Penizillinresistente Gonokokken: Ende der Penizillinbehandlung der Gonorrhoe?

Zusammenfassung

Wenn heute von penizillinresistenten Gonokokken die Rede ist, so sind damit Penicillinase (β-Laktamase) produzierende Gonokokkenstämme (PPGS) gemeint. Das Enzym β-Laktamase hydrolysiert den β-Laktamring des Penizillins und läßt die antibakteriell unwirksame Penizilloylsäure entstehen. Gonokokken mit dieser Eigenschaft sind hochresistent gegenüber Penizillin, Ampizillin und weiteren β-Laktam-Antibiotika. Sie wurden Anfang 1976 erstmals in den USA und in England nachgewiesen, wie bereits in Übersichtsarbeiten berichtet wurde [10, 15]. Es stellte sich später heraus, daß die genetische Information für die Enzymbildung auf extrachromosomaler doppelsträngiger Desoxyribonukleinsäure, auf sogenannten Resistenz-(R)-Plasmiden lokalisiert ist Nach der Größe dieser Plasmide lassen sich heute zwei Typen von PPGS unterscheiden. Die zuerst in den USA gefundenen, aus Südostasien stammenden β-Laktamase bildenden Gonokokken besitzen ein 4,4 Mega-Dalton (Mdal) großes R-Plasmid. Bei etwa 40% dieser Stämme findet sich zusätzlich ein weiteres 24,5 Mdal großes Plasmid, das die Übertragung des kleineren R-Plasmids von einer Bakterienzelle in die andere durch Konjugation ermöglicht. Bei diesem Vorgang nehmen fadenförmige Proteinausläufer des Bakteriums, sogenannte Sexpili, Kontakt zu einer Nachbarzelle auf und leiten die Plasmid-Übertragung ein. Die zuerst in England isolierten, möglicherweise aus Westafrika eingeschleppten PPGS beherbergen ein kleineres, 3,2 Mdal großes R-Plasmid. Beide Arten von R-Plasmiden enthalten ungefähr 40% eines transponierbaren DNS-Segments (Transposon A), welches das Gen für β-Laktamasebildung einschließt.