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Darstellung und Bindungsverhalten des gastrointestinalen Peptides Xenin 25 und seiner Fragmente an isolierten glatten Muskelzellen des Colons von Ratte und Mensch

Description and binding capacity of the gastrointestinal peptide xenin 25 and its fragments on isolated smooth muscle cells of the colon of rats and humans

  • Conference paper
Chirurgisches Forum ’96 fur experimentelle und klinische Forschung

Part of the book series: Langenbecks Archiv für Chirurgie ((FORUMBAND,volume I/96))

  • 23 Accesses

Zusammenfassung

Das Oktapeptid Xenopsin wurde im Jahre 1973 aus der Haut des afrikanischen Frosches Xenopus laevis von Araki et al isoliert und die Aminosäuresequenz aufgeschlüsselt [1, 2]. Die Aminosäuresequenzanalysen zeigten, daß die fünf letzten Aminosäuren mit dem terminalen Bereich des Neurotensin übereinstimmen. Neurotensin wurde 1973 von Carraway und Leeman isoliert [3]. Durch Radioimmunoassay-und Immunofluoreszenzstudien wurde Neurotensin sowohl in verschiedenen Strukturen des ZNS als auch im Magen-Darm-Trakt lokalisiert und zählt daher zu der Gruppe der Brain-Gut-Peptide. Den Nachweis von Xenopsin verwandten Peptiden in Gehirn- und Darmgewebe vieler anderer Amphibien erbrachte 1982 Carraway et al [4], Feuerle isolierte schließlich ein dem Xenopsin verwandtes Peptid aus menschlicher Darmschleimhaut 1992 und gab diesem Peptid den Namen Xenin 25. Dieses Peptid ähnelt im C-terminalen Aminosäurebereich sowohl dem Xenopsin (6 Aminosäuren identisch) als auch dem Neurotensin (4 Aminosäuren identisch) [5].

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Literatur

  1. Araki K, Tachibana S, Uchiyama M, Nakajiama T, Yasuhara T (1973) Isolation and Structure of a New Active Peptide Xenopsin on the Smooth Muscle, especially on a Strip of Fundus from a Rat Stomach, from the Skin of Xenopus laevis Chem Pharm Bull 21:2801 -2804

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  2. Araki K, Tachibana S, Uchiyama M, Nakajiama T, Yasuhara T (1975) Isolation and Structure of a New Active Peptide Xenopsin on Rat Stomach Strip and Some Biogenic Amines in the Skin of Xenopus laevis Chem Pharm Bull 23:3132–3140

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  3. Carraway R, Leeman S.E. (1973) The isolation of a new hypotensive peptide, neurotensin, from bovine hypothalami J Biol Chem 248:6854–6861

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  4. Carraway R, Ruane SE, Feuerle G.E, Taylor S (1982) Amphibien neurotensin (NT) is not xenopsin (XP): dual present of NT-like and XP-like pedtides in various amphibia Endocri-nology 110:1094–1101

    CAS  Google Scholar 

  5. Feuerle GE, Hamscher G, Kusiek R, Meyer HE, Metzger JW (1992) Identification of Xenin, a Xenopsin-related Peptid, in the Human Gastric Mucosa and Its Effect on Exocrine Panceratic Secretion J Biol Chem 267:22305–22309

    Google Scholar 

  6. MakhloufGM (1987) Isolated Smooth Muscle Cells of the GutPhysiology of the Gastrointestinal Tract Second Edition In: Johnson LR (Hrsg) New York 1987

    Google Scholar 

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© 1996 Springer-Verlag Berlin · Heidelberg

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Müller, A., Specht, H., Nustede, R., Becker, H. (1996). Darstellung und Bindungsverhalten des gastrointestinalen Peptides Xenin 25 und seiner Fragmente an isolierten glatten Muskelzellen des Colons von Ratte und Mensch. In: Beger, H.G., Birk, D., Staib, L., Pichlmayr, R., Seifert, J., Hartel, W. (eds) Chirurgisches Forum ’96 fur experimentelle und klinische Forschung. Langenbecks Archiv für Chirurgie, vol I/96. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-80138-9_67

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  • DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-642-80138-9_67

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