Spaltung der α-Ammoisovaleriansäure in die optisch activen Componenten

Zusammenfassung

In den Keimlingen von Lupinen und ähnlichen Pflanzen haben E. Schulze²) und seine Mitarbeiter eine Aminovaleriansäure gefunden, die gelöst in 20 procentiger Salzsäure eine spezifische Drehung von durchschnittlich + 27,9° zeigte. Eine Verbindung von sehr ähnlichem Drehungsvermögen wurde bei der Hydrolyse des Caseins³) und des Horns⁴) beobachtet. Das Präparat aus Horn zeigte ferner nach der Racemisie-rung sowohl in den äußeren Eigenschaften wie im Schmelzpunkt, der Phenylisocyanatverbindung und ihrem Anhydrid völlige Übereinstimmung mit der synthetischen α-Aminoisovaleriansäure. Daraus wurde der Schluß gezogen, daß die im Horn, Casein und in den Keimlingen von LUpinus beobachtete Aminovaleriansäure sehr wahrscheinlich die active α-Aminoisoverbindung sei. Die gleiche Annahme macht A. Kossei, allerdings ohne entscheidende Beobachtungen, für die Aminovaleriansäure, die er bei der Hydrolyse von Protaminen erhalten hat⁵), und man darf dasselbe endlich für die Aminovaleriansäure vermuten, die E. v. Gurop — Besanez schon 1856 in der Bauchspeicheldrüse entdeckte und für die damalige Zeit recht sorgfältig untersuchte¹). Um diesen Schluß weiter zu prüfen und gleichzeitig die Synthese der natürlichen activen Aminovaleriansäure zu verwirklichen, habe ich die künstliche Racemverbindung in die optischen Componenten gespalten. Das gelingt sehr leicht mit Hülfe der Formylverbindung,die beim Leucin so gute Resultate gegeben hat2).

Bei den folgenden Versuchen ist anfangs Hr. Prof. Koichi Matsubara aus Tokio betheiligt gewesen. Er hat die racemische Formyl-aminoisovaleriansäure dargesteUt und deren Spaltung in die beiden optisch activen Formen bewerkstelligt. Die völlige Reinigung der activen Formylkörper, ihre Verwandlung in die activen Aminosäuren sowie die Untersuchung ihrer Derivate sind dann von meinem Assistenten Hrn. Dr. S. Hilpert ausgeführt worden.