Zusammenfassung
Das Produkt der B-Zelle ist das Antikörpermolekül. Antikörpermoleküle finden sich in der Globulinfraktion des Serums und werden deshalb Immunglobuline genannt. In diesem Kapitel werden wir beschreiben, daß Immunglobuline aus vier Einzelketten aufgebaut sind. Die Antigen-bindende Region ist an einem Ende des Moleküls lokalisiert, am anderen Ende befindet sich die strukturelle Grundlage für die Fähigkeit, Komplement zu binden und andere biologische Funktionen zu übemehmen. Ig-Moleküle sind heterogen. Ihre antigene Heterogenität (d. h. ihre Fähigkeit, in einer anderen Spezies selbst als Antigen zu wirken und die Bildung unterschiedlicher Anti-körper zu induzieren) ermöglicht eine Klassifizierung. Alle Mitglieder einer Spezies haben sämtliche Immunglobulinklassen. Innerhalb einer Spezies gibt es eine weitere Heterogenität, die ebenfalls genetisch determiniert ist. Sie wird allotypische Variation genannt. Der individuelle Charakter der antigenen Bindungsstelle einzelner Antikörpermoleküle bedingt eine weitere Heterogenität, die man idiotypische Variation nennt. In diesem Kapitel wollen wir nun auf einige Besonderheiten der Struktur und der Heterogenität der Immunglobuline eingehen.
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Literatur
Übersichtsarbeiten
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Golub, E.S. (1982). Die Struktur der lmmunglobuline. In: Die Immunantwort. Heidelberger Taschenbücher, vol 220. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-68711-2_14
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