Zerlegung der α-Brom-isocapronsäure und der α-Brom-hydrozimmtsäure in die optisch-activen Componenten

Zusammenfassung

Für den Aufbau von Polypeptiden sind die α-Bromisocapronsäure¹) und α-Bromhydrozimmtsäure²) werthvolle Materialien, denn sie gestatten die Einführung von Leucyl- bezw. Phenylalanyl-Resten in andere Aminosäuren. Racemische Producte dieser Art sind in größerer Anzahl bekannt. Da aber die optisch-activen Formen wegen der Beziehungen zu den Spaltproducten der Proteine ein viel größeres Interesse besitzen, so haben wir uns bemüht, die beiden racemischen bromhaltigen Säuren in ihre optisch-activen Bestandteile zu zerlegen. Das gelingt in beiden Fällen mit Hülfe des Brucin-Salzes. Von der α-Bromisocapronsäure glauben wir die beiden activen Formen mit dem specifischen Drehungsvermögen [α] ²⁰_D = - 49,43° bezw. + 48,99° im reinen oder annähernd reinen Zustand gewonnen zu haben. Wir unterscheiden sie in der üblichen Weise nach dem Drehungsvermögen als l- und d-Verbindung, Beide Formen wurden durch Ammoniak in Leucin übergeführt. Die d-α-Bromisocapronsäure gab Z-Leucin und umgekehrt die l-Verbindung d-Leucin. Leider ist die Spaltung mit dem Brucinsalz ziemlich mühsam und wenig ergiebig. Für die praktische Darstellung der activen α-Bromisocapronsäuren wird man deshalb das kürzlich beschriebene Verfahren aus den activen Leucinen bevorzugen³).