Amylasen

  • Karl Josephson
  • Knut Sjöberg
Part of the Chemie der Enƶyme book series (CDE, volume 1)

Zusammenfassung

In diesem Kapitel wollen wir diejenigen Enzyme behandeln, welche die Bestandteile der Stärke, ferner das Glykogen und endlich die nächsten Abbauprodukte dieser Stoffe zu spalten vermögen.

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Literatur

  1. 1.
    Maquenne u. Roux, Ann. D. Chim. Et de Phys. (8) 9, 179; 1906.Google Scholar
  2. 1.
    Gatin-Gruzewska, C. r. 146, 540; 1908.Google Scholar
  3. 2.
    Malfitano u. Moschkoff, C. r. 150, 710; 1910;Google Scholar
  4. 2.
    Malfitano u. Moschkoff, C. r. 151, 817; 1910.Google Scholar
  5. 3a.
    M. Samec, Kolloidchem. Beih. 6, 23; 1914.Google Scholar
  6. 3b.
    — M.Samec u.E Haedtl, Kolloidchem. Beih. 12, 280, 1910.Google Scholar
  7. 3c.
    — M. Samec u. A. Mayer, Kolloidchem. Beih. 13, 272; 1921.Google Scholar
  8. 4.
    Ling u. Nanji, Jl Chem. Soc. 123, 2666; 1923.Google Scholar
  9. 1.
    Lintner, Jl prakt. Chem. 39, 378; 1886.Google Scholar
  10. 2.
    Zulkowsky, Chem. Ber. 13, 1398; 1880.Google Scholar
  11. 3a.
    W. Ziese, Dissertation, München 1928.Google Scholar
  12. 3b.
    — Vgl. Oppenheimer-Pincussen, Die Methodik der Fermente, S. 278; 1927.Google Scholar
  13. 4a.
    Euler u. Myrbäck, Lieb. Ann. 428, 1; 1922.Google Scholar
  14. 4b.
    — Euler u. Bergman, Koll. Zs 31, 81; 1922.Google Scholar
  15. 4a.
    — Euler u. Landergren, Koll. Zs 31, 89; 1922.Google Scholar
  16. 5a.
    Lottermoser, Zs f. angew. Chem. 34, 427; 1921;Google Scholar
  17. 5b.
    Lottermoser, Zs f. angew. Chem. 36, 508; 1923;Google Scholar
  18. 5c.
    Lottermoser, Zs f. angew. Chem. 37, 84; 1924;Google Scholar
  19. 5d.
    Lottermoser, Zs f. Elektrochem. 27, 496; 1921.Google Scholar
  20. 1a.
    M. Bergmann, Chem. Ber. 57, 755; 1924.Google Scholar
  21. 1b.
    — Yergl. M. Bergmann u. Gierth, Lieb. Ann. 448, 48; 1926.Google Scholar
  22. 1c.
    — Yergl. M. Bergmann u. Gierth, Lieb. Ann. 448, und zwar S. 57 u. ff.; 1926.Google Scholar
  23. 2.
    Samec, Kolloidchem. Beih. 6, 23; 1914.Google Scholar
  24. 3a.
    M. Bergmann hat die Anschauung ausgesprochen, „dass der Unterschied zwischen den krystallisierten, „hochmolekularen“ Stoffen der Kohlenhydratgruppe und zwischen gewöhnlichen krystallisierten Stoffen kein prinzipieller ist, sondern nur in der relativen Festigkeit der übermolekularen Kräfte (z. B. Gitterkräfte) gegenüber Lösungsmitteln begründet ist“. Siehe hierzu M. Bergmann u. E. Knehe, Lieb. Ann. 445, 1; 1925;Google Scholar
  25. 3b.
    M. Bergmann u. E. Knehe, Lieb. Ann. 448, 76; 1926;Google Scholar
  26. 3c.
    M. Bergmann u. E. Knehe, Lieb. Ann. 449, 302; 1926.Google Scholar
  27. 4.
    Siehe hierzu P. Karrer, Polymere Kohlenhydrate, Leipzig 1925, S. 57 u. ff.Google Scholar
  28. 1a.
    H. Pringsheim, Die Polysaccharide, 2. Aufl. Berlin 1923, S. 198 u. ff.Google Scholar
  29. 1a.
    — H. Pringsheim, Chem. Ber. 59, 3008; 1926.Google Scholar
  30. 2a.
    Ling u. Nanji haben die Anschauung ausgesprochen, dass die Grundkörper der Amylose und des Amylopektins von gleicher Molekulargrösse sind (6 G-lucosereste), aber von verschiedener Konfiguration (6 α-Glucosidbindungen in der Amylose; 4 a- und 2 β-Bindungen in dem Amylopektin). Ling u. Nanji, Jl Chem. Soc. 123, 2666; 1923;Google Scholar
  31. 2b.
    Ling u. Nanji, Jl Chem. Soc. 127, 629, 1925.Google Scholar
  32. 2c.
    Ling u. Nanji, Jl Chem. Soc. 127, 636; 1925.Google Scholar
  33. 3.
    Die Vermutung, dass β-Bindungen neben Maltosebindungen in der Stärke vorhanden sind, hat O.V.Friedrichs (Arkiv f. Kemi, Bd. 5, Nr. 2; 1913) zuerst ausgesprochen. Vgl. Euler u. Helleberg, H. 139, 24; 1924. — R. Kuhn, Lieb. Ann. 443, 1; 1925.Google Scholar
  34. 4a.
    H. Pringsheim u. J. Leibowitz, Chem. Ber. 58, 2808; 1925.Google Scholar
  35. 4b.
    — C. S. Hudson, H. Pringsheim u. J. Leibowitz, Jl Amer. Chem. Soc. 48, 288; 1926.Google Scholar
  36. 1a.
    Siehe hierzu H. Pringsheim u. J. Leibowitz, Chem. Ber. 57, 884; 1924.Google Scholar
  37. 1b.
    — Pringsheim u. K. Wolfsohn, Chem. Ber. 57, 887; 1924.Google Scholar
  38. 1c.
    — H. Pringsheim, Chem. Ber. 57, 1581; 1924;Google Scholar
  39. 1c.
    — H. Pringsheim, Chem. Ber. 59, 3008; 1926. — Es ist bemerkenswert, dass auch die β-Hexaamylose Amylobiose und nicht Amylotriose ergibt.Google Scholar
  40. 2.
    H. Pringsheim, Chem. Ber. 59, 3017; 1926.Google Scholar
  41. 3.
    R. Kuhn, Lieb. Ann. 443, 1; 1925.Google Scholar
  42. 4.
    K. Josephson, H. 174, 179; 1928.Google Scholar
  43. 5.
    In einer neuerdings erschienenen Arbeit (Lieb. Ann. 452, 141; 1927) haben M. Bergmann u. E. Knehe die Vermutung ausgesprochen, dass der von ihnen als „Individualgruppe“ der Amylose bezeichneten „Grundkörper“ eine Anhydroglucose ist. Im Gegensatz zu den anderen hier referierten Anschauungen über den Bau der Amylose sollen also nach dieser Theorie keine eigentlichen Glucosidbindungen in der Amylose vorgebildet sein. Die Bildung von Maltose und andern, glucosidische Bindungen enthaltenden Körpern aus der Amylose muss also nach dieser Theorie als Synthese höherer Verbindungen aus der „Individualgruppe“ oder deren Umlagerungsprodukte betrachtet werden. Nach der hier näher referierten Theorie von Josephson soll jedoch in der Amylose ein Zusammentreten zweier Anhydroglucose-molekeln zu einem Disaccharidanhydrid eingetreten sein. Die Ergebnisse von Bergmann und Knehe über die Molekulargrosse der „Triacetylamylose“ brauchen nicht notwendig in Widerspruch mit dieser Vorstellung zu stehen.Google Scholar
  44. 1.
    Brown u. Morris, Jl Chem. Soc. 54, 449; 1889.Google Scholar
  45. 2.
    P. Klason u. K. Sjöberg, Chem. Ber. 59, 40; 1926.Google Scholar
  46. 3.
    H. Pringsheim u. W. Persch, Chem. Ber. 54, 3162; 1921.Google Scholar
  47. 1.
    P. Karrer u. C. Nägeli, Helv. Chim. Acta 169, 679; 1921.Google Scholar
  48. 2a.
    H. Pringsheim u. J. Leibowitz, Chem. Ber. 58, 2808; 1925.Google Scholar
  49. 2b.
    — C. S. Hudson, H. Pringsheim u. J. Leibowitz, Jl Amer. Chem. Soc. 48, 288; 1926.Google Scholar
  50. 3a.
    A. Pictet u. R. Salzmann, Helv. Chim. Acta 7, 934; 1924;Google Scholar
  51. 3a.
    A. Pictet u. R. Salzmann, Helv. Chim. Acta 8, 948; 1925.Google Scholar
  52. 4.
    J. Leibowitz u. P. Mechlinski, Chem. Ber. 59, 2738; 1926.Google Scholar
  53. 1.
    K. Sjöberg, Chem. Ber. 57, 1251; 1924.Google Scholar
  54. 2a.
    H. Pringsheim U.Mitarbeiter, Chem. Ber. 56, 1762; 1923.Google Scholar
  55. 2b.
    — H. Pringsheim U.Mitarbeiter, Biochem. Zs 142, 108; 1923;Google Scholar
  56. 2c.
    — H. Pringsheim U.Mitarbeiter, Biochem. Zs 148, 336; 1924;Google Scholar
  57. 2d.
    — H. Pringsheim U.Mitarbeiter, Biochem. Zs 173, 399; 1926;Google Scholar
  58. 2e.
    — H. Pringsheim U.Mitarbeiter, Biochem. Zs 177, 406; 1926.Google Scholar
  59. 3a.
    A. Pictet u. K. Salzmann, Helv. Chim. Acta 7, 934; 1924;Google Scholar
  60. 3a.
    A. Pictet u. K. Salzmann, Helv. Chim. Acta 8, 948; 1925.Google Scholar
  61. 4.
    R. Kuhn, Lieb. Ann. 443, 1 und zwar S. 36 u. ff.Google Scholar
  62. 5.
    H. Pringsheim, 57, 1581; 1924.Google Scholar
  63. 1.
    K. Sjöberg, H. 162, 223; 1927.Google Scholar
  64. 2.
    Nach H. Pringsheim (Chem. Ber. 58, 1263; 1925) sowie C. Oppenheimer (Die Fermente und ihre Wirkungen, 5. Aufl., S. 650; 1925) soll die Amylobiase mit der eigentlichen β-Amylase identisch sein, welcher Auffassung ich mich nach dem oben Gesagten nicht ohne weiteres anschliessen kann.Google Scholar
  65. 3a.
    A. R. Ling u. D. R. Nanji, Jl Chem. Soc. 123, 2666; 1923;Google Scholar
  66. 3b.
    A. R. Ling u. D. R. Nanji, Jl Chem. Soc. 127, 629; 1925.Google Scholar
  67. 4.
    H. Pringsheim u. E. Schapiro, Chem. Ber. 59, 996; 1926.Google Scholar
  68. 5.
    Osborne u. Zobel, Jl of Physiol. 29, 1; 1903.Google Scholar
  69. 6.
    H. Pringsheim, Chem. Ber. 57, 1581: 1924. — H. 144, 241; 1925.Google Scholar
  70. 7.
    P. Karrer u. B. Joos, H. 141, 311; 1924. — P. Karrer, H. 148, 62; 1925.Google Scholar
  71. 1a.
    Siehe hierzu Gruzewska u. Bierry, C. r. 149, 359; 1909.Google Scholar
  72. 1b.
    — R. Y. Norris, Biochem. Jl 7, 26; 1913.Google Scholar
  73. 1c.
    — Euler u. Josephson, Chem. Ber. 56, 1756; 1923.Google Scholar
  74. 2.
    H. Pringsheim u. A. Beiser, Biochem. Zs 148, 336; 1924.Google Scholar
  75. 3a.
    R. Kuhn, Lieb. Ann. 443, 1; 1925.Google Scholar
  76. 3b.
    — Die Bezeichnung a- oder β-Amylase ist mit der Bezeichnung a- und β-Diastase von Syniewski (Biochem. Zs 158, 87; 1925) nicht zu verwechseln.Google Scholar
  77. 4a.
    K. Josephson, Chem. Ber. 58, 2726; 1925;Google Scholar
  78. 4a.
    K. Josephson, Chem. Ber. 59, 821; 1926.Google Scholar
  79. 1.
    M. Bergmann u. E. Knehe, Lieb. Ann. 452, 141; 1927.Google Scholar
  80. 2.
    H. Pringsheim, Chem. Ber. 59, 3008; 1926.Google Scholar
  81. 3a.
    A. R. Ling u. D. R. Nanji, Jl Chem. Soc. 127, 636, 1925.Google Scholar
  82. 3b.
    A. R. Ling u. D. R. Nanji, Jl Chem. Soc. 127, und zwar S. 651; 1925.Google Scholar
  83. 4a.
    R. Kuhn, Chem. Ber. 57, 1965; 1924.Google Scholar
  84. 4b.
    R. Kuhn, — Lieb. Ann. 443, 1; 1925.Google Scholar
  85. 1.
    Die Bildung von Glucose bei der kombinierten Wirkung verschiedener Amylasen bei Abwesenheit von Maltase konnten P. Rona, D. Nachmansohn u. H. W. Nicolai (Biochem-Zs 187, 328; 1927), sowie K. Sjöberg (unveröffentlichte Versuche) nicht bestätigen.Google Scholar
  86. 2.
    Bei diesen Umlagerungen muss vielleicht auch mit optischen Umkehrerscheinungen (wie die Waldensche) gerechnet werden.Google Scholar
  87. 1.
    Samec, Koll. Beih. 10. 289; 1919.Google Scholar
  88. 1a.
    Siehe Grützner, Pflüg. Arch. 16, 105; 1877.Google Scholar
  89. 1b.
    — Mestrezat, Bull. Soc. Chim. (4) 3, 711; 1908.Google Scholar
  90. 2.
    Schilling, Jahrb. Kinderheilk. 58, 518; 1903. Siehe daselbst auch ältere Arbeiten.Google Scholar
  91. 3.
    Shaw, Albany Med. Ann. 1904 nach Biochem. Zbt. 2, 1458; 1904.Google Scholar
  92. 4a.
    H. Pringsheim u. A. Beiser, Biochem. Zs 148, 336; 1924.Google Scholar
  93. 4b.
    — Siehe hierzu auch Hilda Walker, Biochem. Jl 19, 221; 1925.Google Scholar
  94. 5.
    Litmanowicz u. E. Müller, Zbt. Physiol. u. Pathol. d. Stoffw. N. F. 4, 81, 1909.Google Scholar
  95. 6.
    Burger, Münch. med. Woch. 43, 220; 1896.Google Scholar
  96. 7.
    Jawein, Wiener med. Presse 1892, 578. Zitiert nach Oppenheimer.Google Scholar
  97. 8.
    Christiani, Zbt. med. Wiss. 506; 1905.Google Scholar
  98. 9.
    C. E. Hayden, Amer. Jl Physiol. 45, 461; 1918.Google Scholar
  99. 10a.
    C. C. Palmer, Amer. Jl Physiol. 41, 4; 1916.Google Scholar
  100. 10b.
    C. C. Palmer, Amer. Jl Physiol. 41, 483; 1916.Google Scholar
  101. 11.
    W. Lücking, Deutsche tierärztl. Woch. 34, 257; 1926.Google Scholar
  102. 1.
    A. J. Carlson u. Chittenden, Amer. Jl Physiol. 26, 169; 1910.Google Scholar
  103. 2.
    Ryan, Amer. Jl Physiol. 24, 234; 1909.Google Scholar
  104. 3.
    K. Myrbäck, H. 159, 1 und zwar S. 6; 1926.Google Scholar
  105. 4.
    W. E. Ringer u. van Trigt, H. 82, 484; 1912.Google Scholar
  106. 5.
    Michaelis u. Pechstein, Biochem. Zs 59, 77; 1914.Google Scholar
  107. 6.
    E. Ernström, H. 119, 190; 1922.Google Scholar
  108. 1a.
    A. Hahn u. Mitarbeiter, Zs f. Biol. 71, 287, 1921;Google Scholar
  109. 1b.
    A. Hahn u. Mitarbeiter, Zs f. Biol. 71, 302; 1921;Google Scholar
  110. 1c.
    A. Hahn u. Mitarbeiter, Zs f. Biol. 73, 10; 1921;Google Scholar
  111. 1d.
    A. Hahn u. Mitarbeiter, Zs f. Biol. 74, 217; 1922; 76, 227.Google Scholar
  112. 1a.
    R. V. Morris, Biochem. Jl 7, 26; 1913;Google Scholar
  113. 1a.
    R. V. Morris, Biochem. Jl 8, 421; 1914.Google Scholar
  114. 2.
    Rona u. van Eweyk, Biochem. Zs 149, 174; 1924.Google Scholar
  115. 3.
    Kübel, Pflügers Arch. 76, 276; 1899.Google Scholar
  116. 1a.
    Siehe hierzu Cole, Jl of Physiol. 30, 202, 1904.Google Scholar
  117. 1b.
    Cole, Jl of Physiol. 30, 281; 1904.Google Scholar
  118. 1c.
    — Bierry, Giaja u. Henri, C. r. Soc. Biol. 60, 479; 1906.Google Scholar
  119. 1d.
    — E. Starkenstein, Biochem. Zs 24, 210; 1910.Google Scholar
  120. 1e.
    — Bierry, Biochem. Zs 40, 357; 1912.Google Scholar
  121. 2.
    J. Wohlgemuth, Biochem. Zs 9, 10; 1908.Google Scholar
  122. 3.
    Neilson u. Terry; Amer. Jl Physiol. 22, 43; 1908.Google Scholar
  123. 4a.
    Frieker, Arch. Verdau. 16, 162 u. 369; 1910.Google Scholar
  124. 4b.
    Frieker, Arch. Verdau. 16, u. 369; 1910.Google Scholar
  125. 5.
    Michaelis u. Pechstein, Biochem. Zs 59, 77; 1914.Google Scholar
  126. 6a.
    Rockwood (Jl Amer. Chem. Soc. 41, 228; 1919) fand auch die Anionen der Weinsäure und der Oxalsäure sehr wenig bzw. nicht wirksam,Google Scholar
  127. 6b.
    während nach einer älteren Beobachtung von John (Yirch. Arch. 122, 271; 1890) Oxalsäure stark hemmen soll.Google Scholar
  128. 1.
    Siehe z. B. Roger, Soc. Biol. 64, 16; 1908.Google Scholar
  129. 2a.
    Rockwood, Jl Amer. Chem. Soc. 39, 2745; 1917.Google Scholar
  130. 2b.
    — Ygl. aber Wohlgemuth, 1. c. 1908.Google Scholar
  131. 2c.
    — H. C. Sherman u. M. Caldwell, Jl Amer. Chem. Soc. 44, 2926; 1922.Google Scholar
  132. 3.
    Rockwood, Jl Amer. Chem. Soc. 46, 1641; 1924.Google Scholar
  133. 4.
    H. C. Sherman u. F. Walker, Jl Amer. Chem. Soc. 43, 2461; 1921.Google Scholar
  134. 1a.
    Wohlgemuth, Bioehem. Zs 21, 432; 1909.Google Scholar
  135. 1b.
    — Groll (Ned. Tijdsehr. Geneesk. 64, 1920) untersuchte neuerdings die Galle selbst, also die Summe aller Gallenbestandteile und fand eine Aktivierung der Speichelamylase nur bei geringer Gallenkonzentration (0,1%), während mittlere Konzentrationen keine und Konzentrationen über 5% eine hemmende Wirkung ausübten (vgl. die Ergebnisse bei der Pankreasamylase S. 370).Google Scholar
  136. 2.
    Buglia, Biochem. Zs 25, 239; 1910.Google Scholar
  137. 3.
    Siehe Wohlgemuth, Biochem. Zs 33, 303; 1911.Google Scholar
  138. 4a.
    Lapidus, Biochem. Zs 30, 39; 1911.Google Scholar
  139. 4b.
    — Starkenstein, Biochem. Zs 33, 423; 1911.Google Scholar
  140. 4c.
    Minami, Biochem. Zs 39, 355; 1912.Google Scholar
  141. 5.
    K. Hizume, Biochem. Zs 146, 52; 1924.Google Scholar
  142. 6.
    IT. Olsson, H. 117. 91 und zwar S. 120; 1921.Google Scholar
  143. 7.
    Euler u. Josephson, H. 127, 99;. 1923.Google Scholar
  144. 1a.
    Wohlgemuth, 1. c. 1908, S. 18.Google Scholar
  145. 1b.
    — Rockwo d, Jl Amer. Chem. Soc. 41, 228; 1919. Kübel (1, c. 1899) sowie Patten u. Stiles, Amer. Jl Physiol. 17, 26; 1906 fanden eine Beschleunigung.Google Scholar
  146. 2.
    Hata, Biochem. Zs 17, 156; 1909.Google Scholar
  147. 3.
    U. Olsson, H. 117; 1921.Google Scholar
  148. 4.
    H. C. Sherman u. M. Wayman, Jl Amer. Chem. Soc. 43, 2454; 1921.Google Scholar
  149. 5.
    Myrbäck, H. 159, und zwar S. 48 u. ff.; 1926.Google Scholar
  150. 1.
    Smorodinzew u. Iliin, Biochem. Zs 141, 297; 1923,Google Scholar
  151. 2.
    Smorodinzew u. Nowokoff, Biochem. Zs 140, 12; 1923.Google Scholar
  152. 3.
    Kende, Biochem. Zs 82, 9; 1917.Google Scholar
  153. 4.
    J. Jacobson, Soc. Biol. 83, 1054; 1920.Google Scholar
  154. 1a.
    R. H. Chittenden u. Martin, Trans. Conn. Acad. 7, Malys Jb. 15, 263; 1885.Google Scholar
  155. 1b.
    — Chittenden u. Smith, eb. 6; Malys Jb. 15, 256 ff. 1885.Google Scholar
  156. 1c.
    Chittenden u. Painter, eb. 7; Malys Jb. 15, 256 ff. 1885. Zitiert nach Oppenheimer-Kuhn.Google Scholar
  157. 2.
    Mc Guigan, Jl Biol. Chem. 39, 273; 1919.Google Scholar
  158. 3a.
    Auch in den älteren Arbeiten (Maszewski, H. 31, 58; 1900. — Bielfeld, Zs f. Biol. 41, 360; 1901.Google Scholar
  159. 3b.
    — Simon, Jl de Phys. Pathol. 9, 261; 1907) bleibt der Einfluss der Acidität und der Neutralsalze ganz unberücksichtigt.Google Scholar
  160. 1.
    C. L. Evans, Jl Biol. Chem. 39, 273; 1919.Google Scholar
  161. 2.
    Myrbäck, Jl Biol. Chem. 39, 1919. loc. cit. S. 36 u. ff.Google Scholar
  162. 1.
    E. Ernström, H. 119, 190 und zwar S. 228 u. ff.; 1922.Google Scholar
  163. 1.
    Bourquelet, C. r. 104, 576; 1887.Google Scholar
  164. 2a.
    Slosseu. Limbosch, Arch. intern. Physiol. 6, 365; 1908.Google Scholar
  165. 2b.
    — Siehe auch K. Hizume, Biochem. Zs 146, 52; 1924.Google Scholar
  166. 3.
    Vgl. hierzu die Angaben von Vernon bezüglich Pankreas-Amylase S. 368.Google Scholar
  167. 1.
    K. Hizume, Biochem. Zs 146, 52; 1924.Google Scholar
  168. 2.
    Hinsichtlich der Angaben über Steigerung der Aktivität inaktivierter Amylase wird auf den I. Teil, S. 269–270 hingewiesen.Google Scholar
  169. 3a.
    Hammarsten, Uppsala läkarefören. förhandl. 6, 471; 1871,Google Scholar
  170. 3b.
    — Verschiedene Stärken sind später untersucht worden von Solera, Malys Jb. 1885.Google Scholar
  171. 3c.
    — Lea, Jl of Physiol. 11. 234, 1890.Google Scholar
  172. 3d.
    — Kübel, Pflüg. Arch. 77, 276; 1898.Google Scholar
  173. 1.
    Sherman, Florence Walker u. M.L. Caldwell, Jl Amer. Chem. Soc. 41, 1123; 1919.Google Scholar
  174. 2a.
    Bouchardat u. Sandras, C. r. 20, 143; 1845.Google Scholar
  175. 2b.
    Bouchardat u. Sandras, C. r. 20, 1085; 1845.Google Scholar
  176. 3a.
    Siehe hierzu z. B. Vernon, Jl of Physiol. 28, 156; 1902.Google Scholar
  177. 3b.
    — H. Pringsheim u. J. Leibowitz, Chem. Ber. 59, 991; 1926. Man vergl. auch das verschiedene Adsorptionsverhalten der Pankreas- und Speichelamylase, welches jedoch nicht gegen die Identität der wirksamen Enzymbestandteile sprechen muss.Google Scholar
  178. 4a.
    Roberts, Proc. Roy. Soc. 32, 145; 1910.Google Scholar
  179. 4a.
    — Floresco, Soc. Biol. 48, 77; 1896.Google Scholar
  180. 5.
    C. Hamburger, Pflüg. Arch. 60, 545; 1895.Google Scholar
  181. 6.
    Vernon, loc. cit.Google Scholar
  182. 7.
    Staub er. Pflüg. Arch. 114, 619; 1906.Google Scholar
  183. 8.
    Hirata, Biochem. Zs 27, 385; 1910. — L. H. Davis u, Ross (1921); Hauptquelle: der Blutamylase (siehe S. 380).Google Scholar
  184. 1.
    Vernon, Jl of Physiol. 29, 302; 1903.Google Scholar
  185. 2.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, H. 126, 143; 1923. — Willstätter u. Waldschmidt-Leitz, H. 125, 132 und zwar S. 153 u. 159; 1923.Google Scholar
  186. 3a.
    H. C. Sherman u. Mitarbeiter, Jl Amer. Chem. Soc. 33, 1195; 1911;Google Scholar
  187. 3b.
    H. C. Sherman u. Mitarbeiter, Jl Amer. Chem. Soc. 34, 1104; 1912;Google Scholar
  188. 3c.
    H. C. Sherman u. Mitarbeiter, Jl Amer. Chem. Soc. 35, 1790; 1913;Google Scholar
  189. 3d.
    H. C. Sherman u. Mitarbeiter, Jl Amer. Chem. Soc. 37, 1305; 1915;Google Scholar
  190. 3e.
    H. C. Sherman u. Mitarbeiter, Jl Amer. Chem. Soc. 40, 1138; 1918;Google Scholar
  191. 3f.
    H. C. Sherman u. Mitarbeiter, Jl Amer. Chem. Soc. 42, 1900; 1920.Google Scholar
  192. 4.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, H. 126, 143; 1923.Google Scholar
  193. 1.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, H. 142, 14; 1925.Google Scholar
  194. 1.
    Sherman, Caldwell u. Adams, Jl Amer. Chem. Soc. 48, 2947; 1926.Google Scholar
  195. 2.
    Z. Unna, Biochem. Zs 172, 392; 1926.Google Scholar
  196. 3a.
    Sherman, Thomas u. Baldwin, Jl Amer. Chem. Soc. 41, 231; 1919.Google Scholar
  197. 3b.
    — Vergl. Sherman, Caldwell u. Adams, Jl Amer. Chem. Soc. 49, 2000; 1927.Google Scholar
  198. 3c.
    — Sherman, Caldwell u. Dale, Jl Amer. Chem. Soc. 49, 2596; 1927.Google Scholar
  199. 4.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, H. 126, 143; 1923.Google Scholar
  200. 5.
    Myrbäck, H. 159, 1; 1926.Google Scholar
  201. 1.
    Bierry, Biochem. Zs 40, 357; 1912.Google Scholar
  202. 2.
    Nasse, Pflüg. Arch. 9, 138; 1875.Google Scholar
  203. 3a.
    Vernon, Jl of Physiol. 27, 174; 1901Google Scholar
  204. 3b.
    Vernon, Jl of Physiol. u. 28, 156, 1902.Google Scholar
  205. 3c.
    Vernon, Jl of Physiol., 375; 1902.Google Scholar
  206. 4a.
    Bierry u. Giaja, Soc. Biol. 60, 479; 1906.Google Scholar
  207. 4a.
    — Bierry u. Giaja, Soc. Biol. 62, 432; 1907.Google Scholar
  208. 5.
    Kendall u. Sherman, Jl Amer. Chem. Soc. 32, 1087; 1910.Google Scholar
  209. 6a.
    C. Böhne, Fermentf. 6, 200; 1922.Google Scholar
  210. 6b.
    — Siehe auch A. Hahn u. Harpuder, Zs Biol. 71, 287; 1920.Google Scholar
  211. 1.
    Siehe Sherman u. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 35, 1784; 1915.Google Scholar
  212. 2.
    Effront, Soc. Biol. 57, 234; 1904.Google Scholar
  213. 3.
    Terroine u. Weill, Jl de Phys. Pathol. 14, 437; 1912.Google Scholar
  214. 4.
    Pozerski, Thèses, Paris, 1902.Google Scholar
  215. 5.
    Sherman u. Fl. Walker, Jl Amer. Chem. Soc. 45, 1960; 1923.Google Scholar
  216. 6.
    Sherman, Caldwell u. Naylor, Jl Amer. Chem. Soc. 47, 1702; 1925.Google Scholar
  217. 7.
    Euler u. Josephson, H. 152, 31; 1926.Google Scholar
  218. 8.
    G. Buglia, Biochem. Zs 25, 239; 1910.Google Scholar
  219. 1.
    Minami, Biochem. Zs 39, 339; 1912.Google Scholar
  220. 2.
    Wohlgemuth, Biochem. Zs 33, 303; 1911.Google Scholar
  221. 3.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, H. 126, 143; 1923.Google Scholar
  222. 4a.
    Pringsheim u. Schmalz, Biochem. Zs 142, 108; 1923.Google Scholar
  223. 4b.
    Pringsheim u. Schmalz, Biochem. Zs 142, und zwar S. 116; 1923.Google Scholar
  224. 5.
    Pringsheim u. M. Winter, Biochem. Zs 177, 406; 1926.Google Scholar
  225. 6.
    Sherman u. Caldwell, Jl Amer. Chem. Soc. 44, 2923; 1922.Google Scholar
  226. 7.
    Sherman u. M. Wayman, Jl Amer. Chem. Soc. 43, 2454; 1921.Google Scholar
  227. 8.
    V. Henri, Thèses, Paris 1903.Google Scholar
  228. 9a.
    Ch. Philoche, Jl de Chim. Phys. 6, 212; 1908.Google Scholar
  229. 9b.
    Ch. Philoche, Jl de Chim. Phys. 6, u. 355; 1908.Google Scholar
  230. 1.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, H. 126, 143; 1923.Google Scholar
  231. 2.
    E. C. Kendall u. H. C. Sherman, Jl Amer. Chem. Soc. 32, 1087; 1910.Google Scholar
  232. 3.
    H. C. Sherman u. J. Baker, Jl Amer. Chem. Soc. 38, 1885; 1916.Google Scholar
  233. 1a.
    H. C. Sherman u. M. D. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 33, 1195; 1911;Google Scholar
  234. 1b.
    H. C. Sherman u. M. D. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 34, 1104; 1912;Google Scholar
  235. 1c.
    H. C. Sherman u. M. D. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 35, 1784; 1913.Google Scholar
  236. 2.
    R. Kuhn, Lieb. Ann. 443, 1; 1925.Google Scholar
  237. 1.
    H. C. Sherman u. J. C. Baker, Jl Amer. Chem. Soc. 38, 1885; 1916.Google Scholar
  238. 2.
    H. C. Sherman u. M. D. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 35, 1784; 1913.Google Scholar
  239. 3.
    E. C. Kendall u. H. C. Sherman, Jl Amer. Chem. Soc. 32, 1087; 1910.Google Scholar
  240. 4.
    Sherman u. Thomas, Jl Amer. Chem. Soc. 37, 623; 1915.Google Scholar
  241. 5.
    C. S. Hudson u. E. Yanovsky, Jl Amer. Chem. Soc. 39, 1013; 1917.Google Scholar
  242. 1.
    Vernon, Jl of Physiol. 27, 190; 1901.Google Scholar
  243. 2.
    Sherman u. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 37, 1305; 1915.Google Scholar
  244. 3.
    D. H. Cook, Jl Biol. Chem. 65, 135; 1926.Google Scholar
  245. 1.
    Röhmann, Pflüg. Arch. 41, 424; 1887.Google Scholar
  246. 2.
    Grünert, Zbl. f. Physiol. 5, 285; 1892.Google Scholar
  247. 3.
    Brown u. Heron, Lieb. Ann. 204, 228; 1880.Google Scholar
  248. 4.
    Tebb, Jl of Physiol. 15, 42; 1893.Google Scholar
  249. 5a.
    Mendel, Pflüg. Arch. 63, 425; 1896 („paralytischer Darmsaft“).Google Scholar
  250. 5b.
    — Nagano, Mitt. Grenzgeb. Med. Chir. 9, 393; 1902 (menschl. Fistelsaft).Google Scholar
  251. 5c.
    — Pregl, Pflüg. Arch. 61, 288; 1895 (Fistelsaft des Schafes).Google Scholar
  252. 5d.
    — Bierry u. Frouin, C. r. 143, 1565; 1906.Google Scholar
  253. 6.
    Ambard u. Binet, Soc. Biol. 65, 259; 1908.Google Scholar
  254. 7.
    W. Koskowski, Jl Pharm, and Exp. Therapeutics 26, 413; 1926.Google Scholar
  255. 1.
    Hoppe-Seyler, Pflüg. Arch. 14, 394; 1877.Google Scholar
  256. 2a.
    Biedermann u. Moritz, Pflüg. Arch. 73, 247; 1898;Google Scholar
  257. 2b.
    Biedermann u. Moritz, Pflüg. Arch. 75, 1; 1899.Google Scholar
  258. 3a.
    C. M. Yonge, Brit. Jl Exp. Biol. 1, 343; 1924.Google Scholar
  259. 3b.
    C. M. Yonge, Ber. Phys. 26, 417; 1924.Google Scholar
  260. 4a.
    Claude Bernard, C. r. 41, 461; 1855;Google Scholar
  261. 4b.
    Claude Bernard, C. r. 85, 519, 1877.Google Scholar
  262. 5.
    v. Wittich, Pflüg. Arch. 7, 28; 1873.Google Scholar
  263. 6.
    Pavy, Jl of Physiol. 22, 391; 1898.Google Scholar
  264. 7.
    Tebb, Jl of Physiol. 22, 423; 1898.Google Scholar
  265. 8.
    Pick, Hof. Beitr. 3, 63; 1902.Google Scholar
  266. 9.
    Dastre, Soc. Biol. 53, 32; 1902.Google Scholar
  267. 10.
    Macleod u. Pearce, Amer. Jl of Physiol. 27, 341; 1916.Google Scholar
  268. 11.
    Die Schwankungen von dem Mittelwert fand Star kenstein (1910) recht gross, im Gegensatz zu Wohlgemuth (D<Stack><Subscript>24</Subscript><Superscript>380</Superscript></Stack> = 5–12,5).Google Scholar
  269. 12.
    Shigenobu Kuriyama, Jl Biol. Chem. 33, 193; 1918.Google Scholar
  270. 13a.
    Kerner u. Lesser, Biochem. Zs 102, 284; 1920.Google Scholar
  271. 13b.
    — Lesser, ebenda 294 und 304.Google Scholar
  272. 1.
    O. Holmbergh, H. 134, 68; 1924.Google Scholar
  273. 2.
    G. S. Eadie, Biochem. Jl 31, 314; 1927.Google Scholar
  274. 3.
    Mendel u. Saiki, Amer. Jl of Physiol. 21, 64; 1908.Google Scholar
  275. 4a.
    Kerner u. Lesser, Biochem. Zs 102, 284; 1920.Google Scholar
  276. 4b.
    Lesser, ebenda 294 und 304.Google Scholar
  277. 5.
    Bainbridge u. Beddard, Biochem. Jl 2, 89; 1907.Google Scholar
  278. 6a.
    Schlesinger, Deutsche med. Woch. 34, 593; 1908.Google Scholar
  279. 6b.
    — Siehe auch Bang, Hofm. Beitr. 10, 320; 1907.Google Scholar
  280. 7.
    Starkenstein, Biochem. Zs 24, 191; 1910.Google Scholar
  281. 8.
    Zegla, Biochem. Zs 16, 111; 1909.Google Scholar
  282. 9.
    Siehe hierzu Wohlgemuth u. Benzur, Biochem. Zs 21, 460; 1909.Google Scholar
  283. 10.
    Langfeldt, Jl Biol. Chem. 46, 391; 1921.Google Scholar
  284. 1.
    Yisscher, Jl Biol. Chem. 69, 3; 1926.Google Scholar
  285. 2.
    Davenport, Jl Biol. Chem. 70, 625; 1926.Google Scholar
  286. 3.
    Wiechowski u. Wiener, Hofm. Beitr. 9, 247; 1907.Google Scholar
  287. 1.
    Mendel u. Saiki, Amer. Jl Physiol. 21, 64; 1908.Google Scholar
  288. 2.
    Halliburton, Jl Physiol. 8, 182; 1887.Google Scholar
  289. 3a.
    Siehe auch Kisch, Hofin. Beitr. 8, 210; 1906.Google Scholar
  290. 3b.
    — Maignon, C. r. 145, 730; 1907.Google Scholar
  291. 4.
    Bainbridge u. Beddard, Biochem. Jl 2, 89; 1907.Google Scholar
  292. 5.
    Euler u. Myrbäck, H. 150, 1 und zwar S. 12; 1925.Google Scholar
  293. 6.
    K. Lohmann, Biochem. Zs 178, 444; 1926.Google Scholar
  294. 7.
    Berblinger, Zieglers Beitr. pathol. Anat. 53, 155; 1912.Google Scholar
  295. 8.
    Wohlgemuth u. Benzur, Biochem. Zs 21, 460; 1909.Google Scholar
  296. 9.
    Hirata, Biochem. Zs 27, 385; 1910.Google Scholar
  297. 1.
    Siebe auch Pavy, Brodie u. Siau, Jl of Physiol. 29, 407, 1903.Google Scholar
  298. 2.
    Tschernoruzki, Biochem. Zs 36, 363, 1911.Google Scholar
  299. 3.
    E. Fischer u. Niebel, Sitz.-Ber. Preuss. Akad. d. Wiss. S. 75, 73; 1896.Google Scholar
  300. 4.
    Croftan, Pflüg. Arch. 90, 285; 1902.Google Scholar
  301. 5.
    Kito, Amer. Jl Physiol. 48, 481; 1919.Google Scholar
  302. 6.
    Ascoli u. Bonfanti, H. 43, 156; 1904.Google Scholar
  303. 7.
    Macleod u. Pearce, Amer. Jl Physiol. 25–29; 1910–1912.Google Scholar
  304. 8.
    Schlesinger, Deutsche med. Woch. 34, 593; 1908.Google Scholar
  305. 9.
    Gould u. Carlson, Amer. Jl Physiol. 29, 165; 1911.Google Scholar
  306. 10.
    Carlson u. Luckhardt, Amer. Jl Physiol. 23, 148; 1908.Google Scholar
  307. 11.
    King, Amer. Jl Physiol. 35, 301; 1914.Google Scholar
  308. 12.
    A. J. Carlson u. Mitarbeiter, Amer. Jl of Physiol. 1907–1909.Google Scholar
  309. 1.
    Kuriyama, Jl Biol. Chem. 33, 193; 1918.Google Scholar
  310. 2.
    Myers u. Kilian, Jl Biol. Chem. 29, 179; 1917.Google Scholar
  311. 3.
    Lewis u. Mason, Jl of Biol. Chem. 44, 455; 1920.Google Scholar
  312. 4a.
    Wohlgemuth, Biochem. Zs 21, 381; 1909.Google Scholar
  313. 4b.
    — H. Otten u. P. C. Gallaway Jr., Amer. Jl Physiol. 26, 347; 1910.Google Scholar
  314. 4c.
    — Stawraki, Biochem. Zs 69, 370; 1914.Google Scholar
  315. 4d.
    — Davis u. Ross, Amer. Jl Physiol. 56, 22; 1921.Google Scholar
  316. 4e.
    — Sorocho witsch, Biochem. Zs 169, 409; 1926.Google Scholar
  317. 5.
    Markowitz u. Hough, Amer. Jl Physiol. 75, 571; 1926.Google Scholar
  318. 6.
    Lépine u. Barrai hatten 1891 eine Verminderung der Amylase gefunden.Google Scholar
  319. 7.
    Schirokauer u. Wilenko, Zs klin. Med. 70, 257; 1910.Google Scholar
  320. 8a.
    J. T. Groll, Nederl. Tijdschr. Geneeskunde 68, I. 2832; 1924.Google Scholar
  321. 8b.
    — J. T. Groll, Chem. Zbl. 95, II. 1595; 1924.Google Scholar
  322. 9.
    W. Engelhardt u. M. Gertschuk, Biochem. Zs 167, 43; 1926.Google Scholar
  323. 1.
    Röhmann u. Bial, Pflüg. Arch. 52–55.Google Scholar
  324. 2.
    Panzer, Wien. Min. Woch. 12, 805; 1899.Google Scholar
  325. 3.
    Wohlgemuth u. Strich, Sitz.-Ber. Preuss. Akad. 25, 520; 1910.Google Scholar
  326. 4.
    Sato, Biochem. Jl 14, 120; 1920.Google Scholar
  327. 5.
    Pariset, Soc. Biol. 63, 614; 1907.Google Scholar
  328. 6.
    Lindemann, Zs klin. Med. 75, 58; 1912.Google Scholar
  329. 7.
    Wohlgemuth, Zs Urologie 5, 801; 1911.Google Scholar
  330. 8.
    Rosenthal, Deutsche med. Woch. 37, 923; 1911.Google Scholar
  331. 9.
    Hirata, Biochem. Zs 28, 23; 1910.Google Scholar
  332. 10.
    Wynhausen, Berl. klin. Wochenschr. 47, 2107; 1910.Google Scholar
  333. 11.
    Harrison u. Lawrence, Brit. med. Jl 1923, 317.Google Scholar
  334. 12.
    Marino, Deutsches Arch. klin. Med. 103, 325; 1911.Google Scholar
  335. 1.
    Wolpe, Berl. klin. Wochenschr. 58, 101; 1921. Daselbst Literatur.Google Scholar
  336. 2.
    Sjöberg, Biochem. Zs 133, 218; 1922.Google Scholar
  337. 3.
    Sherman u. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 35, 1617; 1913.Google Scholar
  338. 4.
    Lintner, Jl prakt. Chem. N.F. 34, 386; 1866.Google Scholar
  339. 1.
    Wróblewski, H. 24, 173 u. Chem. Ber. 30, 2289; 1897.Google Scholar
  340. 2.
    Osborne u. Campbell, Jl Amer. Chem. Soc. 18, 356; 1896.Google Scholar
  341. 3.
    Sherman u. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 35, 1617; 1913.Google Scholar
  342. 4.
    Sherman u. Gettler, Jl Amer. Chem. Soc. 35, 1790; 1913.Google Scholar
  343. 5.
    Sherman u. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 37, 643; 1915.Google Scholar
  344. 1.
    Sherman u. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 37, 1305; 1915.Google Scholar
  345. 2.
    Glimm u. Sommer, Biochem. Zs 188, 290; 1927.Google Scholar
  346. 3.
    Euler u. Svanberg, H. 112, 193; 1920.Google Scholar
  347. 1.
    Michaelis u. Pechstein, Biochem. Zs 59, 77; 1914.Google Scholar
  348. 2.
    Adler, Biochem. Zs 77, 146; 1916.Google Scholar
  349. 3.
    Sherman u. A. W. Thomas, Jl Amer. Chem. Soc. 37, 623; 1915.Google Scholar
  350. 4.
    Sherman, Thomas u. Baldwin, Jl Amer. Chem. Soc. 41, 231: 1919.Google Scholar
  351. 5.
    A. Hahn u. Harpuder, Zs f. Biol. 71, 287 u. 302; 1919.Google Scholar
  352. 6.
    Myrbäck, H. 159, 1; 1926.Google Scholar
  353. 7.
    Sherman, Caldwell u. Adams, Jl Amer. Chem. Soc. 49, 2000; 1927.Google Scholar
  354. 1.
    Sjöberg, Biochem. Zs 133, 218; 1922.Google Scholar
  355. 2.
    Chrzaszcz, Bidzinsky u. Krause, Biochem. Zs 160, 155; 1925.Google Scholar
  356. 3a.
    Sherman u. Caldwell, Jl Amer. Chem. Soc. 43, 2469; 1921Google Scholar
  357. 3b.
    Sherman u. Caldwell, Jl Amer. Chem. Soc. u. 44, 2926; 1922.Google Scholar
  358. 3c.
    — Sherman u. Naylor, Jl Amer. Chem. Soc. ebenda 44, 2957; 1922.Google Scholar
  359. 3d.
    — Sherman u. Walker, Jl Amer. Chem. Soc. ebenda 41, 1866; 1919;Google Scholar
  360. 3e.
    — Sherman u. Walker, Jl Amer. Chem. Soc. ebenda 43, 2461; 1921Google Scholar
  361. 3f.
    — Sherman u. Walker, Jl Amer. Chem. Soc. ebenda u. 45, 1960; 1923.Google Scholar
  362. 4a.
    Haehn, Biochem. Zs 135, 587; 1923.Google Scholar
  363. 4b.
    — Haehn u. Schweigart, Biochem. Zs 143, 516; 1923.Google Scholar
  364. 5.
    Urban Olsson, Inaugural-Dissertation Stockholm 1925.Google Scholar
  365. 6a.
    Pringsheim u. Fuchs, Chem. Ber. 56, 1762; 1923.Google Scholar
  366. 6b.
    — Pringsheim u. Schmalz, Biochem. Zs 142, 108; 1923.Google Scholar
  367. 6c.
    — Pringsheim u. Beiser, Biochem. Zs ebenda 148, 336; 1924.Google Scholar
  368. 7.
    Sjöberg, Biochem. Zs 159, 468; 1925.Google Scholar
  369. 8.
    Pringsheim u. Otto, Biochem. Zs 173, 399; 1926.Google Scholar
  370. 1.
    U. Olsson, H. 117, 91; 1921: 126, 29; 1923.Google Scholar
  371. 1.
    Holmbergh, Biochem. Zs 145, 244; 1924.Google Scholar
  372. 2.
    Myrbäck, H. 159, 1; 1926.Google Scholar
  373. 3.
    Goebel, Biochem. Zbt. 4, 1356; 1905 (Orig. russisch).Google Scholar
  374. 4.
    Bywaters u. Waller, Jl of Physiol. 40 (45), 1910.Google Scholar
  375. 1.
    Lüers u. Albrecht, Fermentf. 8, 52; 1924.Google Scholar
  376. 2.
    Kjeldahl, Medd. Carlsberg-Lab. 1, 1879. — Zs ges. Brau. 1880.Google Scholar
  377. 3.
    Brown u. Glendinning, Jl Chem. Soc. 81, 388; 1902.Google Scholar
  378. 1.
    Y. Henri, Lois générales de l’action des diastases. Thèse, Paris (1903).Google Scholar
  379. 1.
    Pottevin, Ann. Inst. Pasteur 13, 665; 1899.Google Scholar
  380. 2.
    Effront, Les enzymes et leurs applications (Paris 1899).Google Scholar
  381. 3.
    Ling u. Davis, Jl Inst. Brew 8, 475; 1902.Google Scholar
  382. 4a.
    Philoche, Jl de Chim. Phys. 6, 212 1908.Google Scholar
  383. 4b.
    Philoche, Jl de Chim. Phys. 6, 355; 1908.Google Scholar
  384. 5a.
    H. van Laer, Bull. Acad. roy de Belg. a) nr. 7, 611; 1910.Google Scholar
  385. 5b.
    — b) nr. 9–10, 707; 1910.Google Scholar
  386. 5c.
    — c) nr. 2, 84; 1911.7Google Scholar
  387. 5c.
    — d) nr. 3, 305; 1911.Google Scholar
  388. 5e.
    — e) nr. 4, 362; 1911.Google Scholar
  389. 5f.
    — f) nr. Jl, 795; 1911.Google Scholar
  390. 5g.
    — g) nr. 4, 395; 1913Google Scholar
  391. 6.
    H. van Laer, Bull. Soc. chim. de Belg. 26, 18; 1912.Google Scholar
  392. 7.
    H. van Laer, Bull. Soc. roy. Sc. méd. et nat. de Bruxelles nr. 5; 1913.Google Scholar
  393. 1.
    H. van Laer, Bull. Acad. roy de Belg. nr. 3, 305; 1911.Google Scholar
  394. 2.
    Marc H. van Laer, Bull. Soc. chim. de Belg. 29, 214; 1920.Google Scholar
  395. 3.
    Euler u. Svanberg, H. 112, 193; 1920.Google Scholar
  396. 1.
    Wohl u. Glimm, Biochem. Zs 27, 349; 1910.Google Scholar
  397. 2.
    Sjöberg u. Eriksson, H. 139, 118; 1924.Google Scholar
  398. 3.
    Glimm u. Sommer, Biochem. Zs 188, 290; 1927.Google Scholar
  399. 4.
    Pringsheim u. Beiser, Biochem. Zs 148, 336; 1924.Google Scholar
  400. 5.
    Sjöberg, Chem. Ber. 57, 1251; 1924.Google Scholar
  401. 1.
    Sherman u. Schlesinger, Jl Amer. Chem. Soc. 35, 1784; 1913.Google Scholar
  402. 2.
    Sherman u. Thomas, Jl Amer. Chem. Soc. 37, 623; 1915.Google Scholar
  403. 3.
    Sjöberg u. Eriksson, H. 139, 118; 1924.Google Scholar
  404. 1.
    E. Ohlsson, C. r. du Lab. Carlsberg 16, 1; 1926.Google Scholar
  405. 2a.
    Chrzaszcz u. Terlikowski, Woch. f. Brau. 29, 636; 1912.Google Scholar
  406. 2b.
    — Chrzaszcz, Woch. f. Brau. ebenda 30, 538; 1913.Google Scholar
  407. 2c.
    — Chrzaszcz u. Joscht, Biochem. Zs 80, 211; 1917.Google Scholar
  408. 3.
    Fricke u. Kaja, Chem. Ber. 57, 313; 1924.Google Scholar
  409. 1.
    Euler u. Helleberg, H. 139, 24; 1924.Google Scholar
  410. 2.
    Kuhn, Lieb. Ann. 443, 1; 1925.Google Scholar
  411. 3.
    Nach Klempin (Biochem. Zs 10, 204; 1908) soll das amylolytische Haferenzym (Jodmethode) erst bei 90–95° wirkungslos werden (?).Google Scholar
  412. 4.
    Wohl u. Glimm, Biochem. Zs 27, 349; 1910.Google Scholar
  413. 5.
    Chrzaszcz, Biochem. Zs 150, 60; 1924.Google Scholar
  414. 1.
    Green (Die Enzyme, S. 31 u. 65) nimmt für die Translokation- und die Sekretions-diastase verschiedene Temperatureinflüsse an.Google Scholar
  415. 2.
    Doby, Biochem. Zs 67, 166; 1914.Google Scholar
  416. 3.
    Green, Phil. Trans. B. 188, 167; 1897.Google Scholar
  417. 1.
    Pincussen, Biochem. Zs 171, 1; 1926.Google Scholar
  418. 2.
    Brown u. Morris, Jl Chem. Soc. 57, 493; 1890.Google Scholar
  419. 3.
    Brown u. Morris, Jl Chem. Soc. 57, 505; 1890.Google Scholar
  420. 1.
    Doby u. Hibbard, Biochem. Zs 176, 165; 1926.Google Scholar
  421. 2.
    Bach, Oparin u. Wähner, Biochem. Zs 180, 363; 1927.Google Scholar
  422. 1a.
    Euler u. Asarnoj, Fermentforsch. 3, 318; 1920.Google Scholar
  423. 1b.
    — Über Amylasebildung in Schimmelpilzen siehe auch Boas, Biochem. Zs 78, 308; 1917Google Scholar
  424. 1c.
    Boas, Biochem. Zs 79, 80; 1917Google Scholar
  425. 1d.
    sowie Boas, Bot. Ber. 37, 50; 1919.Google Scholar
  426. 2.
    Funke, Ber. ges. Physiol. 39, 736; 1927. Orig. Rec. des travaux botan, neerl. 23, 200; 1927.Google Scholar
  427. 3.
    Der Pilz sowie die Takadiastase sind sehr reich an kräftig wirksamen Enzymen; siehe z.B. Wohlgemuth, Biochem. Zs 39, 324; 1912.Google Scholar
  428. 4.
    Sherman u. Baker, Jl Amer. Chem. Soc. 38, 1885; 1916.Google Scholar
  429. 5.
    Sherman u. Punnet, Jl Amer. Chem. Soc. 38, 1877; 1916.Google Scholar
  430. 6.
    J. Takamine, Jl Soc. Chem. Ind. 17, 118; 1898.Google Scholar
  431. 1.
    Sherman u. Tanberg, Jl Amer. Chem. Soc. 38, 1638; 1916.Google Scholar
  432. 2.
    Takamine Jr. u. Oshima, Jl Amer. Chem. Soc. 42, 1261; 1920.Google Scholar
  433. 3.
    Sherman u. Tanberg, Jl Amer. Chem. Soc. 38, 1638; 1916.Google Scholar
  434. 4.
    Herman u. Davison, Jl Biol. Chem. 68, 83; 1926.Google Scholar
  435. 5.
    Oshima, Journ. of the Coll. of Agr. 19, 217, 1928.Google Scholar
  436. 6.
    Nishikawa, Biochem. Zs 188, 386; 1927.Google Scholar
  437. 7.
    Saito, Zbt. Bakt. II, 17, 20; 1906.Google Scholar
  438. 1.
    Saito, Woch. f. Brau. 27, 181; 1910.Google Scholar
  439. 2.
    Leibowitz u. Mechlinski, Chem. Ber. 59, 2738; 1926.Google Scholar
  440. 1.
    Siehe auch die Arbeit von Nishimura, Bull. Coll. Agric. Tokyo. 3, 194.Google Scholar
  441. 2a.
    Weitere Einzelheiten siehe bei Kozai, Zbt. Bakt. II, 6, 385; 1900.Google Scholar
  442. 2b.
    — Über Saccharo-myzeten aus Sakéhefe: R. Nakazawa, Zbt. Bakt. II, ebenda 22, 529; 1909.Google Scholar
  443. 1.
    Euler, Zs f. Elektrochem. 24, 173; 1918.Google Scholar
  444. 2a.
    In Saccharomyces apiculates fand Henneberg (Zs Spir. Ind. 25, 378 1902) keine Amylase bzw. „Glykogenase“.Google Scholar
  445. 2b.
    Henneberg (Zs Spir. Ind. 25, 553; 1902)Google Scholar
  446. 3.
    A. Koch u. Hosaeus, Zbt. Bakt. 16, 145; 1894.Google Scholar
  447. 4a.
    Cremer, Zs Biol. 31, 183; 1894 u. 32, 1; 1895.Google Scholar
  448. 4b.
    Cremer, Zs Biol. 32, 1; 1895.Google Scholar
  449. 5.
    Lindner, Woch. f. Brau. 17, 713; 1900.Google Scholar
  450. 1.
    Gottschalk, H. 152, 132; 1926.Google Scholar
  451. 2.
    Sjöberg, H. 162, 223; 1927.Google Scholar
  452. 3.
    Sjöberg, Fermentf. 4, 97; 1920.Google Scholar
  453. 4.
    Fuhrmann, Die Bakterienenzyme. Jena 1907.Google Scholar
  454. 5.
    Kruse, Allgemeine Mikrobiologie. Leipzig 1910.Google Scholar
  455. 6a.
    Fermi, Zbt. Bakt. II. 12, 1904.Google Scholar
  456. 6b.
    — Fermi, Arch. f. Hyg. 10. 1; 1890.Google Scholar
  457. 1.
    Avery u. Glenn Cullen, Jl of exp. med. 32, 583; 1920.Google Scholar
  458. 2a.
    Schardinger, Wien. klin. Wochensehr. 17, Nr. 8, 1904.Google Scholar
  459. 2b.
    — Schardinger, Zbt. Bakt. II, 14, 772; 1905.Google Scholar
  460. 3.
    Sehardinger, Zbt. Bakt. II, 19, 161; 1907.Google Scholar
  461. 4.
    Farbenfabr. Fr. Bayer u. Co., Elberfeld, D. R. P. 291162.Google Scholar
  462. 5.
    Schardinger, Zbt. Bakt. II, 22, 98; 1909.Google Scholar
  463. 6.
    Pringsheim u. Schapiro, Chem. Ber. 59, 996; 1926.Google Scholar
  464. 7a.
    Ling u. Nanji, Jl Chem. Soc. 123, 2666; 1923.Google Scholar
  465. 7b.
    Ling u. Nanji, Jl Chem. Soc. 127, 629; 1925.Google Scholar
  466. 1.
    Siehe Pawlow, Arbeit der Verdauungsdrüsen. Wiesbaden 1898.Google Scholar
  467. 2a.
    Pollak, Woch. f. Brau. 1903, 595Google Scholar
  468. 2b.
    Pollak, Zs f. Nahr.- u. Genussm. 6, 729, 1903.Google Scholar
  469. 3.
    Chrzaszcz u. Pierozek, Zs f. Spir.-Ind. 33, 66; 1910.Google Scholar
  470. 4.
    Ladenburg hat eine sehr gute kritische Darstellung dieser Methoden gegeben. Ann. d. Phys. 22, 287; 1907.Google Scholar
  471. 1a.
    Roberts, Jl Chem. Soc. 40, 1051; 1881.Google Scholar
  472. 1b.
    — Siehe auch Vernon, Jl Physiol. 27 174; 1901.Google Scholar
  473. 2a.
    Takamine, Jl Soc. Chem. Ind. 17, 118; 1898.Google Scholar
  474. 2b.
    Takamine, Jl Soc. Chem. Ind. 17, 437; 1898.Google Scholar
  475. 3.
    Wohlgemuth, Biochem. Zs 9, 1; 1908. — Siehe auch Grundriss der Fermentmethoden. Berlin 1913.Google Scholar
  476. 1.
    Michaelis u. Pechstein, Biochem. Zs 59, 77; 1914.Google Scholar
  477. 2.
    Starkenstein, Biochem. Zs 24, 191; 1910.Google Scholar
  478. 3.
    C. L. Evans, Jl of physiol. 44, 219; 1912.Google Scholar
  479. 4.
    Johnson, Jl Amer. Chem. Soc. 30, 798; 1908.Google Scholar
  480. 5.
    Sherman, Kendall u. Clark, Jl Amer. Chem. Soc. 32, 1073; 1910.Google Scholar
  481. 1.
    Waksman, Jl Amer. Chem. Soc. 42, 293; 1920.Google Scholar
  482. 2a.
    Siehe hierzu Sherman u. Punnet, Jl Amer. Chem. Soc. 38, 1877; 1916.Google Scholar
  483. 2b.
    — Leibowitz u. Mechlinski, Chem. Ber. 59, 2738; 1926.Google Scholar
  484. 3a.
    Willstätter u. Schudel, Chem. Ber. 51, 780; 1918.Google Scholar
  485. 3b.
    — Vgl. Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, H. 126, 1923.Google Scholar
  486. 3c.
    — Vgl. Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, 143; 1923.Google Scholar
  487. 4a.
    F. Auerbach u. E. Bodländer, Zs angew. Chem. 36, 602; 1923.Google Scholar
  488. 4b.
    — W. Windisch, W. Dietrich u. A. Beyer, Woch. f. Brau. 40, 49, 55, 61, 67; 1923.Google Scholar
  489. 5.
    K. Josephson, Chem. Ber. 55, 1758; 1923.Google Scholar
  490. 6a.
    Lintner, Jl prakt. Chem. 34, 386; 1886.Google Scholar
  491. 6b.
    — Wirth, Zs ges. Brauereiwesen 31, 421; 1908.Google Scholar
  492. 7.
    Sherman, Kendall u. Clark, Jl Amer. Chem. Soc. 32, 1073; 1910.Google Scholar
  493. 8.
    W. Engelhardt u. M. Gertschuk, Biochem. Zs 167, 43; 1925/26.Google Scholar
  494. 9.
    Hagedorn u. Jensen, Biochem. Zs 135, 46; 1923.Google Scholar
  495. 1.
    Euler u. Svanberg, H. 112, 193; 1920.Google Scholar
  496. 2a.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, H. 126, 1923.Google Scholar
  497. 2b.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, 143; 1923.Google Scholar
  498. 3.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, loc. cit. und zwar S. 1083. 1923Google Scholar
  499. 4.
    loc. cit. Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, 143; 1923.Google Scholar
  500. 5.
    loc. cit. Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, 143; 1923.Google Scholar
  501. 1.
    K. Oshima, Jl Ind. a. Engin. Chem. 12, 991; 1920.Google Scholar
  502. 2.
    Windisch u. Kolbach, Woch. Brau. 38, 149; 1921.Google Scholar
  503. 3.
    Willstätter u. Schudel, Chem. Ber. 51, 780; 1918.Google Scholar
  504. 4a.
    Pflüger, Pflüg. Arch. 129, 374; 1909.Google Scholar
  505. 4b.
    — Siehe auch Schöndorf, Junkersdorf u. Franke, Pflüg. Arch. ebenda 127, 274; 1909.Google Scholar
  506. 5.
    Bang, Festschr. f. Hammarsten, Wiesbaden 1906.Google Scholar
  507. 6.
    Rona u. van Eweyk, Biochem. Zs 149, 174; 1924.Google Scholar
  508. 1.
    Sherman, Kendall u. Clark, Jl Amer. Chem. Soc. 32, 1073; 1910.Google Scholar
  509. 2.
    Euler u. Svanberg, H. 112, 193; 1920.Google Scholar
  510. 1.
    Euler u. Josephson, Chem. Ber. 56, 1749 und zwar S. 1753 u. ff. 1923.Google Scholar
  511. 1.
    Willstätter, Waldschmidt-Leitz u. Hesse, 143; 1923.Google Scholar

Copyright information

© J. F. Bergmann in München 1928

Authors and Affiliations

  • Karl Josephson
  • Knut Sjöberg

There are no affiliations available

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