Über die Konfigurationsspezifität der Esterasen in Verschiedenen Reinheitsgraden

Zusammenfassung

Die von H. D. Dakin ¹ entdeckte Erscheinung der optischen Spezifität von Leber-esterase ist in der VIII., IX. und XIV. Abhandlung² dieser Reihe erweitert worden: die esterspaltenden Enzyme aus den verschiedenen Organen einer Tierart sowie Taka-esterase unterscheiden sich in ihrer Konfigurationsspezifität, wenn sie nicht nur mit einem racemischen Ester, dem der Mandelsäure, sondern mit einer Reihe substituierter Phenylessigester geprüft werden. Pankreaslipase und Leberesterase wählen in gleichem Sinne aus, wenn sie beispielsweise auf racemischen Phenylchlor-, -brom- und -amino-essigester wirken, sie unterscheiden sich aber gegenüber Mandelsäureester und Tropa-Säureester. Auch lassen sich Pankreaslipase und die ihr so ähnliche Magenlipase durch die auswählende Wirkung auf racemischen Mandelsäureester unterscheiden. Aber die Bedeutung dieser weitgehenden optischen Spezifität, die zur Kennzeichnung und Unterscheidung der [156] lipatischen Enzyme wertvoll ist, hat bisher an einer Unsicherheit gelitten. Noch viel mehr als die Merkmale anderer Enzyme sind diejenigen der Lipasen von den Begleitstoffen abhängig, mit denen sie in ihren physiologischen Komplexen eng assoziiert vorkommen, von Aktivatoren und Hemmungskörpern, die sogar imstande sind, die Abhängigkeit des Wirkungsvermögens von der Reaktion des Mediums gänzlich zu verschieben. Es ist noch unbekannt, ob auch für das optische Aus-wählungsvermögen der Esterasen Begleitstoffe verantwortlich sind oder ob diese Enzyme noch im reinsten Zustand, der zur Zeit erreichbar 1st, ihre stereochemische Eigenart bewahren.