unter sich besitzen. Fermentforschg 15, 191 (1936).
Weitere Studien über die Verwendbarkeit der Abwehrproteinasereaktion bei Fragen der Vererbung. Fermentforschg 16, 125 (1939).
u. G. Kausche: Versuche über die Auslösbarkeit der Abderhaldenschen Reaktion mittels Viruseiweiß. Fermentforschg 17, 228 (1943).
u. E. Koelitz: Über den Abbau von 1-, d- und d,l-Plasmaalbumin durch Pepsin- Salzsäure und Trypsin-Kinase und die Auslösung von Abwehrproteinasen nach parenteraler Zufuhr der genannten Substrate. Fermentforschg 14, 483 (1935).
u. H. Mingazzesti: Über das Auftreten von Fermenten mit spezifischer Einstellung im Harn von Tuberkulösen und im Harn von Hunden, denen Tuberkelbazilleneiweiß parenteral zugeführt worden ist. Fermentforschg 12, 542 (1931).
u. G. Shimidztt: Studien über die Hormonwirkungen mittels der Abwehrproteinasereaktion. Fermentforschg 15, 177 (1936).
u. H. Schleper: Weiterer Beitrag zum Problem der Spezifität verschiedener Karzinome und insbesondere der von diesen ausgehenden Metastasen. Fermentforschg 15, 514 (1938).
Beitrag zur Kenntnis der Verwendbarkeit der Abderhaldenschen Reaktion zur Diagnose des Karzinoms. Fermentforschg 16, 14 (1938).
Weiterer Beitrag zur Kenntnis der Verwendbarkeit der Abderhaldenschen Reaktion zur Diagnose des Karzinoms. Fermentforschg 16, 228 (1940).
u. F. Schweitzer: Studien über die Abspaltung von Halogen durch verdünntes Alkali aus raumisomeren Halogenacylaminosäuren und deren Verhalten gegenüber Erepsin und Trypsin-Kinase. Fermentforschg 12, 231 (1931).
u. E. Tetzner: Studien über den Einfluß von ultraviolettem Licht auf Haut- und Serumeiweißkörper mittels der Abwehrfermentreaktion. Fermentforschg 14, 522 (1935).
u. E. Wertheimer: Fortgesetzte Studien über das Wesen der sogenannten Abderhaldenschen Reaktion. IX. Mitteilung. Fermentforschg 6, 263 (1922).
Über das Auftreten von Proteasen im Blut bzw- Harn nach parenteraler Zufuhr von Thyroxin, Adrenalin und Insulin. Fermentforschg 12, 421 (1931).
Abderhalden, R.: Abwehrfermente aus der Gruppe der Polypeptidasen. Fermentforschg 14, 370 (1934).
Das Auftreten spezifisch eingestellter Abwehrproteinasen nach parenteraler Zufuhr von abgetöteten Bakterien. Fermentforschg 15, 233 (1936).
Beitrag Zum Problem Der Innersekretorischen Störungen: Die Bedeutung der neuen Mikromethode der Abderhaldenschen Reaktion (A.R.) für die Diagnostik endokriner Krankheiten und ihrer Therapie. Z. exper. Med. 100, 360 (1937).
Nachweis organspezifisch eingestellter Proteinasen im Harn mittels der Abderhaldenschen Reaktion nach Röntgenbestrahlung. Fermentforschg 15, 529 (1938).
Über die Haltbarkeit der Abwehrproteinasen und die JSichung der Substrate für die Abderhaldenschen Reaktion. Fermentforschg 16, 210 (1940).
Weitere Studien über das Auftreten organspezifisch eingestellter Proteinasen im Harn nach Röntgenbestrahlung. Fermentforschg 16, 215 (1940).
Abderhalden, R.: Die Bedeutung der Abwehrfermente für die Forschung und Klinik. Münch, med. Wschr. 1941, 1, 726.
Der Erreger des Scharlachs. Forschgn u. Fortsehr. 17, 386 (1941).
Die Differenzierung von Scharlachstreptokokken und Mchtscharlachstreptokokken. Fermentforschg 16, 347 (1941).
Untersuchungen über die Ätiologie des Scharlachs. Z. klin. Med. 139, 190 (1941).
The exciting germ of scarlet fever. Res. a. Progress 8, 180 (1942).
Die Darstellung einer kristallinen Abwehrproteinase. Fermentforschg 16, 421 (1942).
Nachweis von Abwehrproteinasen im Harn von gegen Typhus geimpften und mit Vakzine behandelten Personen. Z. Immun. forschg 102, 397 (1942).
Der Erreger des Scharlach. Chemiker-Ztg 66, 33 (1942).
Abwehrproteinasen bei Meningitis epidemica und bei genuinen Pneumonien. Fermentforschg 17, 209 (1943).
u. K. H. Elsaesser: Die Darstellung kristalliner Abwehrproteinasen aus dem Liquor cerebrospinalis. Fermentforschg 17, 213 (1943).
Das Vorkommen spezifisch eingestellter Abwehrproteinasen im Liquor cerebrospinalis und ihre Darstellung in kristalliner Form. Allg. Z. Psychiatr. 123, 83 (1944).
u. G. Grosse: Untersuchungen über die klinische Verwertbarkeit des Abwehrproteinaseverfahrens zur Diagnose und Differentialdiagnose von Streptokokkenerkrankungen, insbesondere von Scharlach. Klin. Wschr. 1943, 273.
u. A. Kairies: Z. Immun. forschg 95, 318 (1939).
u. R. W. Martin: Untersuchungen über die Herkunft der Abwehrproteinasen und das Verhalten des endokrinen Systems bei pankreaslosen Hunden. Fermentforschg 16, 245 (1940).
u. K. Nissler: Das Auftreten von antibakteriellen Abwehrproteinasen im Anschluß an die Scharlachschutzimpfung. Fermentforschg 17, 325 (1944).
Ägren, G., U. E. Hammarsten; Über die Einheitlichkeit eines kristallisierten Pepsins. Enzymologia (Haag) 4, 49 (1937).
and J.Waldenstrom: Intrinsic factor activity of highly purified preparations of aminopolypeptidase. Acta med. Scand. (Stockh.) (Suppl.) 155, 1 (1945).
Atkawa, J. K., G. T. Ijarrel And N. J. Helsabeek: Effect of peptic and tryptic digestion on antigeneticity of trichinella spirilis. J. clin. Invest. 26, 73 (1947).
Akagi, S.: Does the pyloric ring posses any influence upon the secretory function of the stomach ? Is the duodenal mucosa altered by resection of the pyloric ring ? Arch. Jap. Chir. 12, 1421 (1935) (japanisch mit englischer Zusammenfassung).
The part of the stomach secreting the acid and pepsin and the significance of the pars pylorica thereon. Arch. Jap. Chir. 12, 1472 (1935). Ref. Ber. Physiol. 93, 537.
Albers, D., R. Merten U. K. Mucke: Erfahrungen mit der Karzinom-Reaktion nach Fuchs. Z. Krebsforschg 47, 512, (1938).
H., A. Schneider U. I. Pohl: Über einen niedermolekularen proteolytischen Wirkstoff des Magensaftes. Ber. dtsch. ehem. Ges. 75, 1859 (1942).
Zur Frage des “eiweißfreien”Pepsins. Z. physiol. Chem. 277, 205 (1943).
Alley, A.: Inhibitory effect of histamine on gastric secretion. Amer. J. digest. Dis. a. Nutrit. 1, 787 (1935).
Alonso, O., R. Croxatto And H. Croxatto: Comparative study of pepsitensin and hypertensin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 52, 61 (1943).
Alvarez, W. C., F. R. Vanzant And A. E. Osterberg: Daily variations in concentrations of acid and pepsin in gastric juice of 3 patients observed for 2 months. Amer. J. digest. Dis. a. Nutrit. 8, 162 (1936).
Ammon, R., U. E. Chytrek: Die Bedeutung der Enzyme in der klinischen Diagnostik. Erg. Enzymforsehg 8, 91 (1939).
Andersen, B.: Zur Methodik der Bestimmung der Pepsin- und Labaktivität im Magensaft. Biochem. Z. 262, 99 (1933).
Andersen, B. Zur Methodik der Bestimmung der Pepsin- und Labaktivität im Mageninhalt. C. r. Trav. Labor. Carlsberg (Dän.) 19, 19 (1933).
Andersen, B. D. H.: Pancreativ enzyme in duodenal juice in celiac syndrome (diagnosis of con-genital pancreas deficiency). Amer. J. Dis. Childr. 63, 643 (1942).
Andersen, B., and M. V. Early: Method of assaying trypsin suitable for routine iuse in diagnosis of congenital pancratic deficiency. Amer. J. Dis. Childr. 63, 891 (1942).
Anson, M. L.: Cristalline carboxypeptidase. Science (Lancaster, Pa.) 81, 467 (1935).
Anson, M. L. The estimation of cathepsin with hemoglobin and the partial purification of cathepsin. J. gen. Physiol. 20, 565 (1937).
Anson, M. L. Estimation of papain with hemoglobin. J. gen. Physiol. 20, 561 (1937).
Anson, M. L. Cristalline Carboxypeptidase. Erg. Enzymforsehg 7, 118 (1938).
Anson, M. L.: in Chemistry of the amino acids and proteins, Kap. IX, heratisgeg. C. L. A. SCHMIDT. Springfield Illinois: Charles C. Thomas Co. 1938.
Anson, M. L. The estimation of pepsin, trypsin, papain and eathepsin with hemoglobin. J. gen. Physiol. 22, 79 (1938); 28, 695 (1940).
Anson, M. L. The sulfhydrylgroups off egg albumin. J. gen. Physiol. 24, 399 (1941).
Anson, M. L., and J. T. Edsall: Advances Protein Chem. 2, 361 (1945).
Anson, M. L., and A. E. Mirsky: Estimation of pepsin with hemoglobin. J. gen. Physiol. IB, 59 (1932).
a. Anson, M. L., and A. E. Mirsky The estimation of trypsin with hemoglobin. J. gen. Physiol. 17, 151 (1933/34).
Anson, M. L., and A. E. Mirsky Equlibrium between active native trypsin and inactive denatured trypsin. J. gen. Physiol. 17, 393 (1934).
Arvy, L.: J. Physiol, et Path. gen. 89, 263 (1947).
Astrup, T.: Über die Beziehung von Gerinnungs- und Hemmungsstoff bei der Blutkoagulation. Enzymologia (Haag) 2, 377 (1938).
Astrup, T. Biochemistry of blood coagulation. Acta physiol. Scand. (Stockh.) 7, Suppl. 21 (1942).
Astrup, T., and S. Darling: Prothrombin und Thrombin. Naturwiss. 30, 63 (1942).
Astrup, T., and R. Lomex: An x-ray study of the hydration and denaturation of proteins. J. chem. Soc. Lond. 1935, 846.
Astrup, T., and P. M. Permin: Fibrinolysis in animal organism. Nature (Lond.) 159, 681 (1947).
Astrup, T., and P. M. Permin Fibrinokinase and fibrinolytic enzymes. Nature (Lond.) 161, 689 (1948).
Babkin, B. P., And S. A. Komarow: Effect of secretion on concentration of Pepsin. Rev. Canad. de biol. 3, 344 (1944).
Badinand, A.: Sur les cathepsines hepatiques et tumorales de certains animaux can- cereux. C. r. Soc. Biol. Paris 132, 566 (1939).
Badinand, A. Role of stereochemical configuration of ascorbinic acid and of organic support of metallic complexes derived from it, on phenomena of actication of endocellular proteinases. C. r. Soc. Biol. Paris 135, 1626 (1941).
Baily, K., W. T. Astbtjry And K. M. Rtjdall: Fibrinogen and fibrin as members of secretin-myosin group. Nature (Lond.) 151, 716 (1943).
Balfour, D.C. Jr., F. W. Preston And J. L. Bollmann: Gastroenterology 10, 880 (1948).
Balls, A. K.: Proteolytic Enzymes. Annual Rev. Biochem. 9, 43 (1940).
Balls, A. K. and R. Hoover: Milk-clotting action of papain. J. of biol. Chem. 121, 737 (1937).
Balls, A. K. and H. Lineweaver: Isolation and properties of cristalline papain. J. of biol. Chem. 130, 669 (1939).
118.Balls, A. K. and H. Lineweaver The nature of the groupe responsible for the activity of papain. Nature (Lond.) 144, 513 (1939).
Balls, A. K. and H. Lineweaver and G. Schwimmer: Ind. Chem., ind. Ed. 32, 1277 (1940).
Balls, A. K. and H. Lineweaver and R. R. Thompson: Crystalline papain. Science (Lancaster, Pa.) 86, 379 (1937).
Balls, A. K. and T. L. Swenson: The antitrypsin of Egg White. J. of biol. Chem. 106, 409 (1934).
Balo, J., U. L. Lovas: Über den Fermentgehalt des menschlichen Pankreas. Magy orv. Arch. 34, 179 (1933) (ungarisch). Über den Fermentgehalt der menschlichen Bauchspeicheldrüse. Virchows Arch. 288, 326 (1933).
Balo, J., U. I. Benga: Schweiz. Z. Path. usw. (im Druck).
Bamann, E. U. W. Salzer: Lyo- und Desmoenzyme. Erg. Enzymforsehg 7, 28 (1937).
Banga, J., J. Balo and A. Novotny: Specificity of the elastolytic eurysma. Z. Vitaminforschg 2, 415 (1949).
Banting, F. G., S. Gairus, J. M. Lang And J. R. Ross: Study of enzymes of stools in intestinal intoxication. Canad. med. Assoc. J. 25, 393 (1931).
Bargoni, N.: Relation of glucides to action of pepsin. Boll. Soc. Ital. Biol. sper. 23, 295 (1947).
Barker, B. I.: The enzymes of fibrin. J. of exper. Med. 10, 343 (1908).
Bajrowsky, H., R. Uphain, L. B. Dotti and I. S. Kleiner: Clinical significance of concentration of pepsin. Rev. Gastroenterol. 10, 201 (1943).
Bates, R. W.: Scientific proceedings. Studies on the trypsinogen-enterokinase system. J. of biol. Chem. 92, 77 (1931).
Bauer, J.: Die interferometrische Methode der ABDERHALDENschen Reaktion in Forschung und Klinik. Münch, med. Wschr. 1942, 214.
Bauer, J. Die Interferometrie in Experiment und Klinik, 1.—3. Mitt. Z. exper. Med. 111, 175, 194, 201 (1942).
Bauer, J. u. Th. Fritze: Beitrag zur klinischen Verwendbarkeit der Abwehrproteinasen- reaktion nach E. Abderhalden in der Karzinomdiagnostik. Münch, med. Wschr. 1941, 88, 730.
Bauer, J. K.: Versuche mit der zytolytischen Krebsdiagnose. Wien. klin. Wschr. 1935, 48, 1409.
Bauer, J. Die Diagnose maligner Tumoren aus dem Krankenserum. Wien. klin. Wschr. 1936, 49, 266.
Baumann, J.: Experimentelle Untersuchungen zur Frage der “Trypsinvergiftung” bei akuter Pankreasnekrose, nebst Angabe einer sehr empfindlichen exakten Methode zur quantitativen Trypsinbestimmung. Z. exper. Med. 91, 120 (1933).
Bayerle, H., u. R. Marx: Über die Einwirkung von Magen-Darm-Fermenten auf Gewebsthrombokinase. Arch, exper. Path. u. Pharmakol. 207, 8 (1949).
Bayerle, H., u. R. Marx Über Cumarinderivate als Antithrombotika. Biochem. Z. 819, 18, 397 (1948).
Bean, J. W.: Specifity in renin-hypertensinogen reaction. Amer. J. Physiol. 186, 731 (1942).
Becker- Glauch, I.: Serienuntersuchungen über endokrine Abwehrfermente bei gesunden und konstitutionell stigmatisierten Frauen. Allg. Z. Psychiatr. 121, 287 (1943).
Beer, A.: Über Klinik, Histologie und Theorie der diphtherischen Herzschädigung. Erg. inn. Med. 59, 339 (1940).
Beinborn, W.: Über die Isolierung und kristallisierte Darstellung von spezifischen Abwehrproteinasen aus Harn von Basedowkranken. Allg. Z. Psychiatr. 119, 87 (1941).
Beloff, A.: Skin protease inhibitory factor of plasma. Biochemie. J. 40,108 (1946). — J. of Physiol. 103, 2 (1944).
Beloff, A. and R. A. Peters: Influence of moderate temperature burns upon proteinase of skin. J. of Physiol. 103, 461 (1945).
Beloff, A. and R. A. Peters The proteinase of skin. J. of Physiol. 108, 2 P (1948).
Beneke, R.: Über die Wirkung des Äbderhaldenschen Krebsserums. Ferment- forschg 1, 89 (1916).
Benga, J., J. Balo U. A. Novotny: Specificity of the elastolytic enzyme. Z. Vitaminforschg 2, 415 (1949).
Berger, W., J. Hartmann U. H. Leubner: Klinische Beiträge zur äußeren Sekretion des Pankreas. Klin. Wsehr. 1935, 490.
Bergmann, M.: Amino-acids, proteins and proteolytic enzymes. Nature (Lond.) 131, 698 (1933).
Bergmann, M. Classification of proteolytic enzymes. Advances in Enzymol. 2, 49 (1942).
Bergmann, M. and O. K. Behrens: On the assymetric course of the enzymatic synthesis of peptide bonds. J. of biol. Chem. 124, 7 (1938).
Bergmann, M. and J. S. Fruton: Enzymes Actions and Properties, p. 131 ff. New York 1929.
Bergmann, M. and J. S. Fruton Regarding the general nature of catheptic enzymes. Science (Lancaster, Pa.) 84, 89 (1936).
Bergmann, M. and J. S. Fruton On proteolytic enzymes, XII. Regarding the specificity of aminopeptidase and carboxypeptidase. A new type of enzyme in the intestinal tract. J. of biol. Chem. 116, 189 (1936).
Bergmann, M. and J. S. Fruton On proteolytic enzymes XIII. Synthetic substrates of chymotrypsin. J. of biol. Chem. 118, 405 (1937).
Bergmann, M. and J. S. Fruton The nature of papain activation. Science (Lancaster, Pa.) 86, 496 (1937).
Bergmann, M. and J. S. Fruton Some synthetic and hvdrolvtic experiments with chymotrypsin. J. of biol. Chem. 124, 321 (1938).
Bergmann, M. and J. S. Fruton Specificity of proteinase. Advances in Enzymol. 1, 63 (1941). — Proteolytic Enzymes. Ann. Rev. of Biochem. 10, 31 (1941).
Bergmann, M. and J. S. Fruton The influence of substrate structure on the kinetic of carboxypeptidase action. J. of biol. Chem. 145, 247 (1942).
Bergmann, M. and J. S. Fruton The multiple specificity of chymotrypsin. J. of biol. Chem. 145, 253 (1942).
Bergmann, M. and J. S. Fruton and H. Fraenkel-Conrat: On proteolytic enzymes. Regarding the general nature of intracellular proteolytic enzymes. J. of biol. Chem. 119, 35 (1937).
Bergmann, M. and J. S. Fruton and H. Pollok: The differentiation of pancreatic trypsins on the basis of their specificity. Science (Lancaster, Pa.) 85, 410 (1937).
Bergmann, M. and J. S. Fruton and H. Pollok The specificity of trypsin. J. of biol. Chem. 127, 643 (1939).
Bergmann, M. and C.Niemann: On proteolytic enzymes XIV. On the general nature of the enzymatic degradation of proteins. J. of biol. Chem. 118, 781 (1937).
Bergmann, M. and W. F. Ross: On proteolytic enzymes. VIII. The proteolytic svstemes of papain. J. of biol. Chem. Ill, 659 (1935).
Bergmann, M. and W. F. Ross On proteolytic enzvmes. X. The enzymes of papain and their activation. J. of biol. Chem. 114, 717 (1936).
Bergmann, M. L. Zervas and J. S. Fruton: On proteolytic enzymes. VI. On the specificity of papain. J. of biol. Chem. Ill, 225 (1935).
Bergmann, M. L. Zervas and J. S. Fruton On proteolytic enzymes. XI. The specificity of the enzyme papain peptidase I. J. of biol. Chem. il5, 593 (1936).
Bergmann, M. L. Zervas and F.W.Ross: On proteolytic enzymes. VII. The synthesis of peptides of 1-lysine and their behaviour with papain. J. of biol. Chem. Ill, 245 (1935).
Bernheim, F.: Activity of intracellular enzymes. M. Physics, pp. 421 — 424. 1944
Berridge, N.J.: Pure crystalline Rennin. Nature (Lond.) 151, 473 (1943).
Berridge, N.J. The purification and crystallization of Rennin. Biochemic. J. 89, 179 (1945).
Berridge, N.J., J. G. Davis, P. M. Kon, S. K. Kon and F. R. Spre Atling: Production of rennet from living calves. Biochemic. J. 36, I II (1942).
Bernal, J. D., and D. Crawfoot: X-ray photographs of crystalline pepsin. Nature (Lond.) 133, 794 (1934).
Bersin, Th.: Über Thiolverbindungen und Enzyme. Erg. Enzymforsch. 4, 68 (1935).
Bersin, Th. Amidasen und Proteasen. Handbuch der Enzymologie, Bd. I, S. 573. 1940.
Bersin, Th. Über den Einfluß von Oxydations- und Reduktionsmitteln auf die Aktivität von Papain. I. Mitt. Z. physiol. Chem. 220, 209 (1933).
Bersin, Th. Über die Einwirkung von Oxydations- und Reduktionsmitteln auf Papain. II. Mitt. Die Aktivitätsbeeinflussung durch Licht, Organoarsenverbindungen und Ascorbinsäure. Z. physiol. Chem. 222, 177 (1933).
Bersin, Th. Über die Thiolnatur des Papains. Biochem. Z. 278, 340 (1935).
Biedermann, W.: Pepsin und die peptische Verdauung. Fermentforschg 2, 1 (1919).
Biggs, R., R. G. Macfarlane and G. Pilling: Observations on fibrinolysis; experi-mental activity produced by exercise on d-adrenaline. Lancet 1947 I, 402.
Bilecki, G.: Die Darstellung der blutdrucksteigernden Substanz Hypertensin aus dem Blut bei verschiedenen Hochdruckformen. Z. inn. Med. 3, 218 (1948).
Bilecki, G. u. W. Otto: Der Entstehungsmechanismus der renalen Hypertonie. Ärztl. Wschr. 1948, 129.
Bings, J.: Acta physiol. Scand. (Stockh.) 9, 276 (1945).
Block, C. L., S.A. Portis And N. Necheles: Effect of detergents on proteolytic activity. Gastroenterology 3, 45 (1944).
Blottner, H.: Effect of alcohol on digestion by gastric juice, trvpsin and panereatin. J. Amer. med. Assoc. 106, 1970 (1936).
Böttcher, H. D.: Abwehrfermente beim Carcinom. Inaug.-Diss. Berlin 1943.
Bonelli, G.: Beitrag zum Studium der Abwehrproteinasen bei Infektionskrankheiten. Z. Kinderheilk. 64, 195 (1943).
Bonorido, Il, C. H. Zunino U. J. J. Lacour: Über Pepsinbestimmung im Magensaft. Arch. Argent. Enferm. Apar, digest. 10, 335 (1935) (spanisch).
Bonsdorff, B. V.: On the proteolytic activity in vitro at neutral reaction of gastric juice from patients with cryptogenetic pernicious anemia and with pernicious anemia due to Diphyllobottrium latum. Acta med. Scand. (Stockh.) 105, 540 (1940).
Borchers, R., C. W. Ackerson and L. Kimett: Arch, of Biochem. 13, 291 (1947).
187.Borchers, R., C. W. Ackerson and L. Kimett and R. M. And K. Sandstedt: Arch, of Biochem. 12, 367 (1947).
Borchers, R. W. E. Hamm, R. M. Sandstedt, C. W. Ackerson, R. H. Thayer And F. E. Mussehl: Nebraska Agr. Sta. Bull. 152, 1 (1947).
Borger, T., U. T. Mayr: Untersuchungen zur pathologischen Physiologie des Infarktes. II. Die proteolytische Wirksamkeit des infarzierten Gewebes. Z. physiol. Chem. 234, 245 (1935).
Borgstroem, E.: Prothrombinindex in acute affections of pancreas. Acta chir. Scand. (Stockh.) 90, 419 (1944).
Borgstroem, E. and F. C. Koch: Amorphous pepsin of higher activity than crystalline pepsin from commercial and crystalline pepsin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 52, 131 (1943).
Bottrdillon, J.: Arch, of Biochem. 16, 61, 109 (1948).
Bowman, D. E.: Influence of jodination on proteolytic activity and blood pressure lovering ability of trypsin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 63, 408 (1946).
Bowman, D. E. Differentation of Soya Bean antitryptic factors. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 63, 547 (1946).
Bowman, D. E. Influence of jodinated trypsin on blood coagulation. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 66, 262 (1947).
Brand, E., U. J. T. Edsall: Unveröffentlichte Versuche. Zit. in The chemistry of the Proteins and Aminoacids. Ann. Rev. Biochem. 16, 223 (1947).
Brand, E. and B. Kassel: Photometric determination of arginine. J. of biol. Chem. 145, 359, 365 (1942).
Brand, E. and B. Kassel J. gen. Physiol. 25, 167 (1941).
Bratjn-Menendez, E., J. C. Fasciolo, L. F. Leloir U. J. M. Muñoz: Rev. Soc. argent. Biol. 15, 420 (1939). — Rev. Assoc. bioquim. argent. 5, 17 (1940). Zit. in The substance causing renal hypertension. J. of Physiol. 98, 283 (1940).
Breese, J., And C. E. F. Gersdorff: Studies on digestibility of proteins in vitro. VII. Liberation of cystine on tryptic digestion of casein, with observations on the instability of cystine toward lakali. J. of biol. Chem. 129, 207 (1939).
Brewer, G. E. F., and M. K. Horwitt: Relationships between blood antiprotease and albumin-globulin rate. Elgin State Hosp. Papers 5, 179 (1944).
Brinkhous, K.M., H. P. Smith, E. D. Warner and W. H. Seegers: The inhibition of blood clotting. An unidentified substance which acts in conjunction with heparin to prevent the conversation of prothrombin into thrombin. Amer. J. Physiol. 125, 683 (1939).
Broh-Kahn, R. H., C. J. Podore And J. A. Mirsky: Uropepsin excretion by man. II. Uropepsin excretion by healthy man. J. clin. Invest. 27, 825 (1948).
Bromley, N. W., u. W. N. Orechowitsch: Über die Proteolyse in regenerierenden Geweben. I. Mitt. Autolyse der normalen und regenerierenden Gewebe. Biol, generalis (Wien) 11, Lief. 2, 317 (1935).
Bromley, N. W., u. W. N. Über die Proteolyse in den regenerierenden Geweben. II. Mitt. Die Aktivität der Gewebsprotease in verschiedenen Gebieten des Regenerates. Biochem. Z. 272, 324 (1934).
Brown, K. D., R. E. Shupe And M. Laskowski: Cristalline activated protein B (Chymotrypsin B). J. of biol. Chem. 178, 99 (1948).
Brunner, E.: Vergleichende Untersuchungen über die Auslösung von relativ und absolut spezifischen Abwehrfermentreaktionen bei Verwendung von aus glatter und gestreifter Muskulatur gewonnenen Substraten. Fermentforschg 14, 345 (1934).
Bruno Da Costa, M., E M. Santos E Silva: pH and pepsin in gastric juice and biotype of patients. Arch, des Mal. Appar. digest. 29, 977.
Buadze, S.: Über das Wesen der Abderhaldenschen Reaktion. Fermentforschg 9, 362 (1928).
Buadze, S. Beiträge zur Methodik der quantitativen Messung der Wirkung verschiedener Fermente, die im Harn des menschlichen und tierischen Organismus unter physiologischen, pathologischen und experimentellen Bedingungen zur Ausscheidung gelangen. I. Ein einfaches und sicheres Verfahren zur quantitativen Bestimmung der tryptischen Leistung des menschlichen und tierischen Harnes. Fermentforschg 14, 56 (1935).
Bucher, G. R.: Uropepsin: A Review of the literature and report of some experimental findings. Gastroenterology 8, 627 (1947).
Bucher, G. R. and A. Anderson: The uropepsin output in cats given histamine - caffeine in beeswax. Federation Proc. 7, 16 (1948).
Bucher, G. R. and A. C. Ivy: The inherent inadequacies of the double histamine test for studies on pepsin secretion. Amer. J. Physiol. 132, 654 (1941).
Bucher, G. R., M. I. Grossmann And A. C. Ivy: Pepsin method. Role of dilatation in determination of peptic activity. Gastroenterology 5, 501 (1945).
Bucher, G. R. and A. C. Ivy: Disappearance of uropepsin from the urine of gastroectomized cats. Amer. J. Physiol. 150, 415 (1947).
Buchs, S.: Uber das Kathepsin des Magensaftes. Inaug.-Diss. Basel 1940.
Buchs, S. Proteases in children. Ann. paediatr. 167, 362 (1946).
Buchs, S. Die Biochemie Des Magenkathepsins. Basel: S. Karger 1947.
Buchs, S. Pepsin, cathepsin and parachymosin as equivalent and integrant constituents of stomach protease. Enzymologia 13, 208 (1949).
Buchs, S. Über die Bedeutung des Pepsins und Kathepsins für die Labung. Biochem. Z. 320, 247 (1950).
Bürger, N.: Epidemisches Ödem und Enterocolitis. Z. exper. Med. 8, 309 (1919).
Bürger, N. M.: Die Ödemkrankheit. Erg. inn. Med. 18, 192 (1930).
Bund, G., F. H. Taylor And S. M. Levenson: Im Druck.
Bull, H. B.: Cold Spring Harbor Symposia on quant. Biol. Protein denaturation 6, 140 (1938).
Bull, H. B. Osmotic pressure of egg albumin. J. of biol. Chem. 137, 143 (1941).
Burdon, K. L.: Changes in antitryptie power of blood associated with anaphylaxis in guinea pigs. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 49, 24 (1942).
Buschhaus, H.: Über die Isolierung von Abwehrfermenten bei Schizophrenen während der Insulinbehandlung. Allg. Z. Psychiatr. 119, 143 (1941).
Butler, J. A. V.: On the formation of chymotrypsin from chymotrypsinogen. J. gen. Physiol. 24, 189 (1940).
Butler, J. A. V. J. Amer. chem. Soc. 08, 2971 (1941).
Butler, J. A. V. The molecular kinetics of trypsin action. J. Amer. chem. Soc. 63, 2971 (1941).
Buttenborg, Th.: Über das Vorkommen des Pepsins im menschlichen Organismus, unter besonderer Berücksichtigung des Harnpepsins und seiner Bedeutung für die klinische Diagnostik. Inaug.-Diss. Köln 1946.
Caillet, 0. R.: Stability of esterase and ereptase in ground liver and kidney preserved in glycerol. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 28, 357 (1931).
Calvary, H. O.: Cristalline egg albumin. The hydrolysis of crystalline egg albumin by pepsin, papain-hydrocyanic acid, and pancreativ proteinase, and the subsequent action of some other enzymes on the hydrolysis products produced by these pepsin. J. of biol. Chem. 102, 73 (1933).
Calvary, H. O.: Cristalline egg albumin II. The fraction of peptic hydrolysis products. J. of biol. Chem. 112, 171 (1935).
Calvary, H. O., R. M. Herriott And J. H. Northrop: The determination of some amino acids in crystalline Enzymes. J. of biol. Chem. 113, 11 (1936).
Calvary, H. O. and E. D. Schock: Cristalline egg albumin II. Fractionation of peptic hydrolysis products by dialysis. J. of biol. Chem. 113, 15 (1936).
Carlson, A.-J.: The secretion of gastric ulcer in health and disease. Physiol. Rev. 3, 1 (1923).
Carpenter, D. C., And F. E. Lovelace: The isoelectric point of asclepain. J. Amer, chem. Soc. 65, 2364 (1943).
Castaneda, M., H. A. Hernandez, F. Loaeza and W. Salazar: Crystallisation of mexikain. J. of biol. Chem. 159, 751 (1945).
Cattaneo, C., u. B. Mariani: Ann. Inst. Carlo Forlanini 3, 319 (1919). Zit. in E. Abderhalden, Abwehrfermente, 7. Aufl., S. 51. 1944.
Cattaneo, C., u. B. Mariani: L’attivazione dei fermenti protettivi. L’azione di sortanze ridmenti sui fermenti protettivi nellä tuberculosi polmonare umana. Arch, di sei. biol. 24, 139 (1938). Zit. von E. Abderhalden, Abwehrfermente, 7. Aufl., S. 51. 1944.
Cattaneo, C., u. B. Mariani u. U. Mingazzini: Ann. Inst. Carlo Forlanini 3, 310 (1939). — Arch. Ostetr. 62, 323 (1940). Zit. von E. Abderhalden, Abwehrfermente, 7. Aufl., S. 51.
Celentano, P.: J fermenti proteolitici de lemoliti nella gravidanza. Arch. Ostetr. 42, 665 (1935).
Chace, A. F., and V. C. Myers: Arch. int. Med. 72, 628 (1943).
Chambers, L. A.: The influence of intense mechanical vibration on the proteolytic activity of pepsin. J. of biol. Chem. 117, 639 (1937).
Chargaff, E.: The coagulation of blood. Advances in Enzymol., Vol. 5, p. 31. 1945.
Chargaff, E. Cellstructure and problem of blood coagulation. J. of biol. Chem. 160, 351 (1945).
Chargaff, E. Isolation of preparations of thromboplastic protein from human organs. J. of bioL Chem. 160, 389 (1945).
Chargaff, E. Studies on the inhibition of thromboplastic effect. J. of biol. Chem. 173, 253 (1948).
Chargaff, E., A. Bendich And S. S. Cohen: Thromboplastic protein; structure, properties, désintégration. J. of biol. Chem. 156, 161 (1944).
Chargaff, E., D. H. Moore And A. Bendich: Ultracentrifugal isolation from lung tissue of macromolecular protein component with thromboplastic properties. J. of biol. Chem. 145, 593 (1942).
Chargaff, E. and K. B. Olson: Studies on chemistry of blood coagulation; studies on action of heparin and other anticoagulant effect in vivo. J. of biol. Chem. 122, 153 (1937).
Chargaff, E. M. Ziff And S. S. Cohen: Studies on chemistry of blood coagulation; reaction between heparin and thromboplastic factor. J. of biol. Chem. 136, 257 (1940).
Charney, J., And R. M. Tomarelli: Colorimetric method for determination of proteolytic activity of duodenal juice. J. of Biol. Chem. 171, 501 (1947).
Chemie und Pathologie des Eiweißes (3. Frankfurter Konferenz für Med.-Naturwissen-schaftliche Zusammenarbeit). Dresden u. Leipzig 1939, S. 57.
Chen, Tsi-Tao, T. Hervole And N. Kavarada: Über das Caseino-Trypton. J. of Biochem. 31, 335 (1940).
Chen, Tsi-Tao Über die autolytische Kathepsinwirkung der mit Phosphor oder durch Gallen-gangsunterbindung geschädigten Kaninchenleber. J. of exper. Med. 37, 541 (1940).
Chow, B. F., And M. A. Peticolas: A rapid Method for the determination of proteolytic activities of enzyme preparations. J. gen. Physiol. 32, 17 (1949).
Christensen, L. R.: Streptococcal fibrinolysis; proteolytic reaction due to serum enzyme activator by streptococcal fibrinolysis. J. Bacter. 47, 471 (1944). J. gen. Physiol. 28, 363 (1945).
Christensen, L. R., J. gen. Physiol. 30, 149 (1946).
Christensen, L. R. and C. M. Macleod: Proteolytic enzyme of serum; characterization, activation and reaction with inhibitors. J. gen. Physiol. 28, 559 (1945).
Christiani, A. v.: Beiträge zur Chemie des Carcinoms. Z. Krebsforschg 41, 445 (1935); 42, 25 (1935).
Christiani, A. Beiträge zur Chemie des Carcinoms. Über die Bedeutung des Cholesterinbutyrats für das Krebsproblem. Z. Krebsforschg 44, 467 (1936).
Christiani, A. Beiträge zur Chemie des Carcinoms. Über eine Störung der Oxydationskatalyse im Serum Carcinomatöser. Z. Krebsforschg 46, 292 (1937).
Christiani, A. Beiträge zur Chemie des Carcinoms. Über die spezifische Wirkung des Cholesterinbutyrats auf Krebszellen und die Unwirksamkeit anderer physiologischer Cholesterinester. Z. Krebsforschg 48, 366 (1939). — Über den Ausfall der Buttersäuredehydrasewirkung im krebskranken Organismus. Z. Krebsforschg 48, 369 (1939).
Christiani, A. V.: Über ein neues physiologisch wirksames Oxydationsprodukt des Ergosterins. (Yorläufige Mitteilung.) Mikrochem. 28, 183 (1942).
u. V. Anger: Über einen empfindlichen Nachweis von Ergosterin und über eine Unterscheidung von Ergosterin und Ergosterinestern. Ber. dtsch. ehem. Gres. 72, 1124 (1939).
V. Anger u. L. Hofmann: Beiträge zur Chemie des Carcinoms. Über gewisse Oxydationsfermente im normalen Organismus und deren Störung beim Krebskranken. Z. Krebsforschg 47, 188 (1938).
V. Anger u. L. Hofmann u. H. Morth: Beiträge zur Chemie des Carcinoms. VIII. Zur Frage des carcinolytischen Ferments im Normalserum. Z. Krebsforschg 47, 176 (1938).
V. Anger, u. H. Morth: Beiträge zur Chemie des Carcinoms. Über das Vorkommen des Cholesterinbutyrats im krebskranken Organismus. Z. Krebsforschg 47, 186 (1938).
Clifford, W. M.: Effect of halogen salts on clotting of milk by trypsin. Biochemic. J. 29, 1059 (1935).
Cohn, E. J., L. E. Strong, W. L. Hughes, D.I. Mtjlford Jr., I. R. Aschworth, N. Melin And H. L. Taylor: Characterization of protein fractions of human plasma. J. clin Invest. 23, 417 (1944). — Preparation and properties of serum and plasma proteins IV. A system for the separation into fractions of the protein and lipoprotein components of biological tissues and fluids. J. Amer. chem. Soc. 68, 459 (1946).
Collier, H. B.: Trypin-inhibitory fraction of ascaris. Canad. J. Bes. B 19, 91 (1941).
Collings, W. D., E. Ogden And A. N. Taylor: Federation Proc. 5, (part II), 19 (1946).
Comfort, M. W., R. L. Parker And A. E. Osterberg: Concentration of pancratic enzymes in duodenum of normal persons and persons with disease of upper part of abdomen. Amer. J. digest. Dis. 6, 249 (1939).
Comfort, M. W. and A. E. Osterberg: External secretion in cases of duodenal ulcer. Gastroenterology 4, 85 (1945).
Conn, J. B., D. C. Gregg, G. B. Kistiakowski And R. M. Roberts: The denaturation of pepsin by alkali. J. Amer. chem. Soc. 63, 2080 (1941).
Conn, J. B., G. B. Kistiakowsky And R. M. Roberts: A new calorimeter and the denaturation of methemoglobin by alkali. J. Amer. chem. Soc. 62, 1895 (1940).
Corcoran, A. C., O. M. Helmer and I. H. Page: Federation Proc. 1 (part II) 17 (1942).
Corcoran, A. C. Anticoagulant action of crystallized antitrypsin obtained from soybean flour. Rev. Soc. Argent. Biol. 22, 477 (1946).
Corcoran, A. C., O. M. Helmer Anticoagulant action of crystallized antitrypsin from soy flour. Rev. med. y Aliment. 7 (1947). — Bol. Soc. Biol. Santiago 5, (1947).
Corcoran, A. C., J. Allienda U. R. Croxatto: Aminopeptidase nature of angiotonase. Rev. med. y Aliment. 5, 228 (1943).
J. Allienda U. R. Croxatto Naturaleza quimica de la hipertensinase. Rev. Soc. Argent. Biol. 17, 439 (1941).
Croxatto, H., and R. Croxatto: Pepsitensin-hypertensinlike substance produced by peptic digestion of proteins. Science (Lancester, Pa.) 95, 101 (1942).
Croxatto, H., and R. Croxatto y J. Alliende: Destrucción de la potoeina por la aminopeptidase de la levaduca de cervega y por extractor hipertensinasios de riñon. Rev. Soc. Argent. Biol. 18, 441 (1942).
Croxatto, H., and R. Croxatto, H. Manriquez Y B. Valenzula: Destruction of angiotonin and of pepsitensin by aminopolypeptidase. Rev. med. y Aliment. 5, 137 (1942).
Croxatto, H., and R. Croxatto, Bol. Soc. Biol. Santiago 4, 116 (1947). — Rev. med. y Aliment. 7 (1947).
Croxatto, H., and R. Croxatto Effect of chloroform on the antitryptic activity of blood plasma. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 66, 191 (1947).
Croxatto, H., G. Illanes, H. Salvestrini U. R. Croxatto: Action of aminopolypeptidase and of renal angiotinase on pressor principle of posterior pituitary. Rev. med. y Aliment. 5, 226 (1943).
Croxatto, H., G. Illanes, G. Illanes Y H. Salvestrini: Action of Chymotrypsin on angiotonin and on pressor and oxytocic principles of posterior pituitary body. Rev. med. y Aliment. 5, 300 (1943).
Croxatto, H., G. Illanes Inhibitory action of aminooxidase and tyrosinase upon the vasoconstrictor effect of hypertensin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 48, 392 (1941).
Croxatto, H., R., and H. Croxatto: Destruction of hypertensin and pepsitensin by aminopeptidase obtained from yeast. Science (Lancaster, Pa.) 96, 519 (1942).
Croxatto, H., R., and H. Croxatto Formation of vasoconstrictor substance by action of pepsin on hypertensinogen-pepsitensin. Rev. med. y Aliment, 5, 56 (1941/42).
Croxatto, H., R., and H. Croxatto Proteolytic activity of plasma and serum in relation to their hypertensinasis activity. R. v. med. y Aliment. 6, 311 (1945). — Bull. Soc. Biol. Santiago 4, 68 (1947).
Croxatto, H., R., and H. Croxatto Comparative study of hypertensinase and proteinase activity of blood plasma. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 61, 330 (1946).
Croxatto, H., R., and H. Croxatto and G. R. driges: Rev. Soc. Argent. Biol. 21, 172 (1945).
Croxatto, H., R., and H. Croxatto Antiproteolytic specificity of antitrypsin. Rev. med. y Aliment. 7 (1947).
Cruz-Coke, E., F. Gonzalez And W. Hülsen: Science (Lancaster, Pa.) 101, 340 (1945).
Cruz-Coke, E., and F. Mardones: In Experimental Hypertension, S. 32. New York: N. Y. Acad. Sciences, 1946.
Cruz-Coke, E., M. Plaza De Los Beyes And F. Mardones: Hypertension by oxidized cytochrome. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 58, 196 (1945).
Damodaran, M., And P. Amanta-Narayanan: Enzymic Proteolysis. I. Liberation of ammonia from proteins. Biochem. J. 32, 1877 (1938).
Dastre, M.A.: C. r. Soc. Biol. Paris 45, 995 (1893).
Davidson, W. C.: Difficulties in enzymatic titration of duodenal contents. Bull. Hopkins Hosp. 70, 504 (1942).
Davis, W. C.: Enzymatic therapy. J. Pediatr. 21, 727 (1942).
Dekker, Ch. A., St. P. Taylor Jr. A. d J. S. Fruton: Synthesis of peptides of methionine and their cleavage by proteolytic enzymes. J. of biol. Chem. 180, 155 (1949).
Delezenne, C., et E.Pozerski: C. r. Soc. Biol. Paris 55, 327, 690, 693 (1903).
Delhougne, F.: Untersuchungen über den Pepsingehalt des Magens. Arch. klin. Med. 157, 299 (1927).
Delhougne, F. Klinische und experimentelle Studien zur verminderten Salzsäure- und Ferment- abscheidung des Magens. Arch. Verdgskrkh. 45, 294 (1929).
Delhougne, F. Zur Diagnostik der Pankreaserkrankungen. Dtsch. Arch. klin. Med. 170, 51 (1931).
Dell’Oro, E., and E. Braun-Menendez: Eev. Soc. Argent. Biol. 18, 65 (1942).
de Ritis, F., e M. Zacco: Boll. Soc. Ital. Biol. spez. 23, 794 (1947).
De Robertis, E.: Proteolysis activity in physiology, pathology and therapeutics of thyreoid gland. West. J. Surg. 56, 253 (1948).
De Robertis, and W. W. Novinski: Mechanism of therapeutic effect of jodine thyroid gland. Science (Lancaster, Pa.) 103, 421 (1946).
De Robertis, and R. W. Taxeira: Role player by leucocytes, platelets and plasma trypsin in peptone shock in dog. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 61, 376 (1946).
Desreux, V., And R. M. Herriott: Existence of several active components in crude pepsin preparation. Nature (Lond.) 144, 287 (1939).
Dexter, L.: Ann. int. Med. 17, 447 (1942).
Dexter, L., and F. W. Haynes: Hypertension with particuliar reference to eclampsia pre-eclampsia and acute glomerulonephritis. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 55, 288 (1944).
Dexter, L., and F. W. Haynes Metabolism of normal and tumour tissue. The metabolism of intestinal mucosa membrane. Biochemic. J. 35, 7 (1941).
Dickens, F., And H. Weil-Malherbe: Metabolism of normal and tumor tissue; comparision of metabolism of tumors of liver and skin with that of tissue of origin. Cane. Research 3, 78 (1943).
Dieckmann, H.: Enzymatologische Probleme der Krebsforschung. I.Probleme aus dem Gebiet des Eiweißstoffwechsels. Z. Krebsforschg 50, 41 (1940).
Dieckmann, H. Über das Verhalten der Magen-Darmfermente bei Dystrophikern. Ärztl. Wschr. 1949, Nr 35 /36, 555.
Dieckmann, H., u. A. Schmitz: I. Beteiligung und Wirkungsbedingungen proteolytischer Serumfermente bei der A.-R. und der CaR. Reichsgesdh. bl. 12, 126 (1937).
Dienst, C.: Klinische und experimentelle Untersuchungen über das Magenpepsin. Z. exper. Med. 81, 421 (1932).
Di Ferranti, M., e H. Micheli: L’azione dell’adrenaline e dell’insulina atti fermenti proteolitici del sangue. Boll. Soc. Ital. Biol. sper. 10, 956 (1935). Zit. bei G. Mall. Z. exper. Med. 109, 367 (1944).
Dotti, L. B., And J. S. Kleiner: Absence of rennin from adult human gastric juice. Amer. J. Physiol. 138, 557 (1943).
Dreyfus, A.: Normal values of pancreatic enzymes in duodenal juice of children. Ann. paediatr. 164, 337 (1945).
Duthie, E. S., And L.Lorenz: Protease inhibitors. Bacterial Proteases and their inhibitors. Biochemic. J. 44, 167, 173 (1949).
Dyckerhoff, H.: Über das Fermentsystem der Blutgerinnung. Fermentforschg 17, 94 (1943).
Dyckerhoff, H., U. D. Gigante: Über das Vorkommen von Phytothrombin im Papain. Biochem. Z. 304, 334 (1940).
Dyckerhoff, H., u. J. Jakobsen: Über Fibrinolase und Blutgerinnung. Biochem. Z. 317, 72 (1944).
a. Dyckerhoff, H., u. R. Marx: Biochem. Z. (im Druck).
Dyckerhoff, H., H. Miehler U. V. Tadsen: Über die Hemmung und Aktivierung der Pankreasenzyme (Lipase, Amylase, Trypsin). II. Mitt. Über Adsorption von Enzymen an Eiweiß. Biochem. Z. 268,. 17 (1934).
Dyckerhoff, H., U. G. Tewes: Über die Adsorption von Pepsin an Eiweiß. I. Mitt. Über die Adsorption von Enzymen an Eiweiß. Z. physiol. Chem. 215, 93 (1933).
Dyckerhoff, H. u. H. J., u. I. Torres: Der Mechanismus der Hemmung der Blutkoagulation durch gewisse seltene Erden und durch Heparin; die Wirkung von Trypsin auf die Aktivierung von Prothrombin. Biochem. Z. 316, 31 (1943).
Eagle, H.: Studies on blood coagulation; rôle of prothrombin and of platelets in formation of thrombin. J. gen. Physiol. 18, 531 (1935).
Eagle, H. Coagulation of blood by make venous and its physiologie significance. J. of exper. Med. 65, 613 (1937).
Eagle, H., and T. N. Harris: Studies on blood coagulation; coagulation of blood by proteolytic enzymes. J. gen. Physiol. 20, 543 (1937).
Eckert, H.: Über endokrine Reaktionen im Affekt. Allg. Z. Psychiatr. 122, 361 (1943).
Eder, H., H. C. Bradley And S. Belfer: The survival of eathepsin in autolysis. J. of biol. Chem. 128, 552 (1939).
Edlbacher, S.: Das Ganzheitsproblem in der Biochemie. Experientia 2, 7 (1946).
Edlbacher, S., O. Wiss U. A. Walser: Zur Kenntnis des Abbaues der Aminosäuren im tierischen Organismus. Weitere Mitteilung über Effektoren der d-Aminosäureoxydase. Helvet. chim. Acta 29, 162 (1946).
Edlbacher, S., E. Goldschmidt u. V. Schläppi: Über die Enzyme des Gehirns. Z. physiol. Chem. 227, 118 (1934).
Edie, E. S.: On the resisteance of trypsin solutions to heat. Biochem. J. 8, 84 (1914).
Edman, P.: Ark. Kem., Mineral. Geol. B 18, Nr 2 (1944); A. 22, Nr 3 (1945).
Edman, P., U. S. v. Euler, E. Jorpes And O. T. Sjöstrand: Preparation and some properties of hypertensin (angiotonin). J. of Phvsiol. 101, 284 (1942).
Edsall, J. T.: Advances Protein Chemistry 3, 383 (1947).
Ege, R., U. P. Menck-Thygesen: Über die Aktivierung des Propepsins. Biochem. Z. 264, 13 (1933).
Euler, H. V.: Neuere Ergebnisse an enzymatischen Oxydations- und Reduktions-systemen. Erg. Enzymforschg 3, 135 (1934).
Euler, H., P. Karrer U. F.Zehender: Über das Verhalten von Vitamin C (Ascorbinsäure) und anderer Reduktone gegen katheptische und andere Enzyme. Helvet. chim. Acta 17, 157 (1934).
Euler, H. u. B. Searcynski: Biochemie der Tumoren. Stuttgart: Ferdinand Enke 1942.
Farber, L. And A. M. Wynne: Studies on pancreatic proteinase. II. Effects of various components on the activity of the enzyme. Biochemic. J. 29, 2323 (1935).
Farnsworth, J. B., E.Speer And H.B.Alt: The quantitative determination of a pepsin-like substance in the urine of normal individuals and of patients with pernicious anemia. J. Labor, a. clin. Med. 31, 1024 (1946).
Fasciolo, J. C., B. A. Houssay And A. C. Taqtjini: The blood pressure raising secretion of the ischaemic kidney. J. of Physiol. 94, 281 (1938).
Fasciolo, J. C., L. F. Leloir, J. M. Muñoz Y E. Braun-Menendez: La hipertensinasa; su dosa je y distribunion. Rev. Soc. Argent. Biol. 16, 643 (1940).
Fehrmann, H., F.Hartmann, O.Mertens U. W. Pola: Untersuchungen an Unter-ernährten. IV. Mitt. Uber den Mangel an Verdauungsfermenten und die Bedeutung der Serumeiweiße für den Fermentschwund. Dtsch. Arch. klin. Med. 196, 627 (1950).
Feissly, R.: Proteases in “acidoglobulin”fraction of various plasmas; possible role in thrombin formation. Schweiz, med. Wschr. 1942, 516.
Feissly, R. Plasmatic activator of prothrombin, independent factor of plasmaproteinase. Schweiz, med. Wschr. 1943, 925.
Felix, K., u. A. Mager: Verbindungen des Clupeins mit einigen prosthetischen Gruppen. II. Mitt. Die Wahrscheinlichkeit einer prosthetischen Gruppe im Pepsin. Z. physiol. Chem. 259, 36 (1939).
Fenger, F., R. H. Andrew And A. W. Ralston: On isoelectric precipitation of pepsin. J. of biol. Chem. 80, 187 (1928).
Fennel, E. A.: Simple tests for protein digestion and pepsin evaluation; preliminary report. Proc. Staff Meet. Mayo Clin., Honolulu 11, 109 (1945). — J. clin. Path. (Tech. Sec.) 10, 86 (1940).
Ferguson, F. H.: The action of heparin, serum albumin (crystalline) and salmine on blood clotting mechanismus (in vitro). Amer. J. Physiol. 130, 759 (1940).
Ferguson, F. H. Crystalline trypsin inhibitor (polypeptide) and blood clotting. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 51, 273 (1942).
Ferguson, F. H. Estimation by fibrinolysis. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 51, 373 (1942).
Ferguson, F. H. New blood-clotting theory. Science (Lancaster, Pa.) 97, 319 (1943). — Nature (Lond.) 149, 439 (1942). — Lancet 1943 I, 18.
Ferguson, F. H. Nomenclature of parenteral proteinases. Science (Lancaster, Pa.) 105, 488 (1947).
Ferguson, F. H., And B. N. Erichson: Coagulant action of crystalline trypsin, cephalin and lung extracts. Amer. J. Physiol. 126, 661 (1939).
Ferry, J. D., And P. R. Morrison: J. Amer. chem. Soc. 69, 388 (1947).
Fisher, A.: Mechanism of proteolytic activity of malignant tissue sells. Nature (Lond.) 157, 442 (1946).
Fodor, A.: Die chemische Struktur der aus der Gelatine gewinnbaren Akropeptids und Peptons und ihre Spaltung durch Papayotin. Enzymologia (Haag) 6, 201 (1939).
Fodor, A., u. M. Finkelstein: Die isolierte Wirkung der Hefeproteinase auf Gelatine und Caseinakropeptid. Enzymologia (Haag) 8, 219 (1940).
Fodor, A., u. S. Kuk: Die Einwirkung von Proteinasen und von Polypeptidasen auf Akropeptide. Enzymologia (Haag) 5, 60 (1938).
Fodor, A. A., u. N. Lichtenstein: Der enzymatische Abbau des Edestins und die fermentative Spaltbarkeit der Abbauprodukte. Enzymologia (Haag) 1, 311 (1936).
Fodor, A., P. I., and S. Kuk-Meiri: Nature of peptones. Nature (Lond.) 153, 250 (1943).
363.Fodor, A. and A. Fodor: Extent of digestion of certain dietary proteins by proteinases of digestive tract. Exper. Med. a. Surg. 2, 237 (1944).
Fogelson, S. J., And D. E. Shoch: Sodium alkyl sulfate, preliminary report. Arch, int. Med. 73, 212 (1944).
Fomin, S., u. M. Mischkis: Studien über die Proteasen und proteolytischen Prozesse des Muskelgewebes. Ukrain. Biochem. Z. 7, 135 (1935). Ref. Ber. Physiol. 92, 159 (1936).
Fomin, S., u. H. Romanjuk: Über das Studium der Proteasen und proteolytischen Prozesse im Muskelgewebe. III. Mitt. Aktivität der Muskelproteasen bei B- und C-Avitaminosen. Ukrain. Biochem. Z. 7, 353 (1936).
Fosdick, L. S., And G.W. Rapp: Effect on acid formation in mouth. J. dent. Res. 23,91(1944).
Fox, H. J.: Observations on the proteolytic activity in vitro at neutral reaction of gastric juice from patients with sprue. J. clin. Invest. 28, 687 (1949).
Fraenkel-Conrat, H., R. S. Bean And H. Line We Aver: Essential groups for the interaction of ovomucoid (egg white trypsin inhibitor) and trypsin and for tryptic activity. J. of biol. Chem. 172, 385 (1949).
Frantz, I. D. Jr., And M. L. Stephenson: A study of the reaction Kinetics of a catheptic enzyme with a decarboxylase as indicator. J. of biol. Chem. 169, 359 (1947).
Fredericq, F.: Données récentes sur la coagulation du sang, 63 S. Paris: Masson & Co. 1946.
Free, A. H., A. J. Beams And V. C. Myers: Studies of enzyme activities of duodenal contents as means of evaluating pancreatic function. Gastroenterology 1, 188 (1943).
Free, A. H., and V. C. Myers: Estimation of enzvmes amylase, proteinase and lipase in duodenal contents. J. Labor. a. clin. Med. 28, 1387 (1943).
Freemann, P. W.: Fibrosis of pancreas relation to chronic nutritional disturbance and pancreatic achylia. Texas State J. Med. 41, 69 (1945).
Freudenberg, E.: Über das Kathepsin des Magensaftes. Enzymologia (Haag) 8, 385 (1940).
Freudenberg, E. Die Aktivitätskurve des Magensaft-Kathepsins. Ann. paediatr. 156, 124 (1941).
Freudenberg, E., Die Rolle des Kathepsins bei der Eiweißverdauung. Schweiz, med. Wschr. 1945, 735.
Freudenberg, E. Über das Duodenalkathepsin. Ann. paediatr. 166, 77 (1946).
Freudenberg, E., u. S. Buchs: Über die zweite Protease des Magensaftes, das Kathepsin. Schweiz, med. Wschr. 1940, 249.
Freund, E.: Über die Einwirkung von Serum Karzinomkranker auf Tumorzellen. Protokoll d. k. k. Ges. d. Ärzte Wiens in der Wien. klin. Wschr. 1910, 378.
Freund, E., u. G. Kaminer: Die biochemischen Grundlagen des Krebses. Wien: Springer 1925.
Freund, E., u. G. Kaminer: Über die Beziehungen zwischen Tumorzellen und Blutserum. Biochem. Z. 26, 312 (1936).
Freund, E., u. G. Kaminer Über Radiumeinwirkung auf die Karzinomdarmsäure. Wien. klin. Wschr. 1933, 1576.
Friedman, B., S. Soloway, J. Marenco and B. S. Oppenheimer: Quinone as Blood pressure reducing agents in hypertensive rats. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 51, 195 (1942).
Friedman, M., And A. Kaplan: Studies concerning site of renin formation in kidney; renin content of mamalian kidney following specific necrosis of proximal convoluted tubular epithelium. J. of exper. Med. 77, 65 (1943).
Friedman, M. H. F.: Simplified procedure for determination of pepsin and trypsin concentration in digestive juices. Gastroenterology 8, 526 (1947).
Friedman, M. H. F., I. J. Pincus, J. E. Thomas And M. E. Rehfuss: Stimulation of pepsin secretions by means of acid in the intestine. Amer. J. Physiol. 140, 708 (1944).
Fronin, A.: Sur l’origine et le lieu de resorption de la pepsine urinaire. C. r. Soc. Biol. Paris 56, 204 (1904).
Fruton, J. S.: Proteolytic Enzymes. Advances in Enzymol. 7, 35 (1947). — Ann. Rev. of Biochem. 16, 35 (1947).
Fruton, J. S.: Enzymatic Hydrolysis And Synthesis Of Peptide Bonds. In Currents In Biochemical Research, S. 123 — 135, Edited By D. E. Greek, New York: Interscience Publishers, Inc. 1946.
Fruton, J. S. Specificity of chymotrypsin B. J. of biol. Chem. 173, 109 (1948).
Fruton, J. S. The specificity of pepsin action. Science (Lancaster, Pa.) 87, 557 (1938).
Fruton, J. S. and M. Bergmann: The specificity of pepsin. J. of biol. Chem. 127, 627 (1939).
Fruton, J. S. and M. Bergmann On the proteolytic enzymes of animal tissues. I. Beef spleen. J. of biol. Chem. 130, 19 (1939).
Fruton, J. S. and M. Bergmann The activation of papain. J. of biol. Chem. 133, 153 (1940).
Fruton, J. S. and M. Bergmann The multiple specifity of chymotrypsin. J. of biol. Chem. 145, 253 (1942).
Fruton, J. S., G. W. Irving Jr. And M. Bergmann: On the proteolytic enzymes of animal tissues. II. The composite nature,of beef spleen cathepsin. J. of biol. Chem. 138, 249 (1941).
Fruton, J. S., G. W. Irving Jr. And M. Bergmann, On the proteolytic enzymes of animal tissues. III. The composite nature of beef spleen, beef kidney and swine kidney. Classification of the cathepsins. J. of biol. Chem. 141, 763 (1941).
Fuchs, H. J.: Über proteolytische Fermente im Serum. Biochem. Z. 170, 76 (1926).
Fuchs, H. J.: Die “Car” (Krebsreaktion) nach FUCHS. Z. exper. Med. 98, 70 (1936).
Fujita, Sh.: Beiträge zur Kenntnis der Trypsinwirkung. II. Aminosäureabspaltung bei der Trypsinwirkung auf Proteinstoffe. Tohoku J. exper. Med. 34, 525 (1938).
Galante, E.: Ann. Clin. 20, 59 (1930). Ref. Ber. Physiol. 59, 590.
Gaudino, N.M.: Rev. Soc. Argent. Biol. 20, 529 (1944).
Garner, R. L. And W. S. Tillett: Biochemical studies on the fibrinolytic activity of hemolytic streptococci, II. Nature of the reactions. J. of exper. Med. 60, 255 (1934).
Gates, F. L.: The absorption of ultra-violet radiation by crystalline pepsin. J. gen. Physiol. 18, 265 (1934).
Geiger, H.: Die Interferometrie in ihrer Bedeutung für die Erkennung des eklamp- tischen Krankheitszustandes. Arch. Gynäk. 171, 432 (1941).
Gerheim, E. B., J. H. Ferguson, B. L. Travis, C. L. Johnson And P. W. Boyles: Staphylococcal fibrinolysis Proc. Soc. exper. biol. a. Med. 68, 246 (1948).
Gerste, B., R. Tennant And 0. Pelzmann: Enzymes as factors in resistance to tuberculosis; catheptic enzymes. Ann. Rev. Tbc. 52, 58 (1945).
Gessler, C. J., S. 0. Dexter, M. Adams And F. H. L. Taylor: Observations on the etiologic relationship of achylia gastrica to pernicious anemia. VIII. Further studies of the proteolytic activity of normal human gastric juice in vitro. J. clin. Invest 19, 225 (1940).
Gill, A. M., And C. A. Keele: Pepsin inactivation in ulcer therapie (especially effects of milk). Brit. med. J. 1943, 194.
Glaessner, C. L.: Pepsin. Exper. Med. a. Surg. 2, 175 (1944).
Glazko, A. J.: Effect of blood protease and trypsin inhibitor on clotting mechanism. J. clin. Invest. 26, 364 (1947).
Glazko, A. J., and J. H. Ferguson: Kinetics of thrombin inactivation as influenced by physical conditions, trypsin and serum. J. gen. Physiol. 24, 169 (1940).
Glazko, A. J., and J. H. Ferguson Inhibition of tryptase by heparin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 45, 43 (1940).
Glazko, A. J., and J. H. Ferguson Quantitative effects of immediate antithrombins. Amer. J. Physiol. 134, 54 (1941).
Goldblatt, H., Y. J. Katz, H. A. Lewis And E. Richardson: Studies on experimental hypertension; bioassay of renin. J. of exper. Med. 77, 309 (1943).
Goldstein, B.: Das Problem der Spezifität von Gewebsproteinasen. Enzvmologia (Haag) 1, 256 (1936).
Glazko, A. J., and M. Gintsbourg: Proteinases (cathepsin) in the tissues of the chicken embryo. Enzymologia (Haag) 1, 369 (1936).
Glazko, A. J., and M. Gintsbourg Proteinasen in Geweben von Hühnerembryo. Ukrain. Biochem. Z. 9, 593 (1936) (ukrainisch).
Glazko, A. J., u. E. Millgram: Gewebsproteinasen in Tierorganen auf verschiedenen Stufen der phylogenetischen Entwicklung. Ukrain. Biochem. Z. 8, 105 (1935) (ukrainisch) und dtsch. Zusammenfassung 8, 137 (1935).
Glazko, A. J., u. E. Millgram, Proteinasen (Kathepsin) in Embryo- und Muttergewebe. Ukrain. Biochem. Z. 8, 139 (1935) (ukrainisch) und deutsche Zusammenfassung 8, 168 (1935).
Goodpasture, E. W.: Fibrinolvsin in chronic hepatic insufficiency. Bull. Hopkins Hosp. 25, 330 (1914).
Gottschall, G. Y.: Food Research 9, 6 (1944).
Gottlieb, E.: Untersuchungen über die Propepsinmengen im Blut und Harn. Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.) 46, 1 (1924).
Grassmann, W.: Proteolytische Enzyme des Tier- und Pflanzenreiches. Erg. Enzymforsehg 1, 129 (1932).
Grassmann, W., U. H. Dyckerhoff: Über die Proteinase und die Polypeptidase der Hefe. 13. Abhandlung über Pflanzenproteasen in der von R. Willstätter und Mitarbeitern begonnenen Untersuchungsreihe. Z. physiol. Chem. 179, 41 (1928).
Grassmann, W., A. Dyckerhoff u. O. v. Schönebeck: Über natürliche Aktivatoren und Hemmungskörper proteolytischer Enzyme. Z. physiol. Chem. 186, 183 (1930).
Grassmann, W., J. Janicki U. F. Schneider: Stiasny Festschrift Darmstadt 1937.
Grassmann, W., u. F. Schneider: Proteasen. Erg. Enzymforschg 5, 79 (1947).
Greenberg, D. M., and Th. Winnick: Plant proteases. pH aktivity curves. J. of biol. Chem. 135, 775 (1940).
Greenberg, D. M., and Th. Winnick, Enzymes, That Hydrolyze The Carbon-Nitrogen Bond: Proteinases, peptidases, and amidases. Ann. Rev. 14, 31 (1945).
Greenstein, J. P.: Tumor enzymology. Advances in Enzymol. 3, 315 (1943). — J. nat. Cancer Inst. 3, 419 (1943).
Greenstein, J. P., The biochemistry of maligne tissues. Ann, Rev. of Biochem. 14, 643 (1945). — Symposium on Cancer, Gibsch Island Conference 1945.
Greenstein, J. P., J. E. Edwards, H. B. Andervont And J. White: Comparative enzymatic activity of transplanted hepatomas and of normaLregenerating and fetal liver. J. nat. Cancer Inst. 3, 7 (1942).
Greenstein, J. P. and F. M. Leuthardt: J. Natl. Cancer Inst. 8, 77 (1947).
Greenstein, J. P. and J. W. Thompson: Range in activity of several enzymes in normal and neoplastic tissues of mice. J. Natl. Cancer Inst. 3, 73, 419 (1943). — J. nat. Cancer Inst. 4, 275 (1943).
Greenstein, J. P. and J. W. Thompson Enzymatic activity in normal adult regenrating, fetal and neoplastic tissue of rat. J. nat. Cancer Inst. 4, 271 (1943).
Gregory, R., P. L. Ewing, W. C. Levin And G. T. Ross: Arch. int. Med. 76, 11 (1945).
Gregory, R., and W. C. Levin: J. Labor, a. clin. Med. 30, 1037 (1945).
Gregory, R., H. Levine And E. L. Lindley: Texas Rep. Biol. Med. 2, 121 (1944).
Gregory, R., E. L. Lindley And H. Levine: Texas Rep. Biol. Med. 1, 167 (1943).
Grob, D.: Proteolytic enzymes; physiological significance of control of their activity, especially with respect to bacterial growth. J. gen. Physiol. 29, 219 (1946).
Grob, D. J. gen. Physiol. 26, 405, 423, 431 (1943).
Grob, D. Proteolytic enzymes. Further studies on Protein, Polypeptide, and other inhibitors of Serum Proteinase, Leucoproteinase, Trypsin and papain. J. gen. Physiol. 33, 103 (1949).
Grollman, A.: J. of Pharmacol. 78, 174 (1943).
Grollman, A., T. R. Harrison and J. R. Williams: Federation Proc. 1 (part. II) 34 (1942).
Grollman, A., J. R. Williams Jr. and R. T. Harrison: J. Amer. med. Assoc. 115, 1169 (1940).
439c.Grollman, A., J. R. Williams Jr. and R. T. Harrison, The preparation of renal extracts capable of reducing the blood pressure of animals with experimental renal hypertension. J. of biol. Chem. 134, 115 (1940).
Grossmann, M. L., H. Greengard And A.C. Ivy: Effect on ditary composition on enzymes. Amer. J. Physiol. 138, 676 (1943).
Grossmann, M., M. I., H. Greengard And A. C. Ivy: Mechanism of adaption of enzymes to dietary composition. Amer. J. Physiol. 141, 38 (1944).
Grossmann, M., M. I., H. Greengard, J. H. Wooley And A. C. Ivy: Pepsin secretion and enterogastrone. Amer. J. Physiol. 141, 281 (1944).
Gubergritz, M. M.: Über die funktionelle Diagnostik der Pankreaserkrankungen. Med. Klin. 1928, 2007.
Guest, M. M., R. C. Murphy, S. R. Bodnar, A. G. Ware And W. H. Seegers: Amer. J. Physiol. 150, 471 (1947).
Guest, M. M., B. M. Dale, A. G. Wtare U. W. H. Seegers: Federation Proc. 6 (1947).
Guest, M. M., A. G. Ware and W. H. Seegers: Amer. J. Physiol. 150, 661 (1947).
Guillaumie, M.: Etude comparative du suc pancréatique du lapin et du chin. Particularités de l’activation de la les sels de calcium. C. r. Soc. Biol. Paris 116, 129 (1934).
Guillaumie, M., Recherches sur le maximum d’activité tryptique conféré par de faibles doses d’entero- kinase à une volume déterminé de suc pancréatique. C. r. Soc. biol. Paris 116, 728 (1934).
Guillaumie, M., Etudes sur la vitesse d’activation du suc pancréatique et sur le taux d’activité proteolytique, en fonction de la dose de kinase. C. r. Soc. Biol. Paris 116, 873 (1934).
Guillaumie, M., Nouvelles recherches sur l’activation du trypsinogène par l’enterokinase. C. r. Soc. Biol. Paris 116, 1049 (1935).
Guillaumie, M., Specificity of antiproteases of gangrene antiserums. C. r. Soc. Biol. Paris 136, 434 (1942).
Guillaumie, M., Antiproteolytic activity of various serums with reference to perfringens toxin. C. r. Soc. Biol. Paris 136, 452 (1942).
Guillaumie, M.: Inhibition of proteolytic effect of oedematicus toxin. C. r. Soc. Biol. Paris 136, 479 (1942).
Gutmann, H. R., and J. S. Fruton: On the proteolytic enzymes of animal tissues. VIII. An intracellular enzyme relate to chymotrypsin. J. of biol. Chem. 174, 851 (1948).
Gutmann, H. R. Antiproteolytic activity of various serums before and after heating at 56°. C. r. Soc. Biol. Paris 136, 783 (1942).
Hacket, W. R.: Pepsin content. J. of Path. 56, 136 (1944).
Hall, G. E., E. J. King, J.R.Ross And M.M.Shaw: Intestinal erepsin and phosphatase of infants with acute intestinal intoxication. Canad. med. Assoc. J. 26, 293 (1932).
Halse, Th.: Über die Relation der Fibrinolyse zu den Serumphosphatiden des menschlichen Blutes. Klin. Wschr. 1946/47, Nr 24/25, 121.
Halse, Th., Vorläufige Mitteilung über den Einfluß des Heparins auf die Fibrinolyse. Klin. Wschr. 1947, 728.
Halse, Th. Über die vegetative Regulation der Fibrinolyse. Schweiz, med. Wschr. 1947, 411.
Halse, Th. Über Fibrinolyse in unverdünntem Serum. Pharmazie 2, 253 (1947).
Halse, Th. Beiträge zur /Wirkung und Bedeutung des fibrinolytischen Potentials. Z. inn. Med. 2, 613 (1947).
Halse, Th. Fibrinolyse, - Eine Experimentelle Und Klinische Studie Über Die 4. Phase Der Blutgerinnung. Freiburg: Editio Cantor 1948.
Halse, Th. Zur Wirkung des Heparins auf die Fibrinolyse. II. Mitt. Enzymologia (Haag) 13, 176 (1949).
Hammarsten, O.: Studien über Chymosin- und Pepsinwirkung. VIII. Über die ver-schiedene Empfindlichkeit der Magenenzyme von Kalb und Schwein gegen Alkalieinwirkung. Z. physiol. Chem. 121, 261 (1923).
Hammarsten, O. Studien über Chymosin- und Pepsinwirkung. IX. Über das verschiedene Verhalten der Magenenzyme von Kalb und Schwein gegen Säureeinwirkung beim Erwärmen. Z. physiol. Chem. 130, 55 (1923).
Hankinson, C. L., and J. Darry: Science (Lancaster, Pa.) 26, 53 (1943).
Harrer, G., u. K. Rotter: Die Abderhaldensche Reaktion bei Hepatitis epidemica. Fermentforschg 17, 377 (1944).
Harrer, G., u. K. Rotter, Bedeutung des Nachweises von Hirnabbau Vorgängen bei Verletzungen des Gehirns. Z. Neur. 178, 190 (1945).
Harrington, R. M., V. Desreux And J. H. Northrop: Action of pepsin on acylated and non-acelyted cysteine-(cystine-)tyrosine peptides. Science (Lancaster, Pa.) 92, 456 (1940).
Harrington, C. R., And R. V. P. Rievers: Action of Pepsin in acetylated and non acetylated cysteine-(cystine-)tyrosin peptides. Nature (Lond.) 154, 301 (1944).
Harrison, T. R., A. Grollmann and J. R. Wlliams: Amer. J. Physiol. 128, 716 (1940).
Harrow, B.: Textbook of Biochemistry, 4. Aufl., Philadelphia 1946. W. B. Saunders Company.
Harsh, G. F., And H. L. Huber: Tryptic and peptic digestion of extracts of glad ragwell pollen. J. of Allergy 14, 121 (1942).
Hartl, R. A.: In vitro proteolysis of egg white. Science (Lancaster, Pa.) 102, 563 (1945).
Hartmann, F., H. Fehrmann U. W. Pola: Die Bedeutung des Serumglobulins für den Schwund der Verdauungsfermente beim Eiweißmangelschaden. Klin. Wschr. 1941, 215.
Hartwich, A.: Z. exper. Med. 69, 462 (1930). Verh. dtsch. Ges. inn. Med. 1932, 76.
Haugaard, G., and R. M. Roberts: Heats of organic reactions. XIV. The Digestion of ß-Lactoglobulin by pepsin. J. Amer. chem. Soc. 64, 2664 (1942).
Haurowitz, F., u. W. Petrou: Über das pH-Optimum der Magenlipase verschiedener Tiere. Z. physiol. Chem. 144, 68 (1925).
Haurowitz, F., u. A. Tümer: The proteolytic cleavage of initiated proteins (A contribution to the problem of Quantum Biology and amplifier action of living Cells). Enzymologia (Haag) 13, 229 (1949).
Haurowitz, F., M. Tunca, P. Schwerin And V. Göksen: The action of trypsin on native and denaturated proteins. J. of biol. Chem. 157, 621 (1945).
Haynes, F. W., and L. Dexter: J. clin. Invest. 24, 75 (1945).
Hedin, S. G.: Über die proteolytischen Verhältnisse im Serum von Pferd und Rind. Z. physiol. Chem. 104, 11 (1919).
Heiduschka, A., U. J. Förster: Beiträge zur Kenntnis des Pepsins. Arch. Pharmaz. 7, 419 (1932).
Helmer, O. M., P. J.Fonts and L. G. Zerfas: Pancreatic enzymes in pernicious anemia. J. of biol. Chem. 100, 53 (1933).
Helmer, O. M., P. J.Fonts And L. G. Zerfas Gastro-intestinal studies. II. P. ncreatic enzymes in pernicious anemia. J. clin. Invest. 12, 519 (1933).
Helmer, O. M., and K. G. Kohlstaedt: Determination of antiproteolytic activity of serum as aid in prognosis. Proc. Soc. Amer. Federation Clin. Research 2, 60 (1945).
Helmer, O. M., and K. G. Kohlstaedt, G. F. Kemfe And J. H. Page: Federation Proc. 1, 114 (1942).
Helmer, O. M., and J. H. Page: Formation of angiotonin-like pressor substance from action of crystalline pepsin or renin-activator. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 49, 389 (1942).
Henseler, A.: Das Verhalten der proteolytischen Fermente Kathepsin und Pepsin im Harn Lungentuberkulöser und anderer Lungenerkrankter. Inaug.-Diss. Köln 1944.
Hepp, O.: Ein neues Onkometer zur Bestimmung des kolloidosmotischen Drucks mit gesteigerter Meßgenauigkeit und vereinfachter Handhabung. Z. exper. Med. 99, 707 (1936).
Herken, H.: Zur enzymatischen Hydrolyse razemischer Peptide. Z. phvsiol. Chem. 283,. 277 (1948/49).
Hermann, G.: Studien über die Einwirkung von ultravioletten und Röntgenstrahlen auf den Menschen mittels der A.-R. Fermentforschg 16, 81 (1938).
Herriott, R. M.: Acetylation of tyrosin in pepsin. J. gen. Physiol. 19, 283 (1935).
Herriott, R. M.: Inactivation of pepsin by jodine and the isolation of diiodo-tyrosine from jodinated pepsin. J. gen. Physiol. 20, 335 (1937).
Herriott, R. M., Isolation, cristallization and properties of swine pepsinogen. J. gen. Physiol. 21, 501 (1938).
Herriott, R. M., Kinetics of the formation of pepsin from swine pepsinogen and identification of an intermediate compound. J. gen. Physiol. 22, 65 (1939).
Herriott, R. M., Isolation, crystallization and properties of pepsin inhibitor. J. gen. Physiol. 24, 325 (1941).
Herriott, R. M., J. gen. Physiol. 25, 185 (1941).
Herriott, R. M., Proteolytic Enzymes. Ann. Rev. of Biochem. 12, 27 (1943).
Herriott, R. M., Q. R. Bartz And J. H. Northrop: Transformation of swine pepsinogen by chiken pepsin. J. gen. Physiol. 21, 575 (1938).
Herriott, R. M., V. Desreux and J. H. Northrop: Electrophoresis of pepsin. J. gen. Physiol. 23, 439 (1940).
Herriott, R. M., V. Desreux and J. H. Northrop, J. gen. Physiol. 24, 213 (1940).
Herriott, R. M., V. Desreux and J. H. Northrop, Preparation of crystalline pepsin having the properties of a pure protein. Science (Lancaster, Pa.) 92, 456 (1940).
Herriott, R. M. and J. H. Northrop: Isolation of crystalline pepsinogen from swine gastric mucosa and its autocatalytic conversion into pepsin. Science (Lancaster, Pa.) 83, 469 (1936).
Herriott, R. M. and J. H. Northrop Crystalline acetyl-derivates of pepsin. J. gen. Physiol. 18, 35 (1934).
Hess, R.: Über die Zunahme gelösten Stickstoffs im Säuglingsmagen. Mschr. Kinderheilk. 36, 208 (1928).
Hessel, G.: Über Renin. Klin. Wschr. 1938, 843.
Hessel, G., u. A. Hartwich: Zbl. inn. Med. 18a, 626 (1932).
Heyde, W.: Zur Kenntnis der Protease der Cerebrospinalflüssigkeit. Z. Neur. 138, 536 (1932).
Heyn, H.: Inaug.-Diss. München 1948.
Hicks, S. P., and E. L. Opie: Digestion of red and white blood corpuscles in spleen. Amer. J. Path. 18, 333 (1942).
Hill, W. H. P., and E. C. Andous: Effects of renin and of angiotonin upon isolated perfused heart. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 33, 72 (1935/36).
Hind, H. G.: Action of proteolytic enzymes on fibrinogen solutions. Biochemie. J. 37, 289 (1943).
Hustrichs, A.: Die Dauerdarmsonde. Eine Methode zur systematischen Erforschung bisher unzugänglicher Darmabschnitte. Dtsch. Z. Verdgs- u. Stoffw. krkh. 4, 1 (1940).
Hinsberg, K.: Das Geschwulstproblem in Chemie und Physiologie, Bd. 57 der Wissenschaftlichen Eorschungsberichte. Dresden u. Leipzig 1942.
Hinsberg, K. Über die chemischen Krebsreaktionen beim Menschen und ihre biochemischen Zusammenhänge. Z. angew. Chem. 53, 356 (1942).
Hinsberg, K. U.B. Schleinzer: Über die Anreicherung und Spaltung der Abderhaldensehen Abwehrfermente bei Carcinomkranken. Z. Krebsforschg 53, 35 (1942).
Hiramatsu, Y.: Experimental studies on antitrypsin serum. Far Eeast Sci. Bull 2, 72 (1942).
Htrayama, K.: Einige Bemerkungen über proteolytische Fermente. Z. physiol. Chem. 65, 290 (1910).
Hirooka, T.: Proteolysis of gastric juice and gastric mucosa. Tohoku J. exper. Med. 42, 178 (1942).
Hirooka, T. Proteolysis of gastric juice; biologic behavior of pepsin-peptone bodies. Tohoku J. exper. Med. 42, 185 (1942).
Hirooka, T. Proteolysis of gastric juice; behavior of peptone with reference to proteases of various origin. Tohoku J. exper. Med. 42, 287 (1942).
Hirooka, T., M. Matstjo, M. Kawahara U. K. Dei: Influence of injection of poison proteolysis digestive glands. Tohoku J. exper. Med. 42, 296 (1942).
Hirsch, 0.: Blutzuckerbelastungsproben zur blutchemischen Fundierung der Körperbautypen. Z. Neur. 140, 710 (1932).
Hirsch, P.: Die quantitative Bestimmung der Abwehrfermentwirkung mittels des Interferometers. In Handbuch der biologischen Arbeitsmethoden, Bd. IV/2, S. 440. Berlin u. Wien 1933, sowie eine umfassende Literaturzusammenstellung über die interferometrische Methode der Bestimmung von Abwehrfermenten (nicht veröffentlichte Zusammenstellung).
Hiruma, K.: Studien über die Beziehung einzelner Organe zur Blutgerinnung und über die Beeinflussung der Thrombinwirkung durch Sekrete und Exkrete, nebst Untersuchungen über Antithrombin und über Fibrinolyse. Biochem. Z. 139, 152 (1923).
Hofmann, Kl.: Isolation of crystalline hetereotrvpsin from beef pancreas. Science (Lancaster, Pa.) 1, 86 (1939).
Hofmann, Kl. The kinetics of the action of trypsin upon synthetic substrates. J. of biol. Chem. 138, 243 (1941).
Hofmann, Kl., and M.Bergmann: The specificity of trypsin. J. of biol. Chem. 130, 81 (1939).
Hollander, V.: Effect of acetylation on specificity of Pepsin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 53, 179 (1943).
Holter, H.: Zur Kenntnis des Pepsins. Z. physiol. Chem. 196, I (1931).
Holter, H. Über die Labwirkung. Biochem. Z. 255, 160 (1932).
Holter, H., Chymase. In Bamann-Myrbäck, Die Methoden Der Fermentforschung, S. 2081 Bis 2090. Leipzig: Georg Thieme 1941.
Holter, H., u. B. Andersen: Vergleich der Pepsin- und Labaktivität verschiedener Magensekrete. Biochem. Z. 269, 285 (1934).
Holter, H., u. K. Linderstrom-Lang: Beiträge zur enzymatischen Histochemie. IX. Die Verteilung des Pepsins in der Schleimhaut des Schweinemagens. Z. physiol. Chem. 226, 149 (1934).
Holter, H. and J. H. Northrop: Activation of partially purified pepsinogen. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 333, 72 (1935/36).
Holtz, P.: Experimentelle Grundlagen der renalen und essentiellen Hypertonie. Klin. Wschr. 1946/47, Nr 24/25, 65.
Honorato, C. R., M. Tymes y A. Davidovich: New principle (possibly an enzyme) of blood coagulation. Rev. Soc. Argent. Biol. 21, 165 (1945).
Honorato, C. R. and A. J. Quick: Relation of fibrinogen to coagulation factor which diminished in stored plasma. Amer. J. Physiol. 150, 405 (1947).
Hoover, S. R., and E. L. C. Kokes: Effect of pH upon proteolysis by papain. J. of biol. Chem. 167, 199 (1947).
Horn, Z., U. L. Borsodi: Über gerinnungshemmende Substanzen des Blutes. Beiträge zum Thromboseproblem. Schweiz, med. Wschr. 1948, 1068.
Horwitt, M. K.: Anti-tryptic properties of heparin. Science (Lancaster, Pa.) 92, 89 (1940).
Horwitt, M. K., Trypsin and insulin action. Elgein State Hopk. Papers 4, 99 (1941).
Horwitt, M. K., Observations on the first stages of casein hydrolyse by chymotrypsin and trypsin. J. of biol. Chem. 156, 421 (1944).
Horwitt, M. K. Reactions of trypsin and chymotrypsin with heparin, trypsin inhibitor and hexylresorcinol. J. of biol. Chem. 156, 427 (1944).
Houssay, B. A., And E. Braun-Menendez: Role of renin in experimental hypertension. Brit. med. J. 2, 179.
Houssay, B. A., J. of Physiol. 98, 283 (1940).
Houssay, B. A., and L. Dexter: Ann. int. Med. 17, 451 (1942).
Howell, W. H., And E.Holt: Two new factors in blood coagulation. Heparin and proantithrombin. Amer. J. Physiol. 47, 328 (1918/19).
Hudemann, S.: Thrombinwirkung und Fibrinolyse in gereinigten Gerinnungssystemen. Kolloid.-Z. 92, 189 (1940).
Huggins, C., and W. Neal: Coagulation and liquefaction of semen: proteolytic enzymes and citrate in prostatic fluid. J. of exper. Med. 76, 527 (1942).
Huggins, C. and D. F. Macdonald: Eynzymes proteolytic in prostatic fluid in chronic prostatas. J. of Urol. 52, 472 (1944).
Huggins, C., and V. C. Vail: Plasma coagulation and fibrinolysis by prostatic fluid and trypsin. Amer. J. Physiol. 139, 129 (1943).
Huggins, C., and V. C. Vail, and M. E. Cavis: Fluidity of menstrual blood proteolytic effect. Amer. J. Obstetr. 48, 78 (1943).
Hultin, E.: Svensk. kem. Tidskr. 58, 281 (1946); 60, 40 (1948).
Hultin, E., And G. Lundblatt: Investigations on Plasmin II. On the determination of the activity of instable enzyme solutions. Acta med. Scand. (Stoekh.) 3, 616 (1949).
Hunt, J. N.: Method for estimating peptic activity in gastric contents. Biochemic. J. 42, 104 (1948).
Hussey, R. G., And J. H. Northrop: A study of the equilibrium between the so called “antitrypsin” of the blood and trypsin. J. gen. Physiol. 5, 335 (1923).
Irving, G. W. Jr., J. S. Fruton and M.Bergmann: Kinetiks of proteinase action. Applikation to specificity problems. J. of biol. Chem. 138, 231 (1941).
Irving, G. W. Jr., J. S. Fruton and M.Bergmann, The inactivation of papain-trvpsinase as a function of nature of the activator. J. gen. Physiol. 25, 669 (1942).
Irving, G. W. Jr., J. S. Fruton and M.Bergmann, The activation of intracellular proteinases. J. of biol. Chem. 139, 569 (1941).
Iselin, B. M., H. T. Huang And C. Niemann: A colorimetric method für the deter-mination of chymotrypsin in activity. J. of biol. Chem. 183, 403 (1950).
Itoh, R.: Fetale Geschlechtsbestimmung. Z. Gynäk. 64, 1302 (1940).
Iyengar, N. K.: Comparative action of trypsin on amorphous insulin, crystalline- zincinsulin, protamin-zinc-insulin and globin-insulin. Ann. Biochem. a. exper. Med. 6, 25 (1936).
Iyengar, N. K., Competition of protein substrates toward enzymes. Indian J. med. Res. 29, 655 (1941). Proc. Ind. Acad. Sci. B 15, 106 (1942).
Iyengar, N. K. Trypsin-kinase from blood and enterokinase. Indian J. med. Res. 30, 467 (1942).
Iyengar, N. K. Proteolytic system of tuberculosis and typhoid patients. Ann. Biochem. a. exper. Med. 6, 11 (1946).
Iyengar, N. K., N. K. Dutt U.B.Mttkergi: In vivo action of substances (cobra venom and synthetic Vitamin K) on proteolytic system in blood. Indian med. Gaz. 77, 409 (1942).
Iyengar, N. K., K. B. Sehra U. B. Mukergi: Proteolytic system (Plasma trypsin) in normal and various pathologic conditions. Indian med. Gaz. 77, 348 (1942).
Jakob, F.: Zur Prophylaxe der posttraumatischen Thrombose und Embolie. Schweiz, med. Wschr. 1945, 208.
Jacobsen, C. F.: C. r. Trav. Labor. Carlsberg 25, 325 (1947).
Jansen, E. F., and A. K. Balls: Chymopapain: a new crystalline proteinase from papaya latex. J. of biol. Chem. 137, 359 (1941).
Jansen, E. F., and A. K. Balls, and H. Lineweaver: Isolation and Properties of crystalline papain. J. of biol. Chem. 130, 669 (1939).
Jansen, E. F., R. Jang And A. K. Balls: Inhibition of the proteinase and esterase activities of trypsin and chvmotrypsin by diisopropyl-fluorophosphate crystallisation of inhibited chymotrypsin. J. of biol. Chem. 179, 189 (1949).
Jansen, E. F., M.-D., F. Nutting And A. K. Balls: Mode of inhibition of chymotrypsin by diisopropyl fluorophosphate. I. Introduction of phosphorus. J. of biol. Chem. 179, 201 (1949).
Jaques, L. B.: The nitrogen partition in blood clotting. Biochemic. J. 32, 1181 (1938).
Jaques, L. B. and R. A. Mustard: Some factors influencing the anticoagulant action of heparin. Biochemic. J. 34, 153 (1940).
Jaques, L. B. and E. T. Waters: The identity and origin of the anticoagulant of anaphylactic shock in dog. J. of Physiol. 99, 454 (1941).
Jenkins, H. R., And L. S. Hrdina: Adsorption of surgical cut (catgut), pepsin di gestion tests for evaluation of duration of tensile strength in tissues. Arch. Surg. 44, 984, 2003 (1942).
Jensen, H., W. C. Corwin, S. Tolksdorf, J. J. Casey And F. Bamman: J. of Pharmacol. 73, 38 (1941).
Jkuth, M.: Experimental studies on effect of bitter drugs upon gastric juice peptic proteolysis. Far East Sci. Bull. 2, 27 (1942).
Jobling, J. W., U. W. Petersen: Zit. von H. G. Wells, Die chemischen Anschauungen der Immunitätsvorgänge, 3. Aufl. Deutsch von R. Wigand. Jena 1937. J. Labor, a. clin. Med. 1, 172 (1915). — J. of exper. Med. 27, 402 (1915).
And A. A. Eggstein: The mechanism of anaphylactic shock. Studies on ferment action. J. of exper. Med. 22, 401 (1915).
Johnson, C. A., And G. E. Wakerlin: Antiserum for Renin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 44, 277 (1940).
Johnson, M. J., And J. Berger: Enzvmatic properties of peptidases. Advances Enzymol. 2, 69 (1942).
Jorgensen, H.: Ein Beitrag zur Beleuchtung der hemmenden Wirkung von Oxyda-tionsmitteln auf proteolytische Enzymtätigkeit: Über die Natur der Einwirkung von Kaliumbiehromat und analogen Stoffen auf die Backfähigkeit des Weizenmehls. I. Biochem. Z. 280, 1 (1935).
Jorner, J. E.: Geoffrey Cumberledge. Oxford: Univ. Press 1942.
Judine, S. S.: La transfusion du sang de cadavre aux etres humaines. Presse med. 44, 68 (1936).
Jühling, L., U. E. Wöhlisch: Über Fibrinolyse unter dem Einfluß hydrotroper Substanzen. Biochem. Z. 298, 312 (1938).
Kafka, V., U. 0. Pförringer: Experimentelle Studien zur Frage der Abwehrfermente. Dtsch. med. Wschr. 1914, Nr. 40, 1255.
Kaplan, M. H.: Studies of streptococcal fibrinolysis, dissimilarity of serum protease and trypsin as indicated by seperate specificities of their kinases, fibrinolysin and enterokinase. J. clin. Invest. 25, 331, 337 (1946).
Nature and role of the lytic factor in haemolytic streptococcal fibrinolysis. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 57, 40 (1944).
Kaplan, M. H., H. J. Tagnon, C. S. Davidson and F. H. L. Taylor: Studies on blood coagulation, nature and properties of proteolytic enzyme derived from plasma. J. clin. Invest. 21, 533 (1942).
Karrer, P., U. W. Strauss: o-Dihydropyridinverbindungen als Aktivatoren des Kathepsins. C. r. Trav. Labor. Carlsberg, Ser. Chim. 22, 255 (1938).
Karrer, P., u. F., Zehender: Vitamin C (Ascorbinsäure) als Aktivator katheptischer Enzyme I. Helvet. chim. Acta 16, 701 (1933).
Katsch, G.: Untersuchungsmethoden bei Magenkranken in Spezielle Pathologie der Magenkrankheiten. In BERGMANN- STAEHELINS Handbuch der inneren Medizin, Bd. III/l, S. 240 — 499. Berlin: Springer 1938.
Katsch, G., u. J. Brink: Krankheiten der Bauchspeicheldrüse. In Bergmann-Staeheljns Handbuch der inneren Medizin, Bd. III/2, S. 2028. Berlin: Springer 1938.
Katsch, G., u. L. V. Friedrich: Bauchspeichelfluß auf Ätherreiz. Ein Verfahren. Zugleich ein Beitrag über Pankreasfunktion bei gastrischer Achylie. Klin. Wschr. 1922, 112.
Katz, Y. J., And H. Goldblatt: Studies on experimental hypertension; purification of renin. J. of exper. Med. 78, 67 (1943).
Kaufman, S., and H. Neurath: Structural requirements of specific substrates for chymotrypsin. II. An analysis of the contributions of the structural components to enzymatic hydrolysis. Arch, of Biochem. 21, 437 (1949).
Kaufman, S., and H. Neurath, Structural requirements of specific inhibitors für a-chymotrypsin. J. of biol. Chem. 181, 623 (1949).
Kaufman, S., H.Neurath and G. W. Schwert: The specific peptidase and esterase activities of chymotrypsin. J. of biol. Chem. 177, 793 (1948).
Kaufman, S., H.Neurath and G. W. Schwert The effect of methanol on the hydrolysis of acetyl-l-tyrosylamide by chymotrypsin. J. of biol. Chem. 180, 181 (1949).
Kaufman, S., G. W. Schwert and H.Neurath: Arch, of Biochem. 17, 203 (1948).
Kaulla, K. N. V.: Betrachtungen zur postnarkotischen Fibrinolyse. Schweiz, med. Wschr. 1947, 313.
Kaulla, K. N., Moderne Thrombosebekämpfung. Basel 1942.
Kazal, L. A., D. S. Spicer and R. A. Brahinsky: Isolation of a eristalline trypsin inhibitor anticoagulant protein from pancreas. J. Amer. chem. Soc. 79, 3034 (1948).
Keith, C. K., A. Karenko And M. Laskowski: Studies on proteolytic activity of eristalline protein B preparation from beef pancreas. J. of biol. Chem. 170, 227 (1947).
Kemper, W.: Über quantitative Bestimmungen des Pepsins am Gesunden und Kranken. Arch. Verdgs- u. Stoffw. krkh., 47, 87 (1930).
Kestner, O., R. Willstätter u. E. Bamann: Über den Proteasengehalt des Pylorus- sekretes. Z. physiol. Chem. 180, 187 (1929).
Key, J. A.: Treatment of ganglion bv injection of proteolytic enzyme. J. Amer. med. Assoc. 118, 616 (1942).
Kies, M. W., And S. Schwimmer: Observations on proteinase in brain. J. of biol. Chem. 145, 685 (1942).
Kimura, S.: Beiträge zur Kenntnis der Serumpro tease. X. Über die Menge der Serumprotease, nebst Bemerkungen zur Differenzierung und Charakterisierung der verschiedenen Serumproteasearten. Tohoku J. exper. Med. 7, 560 (1926).
Kirsky, A. E.: Protein denaturation. Cold Spring Harbor Symposia Biol. 6, 150 (1938).
Kirsner, J. B., and R. A. Wolff: Effect of sodium alkyl sulfate on peptic activity in man and in vitro. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 54, 11 (1943).
Kirsner, J. B., and R. A. Wolff Effect in vitro of various detergents on peptic activitv of human contents. Gastroenterology 2, 270 (1944).
Kirsner, J. B., and R. A. Wolff Effect of sodium alkyl sulfate on peptic activity of gastric contents and on healing of gastric ulcer in man. Gastroenterology 2, 93 (1944).
Kishi, S., T. Fujiwara U. W. Nakahara: Comparision of chemical composition between hepatoma and normal liver tissues, cathepsin, dipeptidase and tripeptidase. Gann. (Jap.) 32, 469 (1938).
Kleiner, J. S.: Simple procedure for determining approximate concentration of pepsin. J. Labor, a. clin. Med. 30, 634 (1945).
Kleiner, J. S., and H. Tauber: Studies on trypsin. I. The chemical nature of trypsin. J. of biol. Chem. 104, 267 (1934).
Kleiner, J. S., and H. Tauber Further studies on the zymogens of pepsin and rennin. J. of biol. Chem. 106, 501 (1934).
Kleinmann, H.: Über eiweißabbauende Fermente in normalen Geweben und bösartigen Geschwülsten. Klin. Wschr. 1931, 1503.
Kleinmann, H., u. G. Scharr: Untersuchungen über tierische Gewebsproteasen. VIII. Mitt. Über proteolytische Fermente in den weißen Blutkörperchen verschiedener Tierarten. Biochem. Z. 251, 275 (1932).
Kleinmann, H., u. G. Scharr, Untersuchungen über tierische Gewebsproteasen. IX. Mitt. Über proteolytische Fermente im Serum verschiedener Tierarten. Biochem. Z. 252, 145 (1932).
Kleinmann, H., u. K.G.Stern: Untersuchungen über tierische Gewebsproteasen. I. Mitt. Bestimmung und Reinigung der Milzproteinasen der Rinder. Biochem. Z. 222, 31 (1930).
Kleinmann, H., u. K. G. Stern Untersuchungen über tierische Gewebsproteinasen. II. Mitt. 1. Physikochemisches Verhalten der Milzproteinasen der Rinder. 2. Über die Proteasen der Rinderleukocyten. Biochem. Z. 222, 84 (1930).
Kleinmann, H., u. K. G. Stern, u. F. Werr: Untersuchungen über tierische Gewebsproteasen. III. Mitt. Über proteolytische Fermente in menschlichen bösartigen Geschwülsten. Biochem. Z. 241, 108 (1931).
Kleinmann, H., u. K. G. Stern Untersuchungen über tierische Gewebsproteasen. IV. Mitt. Über proteolytische Fermente in bösartigen menschlichen Geschwülsten. Biochem. Z. 241, 140 (1931).
Kleinmann, H., u. K. G. Stern Untersuchungen über tierische Gewebsproteasen. V. Mitt. Über proteolytische Fermente in menschlichen bösartigen Geschwülsten. Biochem. Z. 241, 181 (1931).
Knüchel, F.: Fibrinogen-FibrinumWandlung durch eiweißfällende Mittel. Biochem. Z. 319, 344 (1949).
Köhler, K.: Enzymologie der Tumoren. In Nord-Weidenhagens Handbuch der Enzymologie, Bd. II, S. 1160. 1940.
Kohlhardt, H.: Über die Wirkung des Abderbaldenschen Kalbsserums. I. Klinischer Teil. Fermentforschg 1, 76 (1916).
Kohlstaedt, K. G., O. M. Helmer and I. H. Page: Activation of Renin by blood colloids. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 39, 214 (1938).
Kohlstaedt, K. G., O. M. Helmer and I. H. Page Amer. Heart J. 18, 618 (1939).
Kohlstaedt, K. G., I. H. Page and O. M. Helmer: Activation of renin by blood. Amer. Heart J. 19, 92 (1940).
Kolm, R., H. Shay, J. Gershon-Cohen And H. Siplet: Determination of trypsin with Evelyn colorimeter. J. Labor, a. clin. Med. 27, 835 (1942).
Komarow, S. A., And O. Komarow: The precipitability of pepsin by colloid aluminium hydroxide. Amer. J. digest. Dis. 7, 166 (1940).
Konikowa, A. S., U. A. V. Vadowa: Changes in the blood enzymes of the rat and monkey caused by the developement of malignant tumors. Arch. biol. Nauk. 50, 48—49 (1938) (russ.), mit englischer Zusammenfassung 59. Ref. Z. Krebsforschg 50, 449 (1941).
Koritschoner, R., u. O.Morgenstern: Refraktometrische Untersuchungen über die Reaktionen zwischen isolierten Krebszellen und Blutserum (Freund-Kaminersche Reaktionen). Biochem. Z. 104, 259 (1920).
Kosaki, T., U. K. Ishikawa: Studies on the patho-physiological significance of cathepsin. Specially on the influence of various inorganic and organic substances upon the cathepsin action and on the relationship of the cathepsin action inhibiting ability of rabbits serum to vitamins, hormones, vegetative nervous poisons and the functions of some organs. Jap. J. Gastroenterol. 11, 101 (1939).
Kotlyarov, 1.1.: Influence of adrenals on activity of proteolytic enzymes. Fiziol. Zhur. 29, 185 (1940).
Kraut, H., u. E. Bauer: Zur Kenntnis des Papains. III. Abh. Über Enzymadsorption, zugleich VII. Abh. Über pflanzliche Proteasen in der von R. Willstätter und Mitarbeitern begonnenen Reihe. Z. physiol. Chem. 164, 10 (1927).
Kraut, H., u. E. Bauer, u. E. Kofranyi: Proteasen. Im Handbuch der Katalyse, Bd. III. Biokatalyse. Wien 1941.
Kraut, H., u. E. Tria: Über krystallisiertes Pepsin nach NORTHROP und eiweißfreies Pepsin nach Brücke. Biochem. Z. 290, 277 (1937).
Krebs, H. A.: Versuche über die proteolytische Wirkung des Papains. Biochem. Z. 220, 289 (1930).
Krebs, H. A.: Über die Proteolyse der Tumoren. Biochem. Z. 238, 174 (1931).
Kretschmer, E.: Chemische Wege der Konstitutionsforschung und ihre klinischen Auswirkungen. Allg. Z. Psychiatr. 119, 1 (1941/42).
Kretz: Carcinom-Laboratoriumsdiagnostik, Krebsempfindlichkeit, Diät und Prophylaxe. Budapest 1938.
Kubacki, V., K. D. Brown And M. Laskowsky: Electrophoresis and solubility of chymotrypsinogen B. J. of biol. Chem. (im Druck).
Kubowitz, F.: Z. inn. Med. 1947, 65.
Ktjgelmass, I. N.: Milk-clotting mechanism and modification. Acta paediatr. 20, 29 (1937).
Kuk, S.: The splitting of the casein by pepsin and the investigation of the isolated peptones. Enzymologia (Haag) 6, 194 (1939).
Kunitz, M.: Formation of new crystalline enzymes from ehymotrypsin. Isolation of β- and γ-ehymotrypsin. J. gen. Physiol. 21, 601 (1938); 22, 207 (1938).
Kunitz, M. Effect of the formation of inert protein on the autoeatalytic formation of trypsin from trypsinogen. J. gen. Physiol. 22, 293 (1939).
Kunitz, M. Formation of trypsin from crystalline trypsinogen by means of enterokinase. J. gen. Physiol. 22, 429 (1939).
Kunitz, M. Purification and concentration of enterokinase. J. gen. Physiol. 22, 447 (1939).
Kunitz, M. Kinetics of the formation of ehymotrypsin from crystalline chymotrypsinogen and of trypsin from crystalline trypsinogen. Enzymologia (Haag) 7, 1 (1939).
Kunitz, M. Isolation from beef pancreas of a crystalline protein possessing ribonuclease activity. Science (Lancaster, Pa.) 90, 112 (1939).
Kunitz, M. Crystalline ribonuclease. J. gen. Physiol. 24, 15 (1940).
Kunitz, M. The effect of calcium and other ions on the autoeatalytis formation of trypsin from trypsinogen. J. gen. Physiol. 25, 53 (1941).
Kunitz, M. Cristallisation of a trypsin inhibitor from soybean. Science (Lancaster, Pa.) 101, 668 (1945).
Kunitz, M. J. gen. Physiol. 29, 149 (1946).
Kunitz, M. Properties of crystalline soybean inhibitor. J. gen. Physiol. 30, 291 (1948/49).
Kunitz, M. The kinetics and thermodynamics of reversible denaturation of crystalline soybean trypsin inhibitor. J. gen. Physiol. 30, 311 (1948/49).
Kunitz, M. Crystallisation of salt-free ehymotrypsin and chymotrypsinogen from solutions in dilute ethyl alcohol. J. gen. Physiol. 32, 265 (1948/49).
Kunitz, M., u. H. J. Northrop: Die Isolierung von krystallisiertem Trypsinogen und dessen Umwandlung in krystallisiertes Trypsin. Eine verbesserte Methode zur Darstellung von krystallisiertem Trypsin. In Handbuch der biologischen Arbeitsmethoden, Bd. IV/2, S. 451.
Kunitz, M., u. H. J. Northrop Isolation of a crystalline protein from pancreas. Science (Lancaster, Pa.) 78, 558 (1933).
Kunitz, M., u. H. J. Northrop Autocatclytic activities of trypsinogen in the presence of concentrated ammonium or magnesiumsulfate. Science (Lancaster, Pa.) 80, 190 (1934).
Kunitz, M., u. H. J. Northrop Inactivation of crystalline trypsin. J. gen. Physiol. 17, 591 (1934).
Kunitz, M., u. H. J. Northrop Crystalline ehymotrypsin and chymotrypsinogen. I. Isolation, crystallization and general properties of a new proteolytic enzyme and its percursor. J. gen. Physiol. 18, 433 (1935).
Kunitz, M., u. H. J. Northrop, Isolation from beef pancreas of crystalline trypsinogen, trypsin, a trypsin inhibitor and an inhibitor trypsin compound. J. gen. Physiol. 19, 991 (1936).
Kunitz, M. Formation of trypsin form trypsinogen by an eenzyme produced by a mold of the genus penicillium. J. gen. Physiol. 21, 601 (1938).
Kunitz, M., u. H. J. Northrop, Solubility curves of pure proteins and of mixtures and solid solutions of proteins. Cold Spring Harbour Symposia Biol. 1938.
Kühnau, J., U. Y.Morgenstern: Glutathion und Blutgerinnung. Naturwiss. 22, 509 (1934).
Kuras, B.: Sympathieusreizversuche an den Konstitutionen. Z. Neur. 168, 415 (1940).
Lack, C. H.: Staphylokinase; activator of plasma protease. Nature (Lond.) 161, 559 (1948).
Laki, K.: Die autokatalytische Thrombinbildung und das Hämophilieproblem. Schweiz, med. Wschr. 1944, 13.
Landis, E. M., E. D. Thomas And J. E. Wood: Federation Proc. 4, 43 (1945).
Landis, E. M., J. E. Wood And J. L. Guerrant: Amer. J. Physiol. 139, 26 (1943).
Lang, K.: Der Einfluß der Höhe der Eiweißzufuhr auf die Aktivität von Oxydationsfermenten in den Organen. Klin. Wschr. 1947, Nr 24/25, 868.
Lang, K., G. Liebert, I. Baldtjs U. A. Corbet: Über das Vorkommen von Desoxyribonueleinase und Kathepsin in Zellkernen aus Nieren. Experientia 6, 59 (1950).
Lang, K., U. E. Wegener: Nachweis der komplexen Natur des Kathepsins und Beitrag zur Reinigung einer Komponente (Kathepsin T). Biochem. Z. 318, 462 (1948).
Langley, N. J.: Die Chemie der krystallisierten Enzyme. J. of Physiol. 3, 246 (1880 bis 1882 ). Zit. von Northrop, Handbuch der Enzymforschung, Bd. I, S. 659 — 672.
Laskowski, M., And A. Kazenko: Nucleolytic and proteolytic activities of the new crystalline protein from beef pancreas. J. of biol. Chem. 167, 617 (1947).
Latner, A. L.: Zit. von MacFarlane, R. G. u. R. Biggs. Lancet 1946, 862.
Lauresco, C.: La puissance d’action protéolytique du suc pancréatique et de la succession trypsin erepsin. Arch, internat. Physiol. 42, 169 (1935).
Leach, E. H., R. A. Peters And R. J. Rossiter: Quart. J. exper. Physiol. 32, 67 (1943).
Lee, S. B., And P. W. Wilson: Hydrogenase and nitrogen fixation by azôtobacter. J. of biol. Chem. 151, 377, 385 (1943).
Leloir, L. F., J. M. Munoz, E. Braun-Menendez y J. C. Fasciola: Rev. Soc. Argent. Biol. 16, 643 (1940).
Lenggenhager, K.: Weitere Fortschritte in der Blutgerinnungslehre. Stuttgart: Georg Thieme 1949.
Lenti, C.: Boll. soc. Ital. Biol. sper. 22, 640 (1946).
Le Veen, H. H.: Total peptic activity of gastric juice. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 63, 254 (1946).
Le Veen, H. H., Activie pepsin fraction, resting peptic activity and percentage of pepsin in juice. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 63, 259 (1946)/
Lewis, J. H., And H. Goldblatt: Bull. N. Y. Acad. Med. 18, 459 (1942).
Lewis, J. H., C. S. Davidson, G. R. Minet, J. P. Soulier, H. J. Tagnon And F. H. L. Taylor: J. clin. Invest. 25, 870 (1946).
Lewis, J. H. and J. H. Ferguson: Effects of intravenous injection in dogs of staphylokinase and dog serum fibrinolysis Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 71, 677 (1949).
Lichtenstein, N.: Über die Spaltung der Akropeptide durch Pankreasproteinase. Enzymologia (Haag) 6, 108 (1939).
Lichtenstein, N. Über die Macheinanderfolgende Wirkung von Proteinasen auf das Caseinakropeptid DA. Enzymologia (Haag) 8, 311 (1940).
Linderstrøm-Lang, K.: Über die Einheitlichkeit des Caseins. Z. physiol. Chem. 176, 76 (1928).
Linderstrøm-Lang, K., On the fractionation of casein. C. r. Trav. Labor. Carlsberg 17, Nr 9 (1929).
Linderstrøm-Lang, K. Proteolytic Enzymes. Ann. Rev. of Biochem. 6, 43 (1937); 8, 37 (1939).
Linderstrøm-Lang, K., u. H. Holter: Enzymatische Histochemie. Erg. Enzymforschg 3, 30 (1934).
Linderstrøm-Lang, K., u. H. Holter u. A. S. Ohlsen: Die Enzym Verteilung im Schweinemagen als Funktion seines histologischen Aufbaus. Z. physiol. Chem. 227, 1 (1934).
Linderstrøm-Lang, K., R. D. Hotchkiss And G. Johanson: Peptid bonds in globular proteins. Nature (Lond.) 142, 996 (1938).
Linderstrøm-Lang, K. u. C. F. Jakobson: The concentration accompanying encymatic-break-down of proteins. Enzvmologia (Haag) 10, 97 (1941).
Linderstrøm-Lang, K. u. C. F. Jakobson C. r. Trav. Labor. Carlsberg, Sér. Chim. 24, 1 (1941).
Lineweaver, H.: The energy of activation of enzyme reactions, and their velocity below 0°. J. Amer. chem. Soc. 61, 403 (1939).
Lineweaver, H., H. Fraenkel-Conrat And R. S. Bean: Determination of trypsin in the presence of egg white trypsin inhibitor and demonstration of absence of trypsin from egg white. J. biol. Chem 177, 205 (1949).
Lineweaver, H., and S. R. Hoover: A comparison of the action of crystalline papain on native and urea-denatured proteins. J. of biol. Chem. 137, 325 (1941).
Lineweaver, H., and W.Murray: Identification of the trypsin inhibitor of egg white with ovomucoid J. of biol. Chem. 171, 565 (1947).
Lion, K. S., And J. W. Sizer: Apparatus for measuring rate of enzymatic digestion of adsorbable surgical sutures and other protein fibers. Arch. Surg. 48, 120 (1944).
Llamas, R.: An. Inst. Biol. Univ. Méx. 18, 15 (1947).
Lockwood, J. S.: Surgery 21, 155 (1947).
Loeper, M., et J. Baumann: La dissociation de la secretion acido-peptique dans certaines affections gastriques. C. r. Soc. Biol. Paris 86, 730 (1922).
Loeper, M., et J. Baumann La dissociation de l’activité chlorhvdropeptique de l’estomac. Progrès méd. 35, 253 (1922).
Loeper, M., P. S. Soulie Et Andre: Rétention des ferments protéolytiques dans l’imperméabilité. C. r. Soc. Biol. Paris 110, 513 (1932).
Loiseleur, J.: Sur le mécanisme de l’action des diastases du groupe tryptique. C. r. Acad. Sci. Paris 205, 1103 (1937); 208, 1355 (1939).
Longhlin, W. J.: Bioehemic. J. 27, 1779 (1933).
Longworth, L. G.: Recent advances in the study of proteins by electrophoresis. Chem. Rev. 30, 323 (1942).
Lobo, G., y H. Croxatto: Action of chymotrypsin and crystallized trypsin on hypertensive rats. Rev. med. y Aliment. 6, 206 (1945).
Loomis, E. C., C.George And A.Ryder: Fibrinolysin; nomenclature, unit, assay, preparation and properties. Arch, of Biochem. 12, 1 (1947). — Amer. J. Physiol. 148, 563 (1947).
Loomis, E. C., A. Ryder and C.G.George Jr.: Fibrinolysin and antifibrinolysin. Biochemical concentration of antifibrinolysin. Arch, of Biochem. 20, 444 (1949).
Loomis, E. C., And R. M. Smith: Streptococcal fibrinolysin. J. of biol. Chem. 168. 787 (1946).
Lorber, V.: Action of angiotonin on completely isolated mammalian heart. Amer. Heart J. 23, 37 (1942).
Loughlin, W. J.: The heat-inactivation of crystalline pepsin; the critical increment of the process. Biochemic. J. 27, 1779 (1933)1
Luers, H., U. J. Bader: Über die Reinigung des Chymosins. Biochem. Z. 190, 122 (1927).
Lundblad, G.: Investigation on Plasmin. I. On the proteolytic activity of plasminogen. Acta chem. Scand. 3, 354 (1949).
Lundgren, H. P.: The catalytic effect of active crystalline papain on the denaturation of thyreoglobulin. J. of biol. Chem. 138, 293 (1941).
Lundsteen, E.: Über das Reaktionsoptimum des Chymosins (vorläufige Mitteilung). Biochem. Z. 271, 259 (1934).
Lundsteen, E., Über das pH-Optimum der chymosinaktiven Enzyme (Chvmotrypsin, Pepsin, Chymosin). Biochem. Z. 295, 191 (1938).
Luther, W.: Versuche über die krebsfeindliche Wirkung der sog. Abwehrreaktion. Biol. Zbl. 65, 136 (1946).
Lyons, R. N.: Thiol-Vitamin K mechanism in clotting of fibrinogen. Austral. J. exper. Biol. a. Med. Sci. 23, 131 (1945).
MacAllister, R. V., And C. Niemann: J. Amer. chem. Soc. 71, 3854 (1949).
McDonald, M. R.: Proteolytic contaminants of crystalline ribonuclease. J. gen. Physiol. 32, 33 (1949).
McDonald, M. R., and M. Kunitz: The effect of calcium and other ions on the autocatalysic formation of trypsin from trypsinogen. J. gen. Physiol. 25, 53 (1941).
McDonald, M. R., and M. Kunitz, J. gen. Physiol. 29, 155 (1946).
Macfarlane, R. G.: Fibrinolysis following operation. Lancet 1946 I, 10.
Macfarlane, R. G. Action of soybean trypsin inhibitor as an antithromboplastin in blood coagulation. J. of Physiol. 106, 104 (1947).
Macfarlane, R. G., and R. Biggs: Observations on fibrinolysis, spontaneous activity associated with surgical operations, trauma. Lancet 1946, 862.
Macfarlane, R. G., and J. Pilling: Anticoagulant action of soya bean trypsin inhibitor. Lancet 1946 I, 888.
Maclean, J.: A laboratory method for the preparation of fibrinogen. Hopkins Hosp. Rep. 31, 453 (1920).
Maggi, A. L. C., H. E. F. Stocker U. E. Carriquiriborde: Ferments, technics for determination. An. Cl. Inst, invest, fis. apl. a la pat. humana 6, 131 (1944).
Maggi, A. L. C., J.W. Trewan And A. M. P. Attwood: J. of Physiol. 99, 7 P (1941).
Mahr, H.: Spezifisch gegen Niereneiweiß gerichtete Proteinasen bei Nieren- und Hochdruckerkrankungen. Z. klin. Med. 145, 461 (1949).
Maignon, F., et P. Einer: Non specificity of second anaphylactic ferments. C. r. Soc. Biol. Paris 136, 373 (1942).
Maignon, F., et Y. Merat: Comparision of effects of ingestion of active trypsin (pancreatin) and of trypsin protein complex on alexin titer. C. r. Soc. Biol. Paris 136, 717 (1942).
Mall, G.: Methoden zur Isolierung kristallisierter spezifischer Proteinasen aus dem Harn. Allg. Z. Psychiatr. 119, 9 (1940).
Mall, G., Die Isolierung von spezifischen Proteinasen aus Serum. Z. exper. Med. 109, 363 (1941).
Mall, G. Der Kohlehydratstoffwechsel der Konstitutionstypen. I. Mitt. Die Wirkung von Schilddrüsenhormon auf den Blutzuckerspiegel. Z. Neur. 171, 685 (1941).
Mall, G., Der Kohlehydratstoffwechsel der Konstitutionstypen. II. Mitt. Die Wirkung des Nebennierenrindenhormons auf den Blutzuckerspiegel. Z. Neur. 172, 731 (1941).
Mall, G., Das Problem der Abwehrproteinasen bei schizophrenen Psychosen. Allg. Z. Psychiatr. 119, 110 (1942).
Mall, G., Über kristallisierte Adsorbate der Abderhaldenschen Abwehrproteinasen aus Harn und Serum. Z. Vitamin-, Hormon-, Fermentforschg 1, 257 (1947).
Mall, G., Die Anreicherung und Kristalladsorption der Abderhaldenschen Abwehrproteinasen. Z. Vitamin-, Hormon-, Fermentforschg 1, 381 (1947).
Mall, G., u. Th. Bersin: Die Darstellung kristallisierter Abwehrproteinasen aus Harn und Serum. Z. physiol. Chem. 168, 129 (1941).
Mall, G., u. W. Winkler: Klinische Erfahrungen mit der neuen Mikromethode der Abderhaldenschen Reaktion. Allg. Z. Psychiatr. 116, 397 (1940).
Mall, G., u. W. Winkler Über die Isolierung von kristallisierten Proteinasen aus dem Harn von Paralytikern. Allg. Z. Psychiatr. 119, 77 (1941).
Mall, G., u. W. Winkler Eine neue quantitative Methode zum Nachweis von Abwehrproteinasen. Z. Neur. 174, 229 (1942).
Mall, G., u. W. Winkler Die klinische Bedeutung unseres neuen quantitativen Abwehrfermenttitrationsverfahrens. Münch, med. Wschr. 1942, 717.
Maltby, E. J.: The digestion of beef proteins in the human stomach. J. clin. Invest. 13, 193 (1934).
Manchester, T. C.: Effect of lemon juice on pepsin activity between pH 2,4- and 4, range of achlorhydria. Amer. J. digest. Dis. 11, 43 (1944).
Mardanhew, S. R.: Über Proteasen des Frosches. Biochem. Z. 273, 321 (1934).
Marx, R., u. H. Bayerle: Von der Antithrombokinaseaktivität des Blutes. Biochem. Z. 319, 9 (1948).
Marx, R., u. H. Bayerle Das Blutgerinnungssystem beim experimentellen Skorbut. II. Biochem. Z. 319, 47 (1948).
Marx, R., u. H. Bayerle Über die methodischen Möglichkeiten vergleichend quantitativer Bestimmung der gebundenen Plasmaproteinaseaktivität. Z. physiol. Chem. 283, 215 (1948).
Maschmann, E.: Über Kathepsin und Peptidasen in gesunden und krebskranken Tieren. Arb. Staatsinst. exper. Ther. Frankf. 1937, H. 34, 1.
Maschmann, E., Über intracellulare Proteinasen. XVII. Mitt. Der Einfluß verschiedener Arsenverbindungen auf die Wirksamkeit des Leberkathepsins. Biochem. Z. 280, 204 (1935).
Maschmann, E., u. E. Helmert: Zur Kenntnis der katheptischen Proteinase. Z. physiol. Chem. 216, 141 (1933).
Maschmann, E., u. E. Helmert, Über Kathepsin und Peptidasen in carcinomatösen und sarkomatösen Tieren. Z. physiol. Chem. 216, 161 (1933).
Maschmann, E., u. E. Helmert Über die Proteolyse in Organ- und Krebszellen. Z. physiol. Chem. 218, 142 (1933).
Maschmann, E., u. E. Helmert Zur Kenntnis des Kathepsins und Papains. Z. physiol. Chem. 219, 99 (1933).
Maschmann, E., u. E. Helmert, Inaktivierung des Kathepsins und Papains durch Jodessigsäure und durch Halogen. Z. physiol. Chem. 220, 199 (1933).
Maschmann, E., u. E. Helmert Über die Hemmung des Kathepsins und Aktivierung des Papains durch α-Sulf- hydrilcarbonsäuren. Z. physiol. Chem. 222, 207 (1933).
Maschmann, E., u. E. Helmert Zur Kenntnis der katheptischen Proteinase. Z. physiol. Chem. 222, 215 (1933).
Maschmann, E., u. E. Helmert Über den Einfluß der Salze verschiedener Puffermischungen auf proteolytische und peptolytische Vorgänge. XII. Mitt. Über intracelluläre Proteinasen. Biochem. Z. 277, 97 (1935).
Maschmann, E., u. E. Helmert Über intracelluläre Proteinasen. XVI. Mitt. Weitere Beiträge zu Inaktivierung und Hemmung des Papains. Biochem. Z. 280, 184 (1935).
Maschmann, E., u. E. Helmert Über den Kathepsingehalt von Organen und der Muskulatur normaler (krebsresistenter) und krebskranker Tiere. Z. Krebsforschg 45, 423 (1937).
Matsuo, M.: Study of proteolytic system with substrate-enzyme albumin. Tohoku J. exper. Med. 41, 10 (1941).
Matthews, J. E. Jr., R. B. Dow And A. K. Anderson: The effects of high pressure on the activity of pepsin and rennin. J. of biol. Chem. 135, 697 (1940).
Matzner, M. J., C. Wind Wer, A. E. Gobel And S. H. Polayes: Role of pepsin in experimental production of gastric ulcer in the rat. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 34, 243 (1936).
Matzner, M. J., C. Windwer, O. Gawson And A. E. Sobel: Variations in the composition of gastric juice. Influence of protein on the acidity and pepsin. J. Labor, a. clin. Med. 26, 682 (1941).
Maver, M. E.: The separation of cathepsin from malignant and normal rat tissue. J. of biol. Chem. 131, 127 (1939).
Maver, M. E., and M. K. Barrett: J. nat. Cancer Inst. 4, 65 (1943).
Maver, M. E., and T. B. Dunn: Catheptic activities of neoplasma and of tissues of normal and tumor bearing mice correlated with histologic changes. J. nat. Cancer Inst. 6, 49 (1945).
Maver, M. E., and A. Greco: Inhibition of cathepsins of normal calf spleen and thymus. J. nat. Cancer Inst. 8, 45 (1947).
Maver, M. E., and A. Greco Federation Proc. 7, 171 (1948).
Maver, M. E., J. M. Johnson And J. W. Thompson: Peptidase activities of cathepsins of normal rat tissue and of JENSEN rat sarcoma. J. nat. Cancer Inst. 1, 675 (1941).
Mayer, M. E., G.B. Mider, J. M. Johnson and J. W. Thompson: Comparative proteinase and peptidase activities of rat hepatoma and normal and regenerating rat liver. J. nat. Cancer Inst. 2, 277 (1941).
Mayer, M. E., and J. W. Thompson: Cancer Research 6, 494.
Mayer, M. E., and J. W. Thompson Hydrolysis of glutathione by cathepsins of normal rat tissues and rat hepatoma. J. nat. Cancer Inst. 3, 383 (1943).
Mayer, M. E., and J. W. Thompson Serology of cathepsins. Research Conf. Cancer 1944; 1945, 227.
Mayer, M. E., and J. W. Thompson and A. Greco: Sulhydrilgroups in cathepsins of rat lymphosarkom. J. nat. Cancer Inst. 6, 355 (1946).
McClur, C. W.: Functional activities of the pancreas and liver. New York: Medical Autors Publishing Corps 1937.
Medawar, N.: Sheets of pure epidermal epithelium from human skin. Nature (Lond.) 148, 783 (1941).
Mellanby, J.: Thrombase, its preparation and properties. Proc. Rov. Soc. Biol. Sci. 113, 93 (1933).
Melocchi, W.: Di aluene richerche clin. e sperimentali su la pepsina gastrica. Giorn. Clin. med. 19, 193 (1938).
Menck-Thygesen, N.: Some experiments with enzyme binding in Ewalds test meal. Hosp. stid. (Dan.) 78, 253 (1935).
Merrill, A., J. R. Williams And T. R. Harrison: Amer. J. med. Sci. 196, 18 (1938).
Merten, R.: Ein Beitrag zur Frage der Spezifität der Abwehrproteinasen, die nach einer Röntgenbestrahlung im Harn beim Menschen und beim Versuchstier (Kaninchen) gefunden werden. Fermentforschg 16, 359 (1941).
Merten, R. Über den Nachweis von Abwehrfermenten im Harn von Tumorkranken mittels der Abderhaldenschen Reaktion, sowie über den Versuch, mittels Röntgenstrahlen das Auftreten spezifischer Abwehrproteinasen zu produzieren. Z. exper. Med. 109, 333 (1941).
Merten, R., Abwehrfermente bei Lungentuberkulösen. Fermentforschg 17, 30 (1943).
Merten, R., Zur quantitativen Erfassung der proteolytischen und Abwehrfermentwirkung im Harn mit der Ninhydrinreaktion und dem Interferometer. Z. exper. Med. 113, 1 (1943).
Merten, R., Fermente und Substrate bei der ABDERHALDENschen Reaktion. Z. klin. Med. 143, 287 (1943).
Merten, R. Abwehrfermentreaktionen gegen Bakterieneiweiß und Bakterientoxin (Tuberkel- bacillen- und Diphtheriebacilleneiweiß, Tuberkulin und Diphtherietoxin). Biochem. Z. 318, 198 (1947).
Merten, R., Über eine katheptische Proteinase im Harn. Klin. Wschr. 1947, 401.
Merten, R. Störungen im Fermentstoifwechsel nach Mangelernährung. Klin. Wschr. 1948, 260.
Merten, R. Fermente im Eiweißstoffwechsel und ihre Bedeutung für die Therapie. Verh. dtsch. Ges. inn. Med. 1949.
Merten, R. Über den Nachweis einer katheptischen Proteinase im Magensaft des Erwachsenen und die Bedeutung dieses Magenkathepsins für die Verdauung der Nahrungsproteine im Magendarmkanal. I. Mitt. Gastroenterologia (Basel) (im Druck).
Merten, R. Die Erfassung von Fermentstörungen des Magen-Darmkanals, die Abgrenzung der Subfermentie und Afermentie des Magens. II. Mitt. Gastroenterologia (Basel) (im Druck).
Merten, R. Die Bedeutung der Fermentstörungen des Magen-Darms für die Ausnutzung der Nahrungsproteine und die Beschaffenheit der Darmflora, insbesondere die Dysbakterie und die enterale Intoxikation. III. Mitt. Gastroenterologia (Basel) (im Druck).
Merten, R. Ferment- und Säuresubstitution in der Therapie der Sub- und Afermentie des Magen- Darmkanals, zugleich ein Beitrag zur Bewertung der heute in Deutschland zur Verfügung stehenden Ferment- und Säurepräparate. IV. Mitt. Gastroenterologia (Basel) (im Druck).
Merten, R. Hyperfermentie und Hyperacidität, ihre therapeutische Beeinflussung. V. Mitt. Gastroenterologia (Basel) (im Druck).
Merten, R., u. W. Jäger: Abwehrfermentreaktionen gegen Bakterientoxine (Tuberkulin- und Diphtherietoxin). Z. Vitamin-, Hormon-, Fermentforschg 1, 27 (1947).
Merten, R. u. Kleffner U. H. Ratzer: Zur Erfassung von Fermentstörungen im Magendarmkanal, zugleich ein Beitrag zur Ausnutzung der Nahrungsproteine. Z. klin. Med. 146, 383 (1950).
Merten, R. u. Kl. Lehmacher: Über eine katheptische Proteinase im Colostrum und in der Frauenmilch. Zbl. Gynäk. (im Druck).
Merten, R. u. Kl. Lehmacher u. E. Lommer: Zur Eiweißverdauung des Neugeborenen, ein Beitrag zur Wirkung des Magenkathepsins. Zbl. Gynäk. (im Druck).
Merten, R., u. H. Ratzer: Zur Charakterisierung des Magen- und Harnkathepsins des Erwachsenen. Klin. Wschr. 1949, 587.
Merten, R., U. H. Ratzer: Zur Bestimmung proteolytischer Fermente im menschliehen und tierischen Organismus, zugleich eine Methode zur Erfassung des Kathepsins und Pepsins im Magen und Harn, sowie des Trypsins im Duodenum. Z. Verdgs- u. Stoffw. krkh. 10, 87 (1950).
Merten, R., H. Ratzer u. U. Kleffner: Über die Bedeutung des Magenkathepsins für die Aufspaltung der Nahrungsproteine. Klin. Wschr. 1949, 635.
Merten, R., H. Ratzer Über Störungen der Ferment- und Säureproduktion im Magen, ihre diagnostische Erfassung und therapeutische Beeinflussung. Z. Verdgs- u. Stoffw. krkh. 10, 159 (1950).
Merten, R., u. W. Spiegelhoff: Über die Bedeutung eines Provokationstestes mittels Röntgenstrahlen für den Ausfall und die Auswertung krebsdiagnostischer Methoden, unter besonderer Berücksichtigung der Abderhaldenschen Abwehrproteinasereaktion. Z. klin. Med. 138, 421 (1941).
Merten, R., U. H. Thanisch: Abwehrfermentreaktionen gegen Bakterieneiweiß (Tuberkel - bacillen- und Diphther iebacilleneiweiß). Z. Vitamin-, Hormon-, Fermentforschg 1, 337 (1947).
Merten, R., u. W. Übelgünn: Ein Beitrag zur Konzentration und Reinigung der Abwehrpro- teinasen im Harn. Z. klin. Med. 140, 8 (1941).
U. P. Weissmüller: Über das Auftreten von Abwehrproteinasen im Harn von Tieren mit Impftumoren nach einer Röntgenbestrahlung. Fermentforschg 16, 371 (1941).
Meulengracht, E., U. E. Schiodt: The pepsin and rennin activity of preparations of dried stomach from the cardia, fundus and pylorus respectively. Acta med. Scand. (Stockh.) 82, 375 (1934).
Meyer, J., E. Spier And F. Neijwelt: Basal secretion of digestive enzymes in old age. Arch. int. Med. 65, 171 (1940).
Meyer, J., K. H., E.H. Fischer u. P. Bernfeld: L’isolement de l’α-Amylase de pancréas. Experientia 2, 362 (1946). — Sur les enzymes amylolytiques (I). L’isolement de l’a- Amylase de pancreas. Helvet. chim. Acta 30, 64 (1947).
Meyer, J., K. H., E.H. Fischer u. P. Bernfeld Cristallisation de l’α-Amylase pancreas. Experientia 3, 106 (1947).
Meyer, J., K. H., E.H. Fischer U. P. Bernfeld u. A. Straub: Purification et cristallisation de l’α-amylase de salwe. Experientia 3, 455 (1947).
Michaelis, L. u. M. Rothstein: Die Zerstörung von Lab und Pepsin durch Alkali. Biochem. Z. 105, 60. (1920).
Michaelis, L. u. M. Rothstein, u. K. G. Stern: Über den Einfluß von Schwermetallen und Metallkomplexen auf proteolytische Vorgänge. Biochem. Z. 240, 192 (1931).
Milhaud, G., -M: Demole et J. Epiney: Recherches sur la cathepsine du suc gastrique. Helv. Med. Acta 16, 244 (1949).
Miller, L. R.:. Changes in rat liver enzymes activity with acute inanition; relation of loss of enzyme activity to liver protein loss. J. of biol. Chem. 172, 113 (1948).
Miller, L. R. C. r. Trav. Labor. Carlberg 23, 45 (1939).
Miller, L. R. A factor in normal human blood which participates in streptococcal fibrinolysis. J. of Immun. 42, 109 (1941).
Miller, L. R. Purification of thrombin. J. gen. Physiol. 25, 679 (1942).
Mingazzini, U.: Sulla compersa di enzimi proteolitici specifici nella infeczione malaria. Riv. di malariol. 12, 478 (1933).
Mirsky, I.A.: Sulfhydryl groups of egg albumin in different denaturing agents. J. gen. Physiol. 24, 709 (1941).
Mirsky, I.A. Sulfhydrylgroups in films of egg albumin. J. gen. Physiol. 24, 725 (1941).
Mirsky, I.A.: Exhibition of beta hemolytic streptococci fibrinolysin by trypsin inhibitor (antiprotease). Science (Lancaster, Pa.) 100, 198 (1944).
Mirsky, I.A. Artifical indicution of subcutaneous nodules in rheumatic fever by injection of trypsin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 60, 143 (1945).
Mirsky, I. A. S. Block, S. Osher And R. H. Broh-Kahn: Uropepsin excretion by man. I. The source, properties and assay of uropepsin. J. clin. Invest. 27, 818 (1948).
Mirsky, I.A., and. D. Freis: Renal and hepatic injury in trypsin “shock”. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 57, 278 (1944).
Mirsky, I.A.. and G.E.Foley: Antibiotic action of trypsin inhibitors. Proc. Soc. exper. Biol, a. Med. 59, 34 (1945).
Moelwyn-Hughes, M. A.: Physikalische Chemie und Kinetik. In Nord-Weiden - Hägens Handbuch der Enzymforschung, Bd. I, S. 267. 1940.
Monmaros, W. F. H.: J. gen. Physiol. 29, 103 (1945).
Morisi, G.: La secrezione della pepsina nei vecchi. Osp. magg. (Milano) 23, 162 (1935).
Morrison, L. M.: Diagnosis of pancreatic disease by enzyme tests. J. Labor, a. clin. Med. 32, 1107 (1947).
Morrison, L. M., P. R.: Preparation and properties of serum and plasma proteins; some factors influencing quantitative determination of fibrinogen. J. Amer. chem. Soc. 69, 2723 (1947).
Müller, H.: Kathepsin, ein Beitrag zu seiner Reindarstellung und Eigenschaften des gereinigten Enzyms. Inaug.-Diss. Dresden 1940.
Müller, W.: Konstitutionelle Reaktionsversuche bei gesunden Männern mit dem quantitativen Abwehrfermentverfahren. Allg. Z. Psychiatr. 122, 163 (1943).
Mukergi, B.: Indian med. Gaz. 77, 348, 409 (1942).
Mularchttk, M.: Ukrain. Z. 13, 515 (1939) (ukrainisch) und englische Zusammenfassung 13, 538 (1939).
Mullins, C.R., and C. A. Flood: A study of gastric pepsin in various diseases. J. clin. Invest. 14, 793 (1935).
Mullins, C.R., And C. A. Flood,Hypertension, the substance causing renal hypertension. Nature (Lond.) 144, 980 (1939).
Munoz, J. M., E. Brattn-Menendez, J. C. Fasciola And L. F. Leloir: The mechanism of renal hypertension. Amer. J. med. Sci. 200, 608 (1940). (Ausführliches Literaturverzeichnis).
Munro, M. P., And J. E. Thomas: Number of relative concentrations of protein constitutes of canine pancreatic juice as determined by electrophorese. Amer. J. Physiol. 145, 145 (1945).
Nakamura, K.: Studies upon proteases. The hydrolysis of various proteins by trypsin and pepsin. J. of Biochem. 31, 311 (1940).
Negelin, E., U. W. Gerischer: Verbesserte Methode zur Gewinnung des Zwischenfermentes aus Hefe. Biochem. Z. 284, 289 (1936).
Neurath, H., J. P. Greenstein, F. W. Putman And J. D. Erickson: The chemistry of protein denaturations. Chemical Rev. 34, 157 (1944).
Nishina, T.: Über die Fermente der Leber und Niere bei experimenteller Kaninchen- nephritis. Jber. Kurashiki-Z. Hosp. 9, 149 (1935). Ref. Ber. Physiol. 90, 163 (1936).
Nolf, P.: Medecine 17, 381 (1938).
Northrop, J. H.: Ist die Hydrolyse der Eiweißkörper durch Pepsin und Trypsin als homogene Reaktion aufzufassen. Naturwiss. 11, 713 (1923).
Northrop, J. H. The significance of the hydrogen ion concentration for the digestion of proteins by pepsin. J. gen. Physiol. 3, 211 (1920/21).
Northrop, J. H. The inactivation of trypsin. III. Spontaneous inactivation. J. gen. Physiol. 4, 261 (1922).
Northrop, J. H. The mecanism of the influence of acids and alkalies on the digestion of proteins by pepsin and trypsin. J. gen. Physiol. 5, 263 (1922).
Northrop, J. H. A test für diffusible jons. II. The ionic nature of pepsin. J. gen. Physiol. 7, 603 (1924/25).
Northrop, J. H. Crystalline pepsin. I. Isolation and rests of purity. J. gen. Physiol. 13, 739 (1930).
Northrop, J. H. Crystalline Pepsin. II. General properties and experimental methods. J. gen. Physiol.. 13, 767 (1930).
Northrop, J. H. Crystalline pepsin from inactive denatured pepsin. J. gen. Physiol. 14, 713 (1931).
Northrop, J. H. The presence of a gelatine-liquefying enzyme in crude pepsin preparations. J. gen. Physiol. 15, 29 (1931).
Northrop, J. H. Cristalline Pepsin; hydrolysis and inactivation by acid. J. gen. Physiol. 16, 33 (1932).
Northrop, J. H. Pepsin activity, units and methods for determining peptic activity. J. gen. Physiol. 16, 41 (1932).
Northrop, J. H. Chemie der kristallisierten Enzyme. Erg. Enzymforsch. 1, 295 (1932).
Northrop, J. H. Crystalline trypsin. IV. Reversibility of the inactivation and denaturation of trypsin by heat. J. gen. Physiol. 16, 313 (1932).
Northrop, J. H. Crystalline trypsin. V. Kinetics of the digestion of proteins with crude and crystalline trypsin. J. gen. Physiol. 16, 339 (1932).
Northrop, J. H. Crystalline pepsin. Y. Isolation of crvstalline pepsin from bovine gastric juice. J. gen. Physiol. 16, 615 (1933).
Northrop, J. H. Absorption of pepsin by crystalline proteins. J. gen. Physiol. 17, 165 (1933).
Northrop, J. H. Crystalline pepsin; inactivation by ß- and y-rays from radium and by ultra-violet light. J. gen. Physiol. 17, 359 (1934).
Northrop, J. H. Isolation and properties of pepsin and trypsin. Current Sci. 4, 370 (1935).
Northrop, J. H. Crystalline Enzymes. The Chemistry Of Pepsin, Trypsin And Bacteriophage. New York: Columbia Biological Series, Univ. Press 1939 u. 1948.
Northrop, J. H. Die Chemie der kristallisierten Enzyme. In Nord-Weidenhagens Handbuch der Enzymforschung, Bd. I, S. 649, 654; Bd. II, S. 104. 1940.
Northrop, J. H. on the proteolytic eurymes of animal tissues. J. of biol. Chem. 141, 763 (1941).
Northrop, J. H. J. gen. Physiol. 30, 177 (1946).
Northrop, J. H. and R. M. Herriott: Chemistry of the crystalline enzymes. Ann. Rev. Biochem. 7, 37 (1938).
Northrop, J. H. u. M.Kunitz: Pepsin, Trypsin, Chymotrypsin. In Handbuch der biologischen Arbeitsmethoden, Bd. TV/2, S. 440.
Northrop, J. H., u. M. Kunitz: Isolation and properties of crystalline trypsin. Erg. Enzymforschg 2, 104 (1933).
Northrop, J. H., u. M. Kunitz Crystalline Trypsin. I. Isolation and tests of purity. J. gen. Physiol. 16, 267 (1932).
Northrop, J. H., u. M. Kunitz Crystalline Trypsin. II. General Properties. J. gen. Physiol. 16, 295 (1932).
Northrop, J. H., u. M. Kunitz Crystalline Trypsin. III. Experimental procedure and methods of measuring activity. J. gen. Physiol. 16, 313 (1932).
Northrop, J. H., u. M. Kunitz and R. M. Herriott: Crystalline Enzymes. New York: Columbia Univ. Press. 1948.
Novitzky, F.: Ein qualitatives Fermentnachweis verfahren zur Beurteilung der Gewebs- reaktion bei der Strahlentherapie. Strahlenther. 72, 244 (1942).
Northrop, J. H., u. M. Kunitz Die Artbestimmung von gekochtem Fleisch mittels der quantitativen Fermentreaktion. Z. Fleisch- u. Milchhyg. 53, 75 (1942/43).
Northrop, J. H., u. M. Kunitz Ein Verfahren zur quantitativen Bestimmung der Bestandteile von Würsten und Fleischmengen mittels einer Abänderung der Abderhaldenschen Fermentreaktion. Wien, tierärztl. Mschr. 30, 49 (1943).
Ölkers, H. A.: Untersuchungen über Fermente der Lvmphocyten. Arch, exper. Path, u. Pharmakol. 161, 344 (1931).
Ölkers, H. A., u. H. Fischgold: Untersuchungen über proteolytische Fermente menschlicher weißer Blutkörperchen und des Blutserums. Klin. Wschr. 1931, 205.
Okada: Acta proc. imp. Acad. Tokio 4, 347 (1928).
Okamura, S.: Bull. Chem. Soc. (Jap.) 13, 534 (1938).
Oliver, J., F.Bloom And C. Mangieri: J. of exper. Med. 86, 197 (1948).
Oniso, T.: Autolytic and heterolytic pulmonary catheptase activity in silver nitrate pulmonia of rabbit with special consideration of cystein activation. Tohoku J. exper. Med. 44, 86 (1942).
Oparin, A. J.: Die Wirkung der Fermente in der lebenden Zelle. Erg. Enzymforschg 3, 57 (1934).
Opie, E.L.: Physiologie. Rev. 1922, 2, 552.
Orechowitsch, W. N.: Zur Frage über die Aktivierung der Proteolyse in regenerierenden Geweben. Z. physiol. Chem. 224, 61 (1934).
Orechowitsch, W. N. Über die Aktivität des Kathepsins und der Dipeptidasen in den Geweben der regenerierenden und sich normal entwickelnden Leber der Vögel. Biochem. Z. 286, 248 (1936).
Orechowitsch, W. N. Über die Wirkungsbedingungen des Kathepsins in den Geweben regenerierender Organe von Amphibien. Biochem. Z. 286, 285 (1936).
Orechowitsch, W. N., N. A. Bromeley U. N. A. Gusmina: Über die Proteolyse in den regenerierenden Geweben. III. Mitteilung. Die Veränderung der Aktivität der Gewebsproteasen während des Regenerationsprozesses der Organe von Amphibien. Biochem. Z. 277, 186 (1935).
Orekhowich, V. N.: Specificity of proteolytic enzymes of Jensen sarcoma tissue. Biochimija 3, 456 (1938). Ref. Ber. Physiol. 112, 203 (1939).
Orekhowich, V. N. u. S. Kaplanski: On the alterations of animal tissue proteins in the course of development of malignant tumors. Acta med. USSR. 2, 99 (1939). Ref. Z. Krebsforschg 50, 449 (1941).
Orekhowich, V. N. On the alterations of animal tissue proteins in the course of developement of malignant tumours. Biochmimija 5, 331 (1940). Ref. Z. Krebsforschg 51, 511 (1940/41).
Osterberg, A. E., F. R. Vanzant, W. C. Alvarez And A. B. Rivers: Studies of pepsin in human gastric juice. III. Physiologic aspects. Arrer. J. digest. Dis. a.Nutr. 3, 35 (1936).
Owren, P.A.: The coagulation of blood. Oslo 194J.
Pace, J.: The inactivation of trypsin by heat. Biochemic. J. 24, 606 (1930).
Pace, J. The effect of heat upon the activating efficiency of enterokinase. Biochemic. J. 25, 1 (1931).
Pace, J. The inactivation of trypsin-kinase by heat and the effect of added protein thereon. Biochemic. J. 25, 422 (1931).
Pace, J. The heat inactivation of the proteinase of the pancreas. Biochemic. J. 25, 1485 (1931).
Pace, J. Formation of enterokinase from percursor in pancreas. Biochemic. J. 26, 640, 1566 (1932).
Paciornik, I.: Leukocytic enzymes in therapeutics action. Hosp. Rio de Janeiro 22, 447 (1942).
Page, I. H.: J. of exper. Med. 70, 521 (1939).
Page, I. H. and O. M. Helmer: Crystalline pressor substance (angiotonin) resulting from reaction between renin and renin-activator. J. of exper. Med. 71, 29 (1940).
Page, I. H. and O. M. Helmer J. of exper. Med. 71, 495 (1940).
Page, I. H. and O. M. Helmer, K. G. K. hlstaedt, P. J. Fouts And G. F. Kempf: J. of exper. Med. 73, 7 (1941).
Page, I. H. and O. M. Helmer, K. G. K. hlstaedt, G. F. Kempf, W. D. Gambill And R. D.Taylor: Ann. int. Med. 15, 347 (1941).
Page, I. H., O. M. Helmer, A. A. Plentl, K. G. Kohlstaedt And A. C. Corcoran: Suggested change in designation of “renin-activator” (hypertensinogen) to renin - substrate (α2-globulin). Science (Lancaster, Pa.) 98, 153 (1943).
Page, I. H., B. Mcswain, G. M. Knapp And W. Androus: The Origin of renin-activator. Amer. J. Physiol. 135, 214 (1941).
Parisi, P.: Richerche sulla “Cynarasi”. Amer. Labor. Ric. Ferment. Spallanzani 1, 147 (1930). Ref. Ber. Physiol. 71, 126 (1933).
Parisi, P. Vergleichende Untersuchungen über Harnproteasen. II. Mitt. Die proteolytische Wirkung des Harnes im protrahierten Hunger und bei experimentell erhöhtem Eiweißabbau. Fermentforschg 9, 166 (1928).
Pecznik, O., U. M. Kawahara: Vergleichende Untersuchungen über Harnproteasen. I. Mitt. Über den Einfluß der Nahrung auf die Ausscheidung des Pepsinogens im Harn normaler Tiere und die pepsinhemmende Wirkung ihrer Sera. Fermentforschg 9, 97 (1928).
Permin, P.M.: Properties of fibrinokinase-fibrinolysin-system. Nature (Lond.) 160, 571 (1949).
Permyakov, F. K.: Effect of nicotinic acid on acidity and digestive capacity of gagastric juice. Klin. Med. (Russ.) 21, 63, Nr 9 (1943).
Petermann, M. L.: Ultracentrifugai analysis of pepsins treakt serum globulins. J. physic. Chem. 46, 183 (1942).
Petermann, M. L., and A. M. Pappenheimer Jr.: Analysis of diphtheria protius. J. physic. Chem. 45, 1 (1941).
Petermann, M. L., and A. M. Pappenheimer Jr. Action of crystalline pepsin on horse anti-pneumococcus antibody. Science (Lancaster, Pa.) 93, 458 (1941).
Peters, R. A., And R. W. Wakelin: The effect of some Thiol Compounds upon Trypsin, Chymotrypsin and chymotrypsinogen. Biochemic. J. 43, 45 (1948).
Philpot, J. St. L.: The behaviour of pepsin in the ultracentrifuge after alkaline inactivation. Biochemic. J. 29, 2458 (1935).
Philpot, J. St. L., and I. B. Eriksson- Quensel: An ultracentrifuge study of crystalline pepsin. Nature (Lond.) 132, 932 (1933).
Philpot, J. St. L., and P. A. Small: The action of nitrous acid on pepsin. Biochemic. J. 32, 542 (1938).
Philpot, J. St. L., and P. A. Small The actions of jodine and hypoiodous acid on pepsin. Biochemic. J. 33, 1727 (1939).
Philpot, J. St. L., and P. A. Small A elue to the structure of pepsin. Proc. Roy. Soc. A. 170, 62 (1939).
Pickering, G. W., M.Prinzmetal And A. R. Kelsall: Clin. Sci. 4, 401 (1942).
Plentl, A. A., and J. H. Page: Enzymatic nature of angiotonin formation from renin and renin activator. J. of biol. Chem. 147, 135 (1943).
Plentl, A. A., and J. H. Page Kinetic analysis of renin-angiotonin pressor system and standardization of enzymes renin and angiotonin. J. of exper. Med. 78, 367 (1943).
Plentl, A. A., and J. H. Page On enzymatic specificity of renin; proteinase components of renin preparations and their relation to renin activity. J. of biol. Chem. 155, 363 (1944).
Plentl, A. A., and J. H. Page, On enzymatic specificity of renin. The action of crystallin pepsin on pepsitensin and angiotonin. J. of biol. Chem. 155, 379 (1944).
Plentl, A. A., and J. H. Page Action of crystalline proteolytic enzymes on angiotonin. J. of exper. Med. 79, 205 (1944).
Plentl, A. A., and J. H. Page and W. W. Davis: Nature of renin activator. J. of biol. Chem. 147, 143 (1943).
Plentl, A. A., and J. H. Page The purification of angiotonin. J. of biol. Chem. 158, 49 (1945).
Podrouceck, V.: Fermentforschg 1942, H. 1, 17.
Polland, W. S., And A. L. Bloomfield: Quantitative measurements of pepsin in gastric juice before and after histamine stimulation. J. clin. Invest. 7, 57 (1929).
Pope, C. G.: Über die Proteinase des Fibrins. Z. physiol. Chem. 244, 89 (1936).
Pope, C. G. Disaggregation of preoteins by enzymes. Brit. J. exper. Path. 19, 245 (1938).
Pozzi, L.: Le cathepsine. Expositione critica e richerche sperimentali. Mem. Acad. Ital. 6, 193 (1935).
Prinzmetal, M., G. A. Alles, C. Margoles, S. Kavland And D.S.Davis: Effects on arterial hypertension of heat-inactivated tyrosinase preparations. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 50, 288 (1942).
Przylecki, St. J.: Über die intracellulare Regulierung der Enzymreaktionen mit besonderer Berücksichtigung der Amylasewirkung. Erg. Enzymforschg 4, 111 (1935).
Purr, A.: Cathepsin in rats with transplantable cancer. Biochemic. J. 28, 1907 (1934).
Purr, A. Studies on the reversible inactivation of papain and cathepsin. Biochemic. J. 29, 5 (1935).
Purr, A. The activation phenomena of papain and cathepsin. Biochemic. J. 29, 13 (1935).
Purr, A. Über Kathepsin und Arginase in einem Melanosarkom. Z. Krebsforschg. 41, 483 (1935).
Purr, A. Enzymes in relation to cancer. Current Sci. 5, 194 (1936).
Purr, A. Über die Aktivierung des Kathepsins und Papains durch Follikelhormon. Biochem. Z. 320, 74 (1949).
Quick, A. J.: The Normal antithrombin of the blood and its relation to heparin. Amer. J.Physiol. 123, 712 (1938).
Quick, A. J. The anticoagulants effective in vivo with special reference to heparin and dicumarol. Physiologic. Rev. 24, 297 (1944).
Quick, A. J. On quantitative estimation of prothrombin. Amer. J. clin. Path. 15, 560 (1945).
Quick, A. J. J. Amer. Physiol. 150, 405 (1947).
Quigley, I. P., J. H. Einsel And J. Meschan: J. Labor, a. clin. Med. 24, 485 (1934).
Ratnoff, O. D.: Studies on proteolytic enzyme in human plasma; probable identity of enzymes activated by chloroform and by filtrates of cultures of beta hemolytic streptococci. J. of expen. Med. 87, 199 (1948).
Ratnoff, O. D. Studies on proteolytic enzyme in human plasma; some factors influencing enzymes activated by chloroform and by streptococcal fibrinolysis J. of exper. Med. 87, 211 (1948).
Ratnoff, O. D. Studies on a proteolytic enzyme in human plasma. III. Some factors controlling the rate of fibrinolysis. J. of exper. Med. 88, 401 (1948).
Ratnoff, O. D. Studies on a proteolytic enzyme in human plasma. IV. The rate of lysis of plasma clots in normal and deceased individuals with particular reference to hepatic disease. Bull. Hopkins Hosp. 84, 29 (1949).
Reiss, P.: Arch. phys. Biol. 16, 1 (1942).
Remington, J. W., G. F. Cartland, V. A. Drill And W. W. Swingler: Amer. J. Physiol. 140, 627 (1944).
Remlinger, P., Et J. Bailly: Action of proteolysis on virulence of rabies virus. C. r. Acad. Sci. Paris 215, 389 (1942).
Resnitschenko, M. S., U. N. P. Kosmina: Biochimija 3, 373 (1938) (russ.) und englischer Zusammenfassung 3, 377 (1938).
Resnitschenko, M. S. u. P. J. Starosselski: Über die Darstellung eines kristallisierten Präparates des eiweißdesaggregierenden Fermentes. Biochimija 6, 18 (1941) (russ.) mit deutscher Zusammenfassung 6, 28 (1941).
Resnitschenko, M. S., u. A. J. Popzowa: Desaggregierende und hydrolysierende Wirkung von Pepsin und Trypsin. Biochimija 3, 621 (1938) (russ.) und deutsche Zusammenfassung 3, 627 (1938).
Richardson, G. A., And L. S. Palmer: Rennin action in relation to electrocinetic phenomena. J. physic. Chem. 33, 557 (1929).
Richter, K.: Zum Problem der pränatalen Geschlechtsvoraussage. Zbl. Gynäk. 66, 1508 (1942).
Rieben, W. K.: Beiträge zur Kenntnis der Blutgerinnung. Basel: Benno Schwabe & Co. 1947.
Rieben, W. K. Beobachtungen mit einer neuen Prothrombinbestimmungsmethode. Helvet. med. Acta 13, 265 (1946).
Riggs, B. C., and W. C. Stadie: Photoelectric method for determination of peptic activity. J. of biol. Chem. 150, 463 (1943).
Ringer, W. E., u. B. M. Gruttwink: Einfluß der Reaktion auf die eiweißverdauende Kraft des Papains. Z. physiol. Chem. 164, 112 (1927).
Rirley, E. A., A. C. Bueeington And L. E. Arnow: Tryptic digestion of bovine serum and other proteins in the presence of ethyl alcohol. J. Amer. chem. Soc. 66, 398 (1944).
Risser, W. C.: The heparin of pig tissue. J. ass. chem. Soc. 68, 341 (1946).
Rivers, A. B.: Dangers of treating “indigestion” by advertised nostrums. Proc. Staff Meet. Mayo Clin. 13, 87 (1938).
Rivers, A. B. and Vanzant: Study of peptic activity by means of double histamine test. Amer. J. digest. Dis. a. Nutrit. 4, 304 (1937).
Rocha E Silva and S. O. Andrade: Antagonism between heparin and plasma trypsin. Science (Lancaster, Pa.) 92, 670 (1945); 102, 670 (1945).
Rocha E Silva and S. O. Andrade and R. W. Teixeira: Fibrinolysis in peptone and anaphylactic shock in dog. Nature (Lond.) 157, 801 (1946).
Rocha E Silva and S. O. Andrade Role player by leucocytes, platelets and plasma trypsin in peptone shock in dog. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 61, 376 (1946).
Rodbard, S., L. V. Katz and M. Sokolow: Reduction of arterial hypertension by subcutaneous implantation of kidney tissue. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 44, 360 (1940).
Römer, H.: Über das regelmäßige Auftreten einer spezifischen Proteinase während des menstruellen Zyklus. Klin. Wschr. 1945, Nr 24/25, 116.
Rona, P., U. H. Kleinmann: Untersuchungen über tierische Gewebsproteinasen. VI. Mitt. Über die Arten der in Lymphdrüsen vorhandenen Proteinasen. Biochem. Z. 241, 283 (1931).
Rona, P., u. H. Ivleinmakn: Untersuchungen über tierische Gewebsproteinasen. VII. Mitt. Qualitative und quantitative Untersuchung des Kathepsins in Pferdelymphdrüsen. Biochem. Z. 241, 316 (1931).
Rona, P. u. H. A. Oelkers: Untersuchungen über fermentative Eiweißspaltung. Biochem. Z. 217, 50 (1930).
Rondoke, P.: Biochemie der Zellenlipoide und Krebsforschung. Z. Krebsforsehg 34, 245 (1931).
Rondoke, P. Über den Einfluß der Phosphatide auf proteolytische Fermente. Z. physiol. Chem. 207, 103 (1932).
Rondoke, P. Proteolysis in tumor. Biochemic. J. 26, 1477 (1932).
Rondoke, P. Proteins and enzymes in cancer. Enzymologia (Haag) 12, 128 (1947).
Rondoke, P. I Fermenti Proteolitici Nei Tumori: Azione della lecitina sintetiea in vivo. Bull. Soc. Ital. Biol. sper. 7, 964 (1932).
Rondoke, P., u. L. Pozzi: Uber den Einfluß reduzierender und oxydierender Behandlung auf die Funktion der Organkathepsine. Z. physiol. Chem. 219, 22 (1933).
Rosekmann, M.: Über Fibrinolyse. I. Mitt. Biochem. Z. 112. 98 (1920).
Rosekmann, M. Über Fibrinolyse. II. Mitt. Biochem. Z. 128, 372 (1922).
Ross, J. R., And M. M. Shaw: The effect of dehydratation on the pancreatic and intestine Enzymes. J. of Biol. Chem. 104, 131 (1934)
Ross, J. R., W. F., And R. B. Turner: Hemiglobin linkage of hemoglobin; analysis of carbon monoxide product Pancreatic digestions of several forms of hemoglobin. J. of biol. Chem. 139, 603 (1941).
Rothschild, J. A.: Arch. Verdgskrkh. 47, 432 (1930).
Rotini, O. T.: Richerche sulla ehimasi batterica della “Peptidase”. Ann. Labor. Spallanzani 1, 191 (1930). Ref. Ber. Physiol. 70, 778 (1933).
Routh, J. J., And H. B. Lewis: The enzymatic digestion of wool. J. of biol. Chem. 124, 725 (1938).
Saitoh, A.: Sex determination of fetules by testicular protease appearing in serum of pregnant woman. Far East Sci. Bull. 3, 52 (1943).
Sanger, F.: Oxydation of Insulin by performic acid. Nature (Lond.) 160, 295 (1947).
Sanger, F. Some peptides from Insulin. Nature (Lond.) 162, 491 (1948).
Santos Ruiz, A.: “Antiergozymes”(antivitamins, antihormones and antienzymes). Medicina, Madrid (ptl) 11, 177 (1943).
Sanger, F. J. Lucas Gallego E. M. J. Excrebano Aral: Experimental production of spezific proteinases; experiments with dead Corynebacterium diphtheriae. Rev. expan. fisiol. 3, 109 (1947).
Sapirstein, L. A., R. K. Reed And F. D. Southard Jr.: J. Labor, a. clin. Med. 29, 633 (1944).
Schaffner, A.: Kathepsine. In Damann-Myrbäck, Methoden der Fermentforschung, Bd. II, S. 2070 (1941).
Schaffner, A. u. M. Truelle: Über das Kathepsin. Über intracelluläre Proteinasen tierischen und pflanzlichen Ursprungs. Biochem. Z. 315, 319 (1943).
Schales, O.: Preparation and properties of renin. J. Amer. chem. Soc. 64, 561 (1942).
Schales, O. In Experimental Hypertension, S. 112. New York: N. Y. Acad. Sciences 1946.
Schales, O. Kidney enzymes and essential hypertension. Advances Enzymol. 7, 513 (1947).
Schales, O., and F. W. Haynes: A simple method for the Bioassay of renin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 47, 315 (1941).
Schales, O., and F. W. Haynes Arch, of Biochem. 2, 67 (1943).
Schales, O., and B. R. Hill: Inhibition of enzymatic proteolysis. II. Effect of carbonyl group reagents the activity of kidney cathepsins. Arch, of Biochem. 22, 366 (1949).
Schales, O., M. Holden And S. S. Schales: Renin (kidney extract) and kidney cathepsin. Arch, of Biochem. 6, 165 (1945).
Schales, O., M. Holden And S. S. Schales Reninsubstrate from beef serum. Arch, of Biochem. 2, 67 (1943).
Schales, O., A.M. Suthon,. R. M. Roux, E.I. Lloyd And S. S. Schales: Arch, of Biochem. 19, im (1948).
Schales, O., S. W. Hööbler And F. W. Haynes: Cardiovascular effects of renin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 48, 720 (1941).
Schales, O., E. A. Stead And J. Y. Warren: Amer. J. med. Sci. 204, 797 (1942).
Schittenhelm, A.: Kritisches zur Hormontherapie. Dtsch. med. Wschr. 1942, 1.
Schittenhelm, A., u. J. Bauer: Versuche über den Einfluß der Exstirpation innersekretorischer Drüsen und der Zuführung von Hormonen auf den anaphylaktischen Schock von Meerschweinchen. Z. exper. Med. 104, 384 (1938).
Schmidt-Ott, A.: Studien zur Geschwulstimmunität. VII. Experimenteller Beitrag zur Wertung der interferometrisehen Untersuchungsmethode speziell für die Diagnose des Carcinoms. Z. Krebsforsehg 24, 292 (1927).
Schmitz, A.: Über die Proteinase des Fibrins. Z. physiol. Chem. 244, 89 (1936).
Schmitz, A. Über die Freilegung von aktivem Trypsin aus Blutplasma. Z. physiol. Chem. 250, 37 (1937).
Schmitz, A. Über den Trypsininhibitor des Blutes. Z. physiol. Chem. 255, 234 (1938).
Schöberl, A.: Charakteristische Reaktionsmöglichkeiten an schwefelhaltigen Naturstoffen. Z. angew. Chem. 58, 227 (1940).
Schoeberl, A., u. P. Rambacher: Biochem. Z. 305, 223 (1940).
Schroeder, H. A., And M. H. Adams: J. exper. Med. 73, 531 (1941).
Schultz, J.: On the nature of labile protein. I. The eathepsin II activity of the liver and kidney of the fed and fasted rabbit. J. of biol. Chem. 118, 451 (1949).
Schultz, W.: Konservative Behandlung der Venenthrombose. Klin. Wschr. 1927, Nr 19, 292.
Schwert, G. W., H.Neurath, S. Kaufman And S. E. Snoke: The specific esterase activity of trypsin. J. of biol. Chem. 172, 221 (1948).
Scoz, G., u. L. De Laro: Variazioni del peso sorporeo, acido ascorbico, potere cathepsino e potere amilasico del fegato nella cavia. Enzymologia (Haag) 1, 199 (1936).
Scroggie, A. E., L. B. Jaques And M. Rocha E Silva: Activation of serum protease in peptone shock. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 66, 326 (1947).
Segal, H. L., W. Hodege, J. S. Watson Jr. And W. J. Scott: Polyamine-formaldehyd (amberlite IR 4); effect upon pH of acidified solutions and pepsin of gastric juice in vitro. Preliminary feeding tests. Gastroenterology 4, 484 (1945).
Seegers, W. H.: Multiple protein intractions as exhibited by the blood-clotting mechanism. J. of physiol. Chem. 51, 198 (1947).
Seegers, W. H., M. Nieft And J. M. Vandenbelt: Arch, of Biochem. 7, 15 (1945).
Seidel, W.: Versuche zur Differenzierung verschiedener Streptokokkenarten mit Hilfe des Abwehrproteinaseverfahrens. Fermentforschg 17, 193 (1943).
Seifriz, W.: The properties of protoplasma. With special reference to the influence, of enzymatic reactions. Advances Enzymol. 7, 35 (1947).
Serby, H., And F. Reich: Enzymatic activity of duodenal juice and blood serum of patients with which atrophy of gastric mucosa. Amer. J. digest. Dis. a. Nutrit. 9, 98 (1942).
Sharp, D. G., G. R. Cooper, J. 0. Eriksson And H. Neurath: Electrophoretic properties of crystalline horse serum albumine. J. of biol. Chem. 144, 139 (1942).
Sharp, D. G., A. R. Taylor And J. W. Blard: Arch, of Path. 36, 167 (1943).
Shwowara, G. Y.: Enzymes studies on Human blood I. Proteolytic activity associated with fraction of Plasma. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 66, 456 (1947).
Shwowara, G. Y.: Enzyme studies on Human Blood II. The Substrate in the fibrinogen thrombin reaction. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 68, 55 (1948).
Shwowara, G. Y. III. Effect of Plasma Proteins on Coagulation. J. Labor a. clin. Med. 34, 477 (1949).
Shwowara, G. Y.: IV. Interrelation of Heparin and fibrinogen fractions. Amer. J. Physiol. 156, 458 (1949).
Shock, D., And S. J. Fogelson: Studies on peptic inhibition. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 50, 304 (1942).
Sizer, I. W.: Advances in Enzymol. 3, 35 (1943).
Sizer, I. W.: Essential groups of crystalline chymotrypsin. J. of biol. Chem. 160, 547 (1945).
Sizer, I. W.: Effccts of temperature on digestion of collagen and surgical gut (catgut) by enzymes and by subcutaneous tissues of frog. Ann. Surg. 121, 231 (1945).
Sizer, I. W. The action of pepsin on collagen. Enzymologia (Haag) 13, 288 (1949).
Sizer, I. W. The action of trypsin and other proteases on collagen Enzymologia (Haag) 13, 293 (1939).
Smith, E. L.: Proteolytic Enzymes. Annual Rev. Biochem. 18, 35 (1949).
Smith, E. L. B. W., And G. V. Smith: Fibrinolytic enzyme in menstruation and late pregnancy toxemia. Science (Lancaster, Pa.) 102, 253 (1945).
Smith, L., And C. H. Lindsley: J. Bacter. 38, 221 (1939).
Smorodinzew, I. A., u. A. N. Adova: Zur Kenntnis der Proteasennatur; Viskositätsänderungen bei Lösungen von Muskeleiweiß und Kollagen während der Pepsinverdauung. Fermentforschg 13, 563 (1933).
Smorodinzew, I. A., u. A. N. Adova Die Wirkung von Pepsinpräparaten verschiedener Aktivität auf Muskelglobuline und Kollagen. J. of Biochem. 18, 325 (1933).
Smorodinzew, I. A., u. N. V. Nicoleava: Modifikation de la cathepsine en car d’autolyse du tissue musculaire. C. r. Acad. Sci USSR. 3, 375 (1936).
Snoke, J. E., And H. Neurath: Structural requirements of specific substrates for chymotrypsin. I. The contribution of the secondary group. Arch, of Biochem. 21, 351 (1949).
Soden, O. v., u. K. Dirr: Über den Wert von Wuchshefen für die menschliche Ernährung. III. Mitt. Verdaulichkeit in vitro von verschiedenen Hefen im Gegensatz zu anderen Eiweißträgern der menschlichen Ernährung. Biochem. Z. 310, 252 (1942).
Sørensen, S. P. L., H.Holter U. B. Anderson: Bemerkungen zu einigen Abhandlungen über Propepsin und Prochymosin. Biochem. Z. 271, 199 (1934).
Spek, J.: Das pH der lebenden Zelle. Erg. Enzymforsehg 6, 1 (1937).
Stadie, W. C., B. C. Riggs and N. Haugaard: Oxygen poisoning VI. The effect of high oxygen pressure upon enzymes pepsin, catalase, Cholinesterase and carbonic anhydrase. J. of biol. Chem. 175, (1945).
Stanley, W. M., and T.F.Anderson: Electron micrographs of protein molecular. J. of biol. Chem. 146, 25 (1942).
Steigmann, F., and A.R.Marks: Clinical studies on new pepsin inhibitor (sodium lauryl sulfate). Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 54, 25 (1943).
Steigmann, F. and Ch. R. Marks: Inhibition ofpeptic activity. Amer. J. digest. Dis. a. Nutrit. 11, 173 (1944).
Steinhardt, J.: Solubility behavior of crystalline pepsin and other proteins. J. of biol. Chem. 123, CXV (1938).
Steinhardt, J. Cold Spring Harbor Symposia 6, 301 (1938).
Steinhardt, J. Solubility of crystalline pepsin. J. of biol. Chem. 129, 135 (1939).
Steinhardt, J., J. St.: The chemistry of the amino-acids and Proteins. Ann. Rev. Biochem. 14, 145 (1945)
Steppuhn, O., u. X. Utkin-Ljubowzow: Experimentelle Verschiebungen des Serumtryptasewertes. Biochem. Z. 183, 90 (1927).
Steppuhn, O., u. X. Utkin-Ljubowzow Proteolytische Zellfermente von ägyptischen Mumien (etwa 3000jährig) und Mammut (etwa. 30000 bis 100000jährig). Biochem. Z. 226, 237 (1930).
Stern, K. G.: Über die autolytische Wirksamkeit der tierischen Gewebsproteinasen und ihre Beeinflussung durch Schwermetalle. Biochem. Z. 234, 116 (1931).
Stern, K. G., Über die Tryptase farbloser Blutzellen. Z. physiol. Chem. 199, 169 (1931).
Stern, K. G. u. R. Willheim: Zur Frage der biologischen Bedeutung der autolytischen Faktoren im Serum Krebskranker. Z. Krebsforschg 39, 54 (1933).
Stern, K. G. u. R. Willheim Zum heutigen Stand des Carcinolyseproblems. Z. Krebsforschg 46, 379 (1937).
Stern, K. G. u. R. Willheim The Biochemistry Of Maligne Tumors. Brooklyn N. Y.: Reference Press 1943.
Stevens, C. D., J. H. Kotte, C. C. Smith And J. Mcguire: Amer. J. med. Sei. 211, 227 (1940).
Strube, E., U. H. Croxatto: Bol. Soc. Biol. Chile 2, 13 (1944).
Sugawara, T.: Catheptic splitting of peptone by liver of rabbit poisoned with phosphorus, Carbon tetrachlorid or Chloroform and following ligation of bile ducts. Hepatic proteolysis. Tohoku J. exper. Med. 48, 213 (1945).
Sugawara, T. The isolation and crystallization of the enzyme urease. J. of biol. Chem. 69, 435 (1926).
Sumner, J. B.: Parallel adsorbtion of crystalline pepsin and peptic activity upon casein and ovalbumin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 31, 204 (1933/34).
Sumner, J. B. Nonoxydative Enzymes. Ann. Rev. Biochem. H. 17, 35 (1948).
Sumner, J. B., and A. L. Doume: Crystalline Catalase. J. of biol. Chem. 121,147 (1937). — Science (Lancaster, Pa.) 85, 366 (1937).
Souljer, J. P., u. C. Koupernik: Sang 19, 362 (1948).
Svensson, H.: Chem. Abstr. 37, 4274 (1943).
Taggart, J., And D. R. Drury: J. of exper. Med. 71, 857 (1940).
Tagnon, H. J.: Significance of fibrinolysis in mechanism of coagulation of blood (role of proteolytic enzyme). J. Labor a. clin. Med. 27, 1119 (1942).
Tagnon, H. J. Arch, internat. Physiol. 51, 472 (1941).
Tagnon, H. J. Significance of fibrinolysis in mechanism of coagulation of blood. Science (Lancaster, Pa.) 95, 334 (1942). Arch. int. Med. 51, 472 (1942).
Tagnon, H. J. Effect of intravenious injection of trypsin on blood coagulation time. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 57, 45 (1944).
Tagnon, H. J. Nature of mechanism of chock produces by injection of trypsin and thrombin. J. clin. Invest. 24, 1 (1945).
Tagnon, H. J., C. S. Davidson and F. H. L. Taylor: Coagulation defect in hemophilia; comparison of proteolytic activity of chloroform preparations of hemophilic and normal human plasma. J. clin. Invest. 22, 127 (1943).
Tagnon, H. J., C. S. Davidson and F. H. L. Taylor Studies on blood coagulation; proteolytic enzyme prepared from calcium and platelet free normal human blood plasma. J. clin. Invest. 21, 525 (1942).
Tagnon, H. J. and J. P. Souljer: Anticoagulant activitv of trypsin inhibitor from soya-bean flours. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 61, 440 (1946).
Tagnon, H. J.,U. S. M. Levenson, C. S. Davidson And F. H. L. Taylor: Occurence of fibrinolysis in shock, with observations on prothrombin time and plasma fibrinogen during hemorrhagic shock. Amer. J. med. Sci. 211, 88 (1946).
Tagnon, H. J., A. R. Weinglass And W. E. Goodpasture: Nature and mechanism of shock produced by intravenious injektion of Chymotrypsin. Amer. J. Physiol. 143, 644 (1944).
Takemura, M.: Über die Einwirkung von proteolytischen Fermenten auf Protamine. Z. physiol. Chem. 63, 201 (1909).
Tanabe, Y.: Ergänzung zur Abderhaldenschen Schwangerschaftsreaktion mit Harn. Fukuoka Acta med. 32, 167 (1938) mit deutscher Zusammenfassung.
Tanabe, Y. Über die Abderhaldensche Carcinomdiagnose mit Harn. Fukuoka Acta med. 32, 28 (1939) mit deutscher Zusammenfassung.
Tanzi, B.: L’influenza della radiazone Röntgen e del radio nelle catepsin spleniche. Ateneo pharm., II. s. 11, 473 (1939).
Tarnow, D., and L. G. Rowntree: Science (Lancaster, Pa.) 93, 281 (1941).
Tauber, H.: Activators and Inhibitores of Enzymes. Erg. Enzymforschg 1 42 (1932).
Tauber, H. Inhibitor of milk-curdling enzymes. J. of biol. Chem. 107, 161 (1934).
Tauber, H. Experimental Enzyme Chemistry, S. 324. 1936.
Tauber, H. The Chemistry And Technology Of Enzymes. New York: Publishers J. Willy & Sons, Inc. 1949.
Tauber, H. u. I. S. Kleiner: Die milchkoagulierenden Enzyme der Magenschleimhaut und ihre Zymogene. Z. physiol. Chem. 220, 205 (1933).
Tauber, H. u. I. S. Kleiner Studies on rennin. I. The purification of rennin and its separation from pepsin. J. of biol. Chem. 96, 745 (1932).
Tauber, H. u. I. S. Kleiner The chemical nature of rennin. J. of biol. Chem. 104, 259 (1934).
Tauber, H. u. I. S. Kleiner Studies on trypsin. II. The effect of trypsin on casein. J. of biol. Chem. 104, 271 (1934).
Taylor, F. H. L., W. B. Castle, R. W. Heinle and M. A. Adams: Correlation of in vitro activity of normal human gastric juice in casein at pH 7,4 with gastric intrinsic factor. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 36, 566 (1937).
Taylor, F. H. L., W. B. Castle, R. W. Heinle Observations on the etiologic relationship of achylia gastrica to pernicious anemia. R. semblances between the proteolytic activity of normal human gastric juice in casein in neutral solution and the activity of the intrinsic factor. J. clin. Invest. 17, 355 (1938).
Taylor, F. H. L., B. B. Kershaw and R. D. Wright: Studies on the growth inhibitor fraction of lima beans and isolation of a cristalline heat stable trypsin inhibitor. J. of biol. Chem. 179, 1155 (1949).
Taylor, F. H.L., C. S. Davidson, H. J. Tagnon, M. A. Adams, A. H. Macdonald And G. R. Minot: Studies in blood coagulation. The coagulation properties of certain globulus fractions of normal hum an plasma in vitro. J. clin. Invest. 24, 698 (1945).
Tayeau, F., et J. Breton: Protective role performed by lipids of lipoprotein combinations again proteolysis in blood serum. Bull. Soc. Chim. biol. Paris 29, 677 (1947).
Tayeau, F., et J. Breton Lipidopeptic combinations in blood serum produced during proteolysis with trypsin. Bull. Soc. Chim. biol. Paris 29, 680 (1947).
Tazawa, Y.: Über die Aufspaltung des l-Histidinanhydrids durch Pepsin. Enzymologia (Haag) 7, 321 (1939).
Tazawa, Y. Über den Nachweis von Abbaufermenten im Harn bei Tumoren mittels der Abderhaldenschen Reaktion. Z. Krebsforschg 50, 465 (1940).
Tetzner, E.: Versuche zur Klärung der Ursache des negativen Ausfalls der Abderhaldenschen Reaktion mit dem Harn mancher Tumorkranker. Fermentforschg 16, 317 (1941).
Thomas, J. E., And J. 0. Crider: Changes in concentration of enzymes in pancreatic juice after giving insulin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 64, 27 (1947).
Thretewic, E.R.: Med. J. Anst. 33, 334 (1946).
Tichomirow, D. M.: Über die Wirkung der Fermente maligner Geschwülste auf elastiches Gewebe in vitro. Virchows Arch. 292, 310 (1934).
Tichomirow, D. M., N. P.: Zur Frage nach der Wirkung der Alkalien auf das Eiweißferment des Magensaftes. Z. physiol. Chem. 55, 107 (1908).
Tigerstedt, R., U. P. G. Bergman: Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.) 8, 223 (1889).
Tillett, W. S.: The fibrinolytic activity of hemolytic streptococci. Bacter. Rev. 2, 161 (1938).
Tillett, W. S., And R. L. Garner: Fibrinolytic activity of hemolytic streptococci. J. of exper. Med. 58, 485 (1933). The lytic spreptococcus. Bacter. Rev. 2, 161 (1938).
Tiselius, A., And J. Eriksson- Quensel: Some observations on peptic digestion of egg albumin. Biochemic. J. 33, 1752 (1939).
Tiselius, A., G. E. Helschen and H. Svensson: Electrophoresis of pepsin. Biochemie. J. 32, 1814 (1938).
Toby, C. G.: Composition of human gastric juice secreted in response to histamine administration. Amer. J. digest. Dis. a. Nutrit. 3, 896 (1937).
Todd, E. W.: Quantitative Studies on the total plasmin and the trypsin inhibitor of human blood serum. I. Methods for the titration of total plasmin and of trypsin inhibitor. J. of exper. Med. 89, 295 (1949).
Todd, E. W. J. of exper. Med. 85, 591 (1947).
Todd, E. W. Qualitative studies on the total plasmin and the trypsin inhibitor of human blood serum. II. Variations in the blood concentration of total plasmin and of trypsin inhibitor in streptococcal diseases with special reference to rheumatic fever. J. of exper. Med. 89, 309 (1949).
Torbet, V., and H. C. Bradley: Studies of peptic activity. The Liberation ofarginin and tyrosine complexes in peptic proteolysis. J. of biol. Chem. 92, 77 (1931).
Torbet, V., and H. C. Bradley The unmasking of arginine in peptic digestion. J. of biol. Chem. 97, 110 (1932).
Tracy, A. H., And W. F. Ross: Carbon suboxide and proteins. VII. Malonyl pepsin. J. of biol. Chem. 146, 63 (1942).
Trautman, W. J., W. D. Davis And Th. Findley: J. Labor, a. clin Med. 32, 1482 (1947).
Tuno, S. H.: Studien über die Harnprotease. 3. Mitt. Über die Krebsdiagnose mittels der Harnprotease. Fukuoka Acta med. 33, Nr 11. Ref. Z. Krebsforschg 51, 420 (1941).
Über, F. M., And A.D. Mclaren: A photoelectric yield for the Inactivation of cristalline Trypsin. J. of biol. Chem. 141, 231 (1941).
Utkin-Ljttbowzow, L.: Zur Kenntnis der Blutproteasen. Biochem. Z. 183, 103 (1927).
Utkino, T.: Studies on protease. 2. The eleavability of various proteins by pepsin. J. of biol. Chem. 31, 323 (1940).
Uvnäs, B.: The part played by the pyloric region in the cephalic phase of gastri secretion. Acta physiol. Scand. (Stockh.) 4, Suppl, 13 (1942).
van Slyke, D.D., R.T.Dillon, D. A. Macfadyen And P.Hamilton: Gasometric determinations of carbonyl groups in free amino acids. J. of biol. Chem. 141, 627 (1941).
van Slyke, D.D., R.T.Dillon, D. A. Macfadyen And P.Hamilton J. of biol. Chem. 141, 671 (1941).
Vanzant, F. R., A. C. Osterberg, W. C. Alvarez And A. B. Rivers: Studies of pepsin in human gastric juice; influence of gastric an duodenal disease. Amer. J. digest. Dis. a. Nutrit. 3, 97 (1936).
Vargas, J. J., U. J. M. Escubos: Rev. exper. Physiol. 1945, 1, 238.
Visco, S.: Sulla modeficazioni chimico-fisicke degli idrolisi di proteine provovate de alenni latici vegetali. Arch, di Sci. biol. 9, 41 (1926). Ref. Ber. Physiol. 40, 15 (1927).
Volkert, M.: Der Antithrombingehalt des Blutes und seine Beziehung zum Heparin. Biochem. Z. 314, 34 (1943).
Vonk, H. J.: Die biologische Bedeutung des pH-Optimums der Verdauungsenzyme bei den Vertebraten. Erg. Enzymforschg 8, 55 (1939).
Vonk, H. J. u. A. Heyn: Das pH-Optimum bei der Wirkung von Trypsin auf Fibrin. Z. physiol. Chem. 184, 169 (1929).
Vonk, H. J., P. A. Roelofsen U. C. Rosmijn: Der Einfluß von Galle bei der Trypsinverdauung in vitro. Z. physiol. Chem. 218, 33 (1933).
Wagner, H.: Über die Isolierung von Abwehrfermenten bei Schizophrenen. Allg. Z. Psychiatr. 119, 124 (1941).
Wakerlin, G. E., and C. A. Johnson: Reductions on blood pressures of renal hypertension dogs by hog renin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 46, 104 (1941).
Wakerlin, G. E., and C. A. Johnson W. G. Moss and M. L. Goldberg: J. of Pharmacol. 81, 101 (1944).
Wakerlin, G. E., and C. A. Johnson H. Minetoga, T. Lefco, J. Marshall And R. Walker: Federation Proc. 6, 220 (1947).
Waldschmidt-Leitz, E.: Uber die proteolytischen Enzyme in tierischen Organen und Geweben. Amer. J. Physiol. 90, 549 (1929).
Waldschmidt-Leitz, E. Über Enterokinase und die tryptische Wirkung der Pankreasdrüse. Z. physiol. Chem. 132, 181 (1924).
Waldschmidt-Leitz, E. Über den Enzymhaushalt in krebskranken Organismen. Msehr. Krebsbekpf. 2, 293 (1934).
Waldschmidt-Leitz, E. d-Peptidasen. Erg. Enzymforschg 9, 193 (1943).
Waldschmidt-Leitz, E., E. Bamann U. M. Rohdewald: Über die Enzyme der Speicheldrüse. 3. Abh. Über Enzyme der Leueocyten. Z. physiol. Chem. 186, 85 (1929).
Waldschmidt-Leitz, E., K. Bartunek: Über die Aktivierung des Kathepsins. Z. physiol. Chem. 233, 36 (1935).
Waldschmidt-Leitz, E., J. Bek U. J.Kahn: Über Aktivierung der Proteolyse in tierischen Organen und ihre Bedeutung für den Stoffwechsel bösartiger Geschwülste. Naturwiss. 17, 85 (1929).
Waldschmidt-Leitz, E. u. W. Deutsch: Über die proteolytischen Enzyme der Milz. Z. physiol. Chem. 171, 295 (1927).
Waldschmidt-Leitz, E., u. A. Harteneck: Zur Kenntnis der spontanen Aktivierung des Trypsins. (IV. Mitt. Zur Spezifität tierischer Proteasen.) Z. physiol. Chem. 149, 221 (1925).
Waldschmidt-Leitz, E., u. A. Harteneck Die komplexe Natur des “krystallisierten Pepsins”. Naturwiss. 21, 206 (1933).
Waldschmidt-Leitz, E., u. E. Kofranyi: Über die Struktur der Protamine. Strukturaufklärung desClupeins. (VI. Mitt. Über enzymatische Proteolyse.) Z. physiol. Chem. 286, 181 (1935).
Waldschmidt-Leitz, E., u. G. Kttnstner: Fraktionierte enzymatische Hydrolyse des Histons. Z. physiol. Chem. 171, 290 (1927).
Waldschmidt-Leitz, E., u. K. Linderstrøm-Lang: Darstellung von enterokinasefreiem Trypsin. (VIII. Mitt. Zur Spezifität tierischer Proteasen.) Z. physiol. Chem. 166, 241 (1927).
Waldschmidt-Leitz, E., u. K. Mayer: Über sterisehe Auslese durch Peptidasen in normalen und karzinomatösen Seren. Vorläufige Mitt. Z. physiol. Chem. 262, 4 (1939).
Waldschmidt-Leitz, E., u. E. Macdonald: Über Enzyme in Tumoren. Z. physiol. Chem. 219, 115 (1933).
Waldschmidt-Leitz, E., u. A. Purr: Über Zookinase. (XXIII. Mitt. Zur Spezifität tierischer Proteasen.) Z. physiol. Chem. 198, 260 (1931).
Waldschmidt-Leitz, E., u. A. Purr u. A. K.Balls: Über den natürlichen Aktivator der katheptischen Enzyme. Naturwiss. 18, 644 (1930).
Waldschmidt-Leitz, E., A. Schaffner, J. J. Bek U. E. Blum: Über das proteolytische System in tierischen Organen. Z. physiol. Chem. 183, 17 (1930).
Waldschmidt-Leitz, E. A. Scharikowa U.A. Schaffner: Über den Einfluß der Sulfhydrilverbindungen auf enzymatische Prozesse. Z. physiol. Chem. 214, 75 (1933).
Waldschmidt-Leitz, E., P. Stadler U. E. Steigerwaldt: Über Blutgerinnung, Hemmung und Beschleunigung. Z. physiol. Chem. 183, 39 (1929).
Waldschmidt-Leitz, E., u. J. Waldschmidt-Graser: Über die enzymatischen Wirkungen von Pankreas- und Darmsekret. (IX. Mitt. Zur Spezifität tierischer Proteasen.) Z. physiol. Chem. 166, 247 (1927).
Wallenfels, K.: Angew. Chem. 50.
Walti, A.: Crystalline Eicin. J. Amer. chem. Soc. 60, 1, 493 (1938).
Warburg, O., u.W.Christian: Koferment der d-Alaninoxydase. Biochem. Z. 292, 287 (1937); 296, 294 (1938).
Warburg, O., u.W.Christian Über die Bedingungen der Stabilität der Cozymase im Apozymasesystem. Naturwiss. 26, 235 (1938).
Ware, A. G., M. M. Guest And W. H. Seegers: A factor in plasma which accelerator the activation of prothrombin. J. of biol. Chem. 169, 231 (1947).
Ware, A. G., M. M. Guest And W. H. Seegers Plasma accelerator factor and purified prothrombin activation. Science (Lancaster, Pa.) 106, 41 (1947).
Ware, A. G., R. C. Murphy And W. H. Seegers: The function of Ac-Globulin in blood clotting. Science (Lancaster, Pa.) 106, 618 (1947).
Ware, A. G. and W. H. Seegers: Plasma accelerator globulin; partial, purification, quantitative determination and properties. J. of biol. Chem. 172, 699 (1948).
Ware, A. G. and W. H. Seegers Studies on prothrombin; purification, inactivation with thrombin and activation with thromboplastin and calcium. J. of biol. Chem. 174, 565 (1948).
Warren, J. A., J. Front And J. B. Kersner: Effect of antacid therapie on peptic activity of a stric juice in man. Gastroenterologiy 1, 102 (1943).
Wäsche, M.: Inaug.-Diss. Münster 1935.
Weber, C. J., R. H. Major And D. Lobb: Production of pressor substance from serum globulin by action of pepsin. Science (Lancaster, Pa.) 96, 44 (1942).
Wegener, E.: Beitrag zur Kenntnis des Kathepsins. Biochem. Z. 320, 549 (1949).
Wehmeyer, P.: Über die Verwendung von Kolloiden bei der Bildung von Abwehr-fermenten. Fermentforschg 17, 164 (1943).
Weinglass, A. R., And H. J. Tagnon: Effects of Chymotrypsin on insulin and blood glucose. Amer. J. Physiol. 143, 277 (1945).
Weiss, C.: Studies on inflammation; behaviour of cellular proteinases (cathepsines in experimental tuberculosis of rabbits.) Arch, of Path. 33, 182 (1943).
Weiss, C. and E. J. Czarnetzky: Proteolytic Enzymes of monocytic and polymorphonuclear pleural exsudates. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 32, 684 (1935).
Weiss, C. and N. Halliday: Studies on inflammation; inhibitory action of tuberculin on cathepsin. Arch, of Path. 37, 272 (1933).
Weiss, C. and N. Halliday Selective inhibitory action of tuberculocarbohydrate and phosphatide on cellular cathepsins from tuberculous tissues. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 57, 299 (1944).
Weiss, C. and N. Halliday Studies on inflammation. Observation on kinetics od cellular cathepsin I from organs of normal rabbits and those infected with virulent and non virulent tubercule bacilli. J. of Immun. 49, 251 (1944).
Wells, H. G.: Die chemischen Anschauungen über Immunitätsvorgänge, deutsch von R. Wiegand, 3. Aufl. Jena: Gustav Fischer 1937.
Wells, H. G., S. J., C. A. Dragstaedt, J. A. Cooper and H.C. Morus: Antagonism between heparin and trypsin. Proc. S. c. exper. Biol. a. Med. 58, 57 (1945).
Werner, B.: Pepsin and Pancreas proteinase in premature as sompared with fall term infants, preliminary report. Ann. paediatr. 170, 8 (1948).
Wexler, J., And L.B.Ellis: Toxic reaction to intravenous injection of mercurial diureties. Amer. Heart J. 27, 86 (1944).
White, F.D., And J. M. Bowman: The estimation of trypsin. Canad. J. Reserach. 26, 153 (1947).
Willheim, R. u. K. Stern: Eine chemische Methode zur Messung der Carcinolyse. Bioehem. Z. 226, 315 (1930).
Willheim, R. u. K. Stern Über den Versuch eines Ausbaues und einer Analyse der cytolytischen Carcinomreaktion. Wien. Min. Wschr. 1930, 227.
Willheim, R. u. K. Stern Die Wege Und Ergebnisse Chemischer Krebsforschung. Berlin: Aesculap-Verlag 1936.
Williams, J. R., A. Grollman and T. R. Harrison: Amer. J. Physiol. 130, 496 (1940).
Williams, J. R., A. Grollman Arch int. Med. 67, 895 (1940).
Willson, J. R., And E. R. Munnell: Fibrinolytic activity in blood serum during pregnancy complicated by hypertensive toxemias. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 62, 277 (1946).
Willstätter, R.: Untersuchungen über Enzyme, Bd. II, S. 756. Berlin 1928.
Willstätter, R. u. E. Bamann: Über die Proteasen der Magenschleimhaut. 1. Abh, Über Enzyme der Leukocyten. Z. physiol. Chem. 180, 127 (1929).
Willstätter, R. u. M. Rohdewald: Zur Kenntnis der proteolytischen Wirkungen farbloser Blutkörperchen. 2. Abh. Über Enzyme der Leukocyten. Z. physiol. Chem. 185, 267 (1929).
Willstätter, R. u. M. Rohdewald Über die Enzyme der Speicheldrüse. 3. Abh. Über Enzyme der Leukocyten. Z. physiol. Chem. 186, 85 (1929).
Willstätter, R. u. M. Rohdewald Über Trypsin der farblosen Blutkörperchen. Z. physiol. Chem. 186, 107 (1930).
Willstätter, R. u. W. Grassmann: Über pflanzliche Proteasen. VI. Uber die Proteasen der Hefe. Z. physiol. Chem. 153, 250 (1926).
Willstätter, R. u. W. Grassmann u. O. Ambros: Blausäureaktivierung und -Hemmung pflanzlicher Proteasen. Z. physiol. Chem. 151, 286 (1926).
Willstätter, R., F.Hattrowitz U. E.Memmen: Zur Spezifität der Lipasen aus verschiedenen Organen. Z. physiol. Chem. 140, 203 (1924).
Willstätter, R., u.F.Memmen: Vergleich der Magenlipase und Pankreaslipase. Z. physiol. Chem. 133, 247 (1924).
Willstätter, R., u. M. Rohdewald: Über Desmo- und Lyo-Trypsin der farblosen Blutkörperchen. Z. physiol. Chem. 204, 181 (1932).
Willstätter, R., u. M. Rohdewald Über Desmo-Pepsin und Desmo-Kathepsin (I. Abh. Zur Kenntnis zellgebundener Enzyme der Gewebe und Drüsen). Z. physiol. Chem. 208, 258 (1932).
Willstätter, R., u. M. Rohdewald Über pankreatisches Desmotrypsin. II. Abh. Zur Kenntnis zellgebundener Enzyme der Gewebe und Drüsen. Z. physiol. Chem. 218, 77 (1933).
Winkler, W.: Die neue Mikromethode der Abderhaldenschen Reaktion als Dia- gnostikum abortiver endokriner Störungen. Z. Neur. 168, 768 (1940).
Winkler, W. Mitteilung über die Darstellung kristallisierter Abwehrproteinasen aus dem Harn bei Mammakarzinom. Z. exper. Med. 109, 670 (1941).
Winkler, W. Mensueller Zyklus und Abderhaldens Reaktion. Allg. Z. Psyehiatr. 122, 346 (1943).
Winnick, Th.: General characteristics of the partial hydrolysis products from the action of proteolytic enzymes on casein. J. of biol. Chem. 152, 465 (1941).
Winkler, W. W. H. Cone And D. M. Greenberg: Experiments on the activation of ficin. J. of biol. Chem. 153, 465 (1944).
Winkler, W. R. Davis and D.M. Greenberg: Physico-chemical properties of the proteolytic enzyme from the latex of the milkweed, Asclepias speciosa Torr. J. gen. Physiol. 23, 275, 289, 301 (1940).
Winkler, W. and D.M. Greenberg: Nomenclature. Science (Lancaster, Pa.) 102, 648 (1945).
Wiss, 0.: Untersuchungen über Proteasen. 1. Aminosäuren, Blausäure und Pyrophosphat als Effektoren des Pepsins. Helvet. chim. Acta 29, 237 (1946).
Wöhlisch, E.: Fortschritte in der Physiologie der Blutgerinnung. Erg. Physiol. 43, 174 (1940).
Wöhlisch, E. Blutgerinnung als kolloidchemisches Problem. Kolloid-Z. 85, 179 (1938).
Wöhlisch, E. Über die Alkalireaktivierung des Metathrombins. Bioehem. Z. 3l6, 295 (1944).
Wöhlisch, E. Ist das Thrombin ein spezielles Ferment oder ein unspezifisches Fällungsmittel für Kolloide im Sinne Knüchels? Bioehem. Z. 320, 39 (1949).
Wöhlisch, E., W. Dibold u. O. Kiderlen: Zur Reaktionskinetik der Thrombin- wirkung. Pflügers Arch. 237, 599 (1936).
Wöhlisch, E., u. W. Grüning: Über die Antithrombinwirkung der Serumproteine und ihre Beziehung zur Metathrombinbildung. Biochem. Z. 305, 183 (1940).
Wolfrom, M. L., And W. H. McNeely: Relation between structure of heparin and its anticoagulant activity. J. Amer. chem. Soc. 67, 748 (1945).
Wolpers, C., U. H. Ruska: Strukturuntersuchungen zur Blutgerinnung. Klin. Wschr. 1989, 1077.
Woolley, D. W.: Isolation of some crystalline yellow peptides from enzymatic digests of dinitrophenylinsulin and dinitrophenyltrypsinogen. J. of biol. Chem. 179, 593 (1949).
Wynne, A.M.: Non oxydative Enzymes. Annual Rev. Biochem. 15, 35 (1946).
Yokota, K.: Zur Frage nach dem Vorkommen proteolytischer Fermente im Serum. Biochem. Z. 232, 58 (1931).
Yoshiura, H.: Eine Untersuchung über das Verhalten der Harnfermente. II. Über das Verhalten von Harnpepsin. Mitt. jap. Ges. Gynäk. 31, H. 4, (japanisch), deutsche Zusammenfassung 31, 32 (1936).
Zamecnik, P. C., and others: Toxic factors in experimental traumatic shock; chemical and enzymatic properties of muscle exudate. J. clin. Invest. 24, 850 (1945).
Zamecnik, P. C., and M. L. Stephenson: Distribution of catheptic enzymes in hog kidney. J. of biol. Chem. 159, 625 (1945).
Zamecnik, P. C.: G. I. Lavin and M. Bergmann: Mierophotometric determinations of the rate of enzymatic proteolysis. J. of biol. Chem. 158, 537 (1945).
Zamecnik, P. C.: G. I. Lavin Cancer Research 6, 495 (1946).
Zamecnik, P. C.: G. I. Lavin Activity of catheptic enzymes in p-dimethylaminoazobenzene hepatomas. Cancer Research 7, 326 (1947).
Zamecnik, P. C.: G. I. Lavin A manometric method for determination the kinetics of an enzyme hydrolysis of peptides. J. of biol. Chem. 173, 349 (1947).
van Zandt, H. Cl., And K. R. Porter: J. of exper. Med. 86, 285 (1940).
Zehnder, M.: Flüssiges Blut durch Thrombolyse in doppelt unterbundenen Gefäßstrecken. Helvet. chim. Acta 14, 162 (1947).
Zierler, K. L., D. Grob and F. L. Lilienthal Jr.: Amer. J. Physiol. 153, 127 (1948).
Ziff, M., And E. Chargaff: The mechanism of action of heparin. Proc. Soc. exper. Biol. a. Med. 43, 740 (1940).
Znamenskaja, M. P.: Biochimija 6, 365 (1941).
Zweifach, B.W., E. Shorr and S. Baez: Federation Proc. 6, 232 (1947).
Author information
Authors and Affiliations
Editor information
Editors and Affiliations
Rights and permissions
Copyright information
© 1951 Springer-Verlag OHG.
About this paper
Cite this paper
Merten, R. (1951). Die Klinik und Chemie der Proteinasen des menschlichen und tierischen Organismus, ihre besondere Bedeutung in seinen Abwehrleistungen und in der klinischen Diagnostik. In: Assmann, H., Schittenhelm, A., Schoen, R., Glanzmann, E., De Rudder, B. (eds) Ergebnisse der Inneren Medizin und Kinderheilkunde. Ergebnisse der Inneren Medizin und Kinderheilkunde, vol 2. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-94579-3_3
Download citation
DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-642-94579-3_3
Publisher Name: Springer, Berlin, Heidelberg
Print ISBN: 978-3-642-94580-9
Online ISBN: 978-3-642-94579-3
eBook Packages: Springer Book Archive