Untersuchungen zur Fibrininkorporation

  • Uwe Bleyl

Zusammenfassung

Fibrinogen besteht aus 6 Polypeptidketten und liegt im Nativblut nach elektronenoptischen Strukturanalysen in Form von 4–5 aneinandergereihten „Knötchen“ vor. Diese Knötchen besitzen in der Regel einen Durchmesser von 220 Å. Sie stellen nach neueren Untersuchungen von Köppel (1967) Pentagon-Dodekaeder dar, deren Kanten durch jeweils zwei miteinander verbundene Polypeptidketten-Teile eines Fibrinogen-Moleküles aneinander gelagert sind. 4 bis 5 dieser Fibrinogenmoleküle bilden unter Linear-Aggregation sog. Fibrinogenfäden. Wird Blut aus den Gefäßen entnommen, so tritt innerhalb von 2 min eine zweite Linear-Aggregation unter Zusammenschluß von 3 bis 8 Fibrinogenfäden (End-zu-End-Polymerisation unter linearer Aggregation der Pentagon-Dodekaeder Kante an Kante) auf. Erst der nächste Teilstrich, die „strukturhomologe Lateralassoziation“ (Köppel) der intermediären Fibrinogen-Ketten zu Fibrin-Fasern, erfolgt sicher unter der Einwirkung von Thrombin, das pro Fibrinogen-Molekül je zwei der Fibrinopeptide A und B abspaltet. Die Moleküle sind dabei in Faserlängsrichtung Kante an Kante aggregiert, in Faserquerrichtung aggregieren dagegen mindestens zwei benachbarte Moleküle Fläche an Fläche. Durch „strukturhomologe Lateralassoziation“ verbundene Fibrinmonomere unterliegen intravasal und extravasal einer weiteren Verfestigung und Polymerisation, die nur noch indirekt in Abhängigkeit vom Thrombin steht, indem dieses einen Fibrin-stabilisierenden Faktor (FSF) aktiviert, der Fibrin in eine stabilisierte, gegenüber proteolytischem und insbesondere fibrinolytischem Angriff resistentere Form überführt.

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Copyright information

© Springer-Verlag Berlin · Heidelberg 1969

Authors and Affiliations

  • Uwe Bleyl
    • 1
  1. 1.Institut für Allgemeine Pathologie und pathologische AnatomieUniversität HeidelbergHeidelbergDeutschland

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