Zusammenfassung
Die Ultrazentrifugation [1-10]dient der Bestimmung der Größe und der Gestalt von Kolloiden und Makromolekülen in Lösung. Ihr Anwendungsbereich erstreckt sich von Partikelgewichten von wenigen Hundert (Oligopeptide, Zucker) bis zu einigen hundert Millionen (Viren) und darüber hinaus in das Gebiet grobdisperser Verteilungen. Die große Bedeutung der Me- thode für die physikalische Biochemie beruht — abgesehen von der heute erreichten Einfachheit der exakten experimentellen Handhabung — in erster Linie auf theoretischen und vom Meßobjekt her bedingten Gründen: Kurze Experimentierzeit, auch bei tiefer Temperatur; geringer Substanzbedarf von 1–2 mg, unter günstigen Bedingungen, etwa bei Substanzen mit starker Absorption im experimentell zugänglichen Spektralbereich (Hämoglobin, Cytochrom, Nucleinsäuren, Nucleoproteide) oder im Falle biologisch aktiver Systeme (mit empfindlichen spezifischen Nachweismethoden) ≤ 10 γ/ml. Spezifische Eigenschaften (z. B. Absorption) einzelner Komponenten erlauben auch die Analyse nicht isolierter Substanzen in Gemischen, die ihrerseits bezüglich ihres Dispersitätsgrades definiert werden können; Möglichkeit der präparativen Trennung verschieden schnell wandernder Komponenten; bei Anwendung von tracer-Technik, Farbreaktionen, Fixierung des Sediments etc. auch analytische Aussagen z. B. über die Absorption von Ionen, Farbstoffen oder Coenzymen an Proteinen oder Enzymen u. a.
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Jaenicke, R. et al. (1964). Biochemische Arbeitsmethoden. In: Rauen, H.M. (eds) Biochemisches Taschenbuch. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-85767-6_12
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