Zusammenfassung
Im Fluid-Mosaik-Membranmodell wurden Membranproteine hauptsächlich nach operationalen Gesichtspunkten in die beiden Klassen der peripheren und der integralen Membranproteine eingeteilt (S. 25 ff). Die integralen Membranproteine unterschieden sich von den peripheren Membranproteinen sowie allen löslichen Proteinen durch ihren Einbau und ihre hydrophoben Wechselwirkungen im Kohlenwasserstoff-Inneren der Membran. In den 50er und 60er Jahren hatten Röntgenstrukturanalysen ergeben, daß hydrophobe Wechselwirkungen auch eine Schlüsselrolle bei der Ausbildung der Tertiärstruktur von löslichen Proteinen und peripheren Membranproteinen einnehmen. Wasserstoffbrücken führen bei diesen Proteinen in Nahbereichen zur Ausbildung von Sekundärstrukturelementen (z.B. α-Helix, Faltblatt). Die Faltung zur räumlichen Gesamtstruktur des Proteins beruht aber überwiegend auf hydrophoben Wechselwirkungen, d.h. auf dem Einfluß des Lösungsmittels Wasser.
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© 1983 Springer-Verlag Berlin · Heidelberg
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Sandermann, H. (1983). Membranproteine. Allgemeine Eigenschaften, Isolierung und Biosynthese. In: Membranbiochemie. Hochschultext. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-69231-4_6
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