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Normale und abnormale Varianten des humanen Fibrinogens

  • A. H. Henschen
  • K. G. Krieglstein
  • R. E. Baumann
  • H. C. Pirkle
Conference paper

Zusammenfassung

Das Fibrinogen ist ein zentrales Protein im Blutgerinnungssystem. Das Fibrino- genmolekül ist aus drei Paaren von nicht-identischen Peptidketten aufgebaut. Die Ketten werden mit Aa, Bß und y bezeichnet; die Gesamtstruktur kann also mit (Aα, Bα, γ)2 beschrieben werden. Während der Blutgerinnung spaltet das Enzym Thrombin zwei Paare von Ketten, so daß die niedermolekularen Fibrino- peptide A und B freigesetzt werden. Aus diesem Grunde ist die Struktur des Fibrinmoleküls (α, β, γ)2. Es besitzt die Fähigkeit zu polymerisieren, so daß ein Gerinnsel entsteht. Die humanen Fibrinogenketten enthalten 610, 461 und 411 Aminosäurereste und werden durch 29 Schwefelbrücken verknüpft (Abb. 1 und 2). Die kovalente Struktur des humanen Fibrinogens wurde erstmals durch Aminosäure-Sequenzanalyse aufgeklärt. Die Arbeit war 1979 abgeschlossen und wurde dann einige Jahre später durch Nukleotid-Sequenzanalyse bestätigt [1-3].

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Literatur

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    Beck EA, Furlan M (1984) Variants of human fibrinogen. Hans Huber PublGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1992

Authors and Affiliations

  • A. H. Henschen
    • 1
  • K. G. Krieglstein
    • 1
  • R. E. Baumann
    • 1
  • H. C. Pirkle
    • 1
  1. 1.IrvineUSA

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