Über Taka-Esterase; Vergleich mit Pankreaslipase und Leberesterase

Zusammenfassung

Das als „Takadiastase“ bekannte Gemisch von Enzymen enthält nach J. Wohlgemuth ¹ auch eine fettspaltende Komponente. Die beschriebene Wirkung auf Neutralfett, Monobutyrin und Lecithin ist sehr gering. Es ist daher zweifelhaft, ob in der Takadiastase eine wahre Lipase in sehr kleiner Menge vorkommt oder ob das mit den genannten Substraten nachgewiesene Enzym ähnlich wie die Leberesterase wenig tauglich ist für die Fettspaltung, aber geeignet für die Hydrolyse einfacher Säureester. Vergleichen wir das Takaenzym mit den hydrolysierenden Enzymen des Pankreas, der Leber und anderer tierischer Organe, so erweist es sich in der Tat wie das Leberenzym ² als eine gute Esterase, die nur in geringem Maße befähigt ist, Fett zu spalten. Der Quotient der Geschwindigkeiten, mit denen Mandelsäureester und Tributyrin gespalten werden, betr ägt sogar etwa das 60 fache wie bei der Leberesterase.