Das Sputum

  • B. Rasche
Part of the Handbuch der inneren Medizin book series (INNEREN, volume 4 / 2)

Zusammenfassung

Der in den Atemwegen bei krankhaften Zuständen vermehrt gebildete Schleim enthält neben der eigentlichen Schleimphase und den zellulären Bestandteilen fast alle Serumproteine in unterschiedlichen Konzentrationen, daneben vor allem Enzyme und Enzyminhibitoren, die teils humoralen, teils zellulären und teils schleimhautspezifischen Ursprungs sind. Bronchialschleim steht neben dem schwieriger zu gewinnenden Biopsiematerial als einzige Substanz zur Verfügung, um die Bedeutung der einzelnen Komponenten für den lokalen Abwehrmechanismus der Lunge klären zu helfen. Dabei sind jedoch Rückschlüsse auf das Krankheitsbild der unspezifischen Lungenerkrankungen nur mit Vorsicht möglich.

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Literatur

  1. Alford, R.H.: Effects of chronic bronchopulmonary disease and aging on human nasal secretion IgA concentrations. J. Immunol. 101, 984–988 (1968)PubMedGoogle Scholar
  2. Aminoff, D.: Methoden zur quantitativen Bestimmung der Normal-Acetylneuraminsäure und ihre Anwendung auf die Hydrolysate der Speichelmukoide. Biochem. 7, 381–384 (1961)Google Scholar
  3. Anzai, T., Ibayashi, J., Carpenter, C.M., Hyde, L.: β 2 A-globulin as a molecular constituent of insoluble bronchial mucus gel. Rev. Resp. Dis. 88, 503–508 (1963)Google Scholar
  4. Arbesman, C.E.: A review of the significance of immunoglobulins in respiratory diseases with special regard to IgE. Krankenhausarzt 49, 257–268 (1976)Google Scholar
  5. Armstrong, J.B., White, J.C.: Liquefaction of viscous purulent exudates by desoxyribonuclease. Lancet 1950 II, 739Google Scholar
  6. Asselain, R., Uzzan, D., Roussel, P., Degand, P.: Étude clinique, anatomique et biochimique d’une observation de cancer bronchiolo-alvéolaire hypersécrétant. Colloque Internat. de Pathologie thoracique, pp. 101–114, Lille 1968Google Scholar
  7. Astrup, T., Müllertz, S.: The fibrin plate method for estimating fibrinolytic activity. Arch. Biochem. 40, 346–351 (1952)PubMedGoogle Scholar
  8. Atassi, M.Z., Barker, S.A., Stacey, M.: Neuraminic acid and its relation to chronic bronchitis. II. Carbohydrate constituents of Sputum. Clin. Chem. 4, 823–827 (1959)Google Scholar
  9. Atassi, M.Z., Barker, S.A.: Mucoproteins of bronchial mucus. Nature (Lond.) 192, 1269 (1961)PubMedGoogle Scholar
  10. Atassi, M.Z., Barker, S.A.: Neuraminic acid and its relation to chronic bronchitis. IV. Isolation of homogeneous mucoproteins. Clin. chim. Acta 7, 588 (1962a)PubMedGoogle Scholar
  11. Atassi, M.Z., Barker, S.A., Stacey, M.: Neuraminic acid and its relation to chronic bronchitis — V. Glass column electrophoresis of sputum. Clin. chim. Acta 7, 706 (1962b)PubMedGoogle Scholar
  12. Auerswald, W.: Zur Frage der Bedeutung sekretorischer Immunglobuline für die Funktion der Bronchialschleimhaut. Aus: Die Funktion der Bronchialschleimhaut. Kolloquium, S. 63. Druck: Brüder Hollinek, Wiener Neudorf, 1974Google Scholar
  13. Baker, A.P., Bergmann, F., Paul, K.G.: Studies of eosinophil granulocytes. Acta endocr. (Kbh.) 54, 696–706 (1967)PubMedGoogle Scholar
  14. Baldry, P.E., Josse, S.E.: The measurement of sputum viscosity. Amer. Rev. resp. Dis. 98, 392 (1968)PubMedGoogle Scholar
  15. Barandun, S.: Die Bedeutung humoraler Faktoren auf die Abwehrleistung der Lunge. Pneumonologie 152, 1 (1975)PubMedGoogle Scholar
  16. Beickert, A.: Pharmakologische Wirkung der Glucocorticoide. Die Glucocorticoidtherapie innerer Erkrankungen. Jena: VEB G. Fischer 1964Google Scholar
  17. Besarab, A.M., Litt, M.: Model studies on the adhesive properties of mucus and similar polymer solutions. Arch. intern. Med. 126, 504 (1970)PubMedGoogle Scholar
  18. Biberfeld, G., Sterner, G.: Antibodies in bronchial secretions following natural infection with mycoplasma pneumoniae. Acta path. microbiol. scand. 79, 599–605 (1971)Google Scholar
  19. Billingham, M.E.J., Robinson, B.V., Robson, J.M.: Partial purification of the antiinflammatory factor (s) in inflammatory exudate. Brit. J. Pharmacol. 35, 543–557 (1969)Google Scholar
  20. Blanshard, G.: The viscosimetry of sputum. Arch. Middsx. Hosp. 5, 222 (1955)Google Scholar
  21. Bluard-Deconinck, J.-M., Masson, P.L., Osinski, P.A., Heremans, J.F.: Amino acid sequence of cysteic peptides of lactoferrin and demonstration of similarities between lactoferrin und transferrin. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 365, 311 (1974)PubMedGoogle Scholar
  22. Boersma, M.A., Lamblin, G., Roussel, P., Degand, P., Biserte, G.: Biochimie — Mise en évidence d’une activité d’endo β-N-acétylglucosaminidase dans le foie humain. C.R. Acad. Sci. (Paris) 281, 1269 (1975)Google Scholar
  23. Bonomo, L., Gillardi, U., Liso, V.: Studio delle proteine e delle immunoglobuline nell’espettorato di bronchitici cronici. Boll. Soc.. ital. Biol. sper. 43, 542–544 (1967)PubMedGoogle Scholar
  24. Brogan, T.D.: The carbohydrate complexes of bronchial secretion. Biochem. 71, 125 (1959)Google Scholar
  25. Brogan, T.D.: The high molecular weight components of sputum. Brit. J. exp. Path. 41, 288 (1960)PubMedGoogle Scholar
  26. Bruce, R.A., Kumar, V.: The fibre systems of sputum: significance and simple techniques of demonstration. Lab. Pract. 16, 316 (1967)PubMedGoogle Scholar
  27. Bucher, U., Hadorn, W.: Chronische Bronchitis, Bedeutung der Sputumuntersuchung für Diagnose und Therapie. Med. Klin. 55, 688 (1960)PubMedGoogle Scholar
  28. Bürgi, H.: Die Viskosität des purulenten und sterilen Sputums bei chronischer Asthma-Bronchitis. Med. thorac. 21, 156 (1964)Google Scholar
  29. Bürgi, H.: Endogenic defense against infections disease in chronic bronchitis. Respiration 28, 480–484 (1971)PubMedGoogle Scholar
  30. Bürgi, H.: Biochemie des Bronchialsekrets und intravitale Pathologie der Bronchialschleimhaut. Med. Klin. 68, 43 (1973)Google Scholar
  31. Bürgi, H.: Rheologie des Sputums. Separatdruck aus der Bücherreihe Hommel 4, 99 (1975)Google Scholar
  32. Bürgi, H., Medici, T.: Das IGA- und IGG-System bei spastischer Bronchitis im Kindesalter. Dtsch. med. Wschr. 2, 91 (1970)Google Scholar
  33. Bürgi, H., Wiesmann, U., Richterich, R., Regli, J., Medici, T.: New objective criteria for inflammation in bronchial secretions. Brit. med. J. 2, 654 (1968)PubMedGoogle Scholar
  34. Bursten, B.: Physiological state and sputum eosinophilia. Psychosom. Med. 24, 529–533 (1962)PubMedGoogle Scholar
  35. Cardella, C.J., Davies, P., Allison, A.C.: Immune complexes induce selective release of lysosomal hydrolyses from macrophages. Nature (Lond.) 247, 46–48 (1974)PubMedGoogle Scholar
  36. Carraz, M., Frobert, Y., Yavordios, D., Souillet, G.: Aspects actuels du role du lysozyme dans l’immunité. Krankenhausarzt 49, 269–280 (1976)Google Scholar
  37. Carraz, M., Yavordios, D., Veysseyre, C., Chambaz, H., Souillet, G.: Immundefizit und lokale Immunität. Therapiewoche 45, 6713 (1975)Google Scholar
  38. Chan, S.K., Rees, D.C.: Molecular basis for the alpha1- protease inhibitor deficiency. Nature (Lond.) 255, 240 (1975)PubMedGoogle Scholar
  39. Clarke, M.H.G., Freeman, T.: Quantitative immunoelectrophoresis of human serum proteins. Clin. Sci. 35, 403 (1968)PubMedGoogle Scholar
  40. Collins-Williams, D., Lamenza, C., Kokubu, H.: Deficiency of IGA in serum and respiratory secretions. Rev. Allergy 23, 202–203 (1969)Google Scholar
  41. Conning, D.M., Heppleston, A.G.: Reticuloendothelial activity and local particle disposal. A comparison of the influence of modifying agents. Brit. J. exp. Path. 47, 388/400 (1966)Google Scholar
  42. Dalhamn, T.: Mucous flow and ciliary activity in the trachea of healthy rats and rats exposed to respiratory irritant gases (SO2, H3N, HCHO). Acta physiol. scand. 36, Suppl. 123, 1–161 (1956)PubMedGoogle Scholar
  43. Degand, P.: Immunelektrophoretische Untersuchungen des Sputums — Diskussion. Aus: Die Funktion der Bronchialschleimhaut. — Kolloquium — S. 53, Druck: Brüder Hollinek, Wiener Neudorf 1974Google Scholar
  44. Degand, P., Duchatelle, P., Roussel, P., Wallaert, C.: Dosage des inhibiteurs trypsiques comme methode de classification des secretions bronchiques. Colloque Internat. de Pathologie Thoracique, Lille, pp. 115–122 (1968b)Google Scholar
  45. Degand, P., Roussel, P., Lamblin, G., Durand, G., Havez, R.: Données biochimiques et rhéologiques dans l’expectoration — Définition biochimique des mucines dans l’expectoration. Bull. Physio-path. resp. 9, 199 (1973)Google Scholar
  46. Degand, P., Roussel, P., Randoux, A., Dewailly, P.: Variations des glycopeptides neutres, carboxyliques et sulfates dans différents états d’hypersécrétion bronchique pour l’etude biochimique. Colloque Internat. de Pathologie Thoracique Lille, pp. 89–100 (1968a)Google Scholar
  47. Dellamartina, F.: CRP-„Feindiagnostik“und ihr klinischer Anwendungskreis. Z. Rheumaforsch. 21, 274–279 (1962)PubMedGoogle Scholar
  48. Denton, R.: The rheology of human lung mucus. Ann. N.Y. Acad. Sci. 106, 746 (1963)PubMedGoogle Scholar
  49. Denton, R., Forsman, W., Hwang, S.H., Litt, M., Miller, C.E.: Viscoelasticity of mucus, its role in ciliary transport of pulmonary secretions. Amer. Rev. resp. Dis. 98, 380 (1968)PubMedGoogle Scholar
  50. Doerr, P., Stamm, D.: Methodenvergleich der Gesamteiweißbestimmung im Serum. Z. klin. Chem. 6, 304–309 (1968)Google Scholar
  51. Douglas, A.C., Somner, A.R., Marks, B.L., Grant, I.W.B.: Effect of antibiotics on purulent sputum in chronic bronchitis and bronchiectasis. Lancet 273, 214–218 (1957)PubMedGoogle Scholar
  52. Elmes, P.C., White, J.C.: The rheological problem in chronic bronchitis. Proc. 2nd Int. Rheological Congress, Oxford, p. 382 (1953)Google Scholar
  53. Falk, C.A., Okinaka, A.J., Siskind, G.W.: Immunglobulins in the bronchial washings of patients with chronic obstructive pulmonary disease. Amer. Rev. resp. Dis. 105, 14–21 (1972)PubMedGoogle Scholar
  54. Finke, P.: Histamine release from human leukocytes by lysolecithin and the effect of in vitro anaphylaxis on leukocyte lipids. J. Lab. clin. Med. 67, 601 (1966)Google Scholar
  55. Förster, E.: Das Lysocym. In: Theorie und Klinik in der Bochumer Medizin. Studienverlag Brockmeier, Bochum, 1978Google Scholar
  56. Francis, Th., Jr.: Faktoren der Immunität gegen respiratorische Infekte. Dtsch. med. Wschr. 94, 355–362 (1969)PubMedGoogle Scholar
  57. Fritz, H., Trautschold, I., Werle, E.: Protease-Inhibitoren. In: U. Bergmeyer, Methoden der enzymatischen Analyse. 1021–1038. Verlag Chemie 1970Google Scholar
  58. Gabl, F.: Das C-reaktive Protein und Scine Bestimmung durch Immundiffusion in Agargel. Med. Klin. 57, 1768/70 (1962)Google Scholar
  59. Galy, P., Quincy, C.: Aspects génétiques de la sécrétion bronchique normale et pathologique. Colloque Internat. de Pathologie Thoracique, Lille, pp. 125–132 (1968)Google Scholar
  60. Gay, St., Geiler, G.: Neue Aspekte zur Bedeutung des C-reaktiven Proteins. Z. ges. inn. Med. 26, 271–320 (1971)Google Scholar
  61. Geisler, L.S., Bachmann, G.W., Laumen, F., Nolte, D., Wentzel, H., Rost, H.-D.: Alpha1-Antitrypsin und Immunglobuline bei chronisch unspezifischen Lungenerkrankungen und Lungentuberkulose. Dtsch. med. Wschr. 97, 329–334 (1972)PubMedGoogle Scholar
  62. Gerber, M.A., Paronetto, F., Kochwa, S.: Immunohistochemical localization of IgE in asthmatic lungs. Amer. J. Path. 62, 339 (1970)Google Scholar
  63. Gernez-Rieux, C., Biserte, G., Voisin, C., Havez, R., Cuvellier, R.: Étude biochimique de l’expectoration aucours de la bronchite chronique. Caractéristiques et variations des glycoprotéides riches en acides sialiques. J. franç. Méd. Chir. thor. 2, 125–133 (1963)Google Scholar
  64. Giertz, H.: Bildung und Freisetzung biologisch aktiver Substanzen unter besonderer Berücksichtigung des Histamins. Aus: Pathogenese und Therapie allergischer Reaktionen. Stuttgart: Enke 1966Google Scholar
  65. Gieseking, R.: Elektronenmikroskopie der Bronchialsekretion. Progr. Resp. Res. 6, 43–50 (1971)Google Scholar
  66. Gillispie, E., Lichtenstein, L.M.: Histamine release from human leukocytes: Studies with deuterium oxide, colchicine and cytochalasin B. J. clin. Invest. 51, 2941 (1972)Google Scholar
  67. Gleich, G.J., Jones, R.T.: Measurement of IgE antibodies by the radioallergosorbent test. J. Allergy clin. Immunol. 55, 346 (1975)PubMedGoogle Scholar
  68. Götz, H.: Bedeutung der Immunglobuline. Aus: Die Funktion der Bronchialschleimhaut. — Kolloquium — S. 69. Druck: Brüder Hollinek, Wiener Neudorf 1974Google Scholar
  69. Götz, H.: Immunologische Untersuchungen an spezifischen Proteinen und Immunglobulinen des Bronchialsekrets. Krankenhausarzt 49, 214–229 (1976)Google Scholar
  70. Grabar, P.: Die Methodik der immuno-elektrophoretischen Analyse. Aus: Immuno-elektrophoretische Analyse, S. 3–36. Elsevier Publishing Company 1964Google Scholar
  71. Gross, P., Babyak, M.A., Tolker, E., Kaschak, M.: Enzymatically produced pulmonary emphysema. J. occupath. Med. 6, 481–484 (1964)Google Scholar
  72. Grunze, H.: Zytodiagnostik des Respirationstraktes Lehrbuch d. klin. Zytodiagnostik, S. 191. Stuttgart: Thieme 1974Google Scholar
  73. Günther, O.: Immunglobulinproduktion in Bronchialschleimhaut und Lymphknoten. Dtsch. med. Wschr. 23, 94 (1969)Google Scholar
  74. Hahn, H.: Zelluläre antibakterielle Immunität. Dtsch. med. Wschr. 99, 651–656 (1974)PubMedGoogle Scholar
  75. Haupt, H., Baudner, S.: Isolierung, Kristallisation und Eigenschaften der freien sekretorischen Komponente aus Human-Kolostrum. Behring Inst. Mitt. 54, 9 (1974)Google Scholar
  76. Havez, R., Roussel, P., Moschetto, Y., Degang, P., Biserte, G.: Caractérisation électrophorétique des composants du mucus bronchique. C.R. Acad. Sci. (Paris) 260, 4853–4855 (1965a)Google Scholar
  77. Havez, R., Biserte, G.: Étude biochimique des sécrétions bronchiques. Colloque Internat. de Pathologie thoracique Lille, pp. 43–68 1968Google Scholar
  78. Havez, R., Degand, P., Roussel, P., Randoux, A.: Définition biochimique du mucus bronchique C.A.N. DO. médical: KA 46c Le Poumon 26, No. 1 (Vigot Frères, Editeurs) (1970a)Google Scholar
  79. Havez, R., Degnand, P., Roussel, P., Randoux, A.: Mode d’action biochimique des dérivés de la cystéine sur le mucus bronchique C.A.N. DO. médical: KA 46c Le Poumon 26, No. 1 (Vigot Frères, Editeurs) (1970b)Google Scholar
  80. Havez, R., Deminatti, M., Roussel, P., Degand, P., Randoux, A., Biserte, G.: Étude des glycoprotéines carbosyliques et sulfatées de la sécrétion bronchique humaine. Clin. chim. Acta 17, 463–477 (1967b)PubMedGoogle Scholar
  81. Havez, R., Laine-Bassez, A., Hayem-Lévy, A., Lebas, J.: Données biochimiques et rhéologiques dans l’expectoration. Définition biochimique de protéines dans l’expectoration. Bull. Physio.-path. resp. 9, 219 (1973)Google Scholar
  82. Havez, R., Roussel, P., Degand, P., Biserte, G.: Isolement d’un sulfo-fucosido-glycopeptide du mucus bronchique précipité par le bromure de cétyltriméthylammonium. C. R. Soc.. Biol. (Paris) Extrain du Tome 159, 1167 (1965b)Google Scholar
  83. Havez, R., Roussel, P., Degand, P., Biserte, G.: Étude des structures fibrillaires de la sécrétion bronchique humaine. Clin. chim. Acta 17, 281–295 (1967a)PubMedGoogle Scholar
  84. Havez, R., Roussel, P., Degand, P., Delmas-Marsalet, Y., Biserte, G.: Étude du substances de groupe sanguin a isolées du mucus bronchique. Bull. Soc.. Chim. biol. (Paris) Extrait du Tome 51, 245 (1969)Google Scholar
  85. Havez, R., Voisin, C., Gernez-Rieux, Ch.: Acquisitions recentes sur la structure biochimique de la sécrétion bronchique aucours de la bronchite chronique. In: Fortschritte u. Staublungenforsch., S. 677–689. Niederrhein. Druckerei Dinslaken 1967cGoogle Scholar
  86. Hayem, A., Laine, A., Bailleul, V., Lebas, J.: Détermination quantitative des IgA du mucus bronchitique humain. Clin. chim. Acta 61, 9 (1975b)PubMedGoogle Scholar
  87. Hayem, A., Lebas, J., Laine, A.: Hétérogénéité de l’alpha1-antitrypsin du mucus bronchique. Path. et Biol. 23, 551 (1975a)Google Scholar
  88. Heimburger, N.: Introductory remarks: Proteinase inhibition in human serum: Identification concentration, chemical properties, enzymatic specificity. In: Pulmonary emphysema and proteolysis, p. 307. Acad. Press 1972Google Scholar
  89. Heremans, J.F.: Structure and function of Immunglobulin A. Behring Inst. Mitt. 54, 1–8 (1974)Google Scholar
  90. Hirsch, S.R., Zastrow, J.E., Kory, R.C.: Sputum liquefying agents: a comparative in vitro evaluation. J. Lab. clin. Med. 74, 346/53 (1969)Google Scholar
  91. Hochstrasser, K., Bretzel, G., Feuth, H., Hilla, W., Lemparth, K.: The inter-alpha-trypsininhibitor as precursor of the acid stable proteinase inhibitors in human serum and urine. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 37, 121 (1976 b)Google Scholar
  92. Hochstrasser, K., Haendle, R., Reichert, R., Werle, E.: Über Vorkommen und Eigenschaften eines Proteaseninhibitors in menschlichem Nasensekret. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 352, 954–958 (1971)PubMedGoogle Scholar
  93. Hochstrasser, K., Hochgesand, K., Rasche, B.: Zur Frage der gleichzeitig vorhandenen proteolytischen und antiproteolytischen Aktivität im Sputum bei obstruktiven Atemwegserkrankungen. Respiration 31, 343–349 (1974b)PubMedGoogle Scholar
  94. Hochstrasser, K., Niebel, J., Feuth, H., Lempart, K.: Über Abbauprodukte des Inter-alpha-Trypsininhibitors im Serum. 1. Der Inter-alpha-Trypsininhibitor als Prekursor des säurestabilen Serum-Trypsin-Plasma-Inhibitors. Klin. Wschr. 55, 337–342 (1977)PubMedGoogle Scholar
  95. Hochstrasser, K., Rasche, B., Mietens, C., Schorn, K., Pilar, C. von, Bum, A.: Der humorale Inter-alpha-Trypsininhibitor als Inhibitogen für sekretorische ProteaScinhibitoren, Serumkonzentration bei Erwachsenen und bei Kindern mit Atemwegserkrankungen. Pneumonologie Suppl. 1976a S. 137Google Scholar
  96. Hochstrasser, K., Rasche, B., Reichert, R., Hochgesand, K.: Freie und gebundene Protea Scinhibitoren im Bronchialschleim von Patienten mit langjährig chronisch obstruktiven Lungenerkrankungen. Pneumonologie 150, 253–259 (1974a)PubMedGoogle Scholar
  97. Hochstrasser, K., Reichert, R., Heimburger, N.: Antigenic relationship between the human bronchial mucus inhibitor and plasma inter-alpha-trypsin-inhibitor. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 354, 587–588 (1973 b)PubMedGoogle Scholar
  98. Hochstrasser, K., Reichert, R., Schwarz, S., Werle, E.: Isolierung und Charakterisierung eines Proteaseninhibitors aus menschlichem Bronchialsekret. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 353, 221–226 (1972)PubMedGoogle Scholar
  99. Hochstrasser, K., Reichert, R., Schwarz, S., Werle, E.: Detection and isolation of a second acid stable proteinase inhibitor from human bronchial mucus. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 354, 923–926 (1973a)PubMedGoogle Scholar
  100. Hochstrasser, K., Schorn, K.: Differenzierung proteolytischer Enzyme durch selektive Hemmung, kombiniert mit elektrophoretischer Darstellung am Beispiel purulenter Schleimhautsekrete. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 355, 640 (1974)PubMedGoogle Scholar
  101. Hochstrasser, K., Schorn, K., Rasche, B., Lemparth, K., Raffelt, C.: Characterization of masked specific proteinase inhibitor from bronchial secretion in purulent sputum as complex with leucocytic proteinase. Pneumonologie 152, 15 (1975)PubMedGoogle Scholar
  102. Hochstrasser, K., Theopold, H.M., Brandl, O.: Zur Hemmbarkeit der Proteinasen aus Pseudomonas aeruginosa durch alpha2-Makroglobulin. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 354, 1013–1016 (1973c)PubMedGoogle Scholar
  103. Houdret, N., Scharfman, A., Martin, G., Roussel, P.: Étude des neuraminidases de diplococcus pneumoniae et de Clostridium perfringens (type 33–4 A). Ann. Microbiol. (Inst. Pasteur) 126B, 175 (1975)Google Scholar
  104. Humphrey, J.H., White, R.G.: Klinische Aspekte des Immunglobulinstoffwechsels. Kurzes Lehrbuch der Immunologie, S.257. Stuttgart: Thieme 1971Google Scholar
  105. Hyde, J.S., Isenberg, P.D.: Hereditary alpha1-antitrypsin defect in childhood lung disease. J. Allergy Clin. Immunol. (St. Louis) 51, 86 (1973)Google Scholar
  106. Intorp, H.W.: Mechanismen der lokalen Immunreaktionen. Therapiewoche 45, 6704 (1975)Google Scholar
  107. Islam, M.S., Könn, G., Oellig, W.-P., Ulmer, W.T., Weller, W.: Experimentelles proteolytisches Lungenemphysem und die Lungenfunktion (Hundeversuche). Pneumonologie 151, 55 (1974)PubMedGoogle Scholar
  108. Islam, M.S., Rasche, B., Vastag, E., Ulmer, W.T.: Empfindlichkeitssteigerung der Bronchialmuskulatur durch proteolytische Fermente im Sputum. Pneumonologie 146, 232–240 (1971)PubMedGoogle Scholar
  109. Janoff, A.: Elastase-like proteases of human granulocytes and alveolar macrophages. In: Pulmonary emphysema and proteolysis, p. 205. New York-London: Acad. Press 1972Google Scholar
  110. Johanson, W.G., Jr., Pierce, A.K., Reynolds, R.C.: The evolution of papain emphysema in the rat. J. Lab. clin. Med. 599–607 (1971)Google Scholar
  111. Johansson, S.G.O., Bennich, H.H., Berg, T.: The Clinical Significance of IgE. Supported in part by grant from the Swedish Medical Research Council Grant No. B72–16X-105–08 (1973)Google Scholar
  112. Kauffman, J.Ch., Hany, A., Grob, P.J.: Alpha1-Anti-trypsinmangel. Häufigkeit und Messung. Schweiz. med. Wschr. 101, 1473–1479 (1971)Google Scholar
  113. Keal, E., Reid, L.: Méthodes d’étude des modifications de la sécrétion bronchique et de sa viscosité. Poumon. 26, 51 (1970)Google Scholar
  114. Keimowitz, R.I.: Immunoglobulins in normal human tracheobronchial washings. A qualitative and quantitative study. J. Lab. clin. Med. 63, 54–59 (1964)PubMedGoogle Scholar
  115. Keitel, W.: Das C-reaktive Protein. Med. Klin. 57, 1925–1928 (1962)PubMedGoogle Scholar
  116. Keller, St., Mandl, I.: Solubilized elastin as a substrate for elastase and elastase inhibitor determinations. Biochem. Med. 5, 342–347 (1971)Google Scholar
  117. Kimbel, P., Mass, B., Ikeda, T., Weinbaum, G.: Emphysema in dogs induced by leucocyte contents. In: Pulmonary emphysema and proteolysis, p. 411. New York-London: Acad. Press 1972Google Scholar
  118. Koch, F., Schwick, H.G., Störiko, K.: Alpha1-Antitrypsinbestimmungen im Serum bei Patienten mit Mucoviscidose. Klin. Wschr. 43, 1120 (1965)PubMedGoogle Scholar
  119. König, W., Ishizaka, K.: AsSoc.iation of receptors for mouse IgE with the plasma membrane of rat mast cells. J. Immunol. 133, 1237 (1974)Google Scholar
  120. Kretchmar, A.L.: Mucoprotein of bronchial mucus gel. Nature (Lond.) 183, 1810–1811 (1959)Google Scholar
  121. Kueppers, F., Fallat, R.J.: Alpha1-antitrypsin deficiency: A defect in protein synthesis. Clin. chim. Acta 24, 401/03 (1969)Google Scholar
  122. Kuntz, E.: Der Nachweis von C-reaktivem Protein bei Kranken mit unspezifischen, mit tuberkulösen und mit malignen Lungenveränderungen. Tuberk. Arzt 17, 420–432 (1963)Google Scholar
  123. Lamb, D., Reid, L.: Histochemistry, autoradiography, tissue culture and biochemical analysis in the study of bronchial epithelial glycoproteins. Colloque Internat. de Pathologie Thoracique, pp. 11–22, Lille 1968Google Scholar
  124. Lambert, H.P., Stern, H.: Infective factors in exacerbations of bronchitis and asthma. Brit. med. J. 3, 323–327 (1972)PubMedGoogle Scholar
  125. Lamblin, G., Lhermitte, M., Degand, P., Sergeant, Y.H., Roussel, P.: Isolation and immunological properties of neutral bronchial mucins from a patient with chronic bronchitis.Google Scholar
  126. Lamerz, R., Fateh-Moghadam, A.: Radioimmunologische Bestimmung von Immunglobulin E. Klin. Wschr. 52, 18–23 (1974)PubMedGoogle Scholar
  127. Laurell, C.B.: Quantitative estamination of proteine by electrophoresis in agarosegel containing antibodies. Anal. Biochem. 15, 45 (1966)PubMedGoogle Scholar
  128. Leder, L.D., Stutte, H.J., Pape, B.: Zur selektiven Darstellung von eosinophilen Granulozyten und ihren Vorstufen in Ausstrichen und Schnitten. Klin. Wschr. 48, 191–192 (1970)PubMedGoogle Scholar
  129. Lewis, D.M., LeRoy Lapp, N., Burell, R.: Quantitation of secretory IgA in chronic pulmonary disease with particular reference to coal workers’ pneumoconiosis. Inhaled Particles III, 579–587 (1971)Google Scholar
  130. Licht, W.: Biochemische Analysen an Bronchialsekreten bei chronisch obstruktiver Lungenkrankheit (chronische Bronchitis, Asthma). Pneumonologie 144, 139–146 (1971)PubMedGoogle Scholar
  131. Licht, W., Struckmeier, H.F., Trendelenburg, F.: Biochemische Analysen an Bronchialsekreten bei chronisch obstruktiver Lungenkrankheit (chronische Bronchitis, Asthma). Pneumonologie 144, 147–158 (1971)PubMedGoogle Scholar
  132. Lieberman, J.: Digestion of antitrypsin-deficient lung by leukoproteases. In: Pulmonary emphysema and proteolysis, p. 189. New York-London: Acad. Press 1972Google Scholar
  133. Lieberman, J.: The mechanisms of antitrypsin deficiency and their role in the pathogenesis of pulmonary emphysema. Pneumonologie 152, 7 (1975)PubMedGoogle Scholar
  134. Lieberman, J., Gawad, M.A.: Inhibitors and activators of leucocytic proteases in purulent sputum. Lab. clin. Med. 77, 713–727 (1971)Google Scholar
  135. Lieberman, J., Kaneshiro, W.: Inhibition of leucocytic elastase from purulent sputum by alpha1-antitrypsin. J. Lab. clin. Med. 80, 88–101 (1972)PubMedGoogle Scholar
  136. Lieberman, J., Mittman, Ch.: Screening for homozygous and heterozygous alpha1-antitrypsin deficiency. J. Amer. med. Ass. 210, 2055–2058 (1969)Google Scholar
  137. Lieberman, J., Mittman, Ch., Gordon, H.W.: Alpha1-antitrypsin in the livers of patients with emphysema. Science 175, 63–65 (1972)PubMedGoogle Scholar
  138. Lieberman, J., Rimmer, B.M., Kurnik, N.B.: Substrate specifity of protease activities in purulent sputum. Lab. Invest. 14, 249–255 (1969)Google Scholar
  139. Lison, L.: Alcian blue 8 G with chlorantine fast red 5 B. A technique for selective staining of mucopolysaccharides. Stain Technol. 3, 131 (1954)Google Scholar
  140. Lorenz, T.H., Korst, D.R., Simpson, J.F., Musser, M.J.: A quantitative method of lysozyme determination. J. Lab. clin. Med. 49, 145 (1957)PubMedGoogle Scholar
  141. Macher, E.: Mechanismen der zellvermittelten immunologischen Infektabwehr. Therapiewoche 45, 6690 (1975)Google Scholar
  142. Mackling, C.C.: The pulmonary alveolar mucoid film and the pneumonocytes. Lancet 266, 1099–1104 (1954)Google Scholar
  143. Mancini, G., Carbonara, A.O., Heremans, J.F.: Immunochemical quantitation of antigens by single radial immunodiffusion. Immunochemistry 2, 235 (1965)PubMedGoogle Scholar
  144. Markowetz, B., Rudolph, R., Kundel, A.: Lactoferrin, ein Faktor der lokalen Infektabwehr im Respirationstrakt. Therapiewoche 45, (1975) S. 67Google Scholar
  145. Masson, P.L., Heremans, J.F.: Biologische Bedeutung des Laktoferrins. Hypersecretion Bronchique, Lille 1968aGoogle Scholar
  146. Masson, P.L., Heremans, J.F.: Signification biologique de la lactoferrine. Colloque Internat. de Pathologie Thoracique, pp. 83–88, Lille, 1968 bGoogle Scholar
  147. Medici, T., Bürgi, H.: Immunglobulin A (IgA) im Sputum bei unspezifischer Infektion der Atemwege. Helv. med. Acta 35, Suppl. 49, 149 (1969)Google Scholar
  148. Menzel, J., Rother, K.O.: Zum Mechanismus der humoralen immunologischen Infektabwehr. Therapiewoche 45, 6679 (1975)Google Scholar
  149. Michel, F.B.: Die verschiedenen Abwehrmechanismen des Respirationstraktes. Therapiewoche 45, 6738 (1975)Google Scholar
  150. Michel, F.B.: Die Bedeutung der lokalen Immunität und des Immundefizits für die Pathogenese allergischer Erkrankungen. Krankenhausarzt 49, 283–284 (1976)Google Scholar
  151. Mittman, Ch., Lieberman, J., Miranda, A., Marasso, F.: Pulmonary disease intermediate alpha1-antitrypsin deficiency. In: Pulmonary emphysema and proteolysis, p. 33. New York-London: Acad. Press 1972Google Scholar
  152. Mosimann, W., Sumner, J.B.: Salivary peroxidase. Arch. Biochem. Biophys. 33, 487 (1951)PubMedGoogle Scholar
  153. Müller, H.E.: Die pathogenetische Bedeutung mikrobieller Neuraminidasen. Dtsch. med. Wschr. 99, 1933–1940 (1974)PubMedGoogle Scholar
  154. Newcomb, R.W., Vald, B. de: Protein concentrations in sputa from asthmatic children. J. Lab. clin. Med. 73, 734–743 (1969)PubMedGoogle Scholar
  155. Nicolas, R.: Klinisch-experimentelle Sputumuntersuchungen bei chronischer Bronchitis. Med. thorac. 21, 223–255 (1964)PubMedGoogle Scholar
  156. Olivieri, D.: Le classi immunoglobuliniche delle secrezioni bronchiali. Proceedings of the Internat. Symposium on Inhalation Therapy, 206 (1970)Google Scholar
  157. Palmer, K.N.V., Ballantyne, D., Diament, M.L., Hamilton, E.F.D.: The rheology of bronchitic sputum. Brit, J. Dis. Chest 64, 185 (1970)Google Scholar
  158. Pilar, von C.E., Engler, G., Hochstrasser, K.: Wirkung von schleimlösenden Mitteln auf die immunologischen Verhältnisse der Bronchialschleimhaut. Prax. Pneumol. 28, 841–844 (1974)Google Scholar
  159. Polmar, St., Waldmann, Th., Balestra, S., Jost, M., Terry, W.: Immunoglobulin E in immunologic deficiency diseases. I. Relation of IgE and IgA to respiratory tract disease in isolated IgE deficiency and ataxia telangiectasia. J. clin. Invest. 51, 326 (1972)PubMedGoogle Scholar
  160. Potter, J.L., Spector, S., Matthews, L.W., Lemm, J.: Studies on pulmonary secretions. III. The nucleic acids in whole pulmonary secretions from patients with cystic fibrosis, bronchiectasis and laryngectomy. Amer. Rev. resp. Dis. 99, 909–916 (1969)PubMedGoogle Scholar
  161. Raettig, H.: Die natürliche Entstehung der Infektabwehr und die Möglichkeiten ihrer Nachahmung. Krankenhausarzt 49, 177 (1976)Google Scholar
  162. Randoux, A., Beerens, H., Duchatelle, P., Havez, R.: Action de la neuraminidase de diplococcus pneumoniae sur les glycoprotéines du mucus bronchique. Colloque Internat. de Pathologie thoracique, pp. 239–248, Lille 1968Google Scholar
  163. Rao, G.J.S., Posner, L.A., Nadler, H.L.: Deficiency of kallikrein activity in plasma of patients with cystic fibrosis. Science 177, 610–611 (1972)PubMedGoogle Scholar
  164. Rasche, B.: Über die Bedeutung der proteolytischen und antiproteolytischen Aktivität für die Pathogenese der chronisch obstruktiven Bronchitis und des Lungenemphysems (Untersuchungen im Bronchialschleim). Prax. Pneumol. 28, 833–840 (1974)PubMedGoogle Scholar
  165. Rasche, B.: Untersuchungen über sekretorisches IgA im Bronchialschleim von Patienten mit chronisch obstruktiven Atemwegserkrankungen und bei Aglobulinämie. Krankenhausarzt 49, 304–311 (1976)Google Scholar
  166. Rasche, B., Baving, G., Ulmer, W.T.: Über die Bedeutung des C-reaktiven Proteins (CRP) bei Bergarbeiterpneumokoniose mit chronisch obstruktiver Bronchitis und bei chronisch obstruktiver Bronchitis ohne Pneumokoniose. Respiration 28, 457–470 (1971)PubMedGoogle Scholar
  167. Rasche, B., Baving, G., Ulmer, W.T.: Möglichkeiten zur Beurteilung chronisch obstruktiver Atemwegserkrankungen mit Hilfe von Analysen im Bronchialschleim. Pneumonologie 148, 141–159 (1973 a)PubMedGoogle Scholar
  168. Rasche, B., Hochstrasser, K.: Die Vorstufen der sekretorischen Protea Scinhibitoren und deren Aktivität bei Atemwegserkrankungen. Atemwegs- und Lungenkrankheiten, Z. f. Diagnostik u. Therapie (1976)Google Scholar
  169. Rasche, B., Hochstrasser, K., Marcic, I., Ulmer, W.T.: Schleimhautspezifische Proteaseninhibitoren im Bronchialschleim bei schwerer chronisch obstruktiver Bronchitis und bei alpha1-Antitrypsinmangelsyndrom. Respiration 32, 340 (1975)PubMedGoogle Scholar
  170. Rasche, B., Marcic, I.: Langzeituntersuchung des alpha1-Antitrypsingehaltes und der Inhibitorkapazität des Serums bei Patienten mit alpha1-Antitrypsindefizit. Pneumonologie 149, 157–166 (1973)PubMedGoogle Scholar
  171. Rasche, B., Marcic, I., Ulmer, W.T.: Zusammensetzung des Bronchialschleims bei langzeitig vorbehandelter chronisch obstruktiver Bronchitis und bei unvorbehandelter Bronchitis in Abhängigkeit von der Therapie. Pneumonologie 146, 321–350 (1972)PubMedGoogle Scholar
  172. Rasche, B., Marcic, I., Ulmer, W.T.: Nasale und intratracheale Immunisierung mit einem Vakzine-Präparat bei chronisch obstruktiver Bronchitis. Arzneimittel-Forsch. 23, 535–557 (1973b)Google Scholar
  173. Rasche, B., Hochstrasser, K., Mietens, C.: Über die Bedeutung der Inter-alpha-Trypsininhibitors (Serumkonzentrationen bei Kindern verschiedener Altersstufen). Klin. Wschr. 55, 795–800 (1977)PubMedGoogle Scholar
  174. Rasche, B., Ulmer, W.T.: Untersuchungen über die Zusammensetzung des Bronchialschleims bei chronisch obstruktiver Bronchitis. Pneumonologie 144, 10–32(1971)PubMedGoogle Scholar
  175. Rasche, B., Ulmer, W.T.: Über den Histamingehalt des Bronchialschleims von Patienten mit chronisch obstruktiven Atemwegserkrankungen. Pneumonologie 147, 1–12 (1972)PubMedGoogle Scholar
  176. Rasche, B., Hochstrasser, Ulmer, W.T.: Inter-alpha-Trypsininhibitor im Serum und Sekretinhibitoren im Bronchialschleim bei chronisch obstruktiven Atemwegserkrankungen. Respiration 36, 39–47 (1978)PubMedGoogle Scholar
  177. Reichert, R., Hochstrasser, K., Conradi, G.: Untersuchungen zur Proteasehemmkapazität des menschlichen Bronchialsekretes. Pneumonologie 147, 13–20 (1972a)PubMedGoogle Scholar
  178. Reichert, R., Hochstrasser, K., Fruhmann, G., Fritz, H., Werle, E.: Konzentration an niedermolekularem Protea Scinhibitor im Bronchialsekret bei Antitrypsinmangel. Pneumonologie 147, 41 (1972b)PubMedGoogle Scholar
  179. Reichert, R., Hochstrasser, K., Hochgesand, K.: Proteolyse und obstruktives Lungenemphysem. Münch. med. Wschr. 116, 173–176 (1974)Google Scholar
  180. Reichert, R., Hochstrasser, K., Werle, E.: Der Proteascinhibitorspiegel in menschlichem Nasensekret unter physiologischen und pathophysiologischen Bedingungen. Klin. Wschr. 49, 1234/36 (1971)Google Scholar
  181. Reid, L.: Mucus in respiratory disease. Proc. roy. Soc. Med. 60, 76 (1967a)Google Scholar
  182. Reid, L.: Mucus secretions and chronic bronchitis. Med. thorac. 24, 40 (1967b)Google Scholar
  183. Reid, L.: The bronchial mucous glands and their acid glycoproteins. Progr. Resp. Res. 6, 29–42 (1971)Google Scholar
  184. Reinheimer, W., Utz, G.: Allergisches Asthma bronchiale auf den Waschmittelzusatz Maxatase. Dtsch. med. Wschr. 96, 246–247 (1971)PubMedGoogle Scholar
  185. Rentsch, I.: Quantitative immunologische Transferrinbestimmung. Klin. Wschr. 47, 433–437 (1969)PubMedGoogle Scholar
  186. Rindler, R., Schmalzl, F., Braunsteiner, H.: Isolierung und Charakterisierung der chymotrypsinähnlichen Protease aus neutrophilen Granulozyten des Menschen. Schweiz. med. Wschr. 104, 132–133 (1974)PubMedGoogle Scholar
  187. Robinson, W., Woolley, P.B., Altounian, R.E.C.: Reduction of sputum viscosity in chronic bronchitis. Lancet 2, 819 (1968)Google Scholar
  188. Roffmann, St., Troll, W.: Microassay for proteolytic enzymes using a new radioactive anilide substrate. Analyt. Biochem. 61, 1 (1974)Google Scholar
  189. Roussel, P., Degand, P., Randoux, A., Havez, R.: Recherche d’inhibiteurs naturels du bronchospasme à la bradykinine chez le cobaye pour étude biochimique. Colloque Intern. de Pathologie thoracique, pp. 193–204, Lille 1968 bGoogle Scholar
  190. Roussel, P., Degand, P., Randoux, A., Havez, R.: Activités fonctionelles des mucines bronchiques. Resp. Res. 6, 15–28 (1971)Google Scholar
  191. Roussel, P., Degand, P., Randoux, A., Moschetto, Y., Hermier, M., Havez, R.: Les glycoprotéines acides de l’expectoration de mucoviscidose. Colloque Internat. de Pathologie thoracique, pp. 155–162, Lille 1968aGoogle Scholar
  192. Roussel, P., Lamblin, G., Degand, P., Walker-Nasis, E., Jeanloz, R.W.: Heterogenicity of the carbohydrate chains of sulfated bronchial glycoproteins isolated from a patient suffering from cystic fibrosis. J. biol. Chem. 250, 2114 (1975)PubMedGoogle Scholar
  193. Rowe, D.S.: Radioactive single radial diffusion: a method for increasing the sensitivity of immunochemical quantification of proteins in agar gel. Bull. Wld Hlth. Org. 40, 613 (1969)Google Scholar
  194. Schäfer, H.E., Fischer, R.: Eine spezifische Färbung eosinophiler Granulozyten mit Biebricher Scharlach. Klin. Wschr. 46, 396–397 (1968)Google Scholar
  195. Sherman, N.A., Smith, R.S., Middleton, E., Jr.: Comparison of immunoglobulin formation in vitro by leukocytes of normal donors and steroid—and nonsteroid-treated asthmatic patients. J. Allergy clin. Immunol. 54, 77 (1974)PubMedGoogle Scholar
  196. Smith, C.B., Bellanti, J.A., Channock, R.M.: Immunglobulins in serum and nasal secretions following infection with type 1 para influenza virus and injection of inactivated vaccines. J. Immunol. 99, 133–141 (1967)PubMedGoogle Scholar
  197. Snick, J.L. van, Masson, P.L., Heremans, J.F.: The involvement of lactoferrin in the hyposideremia of acute inflammation. J. exp. Med. 140, 1068 (1974)PubMedGoogle Scholar
  198. South, M.A., Cooper, M.D., Wollheim, F.A., Good, R. A.: The IgA system. II. The clinical significance of IgA deficiency. Amer. J. med. 44, 168–178 (1968)PubMedGoogle Scholar
  199. South, M.A., Cooper, M.D., Wollheim, F.A., Hong, R., Good, R.A.: The IgA system. Studies of the transport and immunochemistry of IgA in the saliva. J. exp. Med. 123, 615–625 (1966)PubMedGoogle Scholar
  200. Spiro, R.G.: Glycoproteins, their biochemistry, biology and role in human disease. New Engl. J. Med. 18, 991 (1969); 19, 1043 (1969)Google Scholar
  201. Stresemann, E.: Sputum — Viskositätsmessungen, Problematik und Fehlerquellen. Klin. Wschr. 23, 1165 (1964)Google Scholar
  202. Stresemann, E.: Asthma-Sputum als klinisch-therapeutisches, pathophysiologisches und immunologisches Problem. Münch. med. Wschr. 114, 2167–2169 (1972)PubMedGoogle Scholar
  203. Strober, W., Blaese, R.M., Waldmann, T.A.: The origin of salivary IgA. J. Lab. clin. Med. 75, 856–862 (1970)PubMedGoogle Scholar
  204. Szabó, S., Rasche, B., Módy, E.: Untersuchungen über die serologische Aktivität der Immunglobuline des Bronchialschleims bei chronisch obstruktiven Atemwegserkrankungen. Pneumonologie 149, 1–29 (1973)PubMedGoogle Scholar
  205. Talamo, R.C., Langley, C.E.: Alpha1-antitrypsin deficiency: a variant with no detectable alpha1-antitryp-sin. Science 181, 70–71 (1973)PubMedGoogle Scholar
  206. Teuwissen, B., Schanck, K., Masson, P.L., Osinski, P.A., Heremans, J.F.: The denaturation of lactoferrin and transferrin by urea. Europ. J. Biochem. 42, 411 (1974)PubMedGoogle Scholar
  207. Thomas, H. von, Simmons, E.: Histamine content in sputum from allergic and nonallergic individuals. J. appl. Physiol. 26, 793–797 (1966)Google Scholar
  208. Tomasi, T.B., Jr.: The mechanisms of local immunity. Krankenhausarzt 49, 181–194 (1976)Google Scholar
  209. Türk, E., Wiersbitzky, E.: Das IgA- und IgG-System bei spastischer Bronchitis im Kindesalter. Dtsch. med. Wschr. 94, 2554–2557 (1969)PubMedGoogle Scholar
  210. Turino, G.M., Senior, R.M., Garg, B.D., Keller, St., Levi, M., Mandl, I.: Serum elastase inhibitor deficiency and alpha1-antitrypsin deficiency in patients with obstructive emphysema. Science 165, 709 (1969)PubMedGoogle Scholar
  211. Tympner, K.-D., Strauch, L., Marget, W., Patat, I.: Quantitative Bestimmungen der IgG, IgA und IgM in Seren eines A-Gammaglobulinämie-Patienten vor und nach Gammaglobulin-Substitution. Klin. Wschr. 48, 485–491 (1970)PubMedGoogle Scholar
  212. Ulmer, W.T., Islam, M.S., Bakran, I., Jr.: Untersuchungen zur Ursache der Atemwegsobstruktion und des überempfindlichen Bronchialsystems. Dtsch. med. Wschr. 96, 1759–1763 (1971)PubMedGoogle Scholar
  213. Valentine, F.T., Lawrence, H.S.: Lymphocyte stimulation: Transfer of cellular hypersensitivity to antigen in vitro. Science 165, 1014–1016 (1969)PubMedGoogle Scholar
  214. Vidal, J., Cazal, P., Robinet-Levy, M., Michel, F.B.: Déficits en alpha-antitrypsine. Groupes Pi et bronchopneumopathies chroniques. Presse méd. 78, No 17, 783–786 (1970)PubMedGoogle Scholar
  215. Vidal, J., Cazal, C., Robinet-Levy, M., Michel, F.B.: Bronchopneumopathies chroniques familliales et déficit homozygote en alpha1-antitrypsine. Poumon Coeur 27, No. 1, 79–94 (1971)PubMedGoogle Scholar
  216. Virchow, C., Möller, E., Debelic, M.: Immunglobulin E bei Asthma bronchiale allergicum unter besonderer Berücksichtigung der wichtigsten Inhalationsantigene. Dtsch. med. Wschr. 97, 1024–1028 (1972)PubMedGoogle Scholar
  217. Voisin, C.: Apports de l’exploration biochimique de la sécretion bronchique au diagnostic a la physiopathologie et au traitment des bronchopathies chroniques. Colloque Internat. de Pathologie thoracique, pp. 23–42 Lille, 1968Google Scholar
  218. Voisin, C., Aerts, C., Tonnel, A.B., Ramon, P.: Eine neue in vitro Methode zur Untersuchung des Verhaltens von Alveolarmakrophagen bei der bakteriellen Infektabwehr. Krankenhausarzt 49, 195–201 (1976)Google Scholar
  219. Voisin, C., Havez, R.: Physiopathologie de la sécretion bronchique. Proceedings of the Internat. Symposium on Inhalation Therapy, p. 142 (1970)Google Scholar
  220. Voisin, C., Macquet, V., Wallaert, C., Wattel, F.: Variations des glycopeptides neutres, carboxyliques et sulfates dans différent états d’hypersécretion bronchique. Colloque Internat. de Pathologie thoracique, pp. 89–100, Lille, 1968Google Scholar
  221. Waldman, R.H., Hermey, C.S.: Cell-mediated immunity and antibody responses in the respiratory tract after local and systemic immunization. J. exp. Med. 134, 482–494 (1971)PubMedGoogle Scholar
  222. Waldman, R.H., Kasel, J.A., Fulk, R.V., Togo, Y., Hornick, R.B., Heiner, G.G., Dawkins, A.T., Mann, J.J.: Influenza antibody in human respiratory secretions after subcutaneous or respiratory immunization with inactivated virus. Nature (Lond.) 218, 594–598 (1968a)Google Scholar
  223. Waldman, R.H., Mann, J.J., Kasel, J.A.: Influenzavirus neutralizing antibody in human respiratory secretions. J. Immunol. 100, 80–85 (1968a)PubMedGoogle Scholar
  224. Welch, M.H., Reinecke, M.E., Hammarsten, J.F., Guenter, C.A.: Antitrypsin deficiency in pulmonary disease: The significance of intermediate levels. Ann. intern. Med. 71, 533–542 (1969)PubMedGoogle Scholar
  225. Wells, R.E., Jr., Denton, R., Merill, E.W.: Measurement of viscosity of biologic fluids by cone plate viscometer. J. Lab. clin. Med. 57, 646 (1961)PubMedGoogle Scholar
  226. Werb, Z., Burleigh, M.C., Barret, A.J., Starkey, P.M.: The interaction of alpha2 macroglobulin with proteinases. Biochem. J. 139, 359–368 (1974)PubMedGoogle Scholar
  227. Werle, E., Fiedler, F.: Proceedings of the Biochemical Soc.iety Kallikreins. J. Biochem. 115, 4–6 (1969)Google Scholar
  228. Werle, E., Meitinger, A.: Über den Histamingehalt pneumonischer Lungen. Frankfurt Z. Path. 61, 584–585 (1950)PubMedGoogle Scholar
  229. Werner, H.-J.: Immunfluoreszenzuntersuchungen an der Bronchialschleimhaut. Krankenhausarzt 49, 202–205 (1976)Google Scholar
  230. White, J.C., Elmes, P.C.: The rheological problem in chronic bronchitis: Further studies on the constituent mucoprotein and nucleoprotein. Rheol. Acta. 1, 96 (1958)Google Scholar
  231. White, J.C., Elmes, P.C., Walsh, A.: Fibrous proteins of pathological bronchial secretions studied by optical and electron microscopy: Desoxyribonucleoprotein and mucoprotein in bronchial secretions. J. Path. Bact. 67, 105 (1954)PubMedGoogle Scholar
  232. Wiersbitzky, B.: Neuere Erkenntnisse zur Entstehung und Behandlung des chronischen bronchitischen Syndroms im Kindesalter. Dtsch. med. Wschr. 97, 184–188 (1972)PubMedGoogle Scholar
  233. Wiersbitzky, S., Türk, E.: Immunglobuline im Serum und Tracheobronchialsekret bei Säuglingen und Kleinkindern mit rezidivierenden bronchopulmonalen Erkrankungen. Z. Kinderheilk. 104, 1–12 (1968)PubMedGoogle Scholar
  234. Wilde, W.: Beurteilung eines Broncho-Sekretolytikums in der Lungenfachpraxis mit Hilfe einfacher Meßmethoden. Sonderdruck aus Ärztl. Forsch. 3, 149 (1966)Google Scholar
  235. Wüthrich, B., Schwarzspeck, M.: Asthma bronchiale nach beruflicher Exposition mit proteolytischen Enzymen (Bacillus-subtilis-Proteasen). Schweiz. med. Wschr. 100, 1908–1914 (1970)PubMedGoogle Scholar
  236. Zach, H.P., Werle, E.: Gewebsschädigung und Plasmakininogenspiegel. Resp. exp. Med. 161, 89–100 (1973)Google Scholar
  237. Zedda, S., Amante, L., Ambrosi, L.: Immunologische Untersuchung des Auswurfes bei der chronischen Bronchitis. Med. d. Lavoro 60, 350–359 (1969)Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin · Heidelberg 1979

Authors and Affiliations

  • B. Rasche

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