Skip to main content

Allgemeine Physiologie und Pathologie der Enzyme

  • Chapter
Book cover Das Cytoplasma

Part of the book series: Handbuch der Allgemeinen Pathologie ((1709,volume 2 / 1))

Zusammenfassung

In der tierischen Zelle laufen Hunderte von chemischen Reaktionen ab. Fast alle diese Vorgänge werden durch Fermente (Synonyme: Enzym, diastase) beschleunigt oder überhaupt erst ermöglicht. Da die einzelnen chemischen Abläufe untereinander zu einem reichen Reaktionsnetzwerk verknüpft sind, so ergibt sich, daß selbst die wenigen chemischen Prozesse, die nicht fermentativ gesteuert werden, mittelbar doch durch Enzyme beeinflußt werden. Es ist somit nicht denkbar, ein umfassendes Verständnis für die Lebensvorgänge ohne Berücksichtigung der Fermente zu gewinnen. Selbst der Stoffaustausch zwischen der Zelle und ihrer Umgebung ist mit Fermentreaktionen verbunden. Dasselbe gilt auch für den Aufbau und für die Erhaltung der Zellstrukturen. Ohne ständige fermentative Resynthese würden die Bauelemente der Zelle, die sich in einem unstabilen Zustand befinden, bald zusammenbrechen. Ein tieferes Erfassen der Wirkungsweise vieler Hormone, Vitamine, Gifte, Pharmaka und Chemotherapeutica ist ohne das Studium des Einflusses dieser Stoffe auf Fermente ebenfalls kaum denkbar. Diese Aussage gilt selbst dann, wenn der primäre Angriffspunkt einiger Wirkstoffe nicht ein Enzym sein sollte.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this chapter

Chapter
USD 29.95
Price excludes VAT (USA)
  • Available as PDF
  • Read on any device
  • Instant download
  • Own it forever
eBook
USD 44.99
Price excludes VAT (USA)
  • Available as PDF
  • Read on any device
  • Instant download
  • Own it forever
Softcover Book
USD 59.99
Price excludes VAT (USA)
  • Compact, lightweight edition
  • Dispatched in 3 to 5 business days
  • Free shipping worldwide - see info

Tax calculation will be finalised at checkout

Purchases are for personal use only

Institutional subscriptions

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. Ahlmark, A.: Studies on the histaminolytic power of plasma with special reference to pregnancy. Acta physiol. scand. (Stockh.) 9, Suppl. 28 (1944).

    Google Scholar 

  2. Ammon, R., u. E. Chytrek: Die Bedeutung der Enzyme in der klinischen Diagnostik. Erg. Enzymforsch. 8, 91–134 (1939).

    CAS  Google Scholar 

  3. Augustinsson, K.-B.: Cholinesterases, a study in comparative enzymology. Acta physiol. scand. (Stockh.) 15, Suppl. 52 (1948).

    Google Scholar 

  4. Baldwin, E.: Dynamic aspects of biochemistry. 2. Auflage. Cambridge 1952.

    Google Scholar 

  5. Bamann, E., u. K. Myrbäck: Die Methoden der Fermentforschung. Leipzig 1941.

    Google Scholar 

  6. Berenbom, M., H. O. Yokoyama and R. E. Stowell: Chemical and enzymatic changes in liver following freezing-drying and acetone fixation. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 81, 125–128 (1952).

    CAS  Google Scholar 

  7. Bernheim, F.: Enzymes in detoxication. In J. B. Sumner U. K. Myrbäck, The Enzymes, Bd. II, S. 844–865. New York 1951.

    Google Scholar 

  8. Birkhäuser, H.: Cholinesterase im normalen und pathologischen Liquor cerebrospinalis des Menschen. Arch. suisse Neur. 46, 185–190 (1941).

    Google Scholar 

  9. Birkhäuser, H., u. E. A. Zeller: Cholin-esterase und Sexualhormone. 1. Mitteilung über Beziehungen zwischen Sexualhormonen und Fermenten. Helvet. chim. Acta 23, 1460–1464 (1940).

    Article  Google Scholar 

  10. Blanchard, M., D. E. Green, V. Nocito u. S. Ratner: 1-Hydroxy acid oxidase. J. of Biol. Chem. 163, 137–144 (1946).

    CAS  Google Scholar 

  11. Blaschko, H.: Amine oxidase and amine metabolism. Pharmacol. Reviews 4, 415–458 (1952).

    CAS  Google Scholar 

  12. Boquet, P.: Venins de serpents et antivenins. France 1948.

    Google Scholar 

  13. Brauer, R. W., and M. A. Root: The relation between the esterase activity of the blood plasma and of the liver of the dog. Amer. J. Physiol. 149, 611–625 (1947).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  14. Bücher, Th.: Probleme des Energietransports innerhalb lebender Zellen. Adv. Enzymol. 14, 1–48 (1953).

    Google Scholar 

  15. Butt, H. R., M. W. Comfort, T. J. Dry and A. E. Osterberg: Values for acetylcholine esterase in blood serum of normal persons and patients with various diseases. J. Labor. a. Clin. Med. 27, 649–655 (1942).

    CAS  Google Scholar 

  16. Carlsten, A., G. Kahlson U. F. Wicksell: The strong histaminolytic activity of lymph and its bearing on the distribution of histamine between lymph and plasma in dogs. Acta physiol. scand. (Stockh.) 17, 370–383 (1949).

    CAS  Google Scholar 

  17. Caspersson, T.: Method of the determination of the absorption spectra of cell structures. J. Roy. Microsc. Soc. 60, 8 (1940).

    Article  CAS  Google Scholar 

  18. Caspersson, T.: The relations between nucleic acid and protein synthesis. Symposia Soc. Exper. Biol. 1 (Nucleic acids), 127–151 (1947).

    Google Scholar 

  19. Caspersson, T.: Cell growth and cell function. New York 1950.

    Google Scholar 

  20. Chance, B.: Enzym-substrat compounds. Adv. Enzymol. 12, 153–190 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  21. Chance, B.: The identification of enzyme—substrate compounds. In E. S. G. Barron, Modern trends in physiology and biochemistry, S. 25–46. New York 1952.

    Google Scholar 

  22. Chance, B.: The state of catalase in the respiring bacterial cell. Science (Lancaster, Pa.) 116, 202–203 (1952).

    CAS  Google Scholar 

  23. Chantrenne, Hétérogénéité des granules cytoplasmiques du foie de souris. Biochim. et Biophysica Acta 1, 437–448 (1947).

    Google Scholar 

  24. Chappell, J. B., and S. V. Perry: Biochemical and osmotic properties of skeletal muscle mitochondria. Nature (Lond.) 173, 1094–1095 (1954).

    Article  CAS  Google Scholar 

  25. Davidson, J. N., and C. Waymouth: The nucleoproteins of the liver cell demonstrated by ultra-violet microscopy. J. of Physiol. 105, 191–196 (1946).

    CAS  Google Scholar 

  26. Dixon, M.: Multi-enzyme systems. Cambridge 1949.

    Google Scholar 

  27. Dorfman, R. I., and E. D. Goldsmith (mit 23 weiteren Autoren): The influence of hormones on enzymes. Ann. New York Acad. Sci. 54, 531–727 (1951).

    Google Scholar 

  28. Dounce, A. L.: Cytochemical foundations of enzyme chemistry. In J. B. Sumner u. K. Myrbäck, The Enzymes, S. 187–266. New York 1950.

    Google Scholar 

  29. Edlbacher, S.: Das Ganzheitsproblem in der Biochemie. Experientia (Basel) 2, 7–18 (1946).

    Article  CAS  Google Scholar 

  30. Gale, E. F.: From amino acids to proteins. In W. D. Mcelroy u. H. B. Glass. Baltimore 1955.

    Google Scholar 

  31. Gey, G. O., P. Shapras and E. Borysxo: Activities and responses of living cells and their components as recorded by cinephase microscopy and electron microscopy. Ann New York Acad. Sci. 58, 1089–1109 (1954).

    Article  CAS  Google Scholar 

  32. Glick, D.: Techniques of histo-and cytochemistry. New York 1949.

    Google Scholar 

  33. Gomori, G.: Microscopic histochemistry: Principles and practice. Chicago 1952.

    Google Scholar 

  34. Gomori, G.: Chromogenic substrates for aminopeptidase. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 87, 559–561 (1955).

    Google Scholar 

  35. Green, D. E.: Integrated enzyme activity in soluble extracts of heart muscle. Science (Lancaster, Pa.) 115, 661–665 (1952).

    CAS  Google Scholar 

  36. Green-Field, R. E., and V. E. Price: Isolation of rat liver catalase from particulate fractions of polyvinylpyrrolidone-sucrose homogenates. Abstracts of Paters, 126. Meeting Amer. Chem. Soc., 48 C, 1954.

    Google Scholar 

  37. Greenstein, J. P., and A. Meister: Tumor enzymology. In J. B. Sumner u. K. Myrbäck, The enzymes, Bd. II, S. 1131–1179. New York 1951.

    Google Scholar 

  38. Griesemer, E. C., J. Barsky, C. A. Dragstedt, J. A. Wells and E. A. Zeller: Potentiating effect of iproniazid on the pharmacological action of sympathicomimetic amines. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 84, 699–701 (1953).

    CAS  Google Scholar 

  39. Hogeboom, G. H.: Separation and properties of cell components. Federat. Proc. 10, 640–645 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  40. Hogeboom, G. H., W. C. Schneider and M. J. Striebich: Localization and integration of cellular function. Cancer Res. 13, 617–632 (1953).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  41. Holt, S. J.: A new principle for the histochemical localization of hydrolytic enzymes. Nature (Lond.) 169, 271–273 (1952).

    Article  CAS  Google Scholar 

  42. Holter, H.: Localization of enzymes in cytoplasm. Adv. Enzymol. 13 1–20 (1952).

    CAS  Google Scholar 

  43. Iselin, B., u. E. A. Zeller: Über den enzymatischen Abbau von 1-a-Oxysäuren. Helvet. chim. Acta 29, 1508–1520 (1946).

    Article  CAS  Google Scholar 

  44. Jeener, R.: Heterogeneity of cytoplasmic granules: data obtained by fractionation in a concentrated saline solution. Biochim. et Biophysica Acta 2, 633–141 (1948).

    Article  CAS  Google Scholar 

  45. Johansen, G., u. K. Linderstrem-Lang: Liberation, diffusion, and precipitation of phosphate in the Gomori test. Acta med. stand. (Stockh.) 142, Suppl. 266, 601–613 (1952).

    CAS  Google Scholar 

  46. Kaltenbach, J. P.: Preparation of suspensions of intact liver cells. Federat. Proc. 11, 237 (1952).

    Google Scholar 

  47. Kaziro, K., G. Kikuchi, H. Nakamura U. M. Yoshiya: Die Frage nach der physiologischen Funktion der Katalase im menschlichen Organismus; Notiz über die Entdeckung einer Konstitutionsanomalie „Anenzymia catalasea“. Chem. Ber. 85, 886–891 (1952).

    Article  Google Scholar 

  48. Krahl, M E: The effect of insulin and pituitary hormones on glucose uptake in muscle. Ann. New York Acad. Sci. 54, 649–670 (1951).

    Article  CAS  Google Scholar 

  49. Lang, K.: Der intermediäre Stoffwechsel. Berlin 1952.

    Google Scholar 

  50. Lardy, H. A., and G. Feldott: Metabolic effects of thyroxine in vitro. Ann New York Acad. Sci. 54, 636–648 (1951).

    Article  CAS  Google Scholar 

  51. Laves, W., K. Thoma u. A. Oberdorfer: Über ein einfaches Verfahren zur zytoenzymatischen Untersuchung von Blut-und Knochenmarksausstrichen und seine Bedeutung für das Studium leukämischer Zellen. Wien. klin. Wschr. 1952, 4–8.

    Google Scholar 

  52. Lehmann, F E. Mikroskopische und submikroskopische Bauelemente der Zelle. In: Mikroskopische und chemische Organisation der Zelle. Berlin 1952.

    Google Scholar 

  53. Leuthardt, F., A. F. Müller u H. Nielsen: Biologische Citrullinsynthese, Glutamin und a-Ureidoglutarsäure. Helv. Chim. Acta 32, 744–756 (1949).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  54. Levine, M. G., and R. E. Hoyt: Serum cholinesterase in some pathological conditions. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 70, 50–53 (1949).

    CAS  Google Scholar 

  55. Linderstrem-Lang, K., u. H. Holter: Enzymatische Histochemie. Erg. Enzymforsch. 3, 309–334 (1934).

    Google Scholar 

  56. Lipmann, F.: Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy. Adv. Enzymol. 1, 99–162 (1941).

    CAS  Google Scholar 

  57. Martius, C., and B. Hess: The mode of action of thyroxine. Arch. Biochem. a. Biophysics 33, 486–487 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  58. Mazia, D.: Physiology of the cell nucleus. In E. S. G. Barron, Modern trends in physiology and biochemistry, S. 77–122. New York 1952.

    Google Scholar 

  59. Monné, L.: Functioning of cytoplasm. Adv. Enzymol. 8, 1–69 (1948).

    Google Scholar 

  60. Mundell, D. B.: Plasma cholinesterase in male and female rats. Nature (Lond.) 153, 557–558 (1944).

    Article  CAS  Google Scholar 

  61. Nachmansohn, D.: Chemical mechanisms of nerve activity. In E. S. G. Barron, Modern trends in physiology and biochemistry, S. 229–276. New York 1952.

    Google Scholar 

  62. Neurath, H., u. N. M. Green: Proteolytic enzymes. In H. Neurath U. K. Bailey, The proteins, Bd. II, S. 1057. New York 1954.

    Google Scholar 

  63. Nord, F. F., u. R. Weidenhagen: Handbuch der Enzymologie. Leipzig 1940.

    Google Scholar 

  64. Northrop, J. H., M. Kunitz and R. M. Herriott: Crystalline enzymes, 2. Aufl. New York 1948.

    Google Scholar 

  65. Novikoff, A. B., E. Podrer, J. Ryan and E. Noe: Biochemical heterogeneity of the cytoplasmic particles isolated from rat liver homogenate. J. Histochem. Cytochem. 1, 27–46 (1953).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  66. Ochoa, S., and J. R. Stern: Carbohydrate metabolism. Annual Rev. Biochem. 21, 547–602 (1952).

    Article  CAS  Google Scholar 

  67. Oparin, A.: Die Wirkung der Fermente in der lebenden Zelle. Erg. Enzymforsch. 3, 57–72 (1934).

    CAS  Google Scholar 

  68. Palade, G. E.: The fine structure of mitochondria. Anat. Rec. 114, 427–452 (1952).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  69. Palade, G. E.: An electron microscope study of the mitochondrial structure. J. Histochem. a. Cytochem. 1, 188–211 (1953).

    Article  CAS  Google Scholar 

  70. Potter, V. R.: The homogenate technique. In W. W. Umbreit, R. H. Burris u. J. F. Stauffer, Manometric techniques and tissue metabolism, S. 136–147. Minneapolis 1949.

    Google Scholar 

  71. Potter, V. R., R. O. Recknagel and R. B. Hurlbert: IntraCellUlar enzyme distribution; interpretations and significance. Federat. Proc. 10, 646–653 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  72. Raaflaub, J.: Die Korrelation zwischen Struktur und Aktivität von isolierten Leberzellmitochondrien. Helvet. physiol. Acta 10, C 22–24 (1952).

    Google Scholar 

  73. Rebhun, J., S. M. Feinberg and E. A. Zeller: Potentiating effect of iproniazid on action of certain sympathicomimetic amines. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 87, 218–220 (1954).

    CAS  Google Scholar 

  74. Rothstein, A., R Meier and L. Hurwitz: The relationship of the cell surface to metabolism. V. The role of uraniumcomplexing loci of yeast in metabolism. J. Cellul. a. Comp. Physiol. 37, 57–81 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  75. Roulet, F., u. E. A. Zeller: Über die Enzyme des Mycobacterium tuberculosis und anderer säurefester Bakterien. 3. Mitt. Über den enzymatischen Abbau von L-Peptiden durch säurefeste Bakterien. Helvet. chim. Acta 31, 1915–1926 (1948).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  76. Runnström, J.: Cytoplasm, its structure and role in metabolism, growth and differentiation. In E. S. G. Barron, Modern trends in physiology and biochemistry, S. 47–76. New York 1952.

    Google Scholar 

  77. Sawyer, C. H., and J. W. Everett: Effects of various hormonal conditions in the intact rat on the synthesis of serum cholinesterase. Endocrinology 39, 307–322, 323–343 (1946).

    Google Scholar 

  78. Schayer, R. W., and R. L. Smiley: The metabolism of epinephrine containing isotopic carbon. III. J. of Biol. Chem. 202, 425–430 (1953).

    CAS  Google Scholar 

  79. Schneider, W. C.: Methods of the isolation of particulate components of the cell. In W. W. Umbreit, R. H. Burris u. J. F. Stauffer, Manometric techniques and tissue metabolism, S. 148–155. Minneapolis 1949.

    Google Scholar 

  80. Schnneider, W. C., G. H. Hogeboom and H. E. Ross: Intracellular distribution of enzymes. VII. The distribution of nucleic acids and adenosinetriphosphatase in normal mouse liver and mouse hepatoma. J. Nat. Canc. Inst. 10, 977–982 (1950).

    Google Scholar 

  81. Schweppe, J. S., E. A. Zeller and G. M. Higgins: Interrelationships between enzymes and hormones. VI. Influence of age, sex, adrenalectomy, and corticone acetate upon the concentration of monoamine oxidase in the liveres of white rats. Proc. Staff Meet. Mayo Clin. 26, 371–376 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  82. Seaman, G.: Localization of acetyl cholinesterase activity in the protozoan, Tetra hymena geleii S. Proc. S.c. Exper. Biol. a. Med. 76, 169–170 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  83. Spiegel-Man, S.: Modern aspects of enzymatic adaptation. In J. B. Sumner u. K. Myrback, The Enzymes, Bd. I, S. 267–306. New York 1950.

    Google Scholar 

  84. Spiegelman, S., H. O. Halvorson u. R. Ben-Ishai: Free amino acids and the enzymeforming mechanism In W. D. Mcelroy u. H. B. Glass, Amino acid metabolism. Baltimore 1955.

    Google Scholar 

  85. Stadie, W. C.: The combination of insulin with tissue. Aim. New York Acad. Sci. 54, 671–683 (1951).

    CAS  Google Scholar 

  86. Stüttgen, G.: Zur Einwirkung des Isonicotinsäurehydrazids auf den Histaminstoffwechsel. Klin. Wschr. 1952, 904.

    Google Scholar 

  87. Sumner, J. B., and K. Myrback: The enzymes. Chemistry and mechanism of action. New York 1950/51.

    Google Scholar 

  88. Swanberg, H.: Supporting assumption that the histaminolytic enzyme is formed in the decidua. Acta obstetr. scand. (Stockh.) 30, 408–412 (1950).

    CAS  Google Scholar 

  89. Takahara, S.: Proc. Jap. Acad. 27, 296 (1951).

    Google Scholar 

  90. Theorell, H.: Konstitution und Wirkung einiger Häminproteide. In R. Signer, H. Theorell, I. Abelin u. E. Glanzmann: Zur Chemie, Physiologie und Pathologie des Eiweißes. Bern 1944.

    Google Scholar 

  91. Tsou, C. L.: Exogenous and endogenous cytochrome c. Biochemie. J. 50, 493–499 (1952).

    CAS  Google Scholar 

  92. Umbreit, W. W., R. H. Burris: U. J. F. Stauffer Manometric techniques and tissue metabolism. Minneapolis 1949.

    Google Scholar 

  93. Valette, G., et Y. Cohen: Sur une méthode de détection histochimique de l’histaminase (diaminoxydase) dans les tissues. C. r. Soc. Biol. Paris 146, 714 (1952).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  94. Vanslyke, D. D.: The kinetics of hydrolytic enzymes and their bearing on methods for measuring enzyme activity. Adv. Enzymol. 2, 33–47 (1942).

    CAS  Google Scholar 

  95. Verzar. F. u. E. J. Mcdougall: Absorption from the intestine. London 1936.

    Google Scholar 

  96. Viollier, G., E. Quiring u. H. Staub: Einfluß von oral verabreichtem Isonicotinsäurehydrazid und dessen Isopropylderivat auf den Enzymhaushalt der weißen Ratte. Helvet. chim. Acta 36, 724–730 (1953).

    Article  CAS  Google Scholar 

  97. Warburg, O.: Über sauerstoffatmende Körnchen aus Leberzellen und über Sauerstoffatmung in Berkefeld-Filtraten wäßriger Leberextrakte. Pflügers Arch. 154, 599–617 (1913).

    Article  Google Scholar 

  98. Wattenwyl, H. V., A. Bissegger, A. Maritz u. E. A. Zeller: Cholin-esterase und Geschlechtsfunktion beim Meerschweinchen. 5. Mitteilung über Beziehungen zwischen Sexualhormonen und Fermenten. Helvet. chim. Acta 26, 2063–2070 (1943).

    Google Scholar 

  99. Weinhouse, S.: Carbohydrate metabolism Annual Rev. Biochem. 23, 125–176 (1954).

    Article  CAS  Google Scholar 

  100. Wescoe, W. C., C. C. Hunt, W. F. Riker and I. C. Litt: Regeneration rates of serumcholinesterase in normal individuals and in patients with liver damage. Amer. J. Physiol. 149, 549–551 (1947).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  101. Zamecnik, P. C.: The biochemistry of neoplastic tissue. Annual Rev. Biochem. 21, 411–430 (1952).

    Article  CAS  Google Scholar 

  102. Zeller, E. A.: Diamin-oxydase. Adv. Enzymol. 2, 93–112 (1942).

    CAS  Google Scholar 

  103. Zeller, E. A.: Enzymes of snake venoms. Adv. Enzymol. 8, 459–495 (1948).

    CAS  Google Scholar 

  104. Zeller, E. A.: Enzymes as essential components of bacterial and animal toxins. In J. B. Sumner u. K. Myrback, The Enzymes, Bd. I, S. 986–1013. New York 1951.

    Google Scholar 

  105. Zeller, E. A.: Oxidation of Amines. In J. B. Sumner u. K. Myrback, The Enzymes, Bd. II, 5. 536–558. New York 1951.

    Google Scholar 

  106. Zeller, E. A.: Action of cortisone acetate on hemolysis produced by the enzymic formation of lysolecithin from dimyristoyllecithin. Federat. Proc. 11, 316 (1952).

    Google Scholar 

  107. Zeller, E. A., u. J. Barsky: In vitro inhibition of liver and brain monoamine oxidase by 1-isonicotinyl-2-isopropyl hydrazine. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 81, 459–461 (1952).

    CAS  Google Scholar 

  108. Zeller, E. A., J. Barsky and E. R. Berman: Amine oxidases. XI. Inhibition of monoamine oxidase by 1-isonicotinyl-2-isopropyl hydrazine. J. of Biol. Chem. 214 (1955).

    Google Scholar 

  109. Zeller, E. A., J. Barsky, J. R. Fouts, W. F. Kirchheimer u L S Van Orden: Influence of isonicotinic acid hydrazide (INH) and 1-isonicotinyl-2-isopropyl-hydrazide (IIH) on bacterial and mammalian enzymes. Experientia (Basel) 8, 349 (1952).

    Article  CAS  Google Scholar 

  110. Zeller, E. A., u. H. Birkiiäuser: Weibliche Sexualhormone, Schwangerschaft und Cholin-esterase. 2. Mitt. über Beziehungen zwischen Sexualhormonen und Fermenten. Helvet. chim. Acta 24, 120–126 (1941).

    Article  CAS  Google Scholar 

  111. Zeller, E. A., H. Birkhauser, H. V.Wattenwyl u. R. Wenner: Geschleehtsfunktion und Serum-Cholinesterase des Menschen. 3. Mitt. Hlvet. chim. Acta 24, 962–968 (1941).

    Article  CAS  Google Scholar 

  112. Zeller, E. A., H. Birkhauser, H. V.Wattenwyl u. R. Wenner: Geschlecht und Cholin-esterase bei Meerschweinchen, Maus und Beri-Beri-Ratte. 4. Mitt. H.lvet. chim. Acta 24, 1465–1470 (1941).

    Article  CAS  Google Scholar 

  113. Zeller, E. A., G. A. Fleischer, R. A. Mcnaughton and J. S. Schweppe: New substrates for cholinesterases. Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 71, 526–529 (1949).

    CAS  Google Scholar 

  114. Zeller, E. A., u. C. A. Owen: Enzymology of the genus Mycobacterium. Fortschr. Tbk.forsch. 4, 39–53 (1951).

    Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Editor information

H. W. Altmann A. Frey-Wyssling A. Goebel G. C. Hirsch E. Müller M. Watzka K. Zeiger E. A. Zeller F. Büchner

Rights and permissions

Reprints and permissions

Copyright information

© 1955 Springer-Verlag Berlin Heidelberg

About this chapter

Cite this chapter

Zeller, E.A. (1955). Allgemeine Physiologie und Pathologie der Enzyme. In: Altmann, H.W., et al. Das Cytoplasma. Handbuch der Allgemeinen Pathologie, vol 2 / 1. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-86043-0_6

Download citation

  • DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-642-86043-0_6

  • Publisher Name: Springer, Berlin, Heidelberg

  • Print ISBN: 978-3-642-86044-7

  • Online ISBN: 978-3-642-86043-0

  • eBook Packages: Springer Book Archive

Publish with us

Policies and ethics