Zusammenfassung
Von den beiden grossen Fermentgruppen, die sich als Grundlage einer natürlichen Einteilung nach der Wirksamkeit darbieten, ist die eine, die der hydrolytischen Enzyme, in vorausgehenden Abschnitten eingehend behandelt worden. Trotz der Mannigfaltigkeit der Substrate und der dement-sprechenden Vielzahl der enzymatischen Katalysatoren ist das Prinzip der Wirksamkeit in dieser Gruppe doch von einer erstaunlichen Einfachheit und Einheitlichkeit; in einfachen Modellversuchen mit Säuren und Basen lässt es sich, wenn auch in unspezifischer Weise, nachahmen. Aus kompliziert gebauten Molekülen entstehen einfachere Bruchstücke, indem der Wasserstoff des Wassers sich an das eine, die Hydroxylgruppe an das andere Spaltstück anlagert. Das Prinzip des Vorgangs ist das gleiche, ob es sich nun um die Lösung amidartiger Bindungen wie in den Polypeptiden, ätherartiger wie in den Kohlehydraten und Glucosiden oder um Esterspaltung wie bei den Fetten handelt. Die Bedeutung dieser Prozesse für den Organismus liegt in der erhöhten Resorbierbarkeit, Löslichkeit und Umwandlungsfähigkeit der Spaltstücke, nicht oder untergeordnet im Energiegewinn, der bei diesen hydrolytischen Spaltungen relativ unerheblich ist.
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— G. Barron, Jl biol. Chem. 97, 287; 1932.
T. Thunberg, Skand. Arch. 40, 1; 1920.
A. Strecker, A. 123, 363; 1863. — W. Traube, B. 44, 3145; 1911.
H. Wieland u. Bergel, A. 439, 196; 1924.
M. Dixon u. Tunnicliffe, Biochem. Jl 21, 844; 192V.
— Vgl. hierzu ferner die neuesten Befunde von D. E. Green, Biochem. Jl 27, 678; 1933.
P.W. Preisler, Jl biol. Chem. 87, 767; 1930.
Nach J. C. Ghosh u. Mitarb. (Jl Indian Chem. Soc. 9, 43; 1932) wäre der reversible Wert nur etwa halb so gross.
H. Wieland u. Bertho, A. 467, 154; 1928.
T. Thunberg, Skand. Arch. 40, 1; 1920.
C. Harries u. Langheld, H. 51, 373; 1907 (vgl. jedoch die Notiz von F. Bergel, Angew. Chem. 46, 363; 1933).
H. Wieland u. Bergel, l.c.
H. Wieland, B. 45, 2606; 1912.
N. Zelinsky, B. 44, 2309; 1911.
H. Wieland, B. 46, 3333; 1913.
H. Wieland, A. 436, 229; 1924.
Vgl. auch C. Neuberg, Biochem. Zs 152, 203; 1924.
C. Neuberg u. Hofmann, Biochem. Zs 252, 440; 1932.
Vgl. z. B. O. Meyerhof, Die chemischen Vorgänge im Muskel. Berlin 1930.
Vgl. Zusammenfassung von H. v. Wartenberg u. Sieg, B. 53, 2192; 1920.
M. Traube, B. 18, 1894; 1885.
K. Tanaka, Biochem. Zs 157, 425; 1925.
J. R. Bates u. Salley, Am. Soc. 55, 110; 1933.
— J. R. Bates, Proc. Nat. Ac. 19, 81; 1933.
K. F. Bonhoeffer u. Haber, Physik. Chem. (A) 137, 263; 1928.
W. Frankenburger u. Klinkhart, Trans. Farad. Soc. 27, 431; 1931.
H.B. Dixon, Chem. News 46, 151; 1882.
M.Traube, B. 16, 123; 1883. — 18, 1890; 1885.
H. Wieland, B. 45, 679; 1912.
W.Traube u. Lange, B. 58, 2773; 1925.
H. Wieland u. Fischer, B. 59, 1180; 1926.
Vgl. die Erwiderung v. W. Traube u. Lange, B. 59, 2860; 1926.
H. Wieland, B. 45, 685; 1912.
W.Traube u. Lange, B. 58, 2776; 1925.
G. Schikorr, Anorg. Chem. 212, 33; 1933.
H. Wieland u. Fischer, B. 59, 1180; 1926.
H. Wieland u. Wingler, A. 434, 198; 1923.
H. Wieland, B. 46, 3327; 1913.
L. F. Fieser, Am. Soc. 52, 5204; 1930.
H. Wieland, B. 54, 2353; 1921.
L. Kalb, B.42, 3642; 1909. — B. 44, 1455; 1911.
H. Wieland, B. 45, 2606; 1912.
A. v. Baeyer u. Villiger, B. 33, 1581; 1900.
H. Wieland, B. 54, 2353; 1921.
O. Warburg u. Mitarb., Biochem. Zs 119, 134; 1921.
— 145, 461; 1924.
H. Wieland u. Richter, A. 486, 226; 1931. — 495, 284; 1932.
H. Wieland u. Richter, A. 486, l.c.
H. Wieland, B. 45, 1. c.
H. Wieland u. Richter, A. 495, l.c.
A. Bach, B. 46, 3864; 1913. — Vgl. hierzu Wielands Erwiderung B. 47, 2109; 1914.
H. Wieland, E. 46, 3327; 1913.
H. Wieland u. Wingler, A. 436, 229; 1924.
H. Wieland u. Wingler, l.c.
H. Freundlich, Capillarchemie, S. 163. Leipzig 1909.
O. Warburg, Pflüg. Arch. 155, 547; 1914.
H. Wieland, Erg. Physiol. 20, 517; 1922.
O. Warburg u. Negelein, Biochem. Zs 113, 257; 1921.
H. Wieland u. Bergel, A. 439, 196; 1924.
C. Böttinger, A. 208, 135; 1881.
F. Knoop u. Oesterlin, H. 170, 186; 1927.
E. Baur u. Mitarb., Helv. 5, 825; 1922. — Physik. Chem., Bodenstein-Bd. 1931, 162.
— Biochem. Zs 262, 300; 1933.
— K. Wunderly, Helv. 16, 80, 515; 1933.
E. Negelein, Biochem. Zs 142, 493; 1923.
F.Bergel u. Bolz, H. 215, 25; 1933.
Vgl. auch M.Bergmann u. Mitarb., H. 187, 187; 1930. — 205, 65; 1932.
O. Warburg u. Brefeld, Biochem. Zs. 145, 461; 1924; ferner O. Fürth u. Kaunitz M. 53, 127; 1929.
H. D. Dakin, Jl.biol.Chem. 1, 171, 271; 1906.
— 4, 63; 1908.
C. Neuberg, Biochem. Zs 20, 531; 1909.
H. Wieland u. Lövenskiold, A. 436, 261; 1924.
E. Negelein, 1. c.
A. Strecker, A. 123, 363; 1863.
W. Traube, B. 44, 3145; 1911.
C. Neuberg u. Kobel, Biochem. 185, 477; 188, 197; 1927.
Vgl. auch F. Sakuma. Jl. Biochem. 12, 273; 1930.
H. Wieland u. Bergel, l.c.
H. Wieland u. Bergel, 1. c.
L.A. Pinck u. Hilbert, Am. Soc. 54, 710; 1932.
T. Thunberg, Skand. Arch. 40, 1; 1920.
W. Langenbeck, Angew. Chem. 45, 97; 1932;
— Erg. Enzymforsch. 2, 314 (1933).
— Ferner mit Mitarb., A. 499, 201; 1932.
Vgl. auch O.Piloty u. Finkh, A, 333, 22; 1904.
— W. H. Hurtley u. Wootton, Chem. Soc. 99, 288; 1911.
E. Fischer u. Schrader, B. 43, 525; 1910.
W. Langenbeck, B. 60, 930; 1927. — 61, 942; 1928.
H. Haehn u. Pülz, Chem. Zell. Gew. 12, 65; 1925.
— F. Lieben u. Getreuer, Biochem. Zs 252, 420; 1932.
H. Wieland, Erg. Physiol. 20, 509; 1922.
Zusammenfassung in S. Kostytschew, Pflanzenatmung. Berlin 1924.
A. Oparin, Biochem. Zs 124, 90; 1921.
— 182, 155; 1927.
H.A. Krebs, Klin. Ws. 11, 1744; 1932.
— H. 217, 191 (1933).
F. C. Happold u. Raper, Biochem. Jl 19, 92; 1925.
S. Edlbacher u. Krauss, H. 178, 239; 1928.
— G. Blix, Skand. Arch. 56, 131; 1929.
— B. Kisch u. Mitarb., Biochem. Zs 242, 1; 1931; zahlreiche weitere Arbeiten ebendort 244; 247; 249; 250; 252; 254; 1932. — 257; 259; 263; 1933.
F. P. Mazza u. Stolfi, Arch, scienze biol. 16, 185; 1931.
— E. A. H. Friedheim, Biochem. Zs 259, 257; 1933.
E.S. Hill, Jl biol. Chem. 95, 197; 1932.
H. Wieland, Erg. Physiol. 20, 506; 1922.
H. Wieland, Über den Verlauf der Oxydationsvorgänge. Stuttgart 1933.
K. Tanaka, Biochem. Zs 157, 425; 1925.
H. Wieland u. Fischer, B. 59, 1180; 1926.
H. Wieland u. Rosenfeld, A. 477, 32; 1929.
T.F. Macrae, B. 64, 133; 1931.
S. Thurlow, Biochem. Jl 19, 175; 1925.
K. Kodama, Biochem. Jl 20, 1095; 1926.
H. Wieland, B. 54, 2353; 1921.
H. Wieland, B. 48, 1098; 1915.
J.Stieglitz u. Curme, B. 46, 911; 1913.
H. Wieland, B. 54, 2367; 1921. — H. Wieland u. Fischer, l.c.
H. Wieland u. Chrometzka, B. 63, 1028; 1930.
J. v. Bertalan, Physik. Chem. 95, 328; 1920.
W. Manchot u. Wilhelms, B. 34, 2479; 1901. — W. Manchot u. Lehmann, A. 460, 179; 1928.
— W. Manchot u. Pflaum, Anorg. Chem. 211, 1; 1933.
Vgl. auch A. K. Goard u. Rideal, Proc. Roy. Soc. (A) 105, 148; 1924.
V. L. Bohnson U. Robertson, Am. Soc. 45, 2493; 1923.
H. Wieland u. Lövenskiold, A. 436, 241; 1924.
A. F. Holleman, Rec. trav. chim. 23, 169; 1904.
H. Wieland, Über den Verlauf der Oxydationsvorgänge. Stuttgart 1933.
H. Wieland u. Lövenskiold, Über den Verlauf der Oxydationsvorgänge. Stuttgart 1933.
1. c.
— Vgl. auch C. Neuberg, Biochem. Zs 67, 71, 77; 1914.
H. Wieland u. Lövenskiold, A. 445, 198; 1925.
W. Manchot, Anorg. Chem. 27, 420.
— W. Manchot u. Herzog, Anorg. Chem. 27, 397; 1901.
W. Manchot u. Wilhelms, B. 34, 2479; 1901.
A. K. Goard u. Rideal, Proc. Roy. Soc. (A) 105, 148; 1924.
W.Manchot u. Lehmann, A. 460, 179; 1928.
W. Manchot, A. 325, 105; 1902.
D.R. Hale, Jl phys. Chem. 33, 1633; 1929.
W. Manchot u. Pflaum, Anorg. Chem. 211, 1; 1933.
W. Manchot u. Wilhelms, A. 325, 125; 1902.
H. Wieland u. Franke, A. 473, 289; 1929.
H. Wieland u. Franke, A. 464, 111; 1928.
W. Manchot u. Richter, B. 39, 320, 488; 1906.
H. Wieland u. Franke, A. 473, 289; 1929.
H. Wieland, A. 434, 185; 1923.
H. Wieland u. Franke, A. 469, 257; 1929.
H. Wieland, A. 434, l.c. — H. Wieland u. Franke, A. 457, 68; 1927.
V. L. Bohnson u. Robertson, Am. Soc. 45, 2493; 1923.
— A. C. Robertson, Am. Soc. 47, 1299; 1925.
A.P. Mathews u. Walker, Jl biol. Chem, 6, 289, 299; 1909.
T. Thunberg, Skand. Arch. 30, 285; 1913.
J. Wolff, Zbl. Biochem. 10, 741; 1910 (Autoreferat).
T. Thunberg, Skand. Arch. 24, 90, 94; 1910.
O. Warburg, H. 92, 242; 1914.
Vgl. z. B. H.A. Spoehr u. Mitarb., Am. Soc. 46, 1494; 1924.
— 48, 236; 1928.
O. Warburg u. Sakuma, Pflüg. Arch. 200, 203; 1923.
— S. Sakuma, Biochem. Zs 142, 68; 1923.
Vgl. z. B. F. Wind, Biochem. Zs 159, 58; 1925.
— H.A. Krebs, Biochem. Zs 180, 377; 1927.
O. Warburg u. Brefeld, Biochem. Zs 145, 461; 1924.
E. Millon, Ann. chim. phys. [3] 13, 29; 1845.
S. Toda, Biochem. Zs 171, 231; 1926.
H. Wieland u. Fischer, B. 59, 1171; 1926. — F. G. Fischer u. Wagner, B. 59, 2384; 1926.
— O. Warburg, Biochem. Zs 174, 497; 1926.
H. Wieland u. Franke, A. 457, 1; 1927. — 464, 101; 1928. — 469, 257; 473, 289; 475, 1, 19; 1929.
H. J. H. Fenton, Chem. Soc. 65, 899; 1894.
— 67, 774; 1895.
— 69, 546; 1896.
— 81, 426; 1902.
— 87, 804; 1905.
A. Th. Küchlin u. Böeseken, Rec. trav. chim. 47, 1011; 1928.
— A. Th. Küchlin, Biochem. Zs 261, 411; 1933.
W. Franke, A. 480, 1; 1930.
— A. 486, 242. 1931.
O. Warburg u. Yabusoe, Biochem. Zs 146, 380; 1924.
H.A. Spoehr, Am. Soc. 46, 1494; 1924.
H. Wieland u. Franke, A. 464, 102; 1928.
— 475, 19; 1929.
W. Franke, A. 486, 242; 1931.
— L. Michaelis u. Friedheim, Jl biol. Chem. 91, 343; 1931.
W. Franke, A. 491, 30; 1931.
C.V. Smythe, Jl biol. Chem. 90, 251; 1931.
A. Bach, B. 65, 1788; 1932.
M.E. Robinson, Biochem. Jl 18, 255; 1924.
— W. Franke, A. 498; 129; 1932.
R. Kuhn u. Meyer, Naturwiss. 16, 1028; 1928.
— E. Raymond, Jl. chim. phys. 28, 317, 421, 480; 1931.
— E. Raymond, Jl. chim. phys. 28, 421; 1931.
— E. Raymond, Jl. chim. phys. 28, 480; 1931.
— H. Wieland u. Richter, A. 486, 226; 1931.
— A. 495, 284; 1932.
H. Wieland u. Franke, A. 464, 102; 1928.
W. Franke u. Brathuhn, A. 487, 1; 1931.
K. Ando, Jl Biochem. 9, 188, 201; 1928.
K. Ando, Jl Biochem. 9, 201; 1928.
H. Wieland, Ober den Verlauf der Oxydationsvorgänge, 84; 1933.
S. Toda, Biochem. Zs 172, 34; 1926.
D.C. Harrison, Biochem. Jl 21, 335; 1927.
H. Wieland, l.c.
G. Blix, Skaud. Arch. 50, 8; 1927.
W. Manchot u. Lehmann, A. 460, 179; 1928.
— W. Manchot u. Schmid, B. 65, 98; 1932.
— St. Goldschmidt u. Mitarb., B. 61, 223; 1928.
— A. 502, 1; 1933.
J. A. Christiansen, Jl phys. Chem. 28, 145; 1924.
— J. A. Christiansen u. Kramers, Physik. Chem. 104, 451; 1923.
D. Richter, B. 64, 1240; 1931.
H. L. J. Bäckström, Medd. K. Vetenskapsak. Nobelinst. 6, Nr. 15 u. 16; 1927.
F. Oberhäuser u. Hensinger, B. 61, 521; 1928.
— F. Oberhauser u. Schormüller, A. 470, 111; 1929.
Vgl. auch H. F. Launer, Am. Soc. 55, 865; 1933.
— G. H. Cartledge u. Djang. Amer. Soc. 55, 3214; 1933.
Vgl. G. Kornfeld, Elektrochem. 34, 598; 1928.
W. Franke, A. 498, 129; 1932.
— H. 212, 234; 1932.
P. Goldfinger u. von Schweinitz, Physik. Chem. (B.) 19, 227; 1932.
F. Haber, Naturw. 19, 450; 1931.
O. Schmiedeberg, Arch. Path. Pharm. 14, 288; 1881.
W. Pfeffer, B. deutsch, bot. Ges. 7, 82; 1889.
O. Loew, U. S. A. Dep. Agricult. Report Nr. 68; 1901.
H. Wieland, B. 46, 3327; 1913.
F. Schardinger, Zs Unters. Nahr.-u. Genussmittel 5, 22; 1902.
— Chem.-Ztg. 28, 1113; 1903.
A. Bach, Biochem.Zs 31, 443; 1911.
H. Wieland, B. 47, 2085; 1914.
— H. Wieland u. Mitchell, A. 492, 156; 1932.
H. Wieland, B. 47, 2089 (Fussnote); 1914; vgl. auch F. F. Nord, Biochem. Zs 106, 275; 1920.
— H. Meerwein u. Schmidt, A. 444, 221; 1925.
A. Bach, l. c.
A. Bach u. Nikolajew, Biochem. Zs 169, 105; 1926.
H. Wieland u. Rosenfeld, A. 477, 32; 1929.
H. Wieland u. Macrae, A. 483, 217; 1930.
F. Bernheim, Biochem. Jl 22, 344; 1928.
H. Wieland u.Bertho, A. 467, 95; 1928.
H. Wieland u. Claren, A. 492, 183; 1932.
H. Wieland u. Frage, H. 186, 195; 1930.
A. Bertho, A. 474, 1; 1929.
— Vgl. auch E. Simon, Biochem. Zs 224, 253; 1930.
D. Michlin u. Severin, Biochem. Zs 237, 339; 1931.
F. G. Hopkins, Morgan und Stewart, Proc. Roy. Soc. (B) 94, 109; 1922.
A. Bach u. Michlin, B. 60, 82; 1927.
M. Dixon, Biochem. Jl 21, 840; 1927.
Zum Übergang dieser Auffassung in die Lit. vgl. z. B. C. Oppenheimer, Lehrbuch der Enzyme, S. 487, 493, 501, Leipzig 1927.
C. Oppenheimer, Lehrbuch der Enzyme, S. 493, Leipzig 1927.
C. Oppenheimer, Lehrbuch der Enzyme, S. 501, Leipzig 1927.
H. Wieland u. Mitchell, A. 492, 156; 1932.
A. Bertho, A. 474, 1; 1929.
— Erg. Enzymforsch. 1, 231; 1932.
Vgl. ähnliche Befunde am gleichen Material von A. Reid, Biochem. Zs 242, 159; 1931.
H. Wieland u. Sevag, A. 501, 151; 1933.
L. Michaelis u. Menten, Biochem. Zs 49, 333; 1913.
B. Woolf, Biochem. Jl 25, 342; 1931.
— Vgl. auch P. J. G. Mann, Biochem. Jl 25, 918; 1931.
Vgl. z. B.: W. M. Clark, Chem. Rev. 2, 127; 1925.
— M. Dixon, Biol. Rev. 4, 352; 1929.
H. Einbeck, H. 90, 301; 1914.
— Biochem. Zs 95, 296; 1919.
T. Thunberg, Zbt. Physiol. 31, 91; 1916.
— Skand. Arch. 35, 163; 1917.
T. Thunberg, Skand. Arch. 40, 1; 1920.
T. Thunberg, Rev. Biol. 5, 318; 1930.
G. Ahlgren, Skand. Arch. 44, 196; 1923.
E. Ohlsson, Skand. Arch. 41, 77; 1920.
J. Lehmann, Skand. Arch. 58, 45; 1929.
N. Alwall, Skand. Arch. 55, 100; 1929.
N. Alwall, Skand. Arch. 58, 65; 1929.
T. Thunberg, Rev. Biol. 5, 336; 1930.
H. v. Euler, Nilsson u. Runehjelm, H. 169, 123; 1927.
— H. v. Euler u. Nilsson, H. 194, 260; 1931.
J.H. Quastel u. Mitarb.: Biochem. Jl 18, 519; 1924.
— 19, 304, 520, 645; 1925.
— 20, 166, 545; 1926.
— 21, 148, 1224; 1927.
—22, 689; 1928.
— 23, 115; 1929.
— Erg. Enzymforsch. 1, 209; 1932.
T. Thunberg, Rev. Biol. 5, 331; 1930.
T. Thunberg, Skand. Arch. 40, 1; 1920.
— Biochem. Zs 258, 48; 1933.
T. Thunberg, Skand. Arch. 40, 1; 1920.
— Biochem. Zs 258, 48; 1933.
B. Woolf, Biochem. Jl 25, 342; 1931.
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M. Stephenson, Biochem. Jl 22, 605; 1928.
— Vgl. auch J. Banga, Szent-Györgyi u. Vargha, H. 210, 228; 1932.
Vgl. z.B.: J. B. S. Haldane, Enzymes, London 1930.
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J. Banga u. Szent-Györgyi, H. 217, 39; 1933.
— J. Banga, Lakiu. Szent-Györgyi, H. 217, 43; 1933.
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Vgl. J. H. Quastel, Erg. Enzymforsch. 1, 209; 1932.
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Vgl. z.B. O. Warburg u. Kubowitz, Biochem. Zs 227, 198; 1930.
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Vgl. hierzu auch: H. Tamiya u. K. Tanaka, Act. phytochim. 5, 167; 1930.
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Vgl. z.B.: D. Keilin, Erg. Enzymforsch. 2, 239; 1933.
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Vgl. z.B.:C. Oppenheimer, Die Fermente, S. 1290, 1307, 1326; 1926.
C. Oppenheimer, Die Fermente, S. 1307; 1926.
C. Oppenheimer, Die Fermente, S. 1326; 1926.
H. Wieland u. Sutter, B. 63, 67; 1930.
K. A. C. Elliott, Biochem. Jl 26, 10, 1281; 1932.
K. A. C. Elliott, Biochem. Jl 26, 1281; 1932.
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— 18, 937; 1924.
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— O. T. Avery u. Morgan, Jl exp. Med. 39, 289; 1924.
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— O. T. Avery u. Neill, Jl exp. Med. 39, 357, 1924.
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F. L. Usher u. Priestley, Proc. Roy. Soc. (B.) 78, 318; 1906.
— 84, 101; 1911.
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S. Thurlow, Biochem. Jl 19, 175; 1925.
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Vgl. z.B.: C. Neuberg, Hdbch. Biochem. 2, 442; 1924.
H. Wieland u. Bertho, A. 467, 95; 1928.
H. Wieland u. Wille, A. 503, 70; 1933.
H. Wieland u. Claren, A. 492, 183; 1932.
H. Wieland, Helv. 15, 521; 1932.
—H. Wieland u. Sonderhoff, A. 499, 213; 1932.
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Z.B.: W. Langenbeck, Erg. Enzymforsch. 2, 314; 1933.
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F. Haber u. Willstätter, B. 64, 2844; 1931.
Vgl. hierzu die entgegengesetzte Auffassung J.Kenners, B. 65, 705; 1932.
Zum Beispiel Ch. Moureu u. Dufraisse, Jl Soe. Chem. Ind. 47, 819; 1928.
—Ch. Moureu u. Dufraisse, Rec. trav. chim. 48, 826; 1929.
G. Blix, Skand. Arch. 56, 131; 1929.
W. Franke, A. 498, 129; 1932.
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— H. N. Alyea u. Bäckström, Am. Soc. 51, 90; 1929.
K. Jeu u. Alyea, Am. Soc. 55, 575; 1933.
R. Willstätter u.Piccard, B. 41, 1458, 3245; 1908.
— 42, 1902, 4332; 1909.
E.Weitz u. Mitarb., B. 59, 432; 1926.
—E. Weitz u. Mitarb. Elektrochem. 34, 558; 1928.
L. Michaelis u. Mitarb., Jl biol. Chem. 91, 355, 369; 92, 212; 96, 703; 1931.
—, Biochem. Zs 255, 66; 1932.
B. Elema u. Sanders, Rec. trav. chim. 50, 796, 807; 1931.
E.A.H. Friedheim, Biochem. 259, 257; 1933.
Vgl. z. B. J. B. Conant u. Mitarb., Jl biol. Chem. 79, 89; 1928.
— 86. 733; 1930.
— 98, 57; 1932.
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R. Kuhn u. Meyer, Naturwiss. 16, 1028; 1928.
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— Vgl. auch Nature 129, 928; 1932.
A. J. Allmand u. Style: Chem. Soc. 1930, 606.
K. Zeile u. Hellström, H. 192, 171; 1930.
H.S. Taylor u. Gould, Am. Soc. 55, 859; 1933.
F. Bernheim, Biochem. Jl 22, 344; 1928.
Vgl. auch O. Warburg u. Kubowitz, Biochem. Zs 214, 5; 1929.
Vgl. Referat von B. Woolf, Nature 129, 928; 1932.
D. Eichter, B. 64, 1240; 1931.
H. Wieland u. Franke, A. 457, 1; 1927.
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vgl. dagegen L. Heidt, Am. Soc. 54, 2844; 1932.
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Vgl. auch die Versuche zur Neubelebung dieser älteren Formulierung auf Grundlage der Elektronentheorie u. a. von N. A. Milas, Jl phys. Chem. 33, 1204; 1929.
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Über neuere Formulierungen der Substratoxydation durch Fe-Peroxyde vgl. u. a. O. Baudisch u. Welo, Jl biol. Chem. 61, 261; 1924. — A. Job, 2e conseil Chim. Solvay 417; 1926.
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vgl. auch T. Thunberg, Skand. Arch. 30, 285; 1913.
T. Thunberg, Skand. Arch. 24, 90; 1910.
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— O. Warburg u. Krebs, Biochem. Zs 190,143; 1927; vgl. ferner: E.Abderhalden u.Möller, H. 176, 95; 1928.
O.Warburg, Klin. Ws. 6, 1094; 1927.
— H. A. Krebs, Klin. Ws. 7, 584; 1928.
O.Warburg, H. 92, 231; 1914;
vgl. auch K. Dresel, Biochem. Zs 192, 358; 1928.
W. Manchot, Anorg. Chem. 27, 420; 1901.
A.P. Mathews u. Walker, Jl biol. Chem. 6, 21, 29; 1909.
Vgl. z.B. E. Abderhalden u. Wertheimer, Zahlreiche Arbeiten in Pflüg. Arch. 197–201; 1922/23.
O.Warburg, Biochem. Zs 119, 134; 1921.
Bezüglich Methodik vgl. O. Warburg, Biochem. Zs 152, 51; 1924.
O. Warburg u. Sakuma, Pflüg. Arch. 200, 203; 1923.
— S. Sakuma, Biochem. Zs 142, 68; 1923.
M. Dixon u. Tunnicliffe, Proc. Roy. Soc. (B.) 94, 266; 1923.
Bezüglich Einzelheiten dieser viel studierten Reaktionsfolge vgl. z.B. L. Michaelis u. Barron, Jl biol. Chem. 83, 191; 1929.
— L. Michaelis, Jl biol. Chem. 84, 777; 1929.
— R. K. Cannan u. Richardson, Biochem. Jl 23, 1242; 1929.
— M. Schubert, Am. Soc. 54, 4077; 1932.
O. Warburg u. Sakuma, 1. c.
— E. G. Gerwe, Jl biol. Chem. 92, 525; 1931.
O. Warburg, Biochem. Zs 152, 479; 1924. — B. 58, 1001; 1925.
K.A. Hofmann u. Bugge, B. 40, 3759; 1907.
S. Toda, Biochem. Zs 172, 17; 1926.
M. P. Pascal, Ann. chim. phys. [8] 16, 359, 520; 1909.
O.Warburg, Biochem. Zs 187, 255; 1927.
— O.Warburg, Biochem. Zs 233, 245; 1931.
O.Warburg u. Krebs: Biochem. Zs 190, 143; 1927.
— H.A. Krebs, Klin. Ws. 7, 584; 1928.
O.Warburg, Biochem. Zs 152, 479; 1924; vgl. auch G. Bertrand u.Medigreceanu, C. R. 154, 941, 1450; 155, 82; 1912; dagegen E. Abderhalden u. Möller, H. 176, 95; 1928.
K.A.C. Elliott, Biochem. Jl 24, 310; 1930.
D.C.Harrison, Biochem. Jl 18, 1009; 1924.
C. Voegtlin, Johnson U. Rosenthal, Jl biol. Chem. 93, 435; 1931.
A. Schöberl, H. 201, 167; 1931. — 209, 231; 1932.
— N. W.Pirie, Biochem. Jl 25, 1565; 1931.
S. Toda, Biochem. Zs 172, 34; 1926.
D.C.Harrison, Biochem. Jl 21, 335; 1927.
D. C. Harrison, Biochem. Jl 18, 1009; 1924.
E. G. Gerwe, Jl biol. Chem. 91, 57; 1931
E. G. Gerwe, Jl biol. Chem. 92, 399, 525; 1931.
H. A. Krebs, Naturw. 18, 736; 1930.
— C. A. Elvehjem, Science 74, 568; 1931.
D.C.Harrison, Biochem. Jl 21, 335; 1927.
H.A.Krebs, Biochem. Zs 193, 347; 1928.
H.A.Krebs, Biochem. Zs 204, 343; 1928.
A. Wassermann, B. 65, 704; 1932. — A. 503, 249; 1933.
O. Warburg u. Yabusoe, Biochem. Zs 146, 380; 1924.
O. Meyerhof u. Matsuoka, Biochem. Zs 150, 1; 1924.
S. Toda, Biochem. Zs 172, 17; 1926.
C. Neuberg u.Kobel, Biochem. Zs 155, 499; 1925.
O. Meyerhof u. Lohmann, Biochem. Zs 185, 113; 1927.
Vgl. z.B.R. Nilsson, Biochem. Zs 258, 198; 1933.
G. Blix, Skand. Arch. 50, 8; 1927.
F.Wind, Biochem. Zs 159, 58; 1925.
L. Ahlström u. von Euler, H. 200, 233; 1931.
H.A.Krebs, Biochem. Zs 180, 377; 1927.
F. Wind, Biochem. Zs 159, 58; 1925.
H. A. Spoehr, Am. Soc. 46, 1494; 1924.
— H. A. Spoehr u. Smith, Am. Soc. 48, 107, 236; 1926.
Ferner E. F. Degering u. Upson, Jl biol. Chem. 94, 423; 1931.
— E. F. Degering u. Upson, Jl biol. Chem. 95, 409; 1932.
M.P.Pascal, Ann. chim. phys. [8] 16, 359, 386; 1909.
C.A. Elvehjem, Biochem. Jl 24, 415; 1930.
F. Wind, 1. c.
A.v. Szent-Györgyi, Biochem. Jl 22, 1387; 1928.
H. v. Euler, Myrbäck u. Larsson, H. 217, 1; 1933.
H. v. Euler u. Martius, A. 505, 73; 1933. — Vgl. auch H. v. Euler u. Klussmann, H. 217, 174; 1933.
H. Blaschko, Biochem. Zs 175, 68; 1926.
Vgl. z. B. O. Meyerhof, Pflüg. Arch. 200, 1; 1923.
— E. G. Gerwe, Jl biol. Chem. 92, 525; 1932.
S. Toda, Biochem. Zs 171, 231; 1926.
O. Warburg, Biochem. Zs 174, 497; 1926. — F. G. Fischer u. Wagner, B. 59, 2384; 1926.
S.L. Bigelow, Physik. Chem. 26, 493; 1898.
A. Titoff, Physik. Chem. 45, 641; 1903.
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H. Wieland u. Richter, A. 486, 226; 1931.
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W. Franke, A. 498, 129; 1932. — H. 212, 234; 1932.
T. Thunberg, Skand. Arch. 35, 163; 1916.
A. v. Szent-Györgyi, Biochem. Zs 150, 195; 1924.
D.C.Harrison, Biochem. Jl 21, 335; 1927.
H.Wieland u. Bertho, A. 467, 131; 1928.
A. Reid, B. 63, 1920; 1930.
— A. Reid Biochem. Zs 228, 487; 1930.
T.F.Macrae, B. 64, 133; 1930.
Vgl. z.B. H. Wieland u. Fischer, B. 59, 1180; 1926. — H. Wieland u. Franke, A.473, 289; 1929.
A. Schöberl, B. 64, 546; 1931. — H. 201, 167; 1931.
H. Wieland u. Franke, A. 464, 101; 1928.
E.S.Hill, Jl biol. Chem. 85, 713; 1930.
— E.S.Hill, Jl biol. Chem. 92, 471; 1931.
O. Warburg, Biochem. Zs 152, 479; 1924.
Vgl. O. Warburg, Über die Wirkung der Zellstruktur auf chemische Vorgänge in Zellen. Jena 1913; Erg. Physiol. 14, 253; 1914.
H. Freundlich, Capillarchemie, S. 163f. Leipzig 1911.
O. Warburg, Pflüg. Arch. 155, 547; 1914.
O.Warburg u. Negelein, Biochem. Zs 113, 257; 1921.
Vgl. O. Meyerhof u. Weber, Biochem. Zs 135, 558; 1922.
H. Wieland, B. 54, 2353; 1921. — A. 436, 229; 1924.
H. Wieland u.Bergel, A. 439, 196; 1924.
E. Negelein, Biochem. Zs 142, 493; 1923.
E.Abderhalden u. Fodor, Fermentforsch. 2, 74, 151; 1917/18.
O.Warburg u. Wiesel, Pflüg. Arch. 144. 465; 1912.
— O.Warburg, Biochem. Zs 119, 134; 1921.
J. Traube, Pflüg. Arch. 153, 276; 1913.
O.Warburg, Biochem. Zs 119, 134; 1921.
O.Warburg, Pflüg. Arch. 155, 547; 1914;
O.Warburg Biochem. Zs 119, 134; 1921.
O. Warburg, Biochem. Zs 119, 134; 1921.
O. Warburg, Biochem. Zs 165, 196; 1925.
H. Blaschko, Biochem. Zs 175, 68; 1926.
O. Warburg, B. 59, 739; 1926.
H. Wieland, A. 445, 181; 1925.
Vgl. z.B. K. A. Hofmann u. Bugge, B. 40, 3759; 1907.
S. Toda, Biochem. Zs 172, 17; 1926.
P.Ellinger u. Mitarb., H. 119, 11; 123, 246, 264; 1922. — 136, 19; 1924.
Vgl. H. A. Krebs, Klin. Ws 11, 1744; 1932.
— H. A. Krebs, Klin. Ws H. 217, 191; 1933.
O.Warburg, B. 58, 1004 (Fussnote); 1925.
O.Warburg, Biochem. Zs 136, 266; 1923.
— O.Warburg u. Brefeld, Biochem. Zs 145, 461; 1924.
Vgl. hierzu E. K. Rideal u. Wright, Chem. Soc. 1347; 1925.
E.K. Rideal u. Wright, Chem. Soc. 1347; 1925.
— E.K. Rideal u.Wright, Chem. Soc. 1813, 3182; 1926.
H. Handovsky, H. 176, 79; 1928.
H. Wieland u. Franke, A. 469, 257; 1929.
O. Warburg, Biochem. Zs 198, 241; 1928.
O.Warburg, Biochem.Zs 152, 479; 1924.
— O.Warburg, Biochem.Zs B. 58, 1001; 1925.
O. Warburg, Biochem. Zs 136, 266;
O. Warburg, Biochem. Zs 142, 518; 1923.
— O. Warburg, Biochem. Zs 163, 252; 1925.
— K. Tanaka, Biochem.Zs 157, 425; 1925.
L. Michaelis, Oxydations-Reduktionspotentiale. Berlin 1933.
O. Warburg, Biochem.Zs 152, 191; 1924.
O. Negelein, Biochem.Zs 142, 493; 1923.
Fussnote bei H.L.Alt, Biochem. Zs 221, 498; 1930.
M. Dixon u.Thurlow, Biochem. Jl 18, 971, 1924
M. Dixon u.Thurlow, Biochem. Jl 976, 989; 1924.
— M. Dixon u.Thurlow, Biochem. Jl 19, 672; 1925.
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H. Wieland, Hdbch. Biochem. 2, 258; 1923.
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W.Franke, A. 498, 129; 1932.
Über die Hemmung von Atmung (teilweise auch Gärung) durch As2O3 vgl. K. Dresel, Biochem. Zs 178, 70; 1926.
— K. Dresel, Biochem. Zs 192, 351; 1928.
Unter den Warburgschen „Atmungsmodellen“(Abschnitt 2 b, 3 u. 4) erwies sich indes nur das System Weinsäure + FeII arsenempfindlich (K. Dresel, Biochem. Zs 192, 358; 1928).
O. Warburg, Biochem. Zs 177, 471; 1926.
Vgl. z.B. W. Manchot u. Mitarb., B. 45, 2869; 1912. — 46, 3514; 1913. — 53, 984; 1920.
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O.Warburg u.Negelein, Biochem. Zs 200, 414; 1928.
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— O. Warburg u. Negelein, Biochem. Zs 204, 495; 1929 (Berichtigung).
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— O. Warburg u. Negelein 204, 495; 1929 (Berichtigung).
O.Warburg u. Negelein, Naturwiss. 16, 860; 1928.
— O.Warburg u. Negelein Biochem. Zs 204, 495; 1929 (Berichtigung).
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O.Warburg u. Negelein, Biochem. Zs 202, 202; 1928.
O.Warburg u.Negelein, Biochem. Zs 193, 339; 1928
O.Warburg u.Negelein, Biochem. Zs 202, 202; 1928
O.Warburg u.Negelein, Biochem. Zs 204, 495; 1928.
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Vgl. die Zusammenfassung von O. Warburg, Angew. Chem. 45, 1; 1932 (Nobelvortrag).
Vgl. die Zusammenfassungen von H. Fischer, Naturwiss. 17, 611; 1929.
— H. Fischer Angew. Chem. 44, 617; 1931 (Nobelvortrag). — Ferner H. Fischer u. Treibs, Hdbch. Biochem., Erg.-Bd. 72; 1930.
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Vgl. auch O.Warburg u. Negelein, B. 63, 1816; 1930.
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Vgl. Zusammenfassung von O.Warburg, Biochem. Zs 166, 386; 1925.
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— Vgl. auch O. Warburg, Kubowitz u.Christian, Biochem. Zs 221, 494; 1930.
O. Warburg, Kubowitz u.Christian, Biochem. Zs 233, 240; 1931.
— O. Warburg, Kubowitz u.Christian, Biochem. Zs 242, 170; 1931.
O. Warburg u. Christian, Biochem. Zs 242, 206; 1931.
— Vgl. auch E. S. G. Barron u.Harrop, Jl biol. Chem. 79, 65; 1928.
— E. S. G. Barron u.Harrop, Jl biol. Chem. 81, 445; 1929.
E. S. G. Barron u.Harrop, Jl biol. Chem. 84, 83; 1929.
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Bezüglich respiratorischer Farbstoffe vgl. F. Müller u. Biehler, Hdbch. Biochem. 1, 405; 1924.
Vgl. hierzu H. Fischer u. Treibs, Hdbch. Biochem., Erg.-Bd., 72; 1930.
H. Fischer u. Mitarb., H. 138, 290; 1924. — 153, 54; 1926. — 175, 248; 1928. — Vgl. ferner: A. Treibs, H. 168, 68; 1927. — H. v. Euler, Fink u. Hellström, H. 169, 10; 1927. — O. Schumm, H. 147, 184, 221; 149, 111; 150, 276; 1925. — 152, 147; 154, 171; 1926.— 170, 1; 1927.
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H. v. Euler, Fink u. Hellström, H. 164, 69; 169, 10; 1927. — H.Fink, H. 210, 197; 1932.
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O.Warburg u. Negelein, Biochem. Zs 244, 9; 1932.
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— Vgl. auch F. M. Stone u. Coulter, Jl gen. Physiol. 15, 629; 1932.
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— Vgl. ferner A. Reid, Erg. Fermentforsch. 1, 325; 1932.
O.Warburg, Biochem. Zs 207, 494; 1929.
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— Vgl. auch H. Coupin, C. R. 180, 685; 1925.
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— R Willstätter u. Pollinger, Untersuchung, über Enzyme, S. 521. Berlin 1928.
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— M. Wheldale-Onslow, Biochem. Jl 15, 113; 1921.
— Vgl. auch P.H. Gallagher, Biochem. Jl 17, 515; 1923.
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— Vgl. auch S. Thurlow, Biochem. Jl 19, 175; 1925.
R. Willstätter u. Pollinger, H. 130, 281; 1923.
R. Willstätter u. Pollinger, Untersuchung, über Enzyme, S. 521. Berlin 1928.
Vgl. R. Chodat, Hdbch. biochem. Arb.-Meth. 3, 42; 1910.
— R. Chodat, Hdbch. biol. Arb.-Meth.(4) 1, 330; 1925.
A. Bach u. Chodat, B. 36, 600; 1903.
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A. W. van der Haar, B. 43, 1321; 1910.
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R. Willstätter u. Stoll, A. 416, 21; 1918.
— R. Willstätter, A. 422, 47; 1921.
— R. Willstätter u. Pollinger, A. 430, 269; 1923.
Vgl. besonders R. Willstätter, Pollinger u. Weber, Untersuchung, über Enzyme, S.516, Berlin 1928.
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S. Thurlow, Biochem. Jl 19, 175; 1925.
— K. A. C. Elliott, Biochem. Jl 26, 10; 1932. 6 Zur Methodik siehe Oppenheimers „Fermente”, 3, 1357; 1929.
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— A. Bach u. Chodat, B. 36, 600; 1903.
— A. Bach, B. 47, 2125; 1914. — R. Willstätter u. Mitarb., l. c. (S. 430).
— H. W. Bansi u. Ucko, H. 157, 192; 1926. — 159, 235; 1927.
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— R. Kuhn u. Brann, B. 59, 2370; 1926.
K. Kuhn u. Mitarb., H. 201, 255; 1931.
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K. A.C. Elliott, Biochem. Jl 10, 1281; 1932.
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J. Wolff, C. E. — 148, 946; 1909. — J. Wolff u. de Stoecklin, l. c. (S. 428 u. 434). — W. Madelung, H. 71, 204; 1911.
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G. Gola, Atti R. Accad. Linc. 24, II, 289; 1915.
— G. Gola, Atti R. Accad. Linc. 28, II, 393; 1919.
R.Willstätter, B. 59, 1871; 1926.
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— Wo. Ostwald, Biochem. Zs 10, 1; 1908.
— A. W. van der Haar, B. 43, 1327; 1910.
C. Oppenheimer, Fermente 2, 1326f., 1926.
C. Oppenheimer, Fermente 2 1736f., 1926.
C. Oppenheimer, Fermente 2 1745; 1926.
H. Wieland u. Sutter, B. 61, 1080; 1928.
— R.W. Getchell u. Walton, Jl biol. Chem. 91, 419; 1931.
R. Willstätter u. Pollinger, A. 430, 269; 1923.
R. Kuhn, Hand u. Florkin, H. 201, 255; 1931.
R. Willstätter u. Stoll, A. 416, 21; 1918.
Vgl. z.B. die Monographie von D.B. Hand, Erg. Enzymforsch. 2, 272; 1933.
H. Ucko u. Bansi, H. 159, 235; 1926.
— H. Ucko u. Bansi, H. 164, 52; 1927.
— B. B. Dey u. Sitharaman, Ind. Chem. Soc. 9, 499; 1932.
— R.W. Getchell u. Walton, Jl biol. Chem. 91, 419; 1931.
— Vgl. auch A. J. Smirnow, Biochem. Zs 155, 1; 1925.
K. A. C. Elliott, Biochem. Jl 26, 10; 1932.
R. Willstätter u. Weber, A. 449, 156; 1926.
— H. Ucko u. Bansi, l. c.
— B. B. Dey u. Sitharaman, l. c.
— K. L. Zirm u. Mitarb., Biochem. Zs 245, 290; 1932.
— H. W. Bansi u. Ucko, H. 169, 177; 1927.
Vgl. die unter 2a-c zitierten Arbeiten; ferner A. Bach u. Chodat, B. 37, 1342, 1904.
A. Bach u. Chodat, B. 37 2434, 1904.
A. Bach u. Chodat, B. 37 3785; 1904. — R. W. Getchell u. Walton, l. c.
— J. D. Guthrie, Am. Soc. 53, 242; 1931.
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— R. Willstätter u. Mitarb., A. 449, 156, 1926.
R. Willstätter u. Mitarb., A. 175; 1926.
R. Willstätter, B. 59, 1870; 1926. — Vgl. auch H. W. Bansi u. Ucko, S. 440.
R. Willstätter u. Weber, S. 440. — R. W. Getchell u. Walton, S. 439.
— P. J. G. Mann, Biochem. Jl, S. 440.
— B. B. Dey u. Sitharaman, S. 439.
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H. Wieland, A. 445, 181; 1925.
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A. Bach, B. 41, 225; 1908.
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— E. W. Getchell u. Walton (S. 445, 1. c).
— F. Bering, Münch. med. Ws 59, 2795; 1912.
— H. Reinle, Biochem. Zs 115, 1; 1921.
— R. Willstätter u. Weber, A. 449, 156; 1926.
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— Vgl. auch A. B. Callow, Biochem. Jl 20, 247; 1926.
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Methylglyoxalbildung aus Hexosediphosphorsäure, siehe z. B. Neuberg u. Kobel, Biochem. Zs 229, 255; 1930.
Umwandlung des Methylglyoxals, siehe Neuberg, Biochem. Zs 49, 502; 1913.
— 51, 484; 1913.
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Neuberg u. Karczag, Biochem. Zs 36, 76; 1911.
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Harden u. Young, Proc. Chem. Soc. 21, 189; 1905.
Ob das Methylglyoxal selbst oder irgendein Isomeres desselben tatsächlich den aktiven 3-C-Körper darstellt, der nach Neubergs Schema die weiteren Abbaureaktionen bis zu Milchsäure bzw. Alkohol und Kohlensäure durchlaufen kann, bleibt wohl noch eine offene Frage. Richtiger wäre vielleicht, über die Konstitution des aktiven 3-C-Körpers bis auf weiteres keine Aussage zu machen. Diese Frage kann erst später näher erörtert werden.
— Nilsson, Zs f. angew. Chem. 46, 647; 1933.
Ehrlich, Das Sauerstoffbedürfnis des Organismus. Berlin 1885.
Thunberg, Die colorimetrische Vakuum-Mikromethode für Studium der Wasserstoff-aktivierenden Stoffwechselenzyme in: Oppenheimer-Pincussen, Die Fermente und ihre Wirkungen. Bd. 3, S. 1118; 1928.
Siehe z. B. Oppenheimer, Die Fermente und ihre Wirkungen.
Batelli u. Stern, Bioehem. Zs 33, 315; 1911.
— Meyerhof, H. 102, 1; 1918.
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Auhagen, H. 204, 149; 1932.
— 209, 20; 1932.
— Biochem. Zs 258, 330; 1933.
Siehe hierzu z. B. Ahlgren. Zur Kenntnis der tierischen Gewebsoxydation. Skand. Arch. Physiol. 47, Supplement.
Vgl. hierzu besonders S. 474.
Euler u. Nilsson, H. 160, 234; 1926.
— 162, 72; 1926.
Euler u. Nilsson, H. 162, 81; 1926.
— 162, 264; 1926.
— Siehe auch Euler, Nilsson u. Jansson, H. 163, 202; 1926.
— 2 Euler u. Myrbäck, H. 139, 15; 1924.
Einige Beobachtungen aus dieser Zeit haben eine Möglichkeit angedeutet, der Natur dieser durch die Co-Zymase aktivierten Oxydoreduktion auf die Spur zu kommen. Euler und Myrbäck (H. 165, 28; 1927) konstatierten nämlich, dass die Co-Zymase auch bei der Acet-aldehydumsetzung in der Trockenhefe als Aktivator funktioniert. Im Anschluss an die zuerst von Parnas in der Leber nachgewiesene Acetaldehyddismutation (Biochem. Zs 28, 274; 1910) wurde dies als eine Acetaldehyddismutation unter Mitwirkung von Co-Zymase betrachtet und die Co-Zymase deswegen als Co-Mutase angesprochen. Die Frage, inwieweit bei der enzymati-schen Acetaldehyddismutation die Co-Zymase als Aktivator beteiligt ist, hat sich später komplizierter erwiesen, als zuerst angenommen wurde (vgl. S. 482).
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Embden u. Zimmermann, H. 167, 114; 1927.
Meyerhof u. Lohmann, Biochem. Zs 185, 113; 1927.
— Siehe auch Meyerhof, Die chemischen Vorgänge im Muskel (Julius Springer: Berlin 1930).
Euler u. Myrbäck, Lieb. Ann. 464, 56; 1928.
Nilsson, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 10 A, Nr. 7; 1930.
— Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi 10 B, Nr. 1; 1928.
— Siehe auch Sv. kem, tidskr. 41, 169; 1929.
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Nilsson, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 10 A, Nr. 7; 1930.
Robison and King, Chem. Ind. 48, 143; 1929.
— Biochem. Jl 25, 323; 1931.
Nilsson, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 10 A, Nr. 7; 1930.
— Biochem. Zs 258, 198; 1933.
D. h. in einer derartigen Reaktionsmischung findet auch ohne Zugabe von Acetaldehyd eine Phosphorylierung der Glucose statt, jetzt jedoch zu einem ungleich viel kleineren Betrage als in Gegenwart von Acetaldehyd. Nilsson ist geneigt, anzunehmen, dass diese Phosphorylierung derselben Natur ist wie die Phosphorylierung in Gegenwart von Acetaldehyd. Die Funktion des Acetaldehyds als Acceptor ist in diesem Falle von den zelleigenen Acceptoren der Hefe übernommen worden (vgl. S. 471).
Siebe Anmerkung S. 459.
Nilsson, Sv. kern, tidskr. 41, 169; 1929.
— Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 10 A, Nr. 7; 1930.
— Biochem. Zs 258, 198; 1933.
— Zs f. angew. Chem. 46, 647; 1933.
— Sv. kem, tidskr. 45, 129; 1933.
Vgl. hierzu Lohmann, Biochem. Zs 262, 137; 1933.
Meyerhof, Biochem. Zs 183, 176; 1927.
Ohle, Ergebn. d. Physiol. 1931.
Neuberg, Die Gärungsvorgänge und der Zuckerumsatz der Zelle. Jena 1913.
— Siehe auch Oppenheimer, Handbuch der Biochemie, Ergänzungsband 1913, S. 580.
Euler u. Myrbäck, H. 139, 15; 1924.
Euler, Nilsson u. Jansson, H. 163, 202; 1926.
— Euler u. Nilsson, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 9, Nr. 38; 1927.
Robison, Biochem. Jl 26, 2191; 1933.
— Nilsson, Biochem. Zs 258, 198; 1933.
Lohmann, Biochem. Zs 262, 137; 1933.
Smythe u. Gerischer, Biochem. Zs 260, 414; 1933.
Nilsson, Zs f. angew. Chem. 46, 647; 1933. Sehr bemerkenswert ist, wie Lohmann neuerdings (Biochem. Zs 254, 332; 1932) festgestellt hat, dass bei der Milchsäurebildung aus Methylglyoxal das reduzierte Glutathion als Aktivator funktioniert, wogegen die Aufspaltung des Glykogens in Milchsäure auch in Abwesenheit von Glutathion erfolgt.
Nilsson, Biochem. Zs 258, 198; 1933.
— Fischer u. Baer, B. 65, 337; 1932.
Bzw. den „aktiven 3-C-Körper“.
— Meyerhof, Biochem. Zs 183, 176; 1927.
Lobmann, Biochem. Zs 222, 324; 1930. Siehe auch Lipmann und Lohmann, Biochem. Zs 222, 402; 1930.
Nachtrag bei der Korrektur: Tatsächlich finden Neuberg und Kobel neuerdings, dass auch bei der Galaktosevergärung die Glycerinsäure-monophosphorsäure bei Zugabe von Acetaldehyd als Acceptor abgefangen werden kann. Zt. angew. Chem. 46, 711; 1933.
Barrenscheen u. Beneschovsky, Biochem. Zs 265, 159; 1933.
Es handelt sich hier um Bromessigsäurehemmung.
Neuberg u. Kobel, Biochem. Zs 260, 241; 1933.
— 263, 219; 1933.
— 264, 456; 1933.
Barrenschen u. Beneschovsky, Biochem. Zs 265, 159; 1933.
Embden, Deuticke u. Kraft, Klin. Wchschr. 1933, 213.
Die Formeln 1 und 2 werden hier im Text wieder abgedruckt.
Vgl. Nilsson, Zs f. angew. Chem. 46, 647; 1933, sowie Sv. kern, tidskr. 45, 129; 1933.
Barrenscheen u. Beneschovsky, Biochem. Zs 265, 159, 1933.
Holmberg, Kgl. Fysiogr. Sällsk. i Lund Förhandl. Bd. 2, Nr. 7; 1932, sowie Bd. 3, Nr. 8.
Andersson, H. 217, 186; 1933.
Nilsson, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 10 A, Nr. 7; 1930.
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Euler u. Nilsson, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 10 B, Nr. 14; 1931.
Euler, Nilsson u. Auhagen, H.200, 1; 1931.
— Nilsson u. Euler, H. 204, 204; 1931.
Lohmann, Biochem. Zs 241, 67; 1931.
Lohmann, l. c.
— Euler u. Nilsson, H. 208, 173; 1932.
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Meyerhof u. Lohmann, l. c.
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Euler u. Nilsson, H. 194, 260; 1931.
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Euler u. Nilsson, Sv. Vet. Akad. Arkiv f. Kemi Bd. 10 B, Nr. 14; 1931.
Euler u. Nilsson, H. 160, 234; 1926.
— 162, 72; 1926.
— 162, 264; 1926.
— Siehe auch Euler, Nilsson u. Jansson, H. 163, 202; 1926.
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— Vgl. hierzu jedoch Windisch, Bio-chem. Zs 250, 466; 1932.
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J. H. Quastel u. Mitarb., Biochem. Jl 19, 652; 1925.
— J. H. Quastel u. Wooldridge, Biochem. Jl 21, 148; 1927.
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Vgl. z. B. J. B. S. Haldane, Enzymes. London 1930.
J. H. Quastel u. Wooldridge, l. c.
— R. P. Cook und Alcook, l. c.
J. H. Quastel u. Wooldridge, l. c.
— R. P. Cook und Alcook, l. c.
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R. P. Cook, Haldane u. Mapson, Biochem. Jl 25, 880; 1931.
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R. P. Cook, Haldane u. Mapson, Biochem. Jl 25, 534, 880; 1931.
R. P. Cook, Haldane u. Mapson, Biochem. Jl 25, 880; 1931.
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J. H. Quastel u. Wooldridge, Biochem. Jl 21, 1224; 1927.
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Bezüglich neuerer, rein chemischer Modellversuche zu dieser Reaktion vgl. K. Bernhauer u. Stein, Biochem. Zs 249, 219; 1932.
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Vgl. auch H. Wieland u. Claren, A. 492, 183; 1932.
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J. H. Quastel u. Wooldridge, Biochem. Jl 21, 1224; 1927.
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Vgl. auch die S. 508 unter 2a-2c angegebenen Arbeiten.
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— Vgl. ferner 24, 23; 1910.
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Vgl. hierzu H. v. Euler u. Nilsson, Skand. Arch. 59, 201; 1930.
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Zur Spezifitätsfrage vgl. auch F. Bernheim, Biochem. Jl 22, 1178; 1928.
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— J. H. Quastel u. Mitarb., Biochem. Jl 25, 117; 1931.
— Vgl. auch T.K. Walker u. Mitarb., Biochem. Jl 25, 129; 1931.
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J. B. S. Haldane, Nature 121, 207; 1928.
— J. B. S. Haldane, Enzymes, London 1930.
M. E. Collett u. Mitarb., Jl biol. Chem. 58, 793; 1923.
— M. E. Collett u. Mitarb., Jl biol. Chem. 82, 429; 1929.
— M. E. Collett u. Mitarb., Jl biol. Chem. 100, 271; 193`3.
M. E. Collett u. Mitarb., Jl biol.Chem. 58, 793; 1923.
— 82, 429; 1929.
— 100, 271; 1933.
F. Battelli u. Stem, Biochem. Zs 34, 263; 1911.
E. Buchner u. Meisenheimer, B. 36, 634; 1903. —
E. Buchner u. Gaunt, A. 349, 140; 1906.
F. Battelli u. Stern, Soc. Biol. 67, 419; 1909.
— 68, 5; 1910.
— Biochem. Zs 28, 145; 1910.
J. Hirsch, Biochem. Zs 77, 129; 1916. —
H. Wieland, B. 46, 3327; 1913.
D. Müller, Biochem. Zs 238, 253; 1931.
— 254, 97, 102; 1932.
— 262, 239; 1933.
— 268, 152; 1934.
Vgl. z. B. F. Visser’t Hooft, Dissert., Delft 1925. —
Vgl. hierzu: O. Warburg u. Negelein, Biochem. Zs 262, 237; 1933.
H. Wieland u. Sevag, A. 501, 151; 1933. —
M. G. Sevag, A. 507, 92; 1933.
J. G. Davis, Biochem. Zs 265, 90; 267, 357; 1933.
267, 357;
J. H. Quastel u. Whetham, Biochem. Jl 19, 520; 1925.
— R. P. Cook u. Stephenson, Biochem. Jl 22, 1368; 1928.
— 24, 1538; 1930. —
H. Braun u. Vásárhelyi, Zbt. Bakt. (1) 127, 105; 1932.
— K. Aaron, Biochem. Zs 268, 121; 1934.
Siehe z. B. Wl. S. Butkewitsch u. Fedoroff, Biochem. Zs 219, 103; 1930.
— T. Chrzaszcz u. Mitarb., Biochem. Zs 250, 254; 1932.
— K. Bernhauer u. D Mitarb., 240, 232; 1931.
— — 253, 16, 1932,
— 30, 37.—
H. Lundin, Biochem. Zs 142, 454; 1923. —
O. Meyer-hof, Biochem. Zs 162, 43; 1925.—
H. Wieland u. Mitarb., A. 492, 183; 1932. — 503, 70; 1933.
W. Zaleski, Biochem. Zs 69, 289; 1914.—
T. Thunberg, Arch. int. physiol. 18, 601; 1922.
— Biochem. Zs 206, 109; 1929.
— Lunds Univ. Årsskrift 25, Nr. 9; 1929.
— Oppenheimers „Fermente“ 3, 1127; 1929.—
T. Thunberg, Skand. Arch. 46, 137; 1924.
F. Battelli u. Stern, Arch. int. physiol. 18, 403; 1922. —
H. Mizusawa, Jl Biochem. 18, 243; 1933.
J. Pringsheim, Biochem. Zs 12, 143; 1908. —
W. Schweisheimer, Arch. klin. Med. 109, 271; 1913.
G. Ahlgren, Act. med. scand. 57, 508; 1923.
Z. B.: J. Meisenheimer, Hdbch. biol. Arb.-Meth. (4) 1, 315; 1925.
— L. Stern u. Battelli, Oppenheimers „Fermente“ 3, 1348; 1929. —
D. Müller, Biochem. Zs 238, 253; 1931.
D. Müller, Biochem. Zs 262, 239; 1933.
— 268, 152; 1934.
— Siehe weiter: Oppenheimers „Fermente“, 3, 1224; 1929.
H. Wieland u. Frage, H. 186, 195; 1930.
H. Wieland u. Bertho, A. 467, 95; 1928. —
A. Bertho, A. 474, 1; 1929. —
C. Neuberg u. Nord, Biochem. Zs 96, 158; 1919.
— Vgl. auch Oppenheimers „Fermente“ 3, 1338; 1929.
Nach Battelli u. Stern, S. 573. —
H. Mizusawa, S. 575.—
D. Müller, S. 576.—
A. Bertho, S. 576.—
D. Müller, S. 576.—
T. Thunberg, S. 575.
C. Neuberg u. Mitarb., Biochem. Zs 166, 454; 1925.
— Naturwiss. 14, 758; 1926.
— E. Simon, Biochem. Zs 224, 253; 1930.
Siehe auch A. Bertho u. Basu, A. 485, 26; 1931;
sowie die Zusammenfassung von A. Bertho, Erg. Enzymforsch. 1, 231; 1932.
J. H. Quastel u. Wooldridge, Biochem. Jl 21, 1224; 1927.
C. Neuberg u. Nord, Biochem. Zs 96, 158; 1919. — Dort auch die gesamte ältere Literatur. —
C. Neuberg u. Gottschalk, Biochem. Zs 146, 164, 185; 1924.
F. Battelli u. Stern, Biochem. Zs 28, 145; 1910. —
H. Wieland u. Bertho, A. 467, 95; 1928. —
H. Wieland u. Claren, A. 492, 183; 1932. —
A. Bertho, A. 474, 1; 1929. — Erg. Enzymforsch. 1, 231; 1932.
H. Tamiya u. Tanaka, Act. phytochim. 5, 167; 1930.
R. Willstätter, Kuhn u. Bamann, B. 61, 886; 1928.
K. Tanaka, Act. phytochim. 5, 238; 1931. —
L. Stern u. Battelli, Oppen-heimers „Fermente“ 3, 1345; 1929. —
D. Müller, Biochem. Zs 268, 152; 1934.
A. Reid, Biochem. Zs 242, 159; 1931.
O. Warburg, Negelein u. Haas, Biochem. Zs 266, 1; 1933. — Nach einer neuesten Mitteilung von Negelein und Gerischer (Biochem. Zs 268, 1; 1934) gelingt dieser Nachweis auch bei Azotobacter; doch handelt es sich hier offenbar nicht um das bekannte „Atmungs-ferment“ vom Phäohämintypus (S. 336f.).
Vgl. J. Banga, Schneider u. v. Szent-Györgyi, Biochem. Zs 240, 454; 1931.
H. v. Euler, Chemie der Enzyme 1, 189; 1920.
H. Tamiya, Hida u. Tanaka, Act. phytochim. 5, 119; 1930. —
H. Mizusawa, Jl Biochem. 18, 243; 1933. —
T. Thunberg, Arch. int. physiol. 18, 601; 1922.
B. Andersson, H. 217, 186; 1933.
P. Battelli u. Stern, Biochem. Zs 34, 263; 1911.
Literatur, vor allem präparative Angaben siehe Oppenheimers „Fermente“ 2, 1595; 1926. — 3, 1338; 1929. — Vgl. ferner M. Cozic, C. E. 196, 1740; 1933.
A. J. Virtanen u. Bärlund, Biochem. Zs 169, 169; 1926.
O. Meyerhof, Pflüg. Arch. 175, 20; 1919.
J. H. Quastel u. Whetham, Biochem. Jl 19, 520; 1925.
C. Neuberg u. Tir, Biochem. Zs 32, 323: 1911. —
O. Meyerhof, Pflüg. Arch. 170, 428; 1918. —
T. Thunberg, Biochem. Zs 206, 109; 1929. —
Oppenheimers „Fermente“ 3, 1127; 1929. —
Skand. Arch. 46, 137; 1924.
N. Alwall, Skand. Arch. 58, 65; 1929. —
Vgl. auch D. R. Davies u. Quastel, Biochem. Jl 26, 1672; 1932. —
T. Thunberg, Skand. Arch. 43, 275; 1923. —
Vgl. G. Ahl-gren, Skand. Arch. 44, 196; 1923.
— Act. ophtalm. 5, 1; 1927.
F. Battelliu, Stern, Biochem. Zs. 67, 443; 1914. —
E. Essen-Möller, Skand. Arch. 48, 99; 1926.
N. Alwall, Skand. Arch. 55, 100; 1928. —
58, 65; 1929. —
G. Ahlgren, Skand. Arch. 47 (Suppl.), 1; 1925.
M. E. Collett, Clarke u. McGavran, Jl biol. Chem. 82, 435; 1929.
T. Broman, Skand. Arch. 59, 25; 1930.
A. Hahn u. Haarmann, Zs Biol. 90, 231; 1930.
— 92, 355; 1932.
F. Lipmann, Biochem. Zs 196, 1; 1928.
R. Nilsson, Ark. kemi 10 A, Nr 7; 1930.
— H. v. Euler u. Nilsson, Skand. Arch. 59, 301; 1930.
G. Embden, Deuticke u. Kraft, Klin. Ws. 12, 213; 1933. —
C. Neuberg u. Kobel, Biochem. Zs 260, 241; 263, 219; 1933.
263, 219;
219, —
H. K. Barrenscheen u. Beneschovsky, Biochem. Zs 265, 159; 1933. —
O. Meyerhof u. Kiessling, Biochem. Zs 264, 40; 267, 313; 1933.
267, 313;
267, 313;
313;
J. McGavran u. Rheinberger, Jl biol. Chem. 100, 267; 1933.
J. H. Quastel u. Wooldridge, Biochem. Jl 21, 148, 1224; 1927.
1224;
O. Meyerhof, Pflüg. Arch. 175, 20; 1919. —
M. E. Collett u. Mitarb., Jl biol. Chem. 82, 429; 1929.
— 100, 271; 1933.
O. Meyerhof, Pflüg. Arch. 175, 20; 1919. —
N. Alwall, Skand. Arch. 55, 100; 1929.
D. R. Davies u. D Quastel, Biochem. Jl 26, 1672; 1932. —
E. Essen-Möller, Skand. Arch. 48, 99; 1926.
U. v. Euler, Skand. Arch. 59, 123; 1930. —
G. Ahlgren, Skand. Arch. 47 (Suppl.), 1; 1925.
O. Meyerhof, H. 102, 1; 1918. —
Literaturzusammenstellung bis 1930 bei H. v. Euler u. Nilsson, Skand. Arch. 59, 201; 1930.
— Bezüglich Pflanzensamen vgl. B. Andersson, H. 210, 15; 1932.
— Vgl. ferner H. J. Deuticke, H. 192, 193; 1930.
— Pflüg. Arch. 230, 556; 1932,
C. Oppenheimer, Fermente, 2, 795ff., 1316f., 1382ff., 1708; 1926.
1316f., 1382ff., 1708;
1382f., 1708;
1708;
S. Lang, Hofm. Beitr. 5, 321; 1904. —
M. Savaré. Hofm. Beitr. 9, 141; 1907. —
G. Bostock, Biochem. Jl 6, 48, 388; 1912.
388;
O. v. Fürth u. Friedmann, Biochem. Zs 26, 435; 1910. —
P. A. Levene u. Meyer, Jl biol. Chem. 15, 475; 1913.
— 16, 555; 1914. —
K. Shibata, Hofm. Beitr. 5, 384; 1904. —
E. Abderhalden u. Schittenhelm, H. 49, 26; 1906. —
H. Pringsheim, Biochem. Zs 12, 15; 1908. —
Wl. Butkewitsch, Biochem. Zs 16, 411; 1909. —
K. G. Dernby, Biochem. Zs 81, 107; 1917.
W. Palladin, B. bot. Ges. 6, 296; 1888.
— U. Suzuki, Bull. Agr. Univ. Tokyo 2, 409; 1896/97.
— Wl. Butkewitsch, Biochem. Zs 16, 411; 1909.
— 41, 431; 1912.
T. Thunberg/ Skand. Arch. 40, 1; 1920.
G. Ahlgren, Act. med. scand. 57, 508; 1923. —
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Soc. Biol. 90, 1187; 1924.
H. Wieland u. Bergel, A. 439, 196; 1924. —
C. Oppenheimer, Fermente 2, 1383; 1926.
D. M. Needham-Moyle, Biochem. Jl 18, 351; 1924.
— 24, 208; 1930.
O. Meyerhof, Lohmann u. Meier, Biochem. Zs 157, 459; 1925.
B. Kisch, Biochem. Zs 238, 351; 1931. —
H. A. Krebs, Klin. Ws. 11, 1744; 1932.
J. H. Quastel u. D Mitarb., Biochem. Jl 19, 645; 1925. —
Biochem. Jl 19, 652; 1925. —
Biochem. Jl 25, 117; 1931.
H. Braun u. Wördehoff, Zbl. Bakt. (1) 50; 1933. —
K. Aaron, Biochem. Zs 268, 121; 1933.
B. Andersson, H. 217, 186; 1933. —
W. Grassmann u. Bayerle, Biochem. Zs 268, 220; 1934.
E. Rosling, Skand. Arch. 45, 132; 1924. —
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J. H. Quastel u. Mitarb., Biochem. Jl 26, 725, 1672; 1932.
1672;
G. M. Wishart, Biochem. Jl 17, 103; 1923. —
C. G. Holmberg, Akad. Abhandl., Lund 1933.
E. C. Glover, Soc. Biol. 107, 1603; 1931. —
B. Kisch, Biochem. Zs 237, 226; 238, 351; 1931.
238, 351;
B. Kisch, Biochem. Zs 242, 26, 437; 1931.
437;
— 244, 451; 1931.
— 247, 365; 1932.
B. Kisch, Biochem. Zs 244, 459; 1931.
Biochem. Zs 237, 226; 1931. — 247, 354; 1932. —
Neuere Zusammenfassungen der Arbeiten von B. Kisch, Münch. med. Ws. 79, 1947; 1932.
— Zs Kreislaufforsch. 25, 5; 1933.
— Med. Welt 7, 1164; 1933.
H. A. Krebs, Klin. Ws. 11, 1744; 1932.
— H. 217, 191; 1933.
H. A. Krebs u. Henseleit, Klin. Ws. 11, 757, 1137; 1932.
1137;
— H. 210, 33; 1932.
G. Embden, Hofm. Beitr. 11, 348; 1908. —
E. Friedmann, Hofm. Beitr. 11, 177; 1908.—
M. Konishi, H. 143, 188; 1925.
— Ferner: V. du Vigneaud, Jl biol. Chem. 98, 565; 1932.
H. A. Krebs, H. 218, 157; 1933.
J. H. Quastel u. Whetham, Biochem. Jl 19, 645; 1925. —
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B. Kisch, Biochem. Zs 263, 75; 1933.
J. H. Quastel u. Wheatley, Biochem. Jl 27, 1609; 1933.—
J.H. Quastel u. Wooldridge, Biochem. Jl 21, 1224; 1927.
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E.W. McHenry u. Gavin, Biochem. Jl 26, 1365; 1932.
A. J. Kendall u. Mitarb., Jl Inf. Dis. 40, 689; 1927.
— 41, 137; 1927.
S. Edlbacher, H. 157, 106; 1926. —
S. Edlbacher u. Simons, H. 167, 76; 1927.
S. Edlbacher u. Kraus, H. 191, 225; 1930. — 195, 267; 1931.
— F. Kauffmann u. Mislowitzer, Biochem. Zs 226, 325; 1930.
— E. Abderhalden u. Buadze, H. 200, 87; 1931.
Zur Konfigurationsbeziehung vgl. P. Karrer u. Mitarb., Helv. 9, 301; 1926.
T. Thunberg, Skand. Arch. 40, 1; 1920. —
M. E. Collett u. D Mitarb., Jl biol. Chem. 100, 271; 1933. —
G. Ahlgren, Act. med. scand. 57, 508; 1923.
H. Wieland, A. 436, 229; 1924.
A. Fodor u. Frankenthal, Biochem. Zs 225, 417; 1930.
— 238, 268; 1931. —
Biochem. Zs 246, 414; 1932.
R. P. Cook, Biochem. Jl 24, 1526; 1930. —
R. P. Cook u. Stephenson, Biochem. Jl 22, 1368; 1928.
— 24, 1538; 1930. —
L. Karczag u. Móczár, Biochem. Zs 55, 79; 1913.
— C. Neuberg, Biochem. Zs 67, 90, 122; 1914.
— C. Neuberg, Biochem. Zs 67, 1914. 122; —
C. Neuberg u. Mitarb., Biochem. Zs 166, 454; 1925.
— 253, 225; 1932. —
J. G. Davis, Biochem. Zs 265, 90; 267, 357; 1933.
267, 357;
H. Wieland u. Franke, A. 457, 1; 1927. — 464, 101; 1928. — 475, 19; 1929.
— K. Meyer, Jl biol. Chem. 103, 39; 1933.
O. Meyerhof, D. chem. Vorgge. i. Muskel. Berlin 1930; z. B. S. 15, 48, 54, 229. —
O. Meyerhof, Lohmann u. Meier, Biochem. Zs 157, 459; 1925. —
J. H. Quastel u. Wheatley, Biochem. Jl 26, 725; 1932.
— 27, 1609; 1933.
— D. R. Davies u. Quastel, Biochem. Jl 26, 1672; 1932.
Zur Frage der Brenztraubensäure im Muskel vgl. auch E. M. Case u. Mitarb., Biochem. Jl 25, 1319; 1931.
— 26, 753, 759; 1932.
— 759;
C. Neuberg u. Weinmann, Biochem. Zs 200, 473; 1928.
H. Lundin, Biochem. Zs 142, 463; 1923.
— Vgl. J. Marian, Bioehem. Zs 150, 281; 1924. —
St. Weiss u. Altai, Zs exp. Med. 47, 606; 1925. —
P. A. Shaffer, Jl biol. Chem. 47, 433; 49, 143; 1921.
49, 143;
— 54, 399; 1922.
— 61, 545; 1924. —
M. Henze, u. Mitarb., H. 189, 121; 193, 88; 1930. — 195, 248; 200, 106; 1931. — 206, 1; 212, 111; 1932.
E. Rosling, Skand. Arch. 45, 132; 1924.
P. Mayer, Biochem. Zs 62, 462; 1914.
— H. Wieland, A. 436, 229; 1924.
— A. Hahn u. Haarmann, Zs Biol. 87, 465; 1928.
— — 88, 587; 1929. —
C. Neuberg u. Mitarb., Biochem. Zs 32, 323; 36, 76; 1911.
36, 76;
— P. Mayer, Biochem. Zs 50, 283; 1913. —
G. Ahlgren, Act. med. scand. 57, 508; 1923.
— Soc. Biol. 90, 1185; 1924. —
C. Neuberg u. Mitarb., Biochem. Zs 67, 90; 1914.
— 166, 476; 1925. —
J. H. Quastel, Biochem. Jl 18, 365; 1929.
T. Thunberg, Arch. int. physiol. 18, 601; 1922. —
G. M. Wishart, Biochem. Jl 17, 103; 1923.
Literaturzusammenstellung über Carboxylase (und ihr Co-Ferment) in tierischen Organen bei E. Auhagen, Biochem. Zs 258, 331; 1933.
Die enzymatische Natur der Umwandlung ist zuerst von Cohnheim beschrieben worden (vgl. Schittenhelm, H. 57, 21; 1908).
Coombs, Biochem. Jl 21, 1259; 1927.
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— Was die Beziehung der Milch-Xanthinoxydase zu anderen Enzymen der gleichen Art betrifft, so kam S. Thurlow zum Ergebnis, dass Hypoxanthin, Xanthin und Adenin imstande sind, Aldehyd in dem Nitrit oxydierenden System der Milch, welches von Haas und Hill als „Itate“ bezeichnet wurde, zu ersetzen. (Haas u. Hill, Biochem. Jl 17, 671; 1923.) Die Auffassung von Haas und Hill über das besondere nitratreduzierende System hat sich nicht aufrecht erhalten lassen.
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v. Euler, H., Franke, W., Nilsson, R., Zeile, K. (1934). Die Enzyme der Oxydation und Reduktion. In: Die Katalasen und die Enzyme der Oxydation und Reduktion. Chemie der Enzyme, vol 3. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-90861-3_2
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