Advertisement

Fibrinogen-Fibrin-Derivate während der Defibrase-Therapie. Nachweis und Verlaufsbeobachtung hochmolekularer Komplexe und niedermolekularer Derivate mittels Agarose-Gelfiltration

  • F. Asbeck
  • E. Lechler
  • J. van de Loo
  • M. Martin
Conference paper
Part of the Verhandlungen der Deutschen Gesellschaft für Innere Medizin book series (VDGINNERE, volume 80)

Zusammenfassung

In den Speicheldrüsensekreten mehrerer Giftschlangen finden sich gerinnungsfördernde Prinzipien vom Typ thromboplastinartiger Enzyme, die Prothrombin in Thrombin überführen, und thrombinartiger Enzyme, die unmittelbar die Fibrinogen-Fibrinumwandlung katalysieren [5]. Defibrase® stellt das hochgereinigte thrombinartige Enzym der südamerikanischen Grubenotter Bothrops moojeni der [15]. Diese Protease spaltet vom Fibrinogenmolekül lediglich das Fibrinopeptid A ab [3] und führt damit nur zu einer α-Kettenpolymerisierung der gebildeten Des-A-Fibrinmonomere [11]. In vivo rufen diese Enzyme eine rasche und protrahierte Defibrinogenierung hervor, an die sich eien starke reaktive Fibrinolyse anschließt. Darüber hinausgehende Beeinträchtigungen der plasmatischen Gerinnung wurden nicht beobachtet [2]. Somit sind Schlangengifte für das Studium intravasaler Defibrinogenierungsvorgänge ungewöhnlich gut geeignet.
Abb.1

Fibrinderivate während der Defibrasetherapie. Die Kurven stellen Elutionsdiagramme von Patientenplasmen nach Agraose-Gelfiltration dar. Entnahme der Plasmen 15 bis 180 min nach Therapiebeginn. Nachweis der Fibrinogen-Fibrinderivate als thrombinfällbares Protein und mit dem Staphylokokken-Clumping-Test. Die senkrechte Linie markiert jeweils die Position des unveräaderten Fibrinogens

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. 1.
    Asbeck, F., Lechler, E., van de Loo, J.: IV. Intern. Congr. Thromb. Haemost., Wien 1973, Abstr. p. 287.Google Scholar
  2. 2.
    Bell, W. R., Bolton, G., Pitney, W. R.: Brit. J. Haemat. 15, 589 (1968).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  3. 3.
    Blombäck, B., Laurent, R. C.: Arkiv Kemi 12, 137 (1958).Google Scholar
  4. 4.
    Claus, A.: Acta haemat. (Basel) 17, 237 (1957).CrossRefGoogle Scholar
  5. 5.
    Eagle, H.: J. exp. Med. 65, 613 (1937).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  6. 6.
    Egberg, N.: Acta physiol. scand., Suppl. 400 (1973).Google Scholar
  7. 7.
    Godai, H. C., Abildgaard, U.: Scand. J. Haemat. 3, 342 (1966).Google Scholar
  8. 8.
    Hawiger, J., Niewiarowski, S., Gurewich, V., Thomas, D. P.: J. Lab. clin. Med. 75, 93 (1970).PubMedGoogle Scholar
  9. 9.
    Kwaan, H. C., Barlow, G. H.: Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) Suppl. 47, 361 (1971).Google Scholar
  10. 10.
    Latallo, Z. S., Wegrzynowicz, Z., Budzynski, A. Z., Kopec, M.: Scand. J. Haemat. Suppl. 13, 151 (1971).Google Scholar
  11. 11.
    Laurent, T. C., Blombäck, B.: Acta chem. scand. 12, 1875 (1958).CrossRefGoogle Scholar
  12. 12.
    Mancini, G., Vaerman, J. P., Carbonara, A. O., Heremans, J. F.: A single-radial-diffusion method for the immunological quantitation of proteins. In: Proc. XIth Colloquium Protides of the Biological Fluids, p. 370. Amsterdam: Elsevier 1964.Google Scholar
  13. 13.
    Ratnoff, O. D., Menzie, C.: J. Lab. clin. Med. 37, 316 (1951).PubMedGoogle Scholar
  14. 14.
    Schulz, F. H.: Ärztl. Lab. 1, 107 (1955).Google Scholar
  15. 15.
    Stocker, K., Barlow, G. H.: Protein-chemical characterization of defibrase. Vortrag auf dem IV. Angiologischen Symposion, Aggertalklinik, Engelskirchen 1973.Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1974

Authors and Affiliations

  • F. Asbeck
    • 1
  • E. Lechler
    • 1
  • J. van de Loo
    • 1
  • M. Martin
    • 2
  1. 1.Med. Univ.-KlinikKölnDeutschland
  2. 2.Aggertalklinik EngelskirchenDeutschland

Personalised recommendations