Zusammenfassung
In der fünften Abhandlung dieser Reihe ist der Nachweis geführt worden, daß die Wirkung der Enterokinase auf Trypsin nicht, wie vielfach angenommen2, als enzymatischer Prozeß, sondern als ein einfacher, spezifischer Aktivierungsvorgang aufzufassen ist; diese Anschauung leitete sich ab aus der Erkenntnis von den stöchio-metrischen Beziehungen zwischen Kinase und Trypsin und sie bestätigte sich, als es mit Hilfe von Adsorptionsmitteln gelang, Enzym und Aktivator auch nach erfolgter Aktivierung wieder zu trennen. Diese Resultate führten zu der Auffassung, „daß es sich bei der Reaktion zwischen Trypsin und Kinase nicht um die Bildung einer festen Verbindung, sondern vielmehr eines lockeren Additions- oder Adsorptionsproduktes handelt„, das indessen nur für die Hydrolyse bestimmter Substrate, nämlich der genuinen Proteine und ihrer höheren Abbauprodukte spezifisch zu sein scheint. Ähnlich haben R. Willstätter und W. Grassmann 3 die [218] Aktivierung einer pflanzlichen Protease, des Papains, durch Blaus äure beschrieben und verstanden.
Vgl. die 5. Abhandlung dieser Reihe, Diese Zs. Bd. 132, S. 181 [1923/24] (Abh. 92).
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Literatur
Siehe hierzu vor allem W. M. bayliss und E. H. SXARLING, Jl. of Physiol. Bd. 30, S. 61 [1904]; Bd. 32, S. 129 [1905].
Diese Zs. Bd. 138, S. 184, und zwar S. 186 [1924] (Abh. 117).
R. Willstätter und E. Waldschmidt-Leitz, Diese Zs. Bd. 125, S. 132, und zwar S. 153 [1922/23].
R. Willstätter, E. Waldschmidt-Leitz und A. R. F. Hesse, Diese Zs. Bd. 126, S. 143, und zwar S. 161 [1922/23].
Diese Zs. Bd. 125, S. 132, und zwar S. 150 [1922/23].
R. Willstätter, J. Graser und R. Kuhn, Diese Zs. Bd. 123, S. 1, und zwar S. 9 [1922].
R. Willstätter und A. Pollinger, liebigs Ann. der Chem. Bd. 430, S. 269, und zwar S. 282 [1922/23] (Abh. 37).
R. Willstätter und E. Waldschmidt-Leitz, Diese Zs. Bd. 125, S. 132, und zwar S. 154 [1922/23].
R. Willstätter, E. Waldschmidt-Leitz und A. R. F.Hesse, Diese Zs. Bd. 126, S. 143, und zwar S. 162 [1922/23].
Die Enterokinase dialysiert, wie bereits mitgeteilt (5. Abh. S. 229), unter diesen Bedingungen nicht durch die Membran, man fand nach mehrtägiger Dialyse von Rohauszügen die ganze Menge im Dialysator wieder. In reinerer Lösung tritt jedoch, wie bei den pankreatischen Enzymen, im Verlaufe der Dialyse mit der Abnahme des Glyceringehaltes zunehmende Zerstörung des Aktivators ein; für die so ermittelten Reinheitsgrade gelten daher die bereits früher erwähnten Einschränkungen [siehe die 2. Abhandlung („Über Pankreaslipase“), Diese Zs. Bd. 125, S. 132, und zwar S. 192 [1922/23] sowie die 10. Abhandlung („Über das Adsorptionsverhalten der Pankreasamylase“), Diese Zs. (im Druck) (Abh. 89 und 98)].
Chem. Ber. Bd. 56, S. 1117, und zwar S. 1118 [1923] (Abh. 17).
Vgl. Liebigs Ann. der Chem. Bd. 422, S. 47, und zwar S. 63 und Bd. 430, S. 269, und zwar S. 275 (Peroxydase); Diese Zs. Bd. 125, S. 132, und zwar S. 166 (Pankreaslipase); Diese Zs. Bd. 126, S. 143, und zwar S. 165 und die 10. Abhandlung dieser Reihe, Diese Zs. (im Druck) (Pankreasamylase).
Vgl. R. WillSTäTTER und E Waldschmidt-Leitz, Chem. Ber. Bd. 54, S. 2988 [1921] (Abh. 11).
R. Willstätter, E. Waldschmidt-leitz und A. R. F. Hesse, Über das Adsorptionsverhalten der Pankreasamylase, Diese Zs. (im Druck) (Abh. 98).
R. Willstätter und K. Schneider, Diese Zs. Bd. 133, S. 193, und zwar S. 200 [1923/24]
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Waldschmidt-Leitz, E., Willstätter, R. (1928). Zur Kenntnis der Enterokinase. In: Untersuchungen über Enzyme. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-47792-8_39
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