Die normale Gerinnung und die Thrombophilie

  • P. P. Nawroth
  • A. Bierhaus
  • R. Ziegler
Conference paper

Zusammenfassung

Nach wie vor ist die exakte Pathogenese der venösen Thrombose unbekannt. Erschwerend für die Aufklärung der Pathogenese kommt hinzu, daß es sich bei der venösen Thrombose um eine Erkrankung handelt, bei der mehrere Ereignisse zusammenkommen müssen, um zur klinischen Manifestation zu gelangen. Daraus ergibt sich für die klinische Praxis, daß ein unsachgemäßer Einsatz der Gerinnungsanalytik dem Arzt und dem Patienten eine falsche Sicherheit und falsche .Wissenschaftlichkeit“ vorspiegeln können. Dies gilt im aktuellen Sinne auch für die Frage der Gerinnungsanalyse bei Einnahme oraler Kontrazeptiva, bei denen das erhöhte Thromboserisiko bekannt ist, die Pathogenese aber nicht. Der zurückhaltende Einsatz der Labordiagnostik und die Besinnung auf die „Anamnese“ als ärztliches Rüstzeug gilt z. B. für Frauen, die zum ersten Mal orale Kontrazeptiva verschrieben bekommen: eine Thrombose in der Eigenanamnese oder Familienanamnese stellt eine Kontraindikation dar. Die Bestimmung eines Gerinnungsfaktors oder -inhibitors ist unnötig, da eine falsche Sicherheit und nicht eine gesicherte pathogenetische Beziehung vorgespiegelt wird.

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Literatur

  1. 1.
    Bauer A, Mall K (1995) Hämostase, Thrombose und Embolic Hämostaseologie 15:92–99Google Scholar
  2. 2.
    Davie EW, Ratnoff OD (1964) Waterfall sequence for intrinsic blood coagulation. Science 145:1310–1312PubMedCrossRefGoogle Scholar
  3. 3.
    Furie B, Furie BC (1992) Molecular and cellular biology of blood coagulation. N Engl J Med 326:800–806PubMedCrossRefGoogle Scholar
  4. 4.
    Lane DA, Nannuccie PM, Bauer KA (1996) Inherited thrombophilia: Part 1. Thromb Haemost 76:651–662PubMedGoogle Scholar
  5. 5.
    MacFarlane RG (1964) An enzyme cascade in the blood clotting mechanism and its function as a biochemical amplifier. Nature 202:498–499PubMedCrossRefGoogle Scholar
  6. 6.
    Mann KG, Nesheim ME, Church WR, Haley P, Krishnawamy S (1990) Surface dependent reactions of the vitamin K-dependent enzyme complexes. Blood 76:1–16PubMedGoogle Scholar
  7. 7.
    Nawroth PP, Handley D, Esmon CT, Stern D (1986) Interleukin 1 induces endothelial cell procoagulant while suppressing cell surface anticoagulant activity. Proc Natl Acad Sci USA 83:3460–3464CrossRefGoogle Scholar
  8. 8.
    Nawroth PP, Handley DA, Matsueda G, deWaal R, Gerlach H, Blohm D, Stern DM (1988) Tumor necrosis factor/cachectin-induced intravascular fibrin formation in meth-A fibrosarcomas. J Exp Med 168:637–647PubMedCrossRefGoogle Scholar
  9. 9.
    Schmidt AM, Hori O, Brett J, Yan SD, Wautier JL, Stern D (1994) Cellular receptors for advanced glycation end products. Arterioscler Thromb Vasc Biol 14:1521–1528CrossRefGoogle Scholar
  10. 10.
    Stern DM, Nawroth P, Handley D, Kisiel W (1985) An endothelial cell dependent pathway of coagulation. Proc Natl Acad Sci USA 82:2523–2527PubMedCrossRefGoogle Scholar
  11. 11.
    Yan SD, Chen X, Fu J (1996) RAGE and amyloid beta-peptide neurotoxicity in Alzheimers disease. Nature 382:685–691PubMedCrossRefGoogle Scholar
  12. 12.
    Zhang Y, Deng J, Luther T (1994) Tissue factor controls the balance of angiogenic and antiangiogenic properties of tumor cells. J Clin Invest 94:1320–1327PubMedCrossRefGoogle Scholar
  13. 13.
    Zhang Y, Deng Y, Wendt T (1996) Intravenous somatic gene transfer with antisense-tissue factor restores blood flow by reducing tumor necrosis factor induced tissue factor expression and fibrin deposition in mouse meth-A sarcomas. J Clin Invest 97:2213–2224PubMedCrossRefGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1998

Authors and Affiliations

  • P. P. Nawroth
  • A. Bierhaus
  • R. Ziegler

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