Advertisement

Untersuchungen bei monoklonalen Gammopathien und immunologischen Defektzuständen

  • M. Herold

Zusammenfassung

Immunglobuline sind Syntheseprodukte vom B-Lymphozyten und den sich aus diesen Zellen differenzierenden Plasmazellen. Nach antigenem Reiz können eine Zelle und deren direkte Abkömmlinge, die zusammen als Klon bezeichnet werden, nur Immunglobuline derselben Klasse und des selben Typs bilden, die sowohl chemisch als auch funktionell einheitliche Moleküle darstellen. Durch die große Zahl von Antigenen und Epitopen, die bei verschiedenen Erkrankungen und Infektionen vorliegen, werden entsprechend viele Zellklone zur Immunglobulinproduktion induziert. Die unterschiedlichen Immunglobuline aus der Vielzahl der Plasmazellklone werden nach elektrophoretischer Auftrennung der Eiweißmoleküle als relativ breite Bande (breitbasige Gammaglobuline) erkennbar und als polyklonale Immunglobuline bezeichnet. Resultiert hingegen nach elektrophoretischer Auftrennung eine Proteinanhäufung an einer Stelle in Form einer schmalen Bande, so wird diese als Anhäufung chemisch identer Moleküle bewertet und als Produkt eines einzelnen Zellklons interpretiert. Man spricht daher von monoklonalen Immunoglobulinen. Synonym verwendete Begriffe sind M-Gradient und M-Protein, wobei der Buchstabe M für monoklonal (Waldenström 1948) oder für Myelom (Riva 1957) steht. Ein M-Protein ist das Produkt eines abnorm vermehrten einzelnen Klons von B-Lymphozyten oder Plasmazellen. Unter der Annahme, daß diese auffallenden, scharfen Banden in der Serum-Eiweißelektrophorese einem durch einen malignen Prozeß veränderten Gammaglobulin entsprechen, wurde ursprünglich der Begriff Paraprotein geprägt.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. Alder CA, Johnson AW (1969) Immunofixation electrophoresis. A technique for the study of protein polymorphism. Vox Sang 17:45–52Google Scholar
  2. Axelsson U, Bachmann R, Hällen J (1966) Frequency of pathological proteins (M-components) in 6995 sera from an adult population. Act med scand 179:235CrossRefGoogle Scholar
  3. Barandun S, Morell A, Skvaril F, Oberdorfer A (1976) Deficiency of kappa- or lambda-type immunoglobulins. Blood 47:79–89PubMedGoogle Scholar
  4. Brouet JC, Clauver JP, Danon F, Klein M, Seligman M (1974) Biologic and clinical significance of cryoglobulins: a report of 86 cases. Amer J Med 57:775PubMedCrossRefGoogle Scholar
  5. Durie BGM, Salmon SE (1975) A clinical staging system for multiple myeloma. Correlation of measured myeloma cell mass with presenting clinical features, response to treatment and survival. Cancer 36:842–852PubMedCrossRefGoogle Scholar
  6. Durie BGM, Cole PW, Chen HSG (1981) Synthesis and metabolism of Bence Jones protein and calculation of tumour burden in patients with Bence Jones myeloma. Br J Hematol 47:7–19CrossRefGoogle Scholar
  7. Gassmann W, Haferlach T, Schmitz N, Kayser W, Euler HH, Drews J, Löffler H (1984) Analyse prognostischer Faktoren beim Plasmozytom. Klin Wochenschr 64:896–905CrossRefGoogle Scholar
  8. Grabar P, Williams CA (1953) Methode permettant l’etude conjugee des proprietes electrophoretiques et immunochimiques d’un melange de proteins. Application au serum sanguin. Biochim Biophys Acta 10:193–193PubMedCrossRefGoogle Scholar
  9. Grey HM, Kohler PF (1973) Cryoglobulins. Semin Hematol 10:87PubMedGoogle Scholar
  10. Hallen J (1963) Frequency of “abnormal” serum globulins (M-components) in the aged. Acta Med Scand 179:737Google Scholar
  11. Hobbs JR (1975) Bence-Jones proteins [Review]. Essays Med Biochem 1:105–131Google Scholar
  12. Hofmann V (1982) Monoklonale Gammopathien von unklarer Bedeutung. Schweiz med Wschr 112:1718–1722PubMedGoogle Scholar
  13. Keren DF, Warren JS, Lowe JB (1988) Strategy to diagnose monoclonal gammopathies in serum: high-resolution electrophoresis, immunofixation and kappa/lambda quantification. Clin Chem 34:2196–2201PubMedGoogle Scholar
  14. Kyle RA (1978) Monoclonal gammopathy of undetermined significance: natural history in 241 cases. Am J Med 64:814–826PubMedCrossRefGoogle Scholar
  15. Ludwig H (1982) Multiples Myelom. Springer, Berlin Heidelberg New YorkCrossRefGoogle Scholar
  16. Mancini G, Carbonara AO, Heremans JF (1965) Immunochemical quantitation of antigens by single radial immunodiffusion. Immunochemistry 2:235–254PubMedCrossRefGoogle Scholar
  17. Osterland CK (1989) Monoclonal gammopathies - their identification and biological significance. Clin Chim Acta 180:1–22PubMedCrossRefGoogle Scholar
  18. Pranis R, Horsfall K, Caron J (1986) Quantitation of kappa and lambda light chains by rate nephelometry. Clin Chem 32:1141 (abstract)Google Scholar
  19. Radl J (1970) Light chain typing of immunglobulins in small samples of biological materials. Immunol 19:137Google Scholar
  20. Ritchie RF, Smith R (1976) Immunfixation I. General principles and application to agarose gel electrophoresis. Clin Chem 22:497PubMedGoogle Scholar
  21. Ritchie RF, Smith R (1976) Immunfixation III. Application to study of monoclonal proteins. Clin Chem 22:1982–1985PubMedGoogle Scholar
  22. Riva G (1957) Das Serumeiweißbild. Huber, BernGoogle Scholar
  23. Roitt IM (1980) Essential immunology. Blackwell, OxfordGoogle Scholar
  24. Salmon SE, Smith BA (1970) Immunoglobulin synthesis and total body tumor cell number in IgG multiple myeloma. J Clin Invest 49:1114PubMedCrossRefGoogle Scholar
  25. Salmon SE, Wampler SE (1977) Multiple myeloma: quantitative staging and assessment of response with a programmable pocket calculator. Blood 49:379–389PubMedGoogle Scholar
  26. Seligmann M, Mihaesco E, Preud’Homme JL, Danon F, Brouet JC (1979) Heavy chain disease: Current findings and concepts. Immunol Rev 48:145PubMedCrossRefGoogle Scholar
  27. Skvaril F, Morell A, Barandum S (1982) Imbalances of kappa/lambda ratios of immunoglobulins.In: Pathology of immunglobulins: diagnostic and clinical aspects. Alan R. Liss Inc, 21–35Google Scholar
  28. Sommer R, Hohenwallner W, Gabl F (1986) Bence-Jones-Proteinurie: Kappa/Lambda-Quotient alsSuchtest. Diagnose & Labor 36:21–27Google Scholar
  29. Waldenström JG (1948) Monoclonal and polyclonal hypergammaglobulinemia. University Press CambridgeGoogle Scholar
  30. Whicher JT, Wallage M, Fifield R (1987) Use of immunoglobulin heavy- and light-chain measurements compared with existing techniques as a means of typing monoclonal immunoglobulins. Clin Chem 33:1771–1773PubMedGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1994

Authors and Affiliations

  • M. Herold

There are no affiliations available

Personalised recommendations