Intermediärer Eiweißstoffwechsel

Zusammenfassung

Eine zusammenhängende Lehre vom intermediären Eiweißstoffwechsel konnte sich erst entwickeln, seitdem durch die Arbeiten von A. Kossel, Fr. Hofmeister und besonders von Emil Fischer an der Wende des Jahrhunderts das alte Rätsel des chemischen Aufbaues der Eiweißkörper in seinen Grundzügen gelöst worden war. Diese Arbeiten haben bekanntlich ergeben, daß das Eiweiß fast ausschließlich aus α-Aminosäuren aufgebaut ist, also aus Stoffen amphoteren Charakters, mit einer (oder auch zwei) sauren Carboxyl- und einer (oder auch zwei) basischen Aminogruppe, wobei die letztere regelmäßig an einem Kohlenstoffatom sitzt, das der Carboxylgruppe benachbart ist: R—CH · NH₂—COOH. Im Eiweißmolekül sind diese Aminosäuren größtenteils in der Weise miteinander verknüpft, daß die saure Gruppe der einen Aminosäure mit der basischen einer anderen unter Wasseraustritt zusammengetreten ist, in sog. peptidartiger Bindung. Nach der Vorstellung von Emil. Fischer ist das Eiweiß als ein Riesenmolekül anzusehen, das aus einer sehr großen Anzahl verschiedener, peptidartig miteinander verbundener Aminosäuren besteht. In neuerer Zeit ist diese Lehre E. Fischers von verschiedenen Seiten modifiziert worden. Man hat betont, worauf schon E. Fischer hingewiesen hatte — daß neben den peptidartigen Bindungen auch esterartige und säureanhydridartige Bindungen im Eiweißmolekül vorkommen dürften. Man hat ferner Ringbildungen angenommen, vor allem Diketopiperazinringe, die dadurch entstehen, daß zwei oder mehrere Aminosäuren wechselseitig miteinander peptidartig verknüpft sind. Ferner hat man die Vorstellung zu begründen versucht, daß im Eiweiß nicht wirkliche Riesenmoleküle vorliegen, sondern verhältnismäßig kleine, nur aus wenig Aminosäuren gebildete Einzelmoleküle, die durch physikalische Kräfte zu größeren Aggregaten zusammengehalten werden¹.