Zusammenfassung
Den Einfluß der Wasserstoffzahl auf die Wirkung der Maltase haben L. Michaelis und P. Rona 2 eingehend untersucht und R. Willstätter und W. Steibelt 3 in einigen Versuchen geprüft. Danach soll die Wirkung optimal sein bei p H=6,1 bis 6,8 und bei = 7,26 schwächer als bei p H = 5,85 (nach Abb. 5 der Abhandlung von Michaelis und Rona, vgl. nachstehende Abb. 1), bei p H = 7,5 geringer als bei p H = 5,38 (Abb. 2 von Michaelis und Rona).
Die früheren Mitteilungen: Diese Zs. Bd. 110, S. 232 [1920]; Bd. 111, S. 157 [1920]; Bd. 115, S. 199 u. S. 211 [1921]; Bd. 134, S. 224 [1923/24].
Die fünfte Mitteilung über Maltase („Über die relative Spezifität der Hefemaltase“) ist in den Abschnitt VIII eingereiht (Nr. 86).
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Literatur
Biochem. Zs. Bd. 57, S. 70 [1913]; Bd. 58, S. 148 [1913/14]; L. Michaels, Die Wasserstoffionenkonzentration, Berlin 1914, S. 71.
Diese Zs. Bd. 115, S. 199, und zwar S. 202 [1921] (Abh. 76 im VIII. Abschnitt).
Diese Zs. Bd. 145, S. 130, und zwar S. 135 [1925].
Vgl. z. B.: R. Willstätter, J. Graser und R. Kuhn, Diese Zs. Bd. 123, S. 1, und zwar S. 63 [1922], und vollständiger bei R. Kuhn in „Die Fermente und ihre Wirkungen“ von C. Oppenheimer Bd. 1, S. 261 [1925].
Chem. Ber. Bd. 56, S. 909 [1922] (Abh. 6).
Diese Zs. Bd. 134, S. 224, und zwar S. 226 [1923/24] (Abh. 86).
Analog der scheinbaren Butyraseeinheit von Magenlipase, B.-[e]., nach R. Willstätter, F. Haurowitz und F. Memmen, Diese Zs. Bd. 140, S. 203, und zwar S. 208 [1924], und der scheinbaren Trypsinmenge, T.-[e], nach R. Willstätter und H. Persiel, Diese Zs. Bd. 142, S. 245, und zwar S. 251 [1924/25].
R. Willstätter und W. Steibelt, Diese Zs. Bd. 111, S. 157, und zwar S. 169 [1920]; R. Willstätter, J. Graser und R. Kuhn, Diese Zs. Bd. 123, S. 1, und zwar S. 23 [1922] (Abh. 62 und 48).
Chem. Ber. Bd. 28, S. 1429 [1895].
Diese Zs. Bd. 120, S. 42 [1922], und zwar S. 56.
Vierte Mitteilung, Diese Zs. Bd. 115, S. 218 [1921].
Diese Zs. Bd. 105, S. 83 [1919], und zwar S. 88.
Ann. d. Chem. Bd. 125, S. 1 [1920/21], und zwar S. 12.
Diese Zs. Bd. 115, S. 211 [1921].
Diese Zs. Bd. 120, S. 42 [1922], und zwar S. 54.
Fortsetzung d. Abschn. A, I u. IV u. VII der ersten Abh. über Invertin, Ann. d. Chem. Bd. 425, S. I [1920/21].
Chem. Ber. Bd. 28, S. 1050 [1895].
Chem. Ber. Bd. 27, S. 3479 [1894] und diese Zs. Bd. 26, S. 60 [1898], und zwar S. 75.
Journ. Chem. Soc. Bd. 73, S. 634 [1898], und zwar S. 635.
H. v. Euler und K. Josephson, Diese Zs. Bd. 120, S. 42 [1922], und zwar S. 56.
Diese Zs. Bd. 118, S. 284 [1921/22].
Biochem. Zs. Bd. 57, S. 70 [1913], und zwar S. 77.
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Dieses Kapitel ist Teil des Digitalisierungsprojekts Springer Book Archives mit Publikationen, die seit den Anfängen des Verlags von 1842 erschienen sind. Der Verlag stellt mit diesem Archiv Quellen für die historische wie auch die disziplingeschichtliche Forschung zur Verfügung, die jeweils im historischen Kontext betrachtet werden müssen. Dieses Kapitel ist aus einem Buch, das in der Zeit vor 1945 erschienen ist und wird daher in seiner zeittypischen politisch-ideologischen Ausrichtung vom Verlag nicht beworben.
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Willstätter, R., Bamann, E. (1928). Zur Kenntnis der Hefemaltase. In: Untersuchungen über Enzyme. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-47792-8_5
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