Zusammenfassung
Solange die Zelle lebt, leistet sie Arbeit in irgendeiner Form. Die hierzu notwendige Energie gewinnt sie aus dem Abbau von Nährstoffen. Vollzieht sich dieser Abbau unter Mitwirkung von molekularem Sauerstoff, so spricht man von aerobem Nährstoffabbau, biologischer Verbrennung oder Gewebsatmung. Geschieht der Nährstoffabbau in Abwesenheit von molekularem Sauerstoff, d. h. also unter anaeroben Bedingungen, so tritt entweder Glykolyse oder Gärung (Fermentation) an die Stelle von Atmung1 (s. S. 404).
This is a preview of subscription content, log in via an institution.
Buying options
Tax calculation will be finalised at checkout
Purchases are for personal use only
Learn about institutional subscriptionsPreview
Unable to display preview. Download preview PDF.
Literatur
Agner, R.: Verdoperoxydase. Acta physiol. scand. (Stockh.) 2, Suppl. 8, 1–62 (1941).
Agner, R.: Verdoperoxydase. Adv. Enzymol. 3, 137–148 (1943).
Altschul, A. M., R. Abrams and T. R. Hooness: Cytochrom c peroxydase. J. of Biol. Chem. 136, 777 (1940).
Amberson, W. R., T. Erdös, B. Chinn and H. Ludes: Electrophoretic and ultracentrifugal analyses of protein extracted from whole mammalian muscles. J. of Biol. Chem. 181, 405–413 (1949).
Anderson, L., and G. W. E. Plaut: Table of oxidation-reduction potentials. In H. A. Lardy, Respiratory Enzymes, S. 71–84. Minneapolis: Burgess Publ. Comp. 1950.
D’Ans, J., u. E. Lan: Taschenbuch für Chemiker und Physiker. Berlin-Göttingen: Springer 1949.
Asmiissen, E., E. H. Christensen u. M. Nielsen: Die 02-Aufnahme der ruhenden und der arbeitenden Skelettmuskeln. Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.) 82, 212 (1939).
Atwater, W. O.: Neue Versuche über Stoff-und Kraftwechsel im menschlichen Körper. Erg. Physiol. 3 (I), 497–622 (1904).
Atwater, W. O., and F. G. Benedict: The metabolism of matter and energy in the human body. U.S. Dept. Agricult. Bull. 136 (1903).
Baalen, J van, and S. Guam: Cofactor requirements for lipogenesis. J. of Biol. Chem. 205, 303–308 (1953).
Bach, A.: Die langsame Verbrennung und die Oxydationsfermente. Fortschr. naturwiss. Forsch. 1, 85 (1910).
Bach, A.: Oxydationsprozesse in der lebenden Substanz. In Handbuch der Biochemie, 1. Aufl., Erg.-Bd. 1913.
Bach, L. M. N.: Conversion of red muscle to pale muscle. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 67, 268–269 (1948).
Baddiley, J.: The structure of coenzyme A. Adv. Enzymol. 16, 1 (1955).
Ball, E. G.: Über die Oxydation und Reduktion der drei Cytochrom-Komponenten. Biochem. Z. 295, 262 (1938).
Ball, E. G.: Oxidative mechanisms in animal tissues. Symposion on respiratory enzymes, S. 21. Madison: Univ. Wisconsin Press 1941.
Ball, E. G., and O. Meyerhof: On the occurence of iron-porphyrin compound and succinicdehydrogenase in marine organisms possessing the copper blood pigment hemocyanin. J. of Biol. Chem. 134, 483–493 (1940).
Barbey, C., u. D. Lubbers: Siehe D. lubbers 1956.
Barceoft, J.: Researches on prenatal life. Oxford 1946.
Barker, S. B.: Mechanism of action of the thyroid hormone. Physiologic. Rev. 31, 205–248 (1951).
Barron, E. S. G.: Mechanism of carbohydrate metabolism. An essay on comparative biochemistry. Adv. Enzymol. 3, 149–189 (1943).
Bartelett, G. R., and E. S. G. Barron: The effect of fluoroacetate on enzymes and on tissue metabolism. Its use for the study of the oxidative pathway of pyruvate metabolism. J. of Biol. Chem. 170, 67–82 (1947).
Bartels, H., u. G. Rodewald: Der arterielle Sauerstoffdruck, die alveolär-arterielle Sauerstoffdruckdifferenz und weitere atmungsphysiologische Daten gesunder Manner. Pflügers Arch. 256, 113–135 (1952).
Basford, R. E., S. Mn and D. E. Green: Succinic dehydrogenase. Federat. Proc. 14, 178 (1955).
Batelli, F., u. L. Stern: Die Oxydationsfermente. Erg. Physiol. 12, 96–268 (1912).
Beinert, H.: Studies on the metabolism of administered cytochrome e by the aid of iron-labled cytochrome. Science (Lancaster, Pa.) 111, 469–470 (1950).
Beinert, H.: The extent of artificial redistribution of cytochrome e in rat liver homogenates. J. of Biol. Chem. 190, 287–292 (1951).
Beinert, H., P. Matthews and E. O. Richey: Studies on the incorporation of injected cytochrome c into tissue cells. II. Injection of radioactive cytochrome c into normal rats. J. of Biol. Chem. 186, 167–176 (1950).
Beinert, H., and P. G. Stansly: Asymmetric labeling of aceto-acetate by enzymatic acetyl exchange with acetyl coenzyme A. J. of Biol. Chem. 204, 67–76 (1953).
Belitzer, V.: La regulation de la respiration musculaire par les transformations du phosphagene. Enzymologia (Den Haag) 6, 1–8 (1939).
Belitzer, V. A., u. T. Tsibakova: Sur le mécanisme des phosphorylations couplées avec la respiration. Biochimiya 4, 516 (1939).
Benedict, F. G.: Vital energetics. A study in comparative basal metabolism. Carnegie Inst. Publ. 1938, 503.
Benzinoer, T. H.: Equations to obtain for equilibrium reactions, free energy, heat and entropy changes from two calorimetric measurements. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 42, 109 (1956).
Benzinger, T. H., and R. Hems: Reversibility and equilibrium of the glutaminase reaction observed calorimetrically to find the free energy of adenosine triphosphate hydrolysis. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 42, 896 (1956).
Bertalanffy, L. v.: The theory of open systems in physics and biology. Science (Lancaster, Pa.) 111, 2872, 23–29 (1950).
Bertalanffy, L. v.: Theoretische Biologie. Bd. II: Stoffwechsel und Wachstum. Bern 1951.
Bertalanffy, L. v., and R. R. Estwick: Tissue respiration of musculature in relation to body size. Amer. J. Physiol. 173, 58 (1953).
Bertalanffy, L. v.: Tissue respiration in experimental and congenital pituitary deficiency. Amer. J. Physiol. 177, 16 (1954).
Bertalanffy, L. v., and J. Krywienczyk: The surface rule in crustaceans. Amer. Naturalist 87, 107 (1953).
Bertalanffy, L. v., u. J. Muller: Untersuchungen über die Gesetzlichkeit des Wachstums. VIII. Die Abhängigkeit des Stoffwechsels von der Körpergröße und der Zusammenhang von Stoffwechseltypen und Wachstumstypen. Riv. Biol. 35, 48 (1943).
Bertalanffy, L. v., and W. J. Pirozynski: Tissue respiration and body size. Science (Lancaster, Pa.) 113, 599 (1951).
Bertalanffy, L. v.: Tissue respiration and body size. Science (Lancaster, Pa.) 114, 306 (1951).
Bertalanffy, L. v.: Ontogenetic and evolutionary allometry. Evolution (Lancaster, Pa.) 6, 387 (1952).
Bertalanffy, L. v.: Tissue respiration, growth and basal metabolism. Biol. Bull. 105, 240 (1953).
Bessey, O. A., O. H. Lowry and R. H. Love: The fluorometric measurement of the nucleotides of riboflavin and their concentration in tissues. J. of Biol. Chem. 180, 755 (1949).
Bethe, A.: Allgemeines und Vergleichendes. In BETHE-BERGMANNS Handbuch der normalen und pathologischen Physiologie, Bd. II/1. 1925.
Bielschowski, M.: Morphologie der Ganglienzelle. In W. v. MÖLLENDORFS Handbuch der mikroskopischen Anatomie des Menschen, Bd. 4, Teil 1, S. 8–96. 1928.
Brng, R. J., M. M. Hammond, J. C. Handelman, S. R. Power, F. C. Spencer, J. E. Eckenhoff, W. T. Goodale, J. H. Hafkenschiel and S. S. Kety: The measurement of coronary blood flow, oxygen conspumtion and efficiency of the left ventricle in man. Amer. Heart J. 38, 1 (1949).
Biörck, G.: Myoglobin. Its properties and occurence in man. Acta cardiol. (Bruxelles) 3, 223 (1948).
Biörck, G.: On myoglobin and its occurence in man. Acta med. stand. (Stockh.) Suppl. 226 (1949).
Biörck, G.: Notes on the therapeutic usefulness of respiratory catalysts, particulary cytochrome c, in hypoxie conditions. Cardiologica 18, 11 (1951).
Blalock, A., and M. F. Mason: Observations on the blood flow and gaseous metabolism of the liver of unesthetized dogs. Amer. J. Physiol. 117, 328 (1936).
Blank, H. Tiergröße und Stoffwechsel. Pflügers Arch. 234, 310 (1934).
Bloom, B., and D. W. Stetten jr.: The fraction of glucose catabolized via the glycolytic pathway. J. of Biol. Chem. 212, 555 (1955).
Bloom, B., M. R. Stetten and D. Stetten jr.: Evaluation of catabolic pathways of glucose in mammalian systems. J. of Biol. Chem. 204, 681 (1953).
Bodländer, G.: Über langsame Verbrennung. Slg. chem. u. chem.-techn. Vortr. 3, H. 11 u. 12 (1899).
Bono, G.: Crystalline cytochrom c from the king penguin. Nature (Lond.) 176, 829 (1955).
Borger, G., u. H. Groll: Die individuellen Schwankungen der Sauerstoffatmung des überlebenden und entzündeten Gewebes. Krkh. forsch. 3, 443 (1926).
Bowen, W. J.: Notes on myoglobin preparation and iron content. J. of Biol. Chem. 176, 747–751 (1948).
Bowen, W. J.: The absorption spectra and extinction coefficients of myoglobin. J. of Biol. Chem. 179, 235 (1949).
Bowen, W. J., and H. J. Eads: Effect of 1800 feet stimulated altitude on the myoglobin content of dogs. Amer. J. Physiol. 159, 77–82 (1948).
Boyer, P. D., A. B. Falcone and W. H. Harrison: Reserval and mechanism of oxidative phosphorylation. Nature (Lond.) 174, 401 (1954).
Breckenridge, B.: Carbon monoxide oxidation by cytochrom oxidase in muscle. Amer. J. Physiol. 173, 61 (1953).
Breusch,F.L.: Citric acid cycle; sugar and fat breakdown in tissue metabolism. Science (Lancaster, Pa.) 97, 490 (1943).
Breusch,F.L.: The biochemistry of fatty acid catabolism. Adv. Enzymol. 8, 343 (1943).
Breusch,F.L.: Stoffwechsel der Kohlenhydrate. In B. Flaschenträger u E Lehnartz, Physiologische Chemie, Bd. IT a, S. 724. 1954.
Brink, F., D. W. Bronx, C. M. Conelly, F. D. Carlson and P. W. Davies: The time course of recovery oxygen consumption in nerve. Federat. Proc. 6, 18 (1947).
Brock, B., H. Druckrey u. H. Herken: Der Stoffwechsel des geschädigten Gewebes. Arch. expel. Path. u. Pharmakol. 188, 436 (1938).
Brody, S.: Bioenergetics and growth. New York 1945.
Bronn, D. W., M. G. Larabee and P. W. Dvies: The rate of oxygen consumption in localized regions of the nervous system: in presynaptic endings and in cell bodies. Federat. Proc. 5, 11 (1945).
Bücher, Th.: Über ein phosphatübertragendes Gärungsferment. Biochim. et Biophysica Acta 1, 292 (1947).
Bücher, Th.: System des Energietransportes in der lebendigen Substanz. Angew. Chem. 62, 256 (1950).
Bücher, Th.: Probleme des Energietransportes innerhalb lebender Zellen. Adv. Enzymol. 14, 1 (1953).
Burk, D.: The free energy of glykogen-lactic acid breakdown in muscle. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 104, 153 (1929).
Burk, D.: The Pasteur Effect. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 7, 420 (1939).
Burton, K., and H. A. Krebs: The free-energy changes associated with the individual steps of the tricarboxylic acid cycle, glycolysis and alcoholic fermentation and with the hydrolysis of the pyrophosphate groups of adenòsintriphosphate. Biochemic. J. 54, 94 (1953).
Calvin, M.: The photosynthetic carbon cycle. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. 1955, S. 211–225. 1956.
Campbell, A. C. P.: Variation in vascularity and oxidase content in different regions of the brain of the cat. Arch. of Neur. 41, 223–242 (1939).
Carlsson, A., u. G. Hollung Er: Effect of Vitamin Don the citric acid metabolism. Acta physiol. stand. (Stokh.) 31, 317 (1954).
Carruthers, Ch.: Polarographic determination of cytochrome c. J. of Biol. Chem. 171, 641–651(1947).
Carruthers, Ch., and V. Suntzeff: The distribution of pyridine nucleotides in cellular fractions of some normal and malignant tissues. Cancer Res. 14, 29–33 (1954).
Castor, L. N., and B. Chance: Photochemical action spectra of carbon monoxide-inhibited respiration. J. of Biol. Chem. 217, 453 (1955).
Chance, B.: The reaction of ferro-cytochrome c with peroxidases and peroxides. In J. T. Edsall, Enzymes and Enzyme-Systems, S. 95–104. Cambridge, Mass.: Harvard University Press 1951.
Chance, B.: Dynamics of respiratory pigments of ascites tumor cells. Ann. New York Acad. Sci. 16, 74 (1953).
Chance, B.: Enzyme mechanisms in living cells. In: The mechanisms of enzyme action, S. 399–460. Baltimore 1954.
Chance, B.: Spectrophotometry of intracellular respiratory pigments. Science (Lancaster, Pa.) 120, 767–775 (1954).
Chance, B.: On possible mechanisms for the control of electron transport in the respiratory chain. Proc. 3. Internat. Congr. of Biochem. Brüssel 1955. New York: Academic Press 1956.
Chance, B., and B. Hess: On the control of metabolism in ascites tumor cell suspensions. Ann. New York Acad. Sci. 63, 1008 (1956).
Chance, B., L. Smith and L. N. Castor: A new method for the study of the carbon monoxide compounds of respiratory enzymes. Biochim. et Biophysica Acta 12, 289 (1953).
Chance, B., and G. R. Williams: A simple and rapid assay of oxidative phosphorylation. Nature (Lond.) 175, 1120–1121 (1955).
Chance, B.: A method for the localization of sites for oxidative phosphorylation. Nature (Lond.) 176, 250–254 (1955).
Chance, B.: Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation. I. Kinetics of oxygen utilization. J. of Biol. Chem. 217, 383 (1955).
Chance, B.: II. Difference spectra. J. of Biol. Chem. 217, 395 (1955).
Chance, B.: III. The steady state. J. of Biol. Chem. 217, 409 (1955).
Chance, B.: IV. Respiratory chain. J. of Biol. Chem. 217, 429 (1955).
Chance, B.: VI. The effects of adenosine diphosphate on azide-treated mitochondria. J. of Biol. Chem. 221, 477 (1956).
Chance, B.: The respiratory chain and oxidative phosphorylation. Adv. Enzymol. 17, 65 (1956).
Chance, B., G. R. Williams, W. F. Holmes and J. Higgins: Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation. V. A mechanism for oxidative phosphorylation. J. of Biol. chem. 217, 439 (1955).
Chappell, J. B., and S. V. Perry: The respiratory and adenosinetriphosphatase activities of skeletal muscle mitochondria. Biochemic. J. 55, 586–595 (1953).
Christensen, W. R., C. H. Plimpton and E. G. Ball: The hexokinase of the rat erythrocyte and the influence of hormonal and other factors on its activity. J. of Biol. Chem. 180, 791–802 (1949).
Clark, J. K., and H. G. Barker: Effect of work on renal oxygen utilization. Federat. Proc. 8, 26 (1949).
Clark jr, R. T.: Evidence for conversion of carbon monoxide to carbon dioxide by the intact animal. Amer. J. Physiol. 162, 560–564 (1950).
Clark jr, R. T., D. Criscuolo and C. K. Coulson: Effects of simulated altitude on myoglobin content of animals with and without exercise. Federat. Proc. 11, 25 (1952).
Clark, R. T., J. N. Stannard and W. O. Fenn: Evidence for the conversion of carbon monoxide to carbon dioxide by the intact animal. Science (Lancaster, Pa.) 109, 615–616 (1949).
Clifton, C. E.: Microbial assimilations. Adv. Enzymol. 6, 269–308 (1946).
Clowes, G. H. A., and M. E. Krahl: Studies on cell division. I. On the relation between molecular structures, chemical properties and biological activition of the nitrophenols. J. Gen. Physiol. 20, 145–171 (1936).
Coan, M., and G. T. Cori: On the mechanism of action of muscle and potatophosphorylase. J. of Biol. Chem. 175, 89 (1948).
Colowick, S. P., G. T. Cori and M. W. Slein: The role of myokinase in transphosphorilations. I. J. of Biol. Chem. 148, 117 (1943).
Colowick, S. P.: The effect of adrenal cortex and anterior pituitary extracts and insulin on the hexokinase reaction. J. of Biol. Chem. 168, 583–596 (1947).
Colowick, S. P., and H. M. Kalckar: The role of myokinase in transphosphorylations. I. The enzymatic phosphorylation of hexoses by adenyl pyrophosphate. J. of Biol. Chem. 148, 117 (1943).
Colowicn, S. P., H. M. Kalckar and C. F. Cori: Glucose phosphorylation and oxidation in cell-free tissue extracts. J. of Biol. Chem. 137, 343–356 (1941).
Colowicn, S. P., and N. O. Kaplan: Methods in enzymology, Bd. II/V, S. 681ff. New York: Academic Press 1955.
Colowick, S. P., and E. W. Sutherland: Polysaccharide synthesis from glucose by means of purified enzymes. J. of Biol. Chem. 144, 423 (1942).
Colowick, S. P., M. S. Welch and C.F. Cori: Phosphorylation of glucose in kidney extract. J. of Biol. Chem. 133, 359 (1940).
Copenhaver jr., J. H., and H. A. Lardy: Oxidative phosphorylations: Pathways and yield in mitochondrial preparations. J. of Biol. Chem. 195, 225 (1952).
Cori, G. T.: Phosphorylation of carbohydrates. Symposium on respiratory Enzymes, S. 175–189. Madison, Wisconsin: University of Wisconsin Press 1941.
Cori, G. T., S. P. Colowick and C. F. Cori: The action of nucleotides in the disruptive phosphorilation of glykogen. J. of Biol. Chem. 123, 381 (1938).
Craig, Fr. N., and H. K. Beecher: The effect of low oxygen tension on tissue metabolism (retina). J. Gen. Physiol. 26, 467–472 (1942/43).
Crane, F., and H. Beinert: A link between fatty acyl CoA dehydrogenase and cytochrome c: A new flavin enzyme. J. Amer. Chem. Soc. 76, 4491 (1954).
Crane, R. K., and A. Sors: The association of hexokinase with particulate fractions of brain and other tissue homogenates. J. of Biol. Chem. 203, 273–292 (1953).
Cross, R. J., and J. V. Taggart: Renal tubular transport: Accumulation of p-aminohippurate by rabbit kidney slices. Amer. J. Physiol. 161, 181–190 (1950).
Dannenberg, H., u. M. Kiese: Untersuchungen über Cytochrome. I. Die prosthetische Gruppe des sauerstoffübertragenden Ferments. (Cytochromoxydase.) Biochem. Z. 322, 395–413 (1952).
Day, J. N. E., and J. P. Sheel: Oxygen isotopic exchange in animal respiration. Nature (Lond.) 142, 917 (1938).
Denbigh, K. G.: The thermodynamics of the steady state. Methuen’s Monographs on chemical subjects. London: Methuen & Co. 1951.
Dickens, F.: Die manometrische Methode. In E. Bamann u. K. Myrback, Die Methoden der Fermentforschung, S. 985–1022. Leipzig: Georg Thieme 1941.
Dickens, F.: The citric acid content of animal tissues, with reference to its occurence in bone and tumor. Biochemic. J. 35, 1011 (1941).
Dickens, F.: Anaerobic glycolysis, respiration and the PASTEUR-Effect. In J. B. Summer u K. Myrback, The enzymes, Bd. II/1, S. 624–683. New York: Academic Press 1951.
Dickens, F.: The Hexosemonophosphate oxidative pathway of yeast and animal tissues. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. 1955, S. 170–182. 1956.
Dickens, F., and G. E. Glock: Direct oxydationof glucose-6-phosphate, 6-phosphogluconate and pentose-5-phosphates by enzymes of animal origin. Biochemie. J. 50, 81–95 (1951).
Dickman, S. R., and J. F. Speyer: Factors affecting the activity of mitochondrial and soluble aconitase. J. of Biol. Chem. 206, 67–75 (1954).
Doerr, W.: Über die Anwendung des Reduktionsindikators Triphenyltetrazoliumchlorid (TTC) in Histologie und Histophysiologie. Frankf. Z. Path. 61, 557–573 (1950).
Donaldson, H. H.: The rat. Memoirs of Witstar Institute Nr 6, 2. Aufl. Philadelphia 1924.
Dorfman, A.: Pathways of glycolysis. Physiologic. Rev. 23, 124 (1943).
Doty, R. W., and R. W. Gerard: Nerve conduction without increased oxygen consumption: action of azide and fluoroacetate. Amer. J. Physiol. 162, 458 (1950).
Drabkin, D. L.: Aspects of oxygenation and oxidation functions. In F. J. W. Rougthon u. J. C. Kendrew, Haemoglobin, S. 35–52. London u. New York 1949.
Drabkin, D. L.: The distribution of the chromproteins, Hemoglobin, Myoglobin and cytochrom c, in the tissues of different species and the relationship of the total content of each chromoprotein to body mass. J. of Biol. Chem. 182, 317–333 (1950).
Drabkin, D. L.: Metabolism of hemin chromoproteins. Physiologic. Rev. 31, 345–431 (1951).
Druckrey, H.: Der Stoffwechsel des geschädigten Gewebes. Arch. exper. Path. u. Pharmakol. 180, 231 (1936).
Dubois, K. P., and V. R. Potter: Biocatalyst in cancer tissue. I. Cytochrom c. Cancer Res. 2, 290 (1942).
Dunning, H. S., and H. G. Wolff: The relative vascularity of various part of the central and peripheral nervous system of the cat and its relation to function. J. Comp. Neur. 67, 433 (1937).
Duve, Chr. de: A spectrophotometric method for the simultaneous determination of myoglobin and hemoglobin in extracts of human muscle. Acta them. stand. (Copenh.) 2, 264–289 (1948).
Edelbacher, S., u. F. Leuthabdt: Lehrbuch der physiologischen Chemie, 11. Aufl. Berlin: W. de Gruyter & Co. 1954.
Eggert, J.: Lehrbuch der Physikalischen Chemie. Leipzig: Hirzel 1937.
Ehrlich, P.: Das Sauerstoffbedürfnis, des Organismus. Berlin 1885.
Eichelberger, L., E. S. Fechter, E. M. K. Gening and B. J. Vos: Muscle and blood hemoglobins in the delphin. Science (Lancaster, Pa.) 90, 443 (1939).
Elliott, K. A. C.: Handbuch der Katalyse, Bd. III. Wien: Springer 1941.
Elliott, K. A. C.: Metabolism of brain tissue slices and suspensions from various mammals. J. of Neurophysiol. 11, 473–484 (1948).
Elliott, K. A. C., and M. Henry: Studies on the metabolism of brain suspensions. III. Respiration at low oxygen tension. J. of Biol. Chem. 163, 351 (1946).
Embden, G., u. H. J. Deuticke: Über die Bedeutung der Phosphoglycerinsäure für die Glykolyse in der Muskulatur. Hoppe Seylers Z. 230, 29 (1934).
Ender, F.: Wasserstoffionenkonzentration. In Hoppe-Seyler/ Thierfelder, 10. Aufl., Bd. 1, S. 527–616. Berlin-Heidelberg-Göttingen: Springer 1953.
Ender, F.: Redoxpotentiale. In Hoppe-Seyler/Trierfelder, 10. Aufl., Bd. 1, S. 628–713. BerlinHeidelberg-Göttingen: Springer 1953.
Engelhardt, W. A.: Die Beziehungen zwischen Atmung und Pyrophosphatumsatz in Vogelerythrocyten. Biochem. Z. 251, 343–368 (1932).
Engelhardt, W. A., u. A. Braunstein: Über die Beziehungen zwischen der Phosphorsäure und der Glykolyse im Blut. Biochem. Z. 201, 48 (1928).
Engelhardt, W. A., u. M. Ljurimova: Glykolyse und Phosphorsäureumsatz in den Blutzellen verschiedener Tiere. Biochem. Z. 227, 6–15 (1930).
Engler, C., u. J. Weissberg: Kritische Studien über die Vorgänge der Antoxydation. Braunschweig 1904.
Estabrook, R. W.: Cytochromes in disrupted mitochondria. Federat. Proc. 14, 15 (1955).
Rucken, A.: Lehrbuch der chemischen Physik. Leipzig 1941–1944.
Euler, H. v., u. K. Hasse: Diaphorase im Tierkörper. Naturwiss. 26, 187 (1938).
Euler, H. v., u. H. Hellström: Fluoreszenz-mikroskopische Studien über das Flavin in Augen. Z. vergl. Physiol. 21, 739 (1935).
Euler, U. S. v.: Action stimulante du dinitro-a-naphtol, du bleu méthylène et des substances apperentées sur les échanges respiratoires in vivo et in vitro. Arch. internat. Pharmacodynamie 43, 67–85 (1932).
Feinen, F. J.: Die Wirkung von Cytochrom c bei der Narkose und verschiedenen Sauerstoffmangelzuständen. Dtsch. med. Wschr. 1955, 146–148.
Fenn, W. O., and D. M. Cobb: The stimulation of muscle respiration by carbon monoxide. Amer. J. Physiol. 102, 379–392 (1932).
Fenn, W. O.: The burning of carbon monoxide by heart and skeletal muscle. Amer. J. Physiol. 102, 393–401 (1932).
Fick, A.: Mechanische Arbeit und Wärmeentwicklung bei der Muskeltätigkeit. Leipzig: Brockhaus 1882.
Field, J. H., H. S. Belding and A. W. Martin: An analysis of the relation between basai metabolism and summated tissue respiration in the rat. I. The post-pubertal albino rat. J. Cellul. a. Comp. Physiol. 14, 143–157 (1939).
Fischer, H., P. Huber u. H. Langemann: Die Atmung von Herzmuskelsphnitten unter dem Einfluß herzaktiver Glykoside, nebst kritischen Bemerkungen zur Verwendung von Gewebsschnitten in der WARBURG-Apparatur. Helvet. physiol. Acta 9, 416–437 (1951).
Franke, W.: Berechnung der freien Energie biochemisch wichtiger Reaktionen. In E. Bamann u. K. Myrbäck, Die Methoden der Fermentforschung, Bd. 1, S. 847–868. Leipzig: Georg Thieme 1941.
Franke, W.: H. Wielands Arbeiten zum Mechanismus der biologischen Oxydation. Naturwiss. 30, 342 (1942).
Friedkin, M., and A. L. Lehninger: Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen. I. J. of Biol. Chem. 178, 611–623 (1949).
Frohman, C. E., J. M. Orten and A. H. Smith: Levels of acids of the citric acid cycle in tissues of normal and diabetic rats. J. of Biol. Chem. 193, 803–807 (1951).
Fusser, H., u. F. Krüger: Vergleichende Versuche zur Atmungsphysiologie von Planorbis corneus und Limnaea stagnalis (Gastropoda Pulmonata). Z. vergl. Physiol. 33, 14–52 (1951).
Fulmer, E. J.: The thermodynamics of cell reactions. Erg. Enzymforsch. 1, 1–20 (1932).
Gammeltoft, A.: The significance of ketone bodies in fat metabolism. I. Acta physiol. stand. (Stockh.) 19, 270–287 (1949).
Glass, F., H. Maxwell and E. L. Gibbs: Volume flow of blood through the human brain. Arch. of Neur. 57, 137 (1947).
Gillespie, R. J., G. A. Maw and C. A. Vernon: The concept of phosphate bond-energy. Nature (Lond.) 171, 1147–1149 (1953).
Glenn, J. L., and F. L. Crane: Electron transferring particle. Federat. Proc. 15, 262 (1956).
Glock, G. E., and P. Mclean: Glucose-6-phosphate dehydrogenase activity of rat liver. Nature (Loud.) 170, 119 (1952).
Glock, G. E.: Further studies on the properties and assay of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase of rat liver. Biochemic. J. 55, 400–408 (1953).
Glock, G. E.: Levels of enzymes of the direct oxidative pathway of carbohydrate metabolism in mammalian tissues and tumours. Biochemic. J. 56, 171–175 (1954).
Goddard, D. R.: Cytochrom c and cytochromoxydase from wheat germ. Amer. J. Bot. 31, 270 (1944).
Goodale, W. T., M. Lubin, J. E. Eckenhoff, J. H. Hafkenschiel and W. G. Banfield: Coronary sinus catheterization for studying coronary blood flow and myocardial metabolism. Amer. J. Physiol. 152, 340–355 (1948).
Gräff, S.: Die Naphtholblau-Oxydase-Reaktion der Gewebszellen nach Untersuchungen am unfixierten Präparat. Frankf. Z. Path. 11, 358–384 (1912).
Gräff, S.: Die physiologisch-chemischen Grundlagen des „Mi-Effektes“ der Nadi-Reaktion (Indophenolblausynthese). Beitr. path. Anat. 70, 1 (1922).
Graf, W.: Quantitativ-histologische Analyse von roter und weißer Muskulatur beim Kaninchen. Anat. Anz. 95, 107–118 (1944).
Grafe, E.: Probleme der Gewebsatmung. Dtsch. med. Wschr. 1925, 640–642.
Grafe, E., H. Reinwein u. K. Singer: Studien über Gewebsatmung. II. Die Atmung der überlebenden Warmblüterorgane. Biochem. Z. 165, 102–117 (1925).
Grassmann, P.: Ausgleichsvorgänge. Einiges aus der modernen Theorie der irreversiblen Prozesse. Physik. Bl. 11, 65–72 (1955).
Green, D. E.: The citric acid cycle and the cyclophorase system. In H. A. Lardy, Respiratory Enzyms, S. 201–225. Minneapolis, Minn.: Burgess Publ. Comp. 1950.
Green, D. E.: Organized enzyme systems. J. Cellul. a. Comp. Physiol. 39, Suppl. 2, 75–111 (1952).
Green, D. E.: The cyclophorase-mitochondrial system. Symposion sur le cycle tricarboxylique, Paris 1952, S. 5–27.
Green, D. E.: The structure of the electron transport system of mitochondria. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. 1955, S. 281–284. New York: Academic Press 1956.
Green, D. E., and H. Beinert: Oxidative phosphorylation in a nonmitrochondrial system of pig heart. In W. D. Mcelroy u. B. Glass, Phosphorus metabolism, Bd. 1, S. 330–343. Baltimore 1951.
Green, D. E., H. Beinert, M. Fuld, D. Goldman, M. H. Paul and N. K. Sarkar: Studies on the cyclophorase system. XXVII. Cyclophorase activity in a nonmitochondrial system of pigheart muscle. Exper. Cell Res. 4, 222–235 (1953).
Green, D. E., J. G. Dewan and L. F. Leloir: The ß-hydroxybutric dehydrogenase of animal tissues. Biochemie. J. 81, 934 (1937).
Green, D. E., W. F. Loomis and V. H. Auerbach: Studies on the cyclophosphorase system. I. The complete oxidation of pyruvic acid to carbon dioxide and water. J. of Biol. Chem. 172, 389–403 (1948).
Green, D. E., S. Mu and P. M. Kohout: Studies on the terminal electron transport system. I. Succinic dehydrogenase. J. of Biol. Chem. 217, 551–567 (1955).
Greenstein, J. P.: Progress in tumor enzymology. Adv. Enzymol. 3, 315–348 (1943).
Gregory, P. W., and H. Goss: Glutathione concentration and hereditary body size. J. of Exper. Zool. 66, 155–173 (1933).
Groot, S. R. de: Thermodynamics of irreversible prozesses. Amsterdam 1951.
Günther, H.: Über den Muskelfarbstoff. Virchows Arch. 230, 146–178 (1921).
Günther, H.: Die kryptogenen Myopathien. Erg. inn. Med. 58, 331–391 (1940).
Gunsalus, J. G.: Group transfer and acyl-generating functions of lipoic acid derivatives. In D. Mcelroy u. B. Glass, A symposium on the mechanism of enzym action, S. 545 - -580. Baltimore: John Hopkins Press 1954.
Gutfreund, H.: The nature of entropy and its role in biochemical processes. Adv. Enzymol. 11, 1–33 (1951).
Haas, E.: Cytochrome oxidase. J. of Biol. Chem. 148, 481 (1943);
Haas, E.: Cytochrome oxidase. J. of Biol. Chem. 152, 695 (1944).
Haas, E., B. L. Horecker and T. R. Hogness: The enzymatic reduction of cytochrome Cytochrome c reductase. J. of Biol. Chem. 136, 747 (1940).
Haase, R.: Der zweite Hauptsatz in der Biologie. Z. Elektrochem. 55, 566–568 (1951).
Haberland, H. F. O.: Die operative Technik des Tierexperimentes mit anatomischen und topographischen Bemerkungen. In Abderhaldens Handbuch der biologischen Arbeitsmethoden, Abt. V, 3 C, 1. 1934.
Hagihara, B., T. Horio, M. Nozaki, I. Sekuzu, J. Yamashita and K. Okunuki: Comparison of properties of cristalline cytochrom c from yeast, beef heart and pig heart. Nature (Lond.) 178, 631 (1956).
Hagmara, B., T. Horio, J. Yamishata, M. Nozaki and K. Okunuki: Cristalline cytochrom c. Preparation of cristalline cytochrom c from yeast. Nature (Lond.) 178, 629 (1956).
Hagihara, B., I. Morikawa, I. Sekuzu, T. Horio and K. Okunuki: Preparation of cristalline cytochrom from beef and pig heart. Nature (Lond.) 178, 630 (1956).
Haldane, J., and J. L. Smrrh: The oxygen tension of arterial blood. J. of Physiol. 20, 497 (1896).
Hallmann, N.: Untersuchungen über die Bildung und den Abbau der Zitronensäure im tierischen Gewebe. Acta physiol. stand. (Stockh.) 2, Suppl. 4, 1–136 (1940).
Hamoir, G.: Myoglobin from carp muscle. Nature (Lond.) 171, 345–346 (1953).
Harman, J W Studies on mitochondria: I. The association of cyclophorase with mitochondria. Exper. Cell Res. 1, 382–393 (1950).
Hawkins, J. A.: The metabolism of liver tissue from rats of different ages. J. Gen. Physiol. 11, 645–647 (1928).
Heymans, C., et J. J. Bouckaert: Action hyperthermisante et cardiovasculaire du dinitro-a-naphthol chez le chien. Arch. internat. Pharmacodynamie 35, 63–69 (1928).
Higgins, H., J. A. Miller, J. M. Price and F. M. Strong: Levels and intracellular distribution of coenzyme A and pantothenic acid in rat liver and tumors. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 75, 462–465 (1950).
Hill, A. V.: The diffusion of oxygen and lactic acid through tissues. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 104, 39–96 (1928).
Hill, R.: Oxygen affinity of muscle haemoglobin. Nature (Lond.) 1933, 897–898.
Hill, R.: Oxygen dissociation curves of muscle haemoglobin. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 120, 472–483 (1936).
Hitchcock, D. J.: Ausgewählte Prinzipien der physikalischen Chemie. In R. Höber, Physikalische Chemie der Zellen und Gewebe, S. 1–100. Bern: Stämpfli & Co. 1947.
Höber, R.: Physikalische Chemie der Zelle und der Gewebe. Leipzig: Wilhelm Engelmann 1926.
Höber, R.: Physikalische Chemie der Zellen und Gewebe. Deutsche V bersetzung vin Wilbrandt u. Stämpfli. Bern 1947.
Hooefer, F.: Histoire de la Chimie, Bd. II, S. 98. Paris 1843.
Hogeboom, G. H., A. Claude and R. D. Hotchkiss: The distribution of cytochrome oxydase and succinoxidase in the cytoplasm of the mammalian liver cell. J. of Biol. Chem. 165, 615–629 (1946).
Hogeboom, G. H., and W. C. Schneider: Cytochemical studies of mammalian tissues. III. Isocitric dehydrogenase and triphosphopyridine nucleotide-cytochrome c reductase of mouse liver. J. of Biol. Chem. 186, 417–427 (1950).
Hogeboom, G. H.: Intracellular distribution of enzyms. VIII. The distribution of diphosphopyridine nucleotide-cytochrome c reductase in normal mouse liver and mouse hepatoma. J. Nat. Canc. Inst. 10, 983–987 (1950).
Hogeboom, G. H.: Cytochemical studies. IV. Physical state of certain respiratory enzyms of mitochondria. J. of Biol. Chem. 194, 513–519 (1952).
Hogeboom, G. H., W. C. Schneider and G. E. Palade: Cytochemical studies of mammalian tissues. I. Isolation of intact mitochondria from rat liver; some biochemical properties of mitochondria and submicroscopic particulate material. J. of Biol. Chem. 172, 619–636 (1948).
Hogeboom, G. H., W. C. Schneider and M. J. Striebich: Cytochemical studies. V. On the isolation and biochemical properties of liver cell nuclei. J. of Biol. Chem. 196, 111–120 (1952).
Hollunger, G.: Guanidin and oxidative phosphorylations. Acta pharmacol. (Kobenh.) 11, Suppl. 1 (1955).
Holzer, H.: Acetyl-Coenzym A und andere S-AcylVerbindungen bei der Energieausnützung in der lebenden Zelle. Angew. Chem. 64, 248–253 (1952).
Honcke, P.: Investigations on the structure and function of living, isolated cross-striated muscle fibres of mammals. Thesis, Aarhus,Denmark 1947. Nach Paul-Enzyms II, S. 388.
Horecker, B. L.: Triphosphopyridine nucleotide-cytochrome c reductase in liver. J. of Biol. Chem. 183, 593 (1950).
Horecker, B. L., and A. Kornberg: The cytochrome c cyanide complex. J. of Biol. Chem. 165, 11–20 (1946).
Horecker, B. L., and P. Z. Smyrniotis: The fixation of carbon dioxide in 6-phosphogluconic acid. J. of Biol. Chem. 196, 135 (1952).
Horecker, B. L.: Transaldolase: The formation of fructose-6-phosphate from sedoheptulose-7-phosphate. J. Amer. Chem. Soc. 75, 2021 (1953).
Horecker, B. L., P. Z. Smyrniotis and H. Klenow: The formation of sedoheptulose phosphate from pentose phosphate. J. of Biol. Chem. 205, 661 (1953).
Hotchkiss, H. D.: Gramicidin, tyrocidine and tyrothricin. Adv. Enzymol. 4, 153–200 (1944).
Hübscher, G., M. Kiese u. R. Nikolas: Untersuchungen über Cytochrome. III. Cytochrom b aus Rinderherzen. Biochem. Z, 325, 223 (1954).
Hunter jr., F. E.: Anaerobic phosphorylation due to a coupled oxydation-reduction between-a-ketoglutaric acid and oxalacetic acid. J. of Biol. Chem. 177, 361–372 (1949).
Hunter jr., F. E.: Oxidative phosphorylation during electron transport. In: Phosphorus metabolism, Bd. 1, S. 297. Baltimore 1951.
Hunter jr., F. E., and W. S. Hrxon: Anaerobic phosphorylation due to the dismutation of a-ketoglutaratic acid in the presence of ammonia. J. of Biol. Chem. 181, 67–79 (1949).
Hurtado, A., N. Kaltreider H. W. S. Mccann: Respiratory adaption to anoxemia. Amer. J. Physiol. 109, 626–637 (1934).
Hutchens, J. O., M. J. Kopak and M. E. Krahl: The cytochromoxidase content of centrifugally separated fractions of unfertilized arbacia eggs. J. Cellul. a. Comp. Physiol. 20, 113 (1942).
Huys, J. V.: Isolement et cristallisation de la myoglobin de thon. Arch. internat. Physiol. 62, 296–297 (1954).
Irving, L.: Respiration in diving mammals Physiologic. Rev. 19, 112–131 (1939).
Jacobs, E., and D. R. Sanadi: Some components of the oxidative phosphorylation system. Biochim. et Biophysica Acta 17, 290–292 (1955).
Jacobs, M. H.: Diffusion processes. Erg. Biol. 12, 1–160 (1935).
Jancóaftu, A: Contribution to the knowledge of breathing of cladocera daphnia pular. Czech. English summary Publ. Fas. Sci. Univ. Masaryk, Ser. M 1, Nr 305 (1948).
Johnson, M. J.: The role of aerobic phosphorylation in the PASTEUR-Effect. Science (Lancaster, Pa.) 94, 200–202 (1941).
Johnson, M. J.: Oxidation-reduction potentials. In H. A. Lardy, Respiratory enzyms, S. 58–70. Minneapolis: Burgess Publ. Comp. 1950.
Jones, E. S., B. G. Maegraith and H. N. Sculthorpe: The constant-volume (WARBURG) manometer for blood-oxygen determination. Amer. Trop. Med. a. Parasitol. 45, 223 (1951).
Jones, M. E., S. Black, R. M. Flynn and F. Lipmann: Acetyl coenzyme A synthesis through pyrophosphoryl split of adenosine triphosphate. Biochim. et Biophysica Acta 12, 141 (1953).
Jonnis, J. H. P.: On the spreading of different haemoglobins, muscle haemoglobins and cytochrom c. Biochemie. J. 33, 1743–1751 (1939).
Judah, J. D.: The action of 2,4-dinitrophenol on oxidative phosphorylation. Biochemic. J. 49, 271–285 (1951).
Kalckar, H. M.: Coupling between phosphorylations and oxidations in kidney extracts. Enzymologia (Den Haag) 6, 209 (1939).
Kalckar, H. M.: The nature of phosphoric esters formed in kidney extracts. Biochemie. J. 33, 631 (1939).
Kalckar, H. M.: The role of myokinase in transphosphorylations. II. The enzymatic action of myokinase on adenine nucleotides. J. of Biol. Chem. 148, 127 (1943).
Kaplan, N. O.: Thermodynamics and mechanism of the phosphate bond. In J. B. Summer U. K. Myrback, The Enzymes, Bd. II/1, S. 55–113. New York: Academic Press 1951.
Katsunuma, S.: Zur Frage der Naphtholblau-Oxydasereaktion des Nervensystems. Beitr. path. Anat. 60, 150 (1915).
Katsunuma, S.: Intracelluläre Oxydation und Indophenolblausynthese. Histochemische Stud ie über die „Oxydasereaktion“ im tierischen Gewebe. Jena: Gustav Fischer 1924.
Kaufmann, S.: Soluble-ketoglutaric dehydrogenase from heart muscle and coupled phosphorylation. In W. D. MCELROY u. B. GLASS, Phosphorus metabolism, Bd. I, S. 370. Baltimore 1951.
Kayser, C., E. le Breton et G. Schaefer: Grandeur de la respiration des tissus et masse active au cours du développement des organismes. C. r. Acad. Sci. Paris 181, 255 (1925).
Keilin, D.: On cytochrome, a respiratory pigment, common to animals, yeast and higher plants. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 98, 312 (1925).
Keilin, D.: Cytochromes and respiratory encymes. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 104, 206 (1929).
Keilin, D.: Cytochrome and intracellular oxidase. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 106, 418 (1930).
Keilin, D., and E. F. Hartree: Cytochrome oxidase. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 125, 171 (1938).
Keilin, D.: Succinic dehydrogenase-cytochrome system of cells. Intracellular respiratory system catalysing aerobic oxidation of succinic acid. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 129, 277 (1940).
Keilin, D.: Purification and properties of cytochrome c. Biochemie. J. 39, 289 (1945).
Keilin, D.: Activity of the cytochrome system in heart muscle preparations. Biochemie. J. 41, 500 (1947).
Keilin, D.: Activity of the succinic dehydrogenase-cytochrome system in different tissue preparations. Biochemie. J. 44, 205 (1949).
Kennedy, E. P., and A. L. Leiininger: Oxidation of fatty acids and tricarboxylic acid cycle intermediates by isolated rat liver mitochondria. J. of Biol. Chem. 179, 957 (1949).
Kennedy, R. P., and G. H. Whipple: The identity of muscle hemoglobin and blood hemoglobin. Amer. J. Physiol. 76, 685 (1926).
Kennedy, R. P.: The hemoglobin of smooth and striated muscle of the fowl. Amer. J. Physiol. 87, 192 (1928).
Kestner, O.: Über die Oberflächenregel des Stoffwechsels. Pflügers Arch. 234, 290 (1934).
Kety, S. S.: The theory and applications of the exchange of inert gas at the lungs and tissues. Pharmacol. Rev. 3, 1 (1951).
Kety, S. S., and C. F. Schmidt: Effects of alterations in the arterial tensions of carbon dioxide and oxygen on cerebral blood flow and cerebral oxygen consumption of normal young men. Amer. J. Physiol. 143, 53 (1945).
Kiese, M.: Tuber das Porphyrin des sauerstoffübertragenden Fermentes. Naturwiss. 39, 403 (1952).
Kiese, M., u. D. Reinwein: Untersuchungen über Cytochrome. II. Die Reaktion des in Cholatlösung isolierten sauerstoffübertragenden Ferments mit Cytochrom c und Sauerstoff. Biochem. Z. 324, 51 (1953).
Kinoshita, J. H., and T. Masurat: The direct oxidative carbohydrate cycle of bovine corneal epithelium. Arch. of Biochem. a. Biophysics 53, 9 (1954).
Kittel, A.: Körpergröße, Körperweiten und Energiebilanz. II. Der Sauerstoffverbrauch der Insekten in Abhängigkeit von der Körpergröße. Z. vergl. Physiol. 28, 533 (1941).
Kitzinger, C., u. Th. Benzinger: Wärmetönung der Adenosintriphosphorsäure-Spaltung. Z. Naturforsch. 106, 375 (1955).
Kleiber, M.: Body size and metabolism of liver slices in vitro. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 48, 419 (1941).
Kleiber, M.: Body size and metabolic rate. Physiologic. Rev. 27, 511 (1947).
Kleiber, M., H. H. Cole and A. H. Smith: Metabolic rate of rat fetuses in vitro. J. Cellul. a. Comp. Physiol. 22, 167 (1943).
Klug, A., F. Kreuzer and F. J. W. Roughton: Simultaneous diffusion and chemical reaction in thin layers of haemoglobin solution. Proc. Roy. Soc. Lond. Ser. B 145, 452 (1956).
Knoop, F.: Der Abbau aromatischer Säuren im Tierkörper. Beitr. chem. Physiol. n. Path. 6, 150 (1905).
Korkes, S., A. del Campillo and S. Ocnoa: Biosynthesis of dicarboxylic acids by carbon dioxide fixation. IV. Isolation and properties of an adaptive „male“ enzyme from Lactobacillus arabinosus. J. of Biol. Chem. 187, 891 (1950).
Kornberg, A.: The participation of inorganic phosphate in the reversible enzymatic synthesis of diphosphopyridine nucleotide. J. of Biol. Chem. 176, 1475 (1948).
Kortüm, G.: Einführung in die chemische Thermodynamik. Göttingen: Vandenhoeck & Ruprecht 1949.
Kortüm, G.: Lehrbuch der Elektrochemie. Weinheim 1952.
Krahl, M. E.: Metabolic activities and cleavage of eggs of the sea urchin, Arbacia punctulata. A review. Biol. Bull. 98, 176 (1950).
Krahl, M. E., A. K. Keltch, C. E. Neubeck and G. H. A. Clowes: Studies on cell metabolism and cell division. V. Cytochrome oxidase activity in the eggs of Arbacia punctulata. J. Gen. Physiol. 24, 597 (1941).
Kramer, G.: Der Ruheumsatz von Eidechsen und seine quantitative Beziehung zur Individuengröße. Z. vergl. Physiol. 20, 600 (1934).
Krebs, H. A.: Größe der Atmung und Gärung in lebenden Zellen. In OPPENHEIMERS Handbuch der Biochemie, Erg.-Bd. 1/2, S. 863. 1933.
Krebs, H. A.: The citric acid cycle. Biochemie. J. 34, 460 (1940).
Krebs, H. A.: The citric acid cycle and the Szent-GYörgyicycle in pigeon breast muscle. Biochemie. J. 34, 775 (1940).
Krebs, H. A.: The intermediary stages in the biological oxidation of carbohydrate. Adv. Enzymol. 3, 191 (1943).
Krebs, H. A.: Body size and tissue respiration. Biochim. et Biophysica Acta 4, 249 (1950).
Krebs, H. A.: The tricarboxylic acid cycle. In D. Greenberg, Chemical pathways of metabolism, Bd. I, S. 109. New York: Academic Press 1954.
Krebs, H. A.: Die Steuerung der Stoffwechselvorgänge. Dtsch. med. Wschr. 1956, 4.
Krebs, H. A., u. W. A. Joaxson: The role of citric acid in intermediate metabolism in animal tissues. Enzymologica (Den Haag) 4, 148 (1937).
Kreuzer, F.: Über die Gültigkeit des FicKschen Gesetzes bei der Diffusion des Sauerstoffs in dünne Schichten hochkonzentrierter Hämoglobinlösungen. Helvet. physiol. Acta C 7, 47 (1949).
Kreuzer, F.:Über die Diffusion des Sauerstoffs durch Erythrocytensuspensionen verschiedener Konzentration in Ringer-Lösung. Helvet. physiol. Acta 9, 185 (1951).
Kreuzer, F.: Modellversuche zum Problem der Sauerstoffdiffusion in den Lungen. Habil.-Schr. Basel: Benno Schwabe 1953.
Krogh, A.: On the cutaneous and pulmonary respiration of the frog. Skand. Arch. Physiol (Berl. u. Lpz.) 15, 329 (1904).
Krogh, A.: The rate of diffusion of gases through animal tissues, with some remarks on the coefficient of invasion. J. of Physiol. 52, 391 (1919).
Krüger, F.: Die Beziehung des Sauerstoffverbrauches zur Körperoberfläche beim Schweinespulwurm (Ascaris lumbricoides). Z. wiss. Zool. 152, 547 (1940).
Krusius, F. E.: Tierexperimentelle Untersuchungen über die Ausscheidung von Brenztraubensäure, a-Ketoglutarsäure und Citronensäure, sowie einiger anderer mit deren Umsatz nahe verknüpfter Verbindungen im Harn. Acta physiol. scand. (Stockh.) 2, Suppl. 3 (1940).
Krywienczyk, J.: Körpergröße, Körperzeiten und Energiebilanz. IV. Körpergröße, 02-Konsum und Kriechgeschwindigkeit bei Prosobranchiern. Z. vergl. Physiol. 34, 6 (1952).
Krywienczyk, J.: Körpergröße, 02-Konsum und Kriechgeschwindigkeit bei Wasserpulmonaten. Z. vergl. Physiol. 34, 14 (1952).
Kum., E. L.: The distribution of fumarase activity in mouse liver homogenates. J. of Biol. Chem. 207, 361 (1954).
Kuhn, R., u. D. Jerchel: Über Invertseifen. VIII. Reduktion von Tetrazoliumsalzen durch Bakterien, gärende Hefe und keimende Samen. Ber. dtsch. them. Ges. B 74, 941, 949 (1941).
Laidlaw, G. F., and S. N. Blackberg: Melanoma studies. I. The dopa reaction in general pathology. Amer. J. Path. 8, 477 (1932).
Laidlaw, G. F.: Melanoma studies. II. A simplified technique for the dopa reaction. Amer J Path. 8, 491 (1932).
Lamprecht, W.: Zur Wirkung des Strophantins auf den Herzstoffwechsel. Dtsch. med. Wschr. 1956, 534.
Landoltbörnstein: Physikalisch-chemische Tabellen, 2. Aufl. Berlin 1923–1936.
Lang, K.: Der intermediäre Stoffwechsel. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1952.
Lang, K.: Stoffwechsel der Fette. In B. Flaschenträger u. E. Lehnartz, Physiologische Chemie, Bd. II a, S. 792. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1954.
Lang, K., u. G. Siebert: Die chemischen Leistungen der morphologischen Zellelemente. In B. Flaschenträger u. E. Lehnartz, Physiologische Chemie, Bd. II/1b, S. 1064. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1954.
Langen, C. D. de: Myoglobin und Myoglobinurie. Acta med. scand. (Stockh.) 124, 213 (1946).
Lardy, H.: Respiratory enzymes, 2. Aufl. Minneapolis: Burgess Publ. Comp. 1950.
Lardy, H.: Energetic coupling and the regulation of metabolic rates. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. 1955, S. 287. 1956.
Lardy, H. A., and H. Wellman: Oxidative phosphorylations: Role of inorganic phosphate and acceptor systems in control of metabolic rates. J. of Biol. Chem. 195, 215 (1952).
Lardy, H. A.: The catalytic effect of 2,4 dinitrophenol on adenosine triphosphate hydrolysis by cell particles and soluble enzymes. J. of Biol. Chem. 201, 357 (1953).
Lassen, N. A., u. O. Munck: The cerebral blood flow in man determined by the use of radioactive krypton. Acta physiol. scand. (Stockh.) 33, 30 (1955).
Lavoisier, A. L.: Expériences sur la respiration des animaux et sur les changements qui arrivent à l’air en passant par leurs poumons. Mem. Acad. Sci. Paris 1777, 185.
Lavoisier, A. L.: Mémoire sur la formation de l’acide du charbon. Mem. Acad. Sci. Paris 1781, 448.
Lavoister, A. L., et P. S. de Laplace: Mémoire sur la chaleur. Mem. Acad. Sci. Paris 1780, 355.
Lawrie, R. A.: Some observations on factors affecting myoglobin concentrations in muscle. J. Aggricult. Sci. 40, 356 (1950).
Lawrie, R. A.: Cristalline forms of myoglobin from horse heart. Nature (Lond.) 167, 802 (1951).
Lawrie, R. A.: Biochemical differences between red and white muscle. Nature (Lond.) 170, 122 (1952).
Leach, S. A.: The mechanism of enzymic oxidoreduction. Adv. Enzymol. 15, 1 (1954).
le Breton, E., et Ch. Kayser: La loi des tailles et la respiration des tissus in vitro chez les homéothermes. C. r. Acad. Sci. Paris 183, 397 (1926).
Lee, J. S., and N. Lifson: Studies on the conversion of acetate, lactate and malonate to succinate in the intact rat. J. of Biol. Chem. 193, 253 (1951)
Lehmann, G.: Das Gesetz der Stoffwechselreduktion in der höheren Tierwelt. Z. Naturforsch. 6b, 216 (1951).
Lehninger, A. L.: Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen. II. J. of Biol. Chem. 178, 625 (1949).
Lehninger, A. L.: Phosphorylation coupled to oxidation of dihydrodiphosphopyridine nucleotide. J. of Biol. Chem. 190, 345 (1951).
Lehninger, A. L.: Die Rolle der Mitochondrien bei Oxydations-und Phosphorylierungsprozessen. Z. Naturforsch. 7b, 256 (1952).
Lehninger, A. L.: Oxidative phosphorylation. Harvey Lect. 49, 176 (1953/54).
Lenvinger, A. L., M. Hassan and H. C. Sudduth: Phosphorylation coupled with the oxidation of ascorbic acid by isolated mitochondria. J. of Biol. Chem. 210, 911 (1954).
Lehninger, A. L., and S. W. Smith: Efficiency of phosphorylation coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen. J. of Biol. Chem. 181, 415 (1949).
Lemberg, R., and J. W. Legge: Hematin compounds and bile pigments. New York: Interscience Publ. 1949.
Lennerstrand, A.: Tuber die Wirkung von Phosphat auf Oxydation und Phosphorylierung in dem durch Fluorid vergifteten Apo-Cymasesystem. Biochem. Z. 289, 104 (1936).
Lennerstrand, A.: Ober die Kopplung der Atmung und der Phosphorylierung der Adenylsäure im Hämolysat der roten Pferdeblutkörperchen. Naturwiss. 25, 347 (1937).
Levintow, L., and A. Meister: Reversibility of the enzymatic synthesis of glutamine. J. of Biol. Chem. 209, 265 (1954).
Lewis, G. N., and M. Randall: Thermodynamics and free energy of chemical substances. New York: McGraw-Hill Book Comp. 1923.
Lihbecq, C.: La lésion biochimique dans l’intoxication par le fluoroacetate. Rev. méd. Liège 9, 764 (1954).
Lieben, C., and R. A. Peters: The toxicity of fluoroacetate and the tricarboxylic acid cycle. Biochim. et Biophysica Acta 3, 215 (1949).
Lieben, F.: Geschichte der physiologischen Chemie. Leipzig u. Wien 1935.
Liebsch, W.: Tuber die Atmung einiger Heliciden. Zool. Jb., Abt. allg. Zool. u. Physiol. 46, 161 (1929).
Lifson, N., G. B. Gordon, M. B. Visscher and O. Nier: The fate of utilized molecular oxygen and the source of the oxygen of respiratory carbon dioxide, studied with the aid of heavy oxygen. J. of Biol. Chem. 180, 803 (1949).
Linzbach, A. J.: Das ökonomische Prinzip in der Sauerstoffversorgung der Nieren, des Herzens und des Stützgewebes. Z. inn. Med. 2, 144 (1947).
Linzbach, A. J.: Mikrometrische und histologische Analyse hypertropher menschlicher Herzen. Virchows Arch. 314, 534 (1947).
Lipmann, F.: Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy. Adv. Enzymol. 1, 99 (1941).
Lipmann, F.: Metabolic process patterns. In D. E. Green, Currents in biochemical research, S. 137. New York: Interscience Publ. 1946.
Loewy, A.: Gas-und Energiewechsel. Tab. biol. (Berl.) 3, 461 (1926).
Loewy, A., u. H. Schroetter: Tuber den Energieverbrauch bei musikalischer Betätigung. Pflügers Arch. 211, 1 (1926).
Lohmann, K., u. O. Meyerhof: Tuber die enzymatische Umwandlung von Phosphoglycerinsäure in Brenztraubensäure und Phosphorsäure. Biochem. Z. 273, 60 (1934).
Long, C.: Studies involving enzymic phosphorylation. I. The hexokinase activity of rat tissues. Biochemie. J. 50, 407 (1952).
Loomis, W. F., and F. Lipmann: Reversible inhibition of the coupling between phosphorylation and oxidation. J. of Biol. Chem. 173, 807 (1948).
Ludwig, W., u. J. Krywienczyk: Körpergröße, Körperzeiten und Energiebilanz. III. Der Sauerstoffverbrauch von Muscheln in Abhängigkeit von der Körpergröße. Z. vergl. Physiol. 32, 464 (1950).
Lübbers, D.: Die Sauerstoffversorgung und Atmung des isolierten überlebenden Froschherzventrikels. Ein Beitrag zur Energetik des Gewebsstoffwechsels. Habil.-Schr. Kiel 1956.
Lundbæk, K., and E. S. Goranson: Increased muscle phosphorylase activity in the starved rat. Nature (Lond.) 162, 1002 (1948).
Lynen, F.: Die Rolle der Phosphorsäure bei Dehydrierungsvorgängen und ihre biologische Bedeutung. Naturwiss. 30, 398 (1942).
Lynen, F.: Functional group of coenzyme A and its metabolic relations, especially in the fatty acid cycle. Federat. Proc. 12, 683 (1952).
Lynen, F.: Diskussion zum Vortrag von H A LARDY, Energetic coupling and the regulation of metabolic rates. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. 1955, S. 294. 1956.
Lynen, F., u. R. Koeniosberger: Zum Mechanismus der PAsTEURschen Reaktionen. IV. Der Phosphat-Kreislauf in der Hefe und seine Beeinflussung durch 2,4-Dinitrophenol. Tuber den aeroben Phosphat-bedarf der Hefe. Liebigs Ann. 573, 60 (1951).
Lynen, F., and S. Ochoa: Enzymes of fatty acid metabolism. Biochim. et Biophysica Acta 12, 299 (1953).
Lynen, F., u. E. Reichert: Zur chemischen Struktur der „aktivierten Essigsäure“. Angew. Chem. 63, 47 (1951).
Lynen, F., E. Reichert u. L. Rueff: Zum biologischen Abbau der Essigsäure. VI. „Aktivierte Essigsäure“, ihre Isolierung aus Hefe und ihre chemische Natur. Liebigs Ann. 574, 1 (1951).
Lynen, F., L. Wessely, O. Wieland u. L. Rueff: ZUT ß-Oxydation der Fettsäuren. Angew. Chem. 64, 687 (1952).
Mackler, B.: DPNH oxidase. Federat. Proc. 14, 248 (1955).
Macmunn, C. A.: Researches on rnyohaematin and histohaematins. Philosophic. Trans. Roy. Soc. Lond. 177, 267 (1886).
Maehly, A. C., and B. Chance: The assay of catalases and peroxidases. In D. Glicn, Methods of biochemical analysis, Bd. I, S. 357ff. New York: Intersciences Publ. 1954.
Mauler, H. R.: Metalloflavoproteins and electron transport. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. 1955, S. 252. 1956.
Mauler, H. R.: Nature and function of metalloflavoproteins. Adv. Enzymol. 17, 233 (1956).
Maley, G. F., and H. A. Lardy: Metabolic effects of thyroid hormones in vitro. II. Influence of thyroxine and triiodothyronine on oxidative phosphorylation. J. of Biol. Chem. 204, 435 (1953).
Maley, G. F.: Phosphorylation coupled with the oxidation of reduced cytochrome c. J. of Biol. Chem. 210, 903 (1954).
Maley, G. F., and G. W. E. Plaut: Yields of oxidative phosphorylation by heart mitochondria. J. of Biol. Chem. 205, 297 (1953).
Maley, G. F.: Oxidative phosphorylation by heart muscle mitochondria. Biochim. et Biophysica Acta 14, 443 (1954).
Manchot, W.: Freiwillige Oxydation. Leipzig 1900.
Marinesco, G.: Recherches histologiques sur les oxydases. C. r. Soc. Biol. Paris 82, 96 (1919).
Marinesco, G.: Recherches histo-chimiques sur le rôle des ferments oxydants dans les phénomènes de la vie à l’état normal et pathologique. Ann. d’Anat. path. 1, 121 (1924).
Martin, A. W., and F. A. Fuhrmann: The relationship between basal metabolism and summated tissue respiration in the dog. Amer. J. Physiol. 133, 379 (1941).
Martius, C.: Die tierische Gewebsatmung. Erg. Enzymforsch. 8, 247 (1939).
Martius, C.: Die Unterbrechung des CitronensäureCyklus durch Fluoressigsäure. Liebigs Ann. 561, 227 (1949).
Martius, C.: Die Stellung des Phyllochinons (Vitamin K) in der Atmungskette. Biochem. Z. 326, 26 (1954).
Martius, C.: Der oxydative Endabbau. In B. FLASCHENTRÄGER u. E. LEHNARTZ, Physiologische Chemie, Bd. IIb, S. 1025. BerlinGöttingen-Heidelberg 1954.
Martius, C.: Die Wirkungsweise des Schilddrüsenhormons. 5. Kolloquium der Ges. Physiol. Chemie, Mosbach 1955, S. 143.
Martius, C.: Thyroxin und oxydative Phosphorylierung. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. 1955, S. 1. 1956.
Martius, C., H. Bieling U. D. Nitzlnzow: Vergleich der Wirkung von Thyroxin auf den Grundumsatz und die Atmungskettenphosphorylierung. Biochem. Z. 327, 163 (1955).
Martius, C., u. B. Hess: Über den Wirkungsmechanismus des Schilddrüsenhormons. Biochem. Z. 326, 191 (1955).
Martius, C., and F. Lynen: Probleme des Citronensäurecyklus. Adv. Enzymol. 10, 167 (1950).
Martius, C., and D. Nitzlitzow: Über den Wirkungsmechanismus des Dicumarols und verwandter Verbindungen. Biochim. et Biophysica Acta 12, 134 (1953).
Martius, C.: Oxydative Phosphorylierung und Vitamin K-Mangel Acta Biochim. et Biophysica 13, 152 (1954).
Martius, C., u. R. Strufe: Phyllochinonreduktase. Biochem. Z. 326, 24 (1954).
McIlwain, H., and S. Ochs: Absence of electrical responses of brain slices on in vitro stimulation. Amer. J. Physiol. 171, 128 (1952).
McShan, W. H.: Dehydrogenases. In H. A. Lardy, Respiratory Enzymes, S. 101. Minneapolis 1950.
Melnicr, J. L.: The photochemical spectrum of cytochrome oxidase. J. of Biol. Chem. 146, 385 (1942).
Meyerhof, O.: Über den Einfluß des Sauerstoffs auf die alkoholische Gärung der Hefe. Biochem. Z. 162, 43 (1925).
Meyerhof, O.: New investigations on enzymatic glycolysis and phosphorylation. Experientia (Basel) 4, 169 (1948).
Meyerhof, O., u. K. Lohmann: Über energetische Wechselbeziehungen zwischen dem Umsatz der Phosphorsäureester im Muskelextrakt. Biochem. Z. 253, 431 (1932).
Meyerhof, O.: Über die enzymatische Gleichgewichtsreaktion zwischen Hexosediphosphorsäure und Dioxyacetonphosphorsäure. Biochem. Z. 273, 73 (1934).
Meyerhof, O., P. Ohlmeyer u. W. Möhle: Über die Koppelung zwischen Oxydoreduktion und Phosphatveresterung bei anaerober Kohlenhydratspaltung. Biochem. Z. 297, 113 (1938).
Meyerhof, O., and J. R. Wilson: Studies on the encymatic system of tumor glycolysis. I. Glycolysis of free sugar in homogenates and extracts of transplanted rat sarcoma. Arch. of Biochem. 21, 1 (1949).
Meyerhof, O.: Studies on the encymatic system of tumors. II. Comparative study of rat and mouse tumor homogenates. Arch. of Biochem. 21, 22 (1949).
Meyerhof, O.: Comparative study of the glycolysis and ATP-ase activity in tissue homogenates. Arch. of Biochem. 23, 246 (1949).
Michaelis, L.: Fundamentals of oxidation and reduction. Greens Currents Biochem. Res., S. 207. New York 1946.
Michaelis, L.: Biological oxidations and reductions. Annual Rev. Biochem. 16, 1 (1947).
Michaelis, L.: Theory of oxidation-reduction. In Sumner u. Myrbäck, The Encymes, Bd. II/1. New York 1951.
Michaelis, L., u. M. L. Menten: Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Z. 49, 333 (1913).
Millikan, G. A.: The kinetics of muscle haemoglobin. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B 120, 366 (1936).
Millikan, G. A.: Muscle hemoglobin. Physiologic. Rev. 19, 503 (1939).
Minami, S.: Versuche an überlebendem Carcinomgewebe. (Atmung und Glykolyse.) Biochem. Z. 142, 334 (1923).
Elwynhûghes, E. A.: The kinetics of encyme reactions. Erg. Enzymforsch. 2, 1 (1933).
Elwynhûghes, E. A.: Physical chemistry and chemical kinetics of enzymes. In: The Enzymes, Bd. I/1, S. 28. New York 1950.
Mudge, G. H., and J. V. Taggart: Effect of 2,4 dinitrophenol on renal transport mechanisms in the dog. Amer. J. Physiol. 161, 173 (1950).
Müller, I.: Untersuchungen zur Gesetzlichkeit des Wachstums. IX. Die Abhängigkeit der Atmung von der Körpergröße bei Dixippus morosus und ihre Beziehung zum Wachstum. Z. vergl. Physiol. 30, 139 (1943).
Müller, I.: Untersuchungen über die Gesetzlichkeit des Wachstums. X. Weiteres zur Frage der Abhängigkeit der Atmung von der Körpergröße. Biol. Zbl. 63, 446 (1943).
Myers, J. D.: The hepatic blood flow and splanchnic oxygen consumption of man, their estimation from urea production or bromsulphalein excretion during catheterization of the hepatic veins. J. Clin. Invest. 26, 1130 (1947).
Myers, J. D., and J. B. Hickam: An estimation of the hepatic blood flow and splanchnos oxygen consumption in heart failure. J. Clin. Invest. 27, 620 (1948).
Needham, D. M.: Red and white muscle. Physiologic. Rev. 6, 1 (1926).
Needham, D. M., and R. K. Pillai: The coupling of oxido-reductions and dismutations with esterification of phosphate in muscle. Biochemie. J. 31, 1837 (1937).
Needham, J.: Chemical heterogony and the ground plan of animal growth. Biol. Rev. Cambridge Philos. Soc. 9, 79 (1934).
Negelein, E.: Uber die Extraktion eines von Bluthämin verschiedenen Hämins aus dem Herzmuskel. Biochem. Z. 266, 412 (1933).
Netter, H.: Die Feinstruktur der Zelle als dynamisches Phänomen. Verh. dtsch. Ges. Path. (33. Tagg. Kiel) 1949.
Netter, H.: Biologische Physikochemie. Potsdam 1951.
Neumann, K., u. G. Koch: Übersicht über die feinere Verteilung der Succinodehydrogenase in Organen und Geweben verschiedener Säugetiere, besonders des Hundes. Z. physiol. Chem. 295, 35 (1953).
Niemeyer, H., and E. Figueroa: Influence of glycogen content on the effect of 2,4-dinitrophenol on the oxygen uptake by rat liver slices. Arch. of Biochem. a. Biophysics 54, 135 (1955).
Noell, W., H. M. Schneider: Über die Durchblutung und Sauerstoffversorgung des Gehirns im akuten Sauerstoffmangel. III. Mitt.: Die arterio-venöse Sauerstoff-und Kohlensäuredifferenz. Pflügers Arch. 246, 207 (1942).
Ochoa, S.: Nature of oxidative phosphorylation in brain tissue. Nature (Lond.) 146, 267 (1940).
Ochoa, S.: Efficiency of aerobic phosphorylation in cell free heart extracts. J. of Biol. Chem. 151, 493–506 (1943).
Ochoa, S.: Enzymic mechanisms in the citric acid cycle. Adv. Enzymol. 15, 183–270 (1954).
Ochoa, S., A. H. Mehler and A. Kornberg: Reversible oxydative decarboxylation of malic acid. J. of Biol. Chem. 167, 871–872 (1947).
Ochoa, S., A. H. Mehler and A. Kornberg: Biosynthesis of dicarboxylic acids by carbon dioxide fixation. I. Isolation and properties of an enzyme from pigeon liver catalyzing the reversible oxidative decarboxylation of 1-malic acid. J. of Biol. Chem. 174, 979–1000 (1948).
Ochoa, S., J. B. V. Salles and P. J. Ortiz: Biosynthesis of dicarbolic acids by carbon dioxide fixation. III. Enzymatic synthesis of 1-malic acid by reductive carboxylation of pyruvic acid. J. of Biol. Chem. 187, 863–874 (1950).
Ostberg, O.: Studien über die Citronensäureausscheidung der Menschenniere in normalen und pathologischen Zuständen. Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.) 62, 81–222 (1931).
Ogston, A. G., and O. Smithies: Some thermodynamic and kinetic aspects of metabolic phosphorylation. Physiologic. Rev. 28, 283–303 (1948).
Ohlmeyer, P.: Wärmemessung bei Fermentreaktionen. Z. Naturforsch. 1, 30–35 (1946).
Opitz, E.: Energieumsatz des Gehirns in situ unter aeroben und anaeroben Bedingungen. 3. Kolloquium Ges. Physiol.-Chem., Mosbach, S. 66–101. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1952.
Opitz, E.: Der Stoffwechsel des Gehirns und seine Veränderung bei Kreislaufstillstand. Verh. dtsch. Ges. Kreislaufforsch. 19, 26–44 (1953).
Opitz, E., u. H. Bartels: Gasanalyse. In Hoppe-Seyler/Thierfelders Handbuch der physiologisch-und pathologisch-chemischen Analyse, 10. Aufl., Bd. II, S. 183. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1955.
Opitz, E., u. H. Samlert: Uber Cytochrom-c-Gehalt und Wachstumsintensität bei menschlichen Feten. Pflügers Arch. 251, 355–368 (1949).
Opitz, E., u. M. Schneider: Über die Sauerstoffversorgung des Gehirns und den Mechanismus von Mangelwirkungen. Erg. Physiol. 46, 126–260 (1950).
Opitz, E., u. G. Thews: Einfluß von Frequenz und Faserdicke auf die Sauerstoffversorgung des menschlichen Herzmuskels. Arch. Kreislaufforsch. 18, 137–152 (1952).
Oster, K. A., and N. C. Schlossmann: Histochemical demonstration of amine oxidase in the kidney. J. Cellul. a. Comp. Physiol. 20, 373–378 (1942).
Page, G. A. Le, and W. C. Schneider: Centrifugal fraction of glycolytic enzymes in tissue homogenates. J. of Biol. Chem. 176, 1021–1027 (1948).
Parks, G. S., and H. M. Huffman: The free energies of some organic compounds. New York 1932.
Patrusev, V. J.: On the inheritance of biochemical characters by animals and its relation to their growth. II. Glutathion concentration in the blood and differences in size in breeds of farm animals. C. r. Acad. Sci. USSR., N. S. 14, 573–577 (1937).
Paul, K. G.: The iron-containing Enzymes. In J. B. SUMNER u. K. MYRBACK, The Enzymes, Bd. II/1, S. 357–396. New York 1951.
Paul, M. H., u. E. Sperling: Cyclophorase system. XXIII. Correlation of cyclophorase activity and mitochondria’ density in striated muscle. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 79, 352 (1952).
Pearce, J. M.: Age and tissue respiration. Amer. J. Physiol. 114, 255–260 (1936).
Feiss, C. N., and J. Field: A comparison of the influence of 2,4 dinitrophenol on the oxygen consumption of rat brain slices and homogenates. J. of Biol. Chem. 175, 49–56 (1948).
Pirozynski, W. J., and L. v. Bertalanffy: Is the rate of basal metabolism determined by tissue respiration ? Rev. Canad. Biol. 11, 77–78 (1952).
Plaut, G. W. E., and S. C. Sung: Diphosphopyridine nucleotide isocitric dehydrogenase from animal tissues. J. of Biol. Chem. 207, 305–314 (1954).
Podolsky, R. J., and J. M. Sturtevant: The enthalpie change on adenosine triphosphate hydrolysis. I. J. of Biol. Chem. 217, 603 (1955).
Poel, W. E.: Effect of anoxic anoxia on myoglobin concentration in striated muscle. Amer. J. Physiol. 156, 44–51 (1949).
Potter, V. R.: Studies on the mechanism of hydrogen transport in animal tissues. III. Cyanide inhibition of cytochrome c reduction. J. of Biol. Chem. 137, 13–20 (1941).
Potter, V. R.: Biological energy transformations and the cancer problem. Adv. Enzymol. 4, 201 (1944).
Racker, E.: Alternate pathways of glucose and fructose metabolism. Adv. Enzymol. 15, 141–182 (1954).
Racker, E., G. de la Haba and J. G. Leder: Thiamine pyrophosphate, a coenzyme of transketolase. J. Amer. Chem. Soc. 75, 1010 (1953).
Racker, E., and J. Krimsky: The mechanism of oxidation of aldehydes by glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. J. of Biol. Chem. 198, 731–743 (1952).
Ralph, P. H.: The histoohemical demonstration of hemoglobin in blood cells and tissue smears. Stain Technol. 16, 105–106 (1941).
Renard, S.: Recherches sur la myoglobine de tortue. Arch. internat. Physiol. 61, 466–475 (1953).
Ried, W.: Formazane und Tetrazoliumsalze, ihre Synthesen und ihre Bedeutung als Reduktionsindikatoren und Vitalfarbstoffe. Angew. Chem. 64, 391–396 (1952).
Robinson, D. The muscle hemoglobin of seals as an oxygen store in diving. Science (Lancaster, Pa.) 90, 276–277 (1939).
Roche, J., Y. Derrien et H. Vieil: Recherches sur la composition et la specifité des myoglobines (hémoglobines musculaires) de divers mammifères. Bull. Soc. Chim. biol. Paris 24, 1016 (1942).
Rodkey, F. L., and E. G. Ball: Oxidation-reduction potentials of the cytochrome c system. J. of Biol. Chem. 182, 17–28 (1950).
Röhmann, F., u. W. Spitzer: Über Oxydationswirkungen tierischer Gewebe. Ber. dtsch. chem. Ges. 28, 567 (1895).
Rominger, E.: Über Versuche zur Rachitisheilung und -Verhütung ohne Anwendung von Licht oder D-Vitamin. Arch. Kinderheilk. 131, 53 (1944).
Ronzovi, E., and E. Enrenfest: The effect of dinitrophenol on the metabolism of frog muscle. J. of Biol. Chem. 115, 749–768 (1936).
Rosenthal, O., and D. L. Drabkin: Spectrophotometric studies. XI. The direct micro spectrophotometric determination of cytochrome c. J. of Biol. Chem. 149, 437–450 (1943).
Rosenthal, O.: The cytochrome c content of normal and neoplastic mammalian epithelium and its correlation with body mass. J. of Biol. Chem. 150, 131–141 (1943).
Rossi, A., e C. Aragona: Cristallizzazione solubititâ di mioglobine di specie diverse. Boll. Soc. ital. Biol. sper. 17, 206–208 (1942).
Rossi, A., e L. Travia: Specifitate composition chimica di mioglobine di specie diverse. Boll. Soc. ital. Biol. sper. 16, 768–770 (1941).
Rossifanelli, A.: Crystalline human myoglobin: some physicochemical properties and chemical composition. Science (Lancaster, Pa.) 108, 15–16 (1948).
Rossifanelli, A.: Détermination spectrophotométrique simultanée de la myoglobine et de l’hémoglobine. Bull. Soc. Chim. biol. Paris 31, 457–460 (1949).
Rossifanelli, A, D. Cavallini and C. de Marco: Fetal myoglobin. I. The crystallization of human and cow’s myoglobin extracted by the heart and fetal muscles. Arch. of Biochem. a. Biophysics 49 /50, 496–502 (1954).
Roughton, F. J. W.: Diffusion and chemical reaction velocity in cylindrical and spherical systems of physiological interest. Proc. Roy. Soc. Lond. Ser. B 140, 203 (1952).
Rubner, M.: Über den Einfluß der Körpergröße auf Stoff-und Kraftwechsel. Z. Biol. 19, 535 (1883).
Rubner, M.: Die Quelle der tierischen Wärme. Z. Biol. 30, 73–142 (1894).
Rubner, M.: Die Gesetze des Energieverbrauches bei der Ernährung. Leipzig 1902.
Rubner, M.: Stoffwechsel bei verschiedenen Temperaturen. Beziehungen zur Größe und Oberfläche. In Handbuch der normalen und pathologischen Physiologie, Bd. V, S. 154–166. 1928.
Ruff, S., H. Fedtke u. R. Ammon: Der Einfluß des Cytochroms c auf das anoxämische menschliche EKG. Z. Kreislaufforsch. 39, 146–150 (1950).
Sacks, J., and F. M. Sinen: The effect of 2,4-dinitrophenol on the turnover of the acid-soluble phosphorus of rat diaphragm. Arch. of Biochem. a. Biophysics 39, 205–213 (1952).
Salles, J. B. V., and S. Ochoa: Biosynthesis of dicarboxylic acids by carbon dioxide fixation. II. Further study of the properties of the „malic“ enzyme of pigeon liver. J. of Biol. Chem. 187, 849–861 (1950).
Sanadi, D. R., D. M. Gibson, P. Ayengar and L. Ouellet: Evidence for a new intermediate in the phosphorylation coupled to a-ketoglutarate oxidation. Biochim. et Biophysica Acta 13, 146 (1954).
Sanadi, D. R., and J. W. Littlefield: Role of coenzyme A and DPN in the oxidation of a-ketoglutaric acid. Science (Lancaster, Pa.) 116, 327–328 (1952).
Scraer, E.: Die neuere Entwicklung der Scaönbejnschen Untersuchungen über Oxydationsfermente. Z. Biol. 37, 320 (1899).
Scharrer, E.: Capillares and mitochondria in Neuropil. J. Comp. Neur. 83, 237–243 (1945).
Schlenk, F.: Die Codehydrogenasen I und II und zugehörige Apodehydrasen. In Bamann-Myrbäck, Bd. 3, S. 2295–2320. 1941.
Schlenk, F.: Codehydrogenase I and II and Apoenzymes. In J. B. Sumner u. K. Myrbäck, The enzymes, Bd. II/1, S. 250–315. New York 1951.
Schlenk, F.: Succinic Dehydrogenase. In J. B. Sumner u. K. Myrbäck, The enzymes, Bd. II/1, S.’316–328. New York 1951.
Schmid, K.: Untersuchungen über das Wal-Myoglobin. Helvet. chim. Acta 32, 105 (1949).
Schmid, K.: Zusammensetzung des Wal-Myoglobins. Helvet. chim. Acta 32, 1198 (1949).
Schmidt, C. F.: Der Kreislauf des Gehirns. Pflügers Arch. 251, 571 (1949).
Schmidt, C. F., S. S. Kety and H. H. Pennes: The gaseous metabolism of the brain of the monkey. Amer. J. Physiol. 143, 33–52 (1945).
Schneider, W. C.: Distribution of enzymes within the cell. In H A Lardy, Respiratory Enzyms. Rev., S. 273–281. Minneapolis: Burgess Publ. Comp. 1949.
Schneider, W. C.: Structural factors in metabolic regulations. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. Brüssel 1955, S. 305–315. 1956.
Schneider, W. C., A. Claude and G. H. Hogeboom: The distribution of cytochrome c and succinoxidase activity in rat liver fractions. J. of Biol. Chem. 172, 451 (1948).
Schneider, W. C., and G. H. Hogeboom: Intracellular distribution of enzymes. V. Further studies on the distribution of cytochrome c in rat liver homogenates. J. of Biol. Chem. 183, 123–128 (1950).
Schneider, W. C., and V. R. Potter: The assay of animal tissues for respiratory enzymes. II. Succinic dehydrogenase and cytochromoxidase. J. of Biol. Chem. 149, 217 (1943).
Schoenheimer, R.: The dynamic state of body constituents. Cambridge, Mass. 1946.
Scholander, P. F., L. Irving and S. W. Grinnell: Aerobic and anaerobic changes in seal muscles during diving. J. of Biol. Chem. 142, 431–440 (1942).
Schrecher, A. W., and A. Kornberg: Reversible enzymatic synthesis of flavon-adenine dinucleotide. J. of Biol. Chem. 182, 795 (1950).
Schümmelfeder, N.: Untersuchungen zur histochemischen Indophenolblausynthese der Herzmuskelzellen und Leukozyten. Virchows Arch. 317, 707–769 (1950).
Schultze, M. O.: The effect of deficiencies in copper and iron on the cytochrome oxidase of rat tissues. J. of Biol. Chem. 129, 729 (1939).
Schulz, G. V.: Statistische Ableitung der Grenzgesetze für verdünnte Lösungen bei Verschiedenheit der Molvolumina. Zur statistischen Theorie makromolekularer Lösungen. Z. Naturforsch. 2a, 27–38 (1947).
Schulz, G. V.: Mischungsentropie und. osmotischer Druck von Lösungen langgestreckter, starrer Teilchen. Zur statistischen Theorie makromolekularer Lösungen, II. Z. Naturforsch. 2a, 348–357 (1947).
Schulz, G. V.: Mischungsentropie und osmotischer Druck von Lösungen lang-gestreckter Teilchen mit innerer Beweglichkeit. Zur statistischen Theorie makromolekularer Lösungen, III. Z. Naturforsch. 2a, 411–419 (1947)
Schulz, G. V.:Über den makromolekularen Stoffwechsel der Organismen. Naturwiss. 37, 196–200 (1950).
Schulz, G. V.:Über den makromolekularen Stoffwechsel der Organismen. Naturwiss. 37, 223–229 (1950).
Schulz, G. V.: Energetische und statistische Voraussetzungen für die Synthese der Makromoleküle im Organismus. Z. Elektrochem. 55, 569–574 (1951).
Scow, R. O., and J. H. Roe jr.: Effect of testosterone propionate on the weight and myoglobin content of striated muscles in gonadectomized guinea pigs. Amer. J. Physiol. 173, 22–28 (1953).
Seligman, A. M., u. A. M. Rutenburg: The histochemical determination of succinic-dehydrogenase. Science (Lancaster, Pa.) 113, 317–320 (1951).
Shacter, B.: Interrelations in respiratory, phosphorylative and mitotic activities of Ehrlich ascites tumor cells: Influence of dinitrophenol. Arch. of Biol. a. Biophysics 57, 387–400 (1955).
Shelton, E., W. C. Schneider and M. Striebich: A method for counting mitochondria in tissue homogenates. Exper. Cell. Res. 4, 32–41 (1953).
Shemin, D., and S. Kuinx: The mechanism of porphyrin formation. The formation of a succinyl intermediate from succinate. J. of Biol. Chem. 198, 827 (1952).
Shemin, D., and J. Wittenberg: The mechanism of porphyrin formation. The role of the tricarboxylic acid cycle. J. of Biol. Chem. 192, 315–333 (1951).
Shepherd, J. A., and G. Kalnitsky: Intracellular distribution of fumarase, aconitase and isocitric dehydrogenase in rabbit cerebral cortex. J. of Biol. Chem. 207, 605–611 (1954).
Siedel, W.: Der Stoffwechsel der Porphyrine. In B. Flaschenträger u. E. Lehnartz, Physiologische Chemie, Bd. IIb, S. 996–1025. 1954.
Singer, T. P., u. E. B. Kearney: Chemistry, metabolism and scope of action of the pyridine nucleotide coenzymes. Adv. Enzymol. 15, 79–139 (1954).
Sjöstrand, T.: On the principles for the distribution of the blood in the peripheral vascular system. Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.) Suppl. 71 (1935).
Sjöström, P.: Der Citratgehalt im Blutserum als Diagnosticum bei Krankheiten der Leber und Gallenwege. Eine methodologische, tierexperimentelle und klinische Studie. Acta chir. stand. (Stockh.) 79, Suppl. 49 (1937).
Slater, E. C.: A factor in heart muscle required for the reduction of cytochrome c by cytochrome b. Nature (Lond.) 161, 405 (1948).
Slater, E. C.: The measurement of the cytochrome oxidase activity of enzyme preparations. Biochemie. J. 44, 305–318 (1949).
Slater, E. C.: A comparative study of the succinic dehydrogenase-cytochrome system in heart muscle and in kidney. Biochemie. J. 45, 1 (1949).
Slater, E. C.: The dihydrocozymase-cytochrome e reductase activity of heart muscle preparation. Biochemie. J. 46, 484 (1950).
Slater, E. C.: Structurally-bound enzymes. 4. Kolloquium Ges. Physiol.-Chem., Mosbach, S. 64–85. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1953.
Slater, E. C.: Respiratory chain phosphorylation. Proc. 3. Internat. Congr. Biochem. 3, 264–278 (1956).
Slater, E. C., and F. A. Holton: Oxydative phosphorylation coupled with the oxidation of a-ketoglutarate by heart-muscle sarcosomes. I. Kinetics of the oxidative phosphorylation reaction and adenine nucleotide specificity. Biochemie. J. 55, 530–544 (1953).
Slater, E. C.: Oxidative phosphorylation coupled with the oxidation of a-ketoglutarate by heart muscle sarcosomes. II. Phosphorus: Oxygen-ratio. Biochemie. J. 56, 28–40 (1954).
Slyke, D. D. van, C. P. Rhoads, A. Hiller and A. S. Alving: Relationships between urea excretion, renal blood flow, renal oxygen consumption and diuresis. The mechanism of urea excretion. Amer. J. Physiol. 109, 336 (1934).
Slyke, D. D. van: The kinetics of hydrolytic enzymes and their bearing on methods for measuring enzyme activity. Adv. Enzymol. 2, 33 (1942).
Smrrh, L.: Cytochrom a, a1, a2 und a1. In S. P. CoLOwICK u. N. O. KAPLAN, Methods in enzymology, Bd. II, S. 732. New York 1955.
Smith, L., and H. Conrad: A study of the kinetics of the oxidation of cytochrom e by cytochrome-oxidase. Arch. of Biochem. a. Biophysics 63, 403 (1956).
Sols, A.: The hexokinase activity of the intestinal mucosa. Biochim. et Biophysica Acta 19, 144–152 (1956).
Spallanzani, L.: Mémoires sur la respiration. Genf: J. Senebier 1803.
Stadie, W. C., and J. B. Marsh: The effect of cytochrome c upon the metabolism of rat tissues. J. Clin. Invest. 26, 899–902 (1947).
Stannard, J. N.: Separation of the resting and activity oxygen consumption of frog muscle by means of sodium azide. Amer. J. Physiol. 126, 196 (1939).
Stern, J.: Inhibitors and activators of brain hexokinase. Biochemic. J. 58, 526–542 (1954).
Stern, K. G., and J. L. Melnicx: The photochemical spectrum of the PASTEUR-Enzyme in retina. J. of Biol. Chem. 189, 301–323 (1941).
Stotz, E.: The estimation and distribution of cytochrome oxidase and cytochrome c in rat tissues. J. of Biol. Chem. 131, 555–565 (1939).
Stotz, E.: Pyruvate metabolism. Adv. Enzymol. 5, 129 (1945).
Stotz, E., A. E. Sidwell and T. R. Hogness: The spectrophotometric determination of the equilibrium in oxidation-reduction systems; the potential of cytochrome c. J. of Biol. Chem. 124, 733 (1938).
Straub, F. B.: Isolation and properties of a flavoprotein from heart muscle tissue. Biochemic. J. 33, 787 (1939).
Straub, F. B.: Crystalline lactic dehydrogenase from heart muscle. Biochemic. J. 34, 483–486 (1940).
Sutherland, E. W., and C. F. Cori: Effect of hyperglycemic-glycogenolytic factor and epinephrine on liver phosphorylase. J. of Biol. Chem. 188, 531–543 (1951).
Swenseid, M. E., R. H. Barnes, A. Hemmingway and A. O. Nier: The formation of acetone bodies from acetic acid. J. of Biol. Chem. 142, 47 (1942).
Taggart, J. V., and R. P. Forster: Renal tubular transport: Effect of 2,4-dinitrophenol and related compounds on phenol red transport in the isolated tubules of the flounder. Amer. J. Physiol. 161, 167–172 (1950).
Terroine, E. F., et J. Roche: La respiration des tissus. I. Production calorique des homéothermes et intensité de la respiration in vitro des tissus homologues. Arch. internat. Physiol. 24, 356–399 (1925).
Theorell, H.: Kristallinisches Myoglobin. I. Mitt. Kristallisieren und Reinigung des Myoglobins, sowie vorläufige Mitteilung über sein Molekulargewicht. Biochem. Z. 252, 1–7 (1932).
Theorell, H.: Kristallinisches Myoglobin. II. Mitt. Sedimentationskonstante und Molekulargewicht des Myoglobins. Biochem. Z. 268, 46–54 (1934).
Theorell, H.: Kristallinisches Myoglobin. III. Mitt. Die absolute Lichtabsorption von Oxy-Carboxy-, Meta-und reduziertem Myoglobin. Biochem. Z. 268, 55–63 (1934).
Theorell, H.: Kristallinisches Myoglobin. IV. Mitt. Myoglobin im Gleichgewicht mit Sauerstoff und Kohlenoxyd. Biochem. Z. 268, 64–72 (1934).
Theorell, H.: Kristallinisches Myoglobin. V. Mitt. Die Sauerstoffbindungskurve des Myoglobins. Biochem. Z. 268, 73–82 (1934).
Theorell, H.: Reines Cytochrom c. II. Mitt. Darstellung, Eigenschaften, Ionenbeweglichkeit, Diffusion und Absorptionsspektrum des Cytochroms c. Biochem. Z. 285, 207 (1936)
Theorell, H.: Die Alloxäzin- proteide (gelbe Fermente). In Bamann-Myrbäck, Die Methoden der Fermentforschung, Bd. 3, S. 2361–2384. 1941.
Theorell, H.: The iron-containing enzymes. B. Catalases and peroxidases. “Hydroperoxidases.” In J. B. Sumner u. K. Myrbäck, The enzymes, Bd. 1, Teil 2, S. 397–427. New York 1951.
Theorell, H.: Flavin-containing enzymes. In J. B. Sumner u. K. Myrbäck, The enzymes, Bd. II, S. 335–356. New York 1951.
Theorell, H.: Nature and mode of action of oxidation enzymes. Science (Lancaster, Pa.) 124, 467 (1956).
Theorell, H., and A. Akeson: Studies on the cytochrom c. I. Electrophoretic purification of cytochrom c and its aminoacid composition. J. Amer. Chem. Soc. 63, 1804 (1941).
Theorell, H., and ch. De duve: Cristalline human myoglobin from heart muscle and urine. Arch. of Biol. 12, 113–124 (1947).
Theorell, H. u. E. Ehrenberg: Spectrophotometric, magnetic and titrimetric studies on the heme-linked groups in myoglobin. Acta chem. scand. (Copenh.) 5, 823 (1951).
Thews, G.: Über die mathematische Behandlung physiologischer Diffusionsprozesse in zylinderförmigen Objekten. Acta biotheoret. (Leiden) 10, 105–138 (1953).
Thews, G.: Eine Methode zur mathematischen Behandlung der Sauerstoffdiffusion in hämoglobin-und myoglobinhaltigen Lösungen. Naturwiss. 43, 160–161 (1956).
Thunberg, T.: Zur Kenntnis der Einwirkung tierischer Gewebe auf Methylenblau. Skand. Arch. Physiol. (Berl. u. Lpz.) 35, 165 (1917).
Thunberg, T.: Die Dehydrasen. In Handbuch der Biochemie, Erg.-Werk, Bd. 1, S. 518 bis 537. 1933.
Thunberg, T.: Biologische Aktivierung, Übertragung und endgültige Oxydation des Wasserstoffes. Erg. Physiol. 39, 76–116 (1937).
Thunberg, T.: Die Enzyme der elementaren Atmung. In B. Flaschenträger u. E. Lehnartz, Physiologische Chemie, Bd. I, S. 1171–1245. Berlin- Göttingen-Heidelberg: Springer 1951.
Toit, C. H. Du: The effects of thyroxine on phosphate metabolism. In Phosphorus metabolism, Bd. II, S. 597. Baltimore 1952.
Tschirgi, R. D., R. W. Gerard, H. Jenerick, L. L. Boyarsky and J. Z. Hearon: Metabolism of the rat spinal cord functioning in isolation. Federat. Proc. 8, 166 (1949).
Tsou, C. L.: The cytochrome system of adrenal medulla. Biochemic. J. 49, 658–662 (1951).
Tyler, D. B.: Some factors affecting the action of 2,4-dinitrophenol on the oxygen uptake of excised rat brain. J. of Biol. Chem. 184, 711–718 (1950).
Umbreit, W. W., H. Burris and J. F. Stauffer: Manometric techniques and related methods for the study of tissue metabolism, 2. Aufl. Minneapolis: Burgess Publ. Comp. 1949.
Utter, F. M., and K. Kirahashi: Mechanism of action oxalacetic carboxylase from liver. J. Amer. Chem. Soc. 75, 758 (1953).
Vanotti, A.: The adaptation of the cell to effort, altitude and to pathological oxygen deficiency. Schweiz. med. Wschr. 1946, 899.
Vaughan, B. E., and N. Pace: Myoglobin content of rats at sea level and chronical by exposed to hypoxia. Federat. Proc. 14, 155 (1955).
Vennesland, B., and F. H. Westreimer: Hydrogen transport and steric specifity on reactions catalyzed by pyridine nucleotide dehydrogenases. In D. Mcelroy and B. Glass, A symposion on the mechanism of enzym action, S. 357–388. Baltimore: John Hopkins Press 1954.
Vernon, H. M.: The quantitative estimation of the indophenoloxidase of animal tissues. J. of Physiol. 42, 402–427 (1911).
Vernon, H. M.: The indophenol-oxidase of mammalian and avian tissues. J. of Physiol. 43, 96–108 (1911/12).
Vest, M., u. S. J. Wang: Veränderung des Cytochrom-c-Gehaltes der Muskulatur in großen Höhen. Helvet. physiol. Acta 8, 180–185 (1950).
Wainio, W. W., and S. J. Cooperstein: Some controversial aspects of the mammalian cytochromes. Adv. Enzymol. 17, 329 (1956).
Warburg, O.: Versuche an überlebendem Carzinomgewebe (Methoden). Biochem. Z. 142, 317 (1923).
Warburg, O.: Über den Stoffwechsel der Tumoren. Berlin: Springer 1926.
Warburg, O.: Wirkung des CO auf den Stoffwechsel der Hefe. Biochem. Z. 177, 471–486 (1926).
Warburg, O.: Schwermetalle als Wirkungsgruppen von Fermenten. Berlin: Saenger 1946.
Warburg, O.: Molekulargewicht des sauerstoffübertragenden Fermentes. Naturwiss. 33, 994 (1946).
Warburg, O.: Wasserstoffübertragende Fermente. Berlin 1948.
Warburg, O.: Über die Entstehung der Krebszellen. Naturwiss. 42, 401–406 (1955).
Warburg, O.: On the origin of cancer cells. Science (Lancaster, Pa.) 123, 309 (1956).
Warburg, O., u. W. Christian: Über Aktivierung der RosrxsoNschen Hexose-Mono-Phosphorsäure in roten Blutzellen und die Gewinnung aktivierender Fermentlösungen. Biochem. Z. 242, 206 (1931).
Warburg, O.: Ein zweites sauerstoffübertragendes Ferment und sein Absorptionsspektrum. Naturwiss. 20, 688–980 (1932).
Warburg, O.: Proteinteil des kohlenhydratoxydierenden Ferments der Gärung. Biochem. Z. 301, 221 (1939).
Warburg, O.: Isolierung und Kristallisation des Proteins des oxydierenden Gärungsfermentes. Biochem. Z. 303, 40 (1939).
Warburg, O., W. Christian u. A. Griebe: Wasserstoffübertragendes Co-Ferment, seine Zusammensetzung und Wirkungsweise. Biochem. Z. 282, 157 (1935).
Warburg, O., u. F. Kubowitz: Atmung bei sehr kleinen Sauerstoffdrucken. Biochem. Z. 214, 5–18 (1929).
Warburg, O., K. Posener u. E. Negelein: Über den Stoffwechsel der Carcinomzelle. Biochem. Z. 152, 309–344 (1924).
Warren, Ch. O.: The Pateur-Effect in bone marrow with particular reference to results obtained by different methods. J. Cellul. a. Comp. Physiol. 19, 193–209 (1942).
Waters, W. A.: The chemistry of free Radicals. Sec. edition. Oxford 1948.
Wearn, J. T., and L. G. Zschiesche: The extent of the capillary bed of the heart. J. of Exper. Med. 47, 273–291 (1928).
Weilmalherbe, H., and A. D. Bone: Studies on hexokinase. I. The hexokinase activity of rat-brain extracts. Biochemie. J. 49, 339–347 (1951).
Weilmalherbe, H.: Studies on hexokinase. II. An activator of hexokinase in erythrocytes. Biochemie. J. 49, 348–354 (1951).
Weilmalherbe, H.: Studies on hexokinase. III. An activator of hexokinase in muscle extracts. Biochemie. J. 49, 355–361 (1951).
Weilmalherbe, H.: Activators and inhibitors of hexokinase in human blood. J. Mental Sci. 97, 635–662 (1951).
Weinland, E.: Beobachtungen über den Gaswechsel von Anodonta cygnaea L. Z. Biol. 69, 1–86 (1919).
Westheimer, F. H.: “One electron” and “Two-electron” oxidation-reduction reactions in inorganic and organic chemistry. In: Mechanism of enzyme action, S. 321–356. Baltimore 1954.
Weymouth, F. W., J. M. Crismon, V. E. Hall, H. S. Belding and J. Field: Total and tissue respiration in relation to body weight. A comparison of the kelp crab with other crustaceans and with mammals. Physiologic. Zool. 17, 50–71 (1944).
Weymouth, F. W., J Field II and M. Kleiber: Relationship between body size and metabolism. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 49, 367–370 (1942).
Whipple, G. H.: The hemoglobin of striated muscle. I. Variations due to age and exercise. Amer. J. Physiol. 76, 693–707 (1926).
Whipple, G. H.: The hemoglobin of striated muscle. II. Variations due to anemia and paralysis. Amer. J. Physiol. 76, 708–714 (1926).
Whipple, G. H., and F. S. Robscheit-Robbins: The hemoglobin of striated muscle. III. Muscle hemoglobin as a source of bile pigment. Amer. J. Physiol. 78, 675–682 (1926).
Wieland, H., u. C. Rosenthal: Weitere Versuche über den biologischen Abbau der Essigsäure. Über den Mechanismus der Oxydationsvorgänge. III. Acetessigsäure und Zitronensäurecyclus. Liebigs Ann. 554, 241 (1943).
Will, A.: Körpergröße, Körperzeiten und Energiebilanz. VI. Körpergröße und O2-Konsum bei Schaben und Asseln (Isopoden). Z. vgl. Physiol. 34, 20–25 (1952).
Williams, R. J. P.: Models for metallo-enzyms. Nature (Lond.) 177, 304–307 (1956).
Wilson, P. W.: Kinetics and mechanisms of enzyme reactions. In H. A. Lardy, Respiratory enzymes, S. 16–57. Minneapolis: Burgess Publ. Comp. 1950.
Winnler, F.: Der Nachweis von Oxydase in den Leukozyten mittels der Dimethylp-Phenyldiamin-a-Naphto]-Reaktion. Fol. haemat. (Lpz.) 4, 323 (1907).
Wtterstein, H.: Die chemische Steuerung der Atmung. Erg. Physiol. 48, 328–528 (1955).
Wrnzleb, R. J.: The respiration of baker’s yeast at low oxygen tension. J. Cellul. a. Comp. Physiol. 17, 263–276 (1941).
Wood, H. G.: Significance of alternate pathways in the metabolism of glucose. Physiologic. Rev. 35, 841–859 (1955).
Wood, H. G., and C. H. Werkman: The fixation of CO, by cell suspensions of proprioni bacterium pentosaceum. Biochemic. J. 34, 7–14 (1940).
Woodruff, W. W., and G. H. Whipple: Muscle hemoglobin in human autopsy material. Amer. J. Path. 4, 75–86 (1928).
Wyman jr., J.: Heme proteins. Adv. Protein. Chem. 4, 407–531 (1948).
Yuile, Ch. L., and W. F. Clark: Myohemoglobinuria. A study of renal clearance of myohemoglobin in dogs. J. of Exper. Med. 74, 187–196 (1941).
Yume, Ch. L., J. F. Steinmann, P. F. Hahn and W. F. Clark: The tubular factor in renal hemoglobin excretion. J. of Exper. Med. 74, 197–202 (1941).
Zöllner, N., u. E. Rothemund: Beobachtungen über die Messung der Aktivität der Bernsteinsäuredehydrase. Z. physiol. Chem. 298, 97–109 (1954).
Zuntz, N.: Physiologie der Blutgase und des respiratorischen Stoffwechsels. In L. Hermanns Handbuch der Physiologie, Bd. IV, S. 1–162. Leipzig 1882.
Author information
Authors and Affiliations
Editor information
Rights and permissions
Copyright information
© 1957 Springer-Verlag Berlin Heidelberg
About this chapter
Cite this chapter
Opitz, E., Lübbers, D. (1957). Allgemeine Physiologie der Zell- und Gewebsatmung. In: Betke, K., et al. Der Stoffwechsel II. Handbuch der Allgemeinen Pathologie, vol 4 / 2. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-86170-3_6
Download citation
DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-642-86170-3_6
Publisher Name: Springer, Berlin, Heidelberg
Print ISBN: 978-3-642-86171-0
Online ISBN: 978-3-642-86170-3
eBook Packages: Springer Book Archive