Zusammenfassung
Die Methoden der Polypeptidsynthese sind so mannigfaltig, daß sie für alle Aminosäuren, die bisher aus Proteinen erhalten wurden, benutzt werden können, und für die einfachen Monoaminomonocarbonsäuren gestatten sie den Aufbau langer Ketten mit vielfachen Variationen in der Reihenfolge. Es ist drum kein bloßes Spiel mit Zahlen, wenn man die gegebenen Möglichkeiten berechnet1), und ich habe mich der kleinen Mühe unterzogen, weil die Resultate ein gewisses Interesse für biologische Betrachtungen bieten.
Ein Auszug dieser Abhandlung ist in der Zeitschr. f. physiol. Chemie, 99, 54 [1917], erschienen.
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Referenzen
Für andere Gruppen organischer Verbindungen sind solche Rechnungen längst ausgeführt. Z. B. hat E. Cayley die Isomerie der Paraffine behandelt in der Abhandlung „Über die analytischen Figuren, die in der Mathematik Bäume genannt werden, und ihre Anwendung auf die Theorie chemischer Verbindungen” (Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 8, 1056 [1875]). Ferner hat H. Kauf mann unter dem Titel „Isomeriezahlen beim Naphthalin” aus schon bekannten Werten eine allgemeine mathematische Formel abgeleitet (Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 33, 2131 [1900]).
Das Ornithin ist in der Tabelle mit einem * bezeichnet, weil es zweifelhaft erscheint, daß es einen selbständigen Bestandteil der Proteine bildet; denn es kann bei der Hydrolyse sekundär aus Arginin entstehen. Aber für die Synthese der Polypeptide ist es sicherlich ein wertvolles Material. Die α-Aminobuttersäure habe ich nicht aufgenommen, weil alle älteren Angaben über ihre Bildung bei der Hydrolyse der Proteine bei der Nachprüfung mit den heutigen Methoden sich als unzureichend erwiesen haben. Ich muß aber zufügen, daß sie neuerdings von B. Abderhalden bei der enzymatischen Spaltung des Lupinensamen-Eiweißes wieder isoliert und sicher identifiziert wurde (Abderhalden, Lehrbucn d. physiol. Chem., 3. Aufl., S. 316). Auch die von Abderhalden und mir beschriebene sogenannte Diamino-Tri-oxydodecansäure ist weggelassen, weil nicht allein ihre Struktur, sondern auch ihre Individualität als selbständige Aminosäure zweifelhaft geworden ist. (Vergl. S. 186, Anm.) Dasselbe gilt für die komplizierten Säuren, die Skraup und andere bei der Hydrolyse des Kaseins und sonstiger Proteine erhalten haben wollen.
Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 40, 1754 [1907]. (S. 377.)
Ebenda 49, 561 [1916].
Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 39, 568 [1906]. (Proteine I, S. 41.)
H. Leuchs und W. Manasse, ebenda 40, 3235 [1907]; ferner Leuchs und F. B. La Forge, ebenda 41, 5 2586 [1908].
E. Fischer und E. Koenigs, Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 31, 4585 [1904]. (Proteine J, S. 402); ferner Fischer, Knopp und Stahlschmidt, Liebigs Ann. d. Chem. 365, 181. (S. 611.) Fischer und Fiedler, ebenda 375, 181 [1910]. (S. 664.)
Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 39, 607 [1906]. (Proteine I, S. 80.)
Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 30, 2449 [1897]. Liebigs Ann. d. Chem. 303, 183 [1898].
Vortrag auf der Naturforscherversammlung zu Karlsbad 1902.
S. Gabriel und Th. Posner, Berichte d. D. chem. Gesellsch. 27, 1141[1894].
Monatsh. d. Chem. 27, 631 u. 653 [1906]; 28, 447 [1907].
Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 43, 3170 [1910].
Vgl. B. Fischer und Koelker, Liebigs Ann. d. Chem. 340, 177 [1905]. (Proteine I, S. 505.)
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Fischer, E. (1923). Isomerie der Polypeptide. In: Bergmann, M. (eds) Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteine II (1907–1919). Emil Fischer Gesammelte Werke. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-51825-6_2
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